About: Enzyme

An Entity of Type: Thing, from Named Graph: http://dbpedia.org, within Data Space: dbpedia.org

Enzymes (/ˈɛnzaɪmz/) are proteins that act as biological catalysts (biocatalysts). Catalysts accelerate chemical reactions. The molecules upon which enzymes may act are called substrates, and the enzyme converts the substrates into different molecules known as products. Almost all metabolic processes in the cell need enzyme catalysis in order to occur at rates fast enough to sustain life. Metabolic pathways depend upon enzymes to catalyze individual steps. The study of enzymes is called enzymology and the field of pseudoenzyme analysis recognizes that during evolution, some enzymes have lost the ability to carry out biological catalysis, which is often reflected in their amino acid sequences and unusual 'pseudocatalytic' properties.

Property Value
dbo:abstract
  • Els enzims són substàncies orgàniques, gairebé sempre de natura proteica, que acceleren reaccions químiques. Els enzims interaccionen amb molècules de partida (substrats) i catalitzen la seva transformació en altres de diferents (productes). Intervenen amb un paper important en gairebé tots els processos cel·lulars. Com que tenen un alt grau de selectivitat respecte al seu substrat i cadascun d'ells catalitza unes reaccions molt concretes, el conjunt d'enzims que es produeixen en una cèl·lula determina les rutes metabòliques que s'hi poden dur a terme. Igual que tots els catalitzadors, els enzims redueixen l'energia d'activació (Ea o ΔG‡) d'una reacció i, d'aquesta manera, n'augmenten molt la velocitat. Els enzims no són consumits per les reaccions que catalitzen ni n'alteren l'equilibri químic. Tanmateix, es diferencien d'altres catalitzadors per la seva alta especificitat. Se sap que els enzims catalitzen unes 4.000 reaccions bioquímiques. Algunes molècules d'ARN anomenades ribozims també catalitzen reaccions; algunes parts del ribosoma en són un exemple important. Els enzims artificials són molècules sintètiques que també tenen propietats catalítiques semblants a les dels enzims. Hi ha altres molècules que poden afectar l'activitat dels enzims. Els inhibidors redueixen l'activitat enzimàtica, mentre que els activadors l'augmenten. Molts medicaments i verins són inhibidors enzimàtics. L'activitat dels enzims també varia segons la temperatura, el medi químic (p. ex., el pH) i la concentració del substrat. Alguns enzims tenen aplicacions comercials, com ara la síntesi d'antibiòtics. A més a més, alguns productes de neteja utilitzen enzims per a catalitzar reaccions bioquímiques. Per exemple, els enzims dels detergents desfan les taques de proteïnes o greix de la roba, mentre que els enzims dels entendridors de carn fragmenten les proteïnes i fan que la carn sigui més fàcil de mastegar. (ca)
  • الإنزيمات هي محفِّزاتٌ بيولوجية جزيئة بروتينة. تسرِّعُ التفاعلات الكيميائية. تُسمى الجزيئات التي تمارس الأنزيمات تأثيرها عليها بالركائز، حيث يحوّل الإنزيم الركيزة إلى جزيئات تُعرف باسم النواتج. تحتاج معظم عمليات الاستقلاب (الأيض) إلى إنزيمات من أجل أن تحدث بسرعة كافية للحفاظ على الحياة. تحدد الإنزيمات في الخلية أي مسار استقلابي سيحدث في تلك الخلية. تُعرف دراسة الإنزيمات بالإنزيمولوجي وهناك حقل جديد فيه لتحليل "الإنزيمات الكاذبة" ينمو باستمرار، حيث يدرس هذا الحقل الإنزيمات التي فقدت قدرتها التحفيزية البيولوجية خلال التطور وهذا غالباً يؤثر على تسلسلات الأحماض الأمينية ويعطيها خصائص تحفيزية كاذبة غير عادية. تُعرف الإنزيمات بقدرتها على تحفيز أكثر من 5000 نوع من التفاعلات الكيميائية الحيوية.. معظم الإنزيمات بروتينات، ولكن بعضها جزيئات محفزة للرنا (RNA) تدعى ريبوزومات. تأتي نوعية الإنزيمات من بينتها ثلاثية الأبعاد المميزة. تزيد الإنزيمات كما كل المحفّزات سرعة التفاعل من خلال تخفيض طاقة التنشيط. تصل قدرة بعض الإنزيمات حتى جعل تحوّل الركيزة إلى المنتج أسرع بملايين المرات من التحول دون وجود الإنزيم. أحد الأمثلة هو إنزيم أورتيدين 5'-فوسفات ديكربوكسيلاز الذي يسمح بتفاعل من الممكن خلال ثوانٍ، بينما سيتطلب هذا التفاعل دون الإنزيم ملايين السنين. كيميائياً، لا تُستهلك الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية ولا تقوم بتغيير التوازن في التفاعلات الكيميائية، كما كل الحفّازات الكيميائية. تتميز الإنزيمات عن بقية الحفّازات الكيميائية بنوعيتها الشديدة. يمكن أن يتأثر النشاط الإنزيمي بجزيئات معينة كالمثبطات التي تقلل من النشاط الإنزيمي، أو المنشطات التي تنشط عمل الإنزيم. الكثير من الأدوية العلاجية والسموم هي مثبطات إنزيمية. ينخفض النشاط الإنزيمي بشكل ملحوظ كذلك خارج درجة الحرارة والحموضة المثاليتين. تُستخدم بعض الإنزيمات تجارياً، لتصنيع المضادات الحيوية مثلاً، حتى أن بعض المنتجات المنزلية تستخدم الإنزيمات لتسريع تفاعلات كيميائية معينة كبعض الإنزيمات الموجودة في مساحيق الغسيل الحيوية التي تحطم البروتينات أو النشا أو الدهون الموجودة الي تسبب بقع الملابس. (ar)
  • Enzym je jednoduchá či složená bílkovina s katalytickou aktivitou. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle všech živých organismů včetně člověka. Věda o enzymech se jmenuje a rozvíjí se zejména od 19. století, kdy si lidé začali všímat procesů, k nimž dochází např. při trávení potravy.Základní složkou enzymů jsou proteiny, na něž se velmi často vážou další přídatné molekuly známé jako kofaktory nebo prostetické skupiny, které se podílí na katalýze. Samotná enzymatická reakce probíhá obvykle v tzv. aktivním místě enzymu. Enzymů je obrovské množství a je možné je klasifikovat do sedmi skupin: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy, ligázy a od roku 2018 i translokasy. Všechny mají společnou katalytickou funkci; vedou reakci jinou reakční cestou, čímž umožňují energeticky méně náročný průběh reakce. Enzymy obecně jsou výrazně specifické a obvykle přeměňují jeden nebo několik málo substrátů, a to jedním definovaným způsobem. Aktivita enzymů, spočívající v ovlivnění rychlosti chemických reakcí snižováním jejich aktivační energie, je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě, pH a přítomnosti a inhibitorů. Celá řada enzymů již našla praktické využití i v průmyslu a ve výzkumu. (cs)
  • Με την ονομασία ένζυμα νοούνται οι ειδικές πρωτεΐνες ή πρωτεϊνικής βάσης οργανικές ενώσεις, που αποτελούνται από πολυμερή των αμινοξέων, οι οποίες δρουν ως καταλύτες στις χημικές αντιδράσεις που λαμβάνουν χώρα στον μεταβολισμό των οργανισμών, εξ ου και η συνώνυμη ονομασία τους βιοκαταλύτες. (el)
  • Ein Enzym, früher Ferment, ist ein Stoff, der aus biologischen Riesenmolekülen besteht und als Katalysator eine chemische Reaktion beschleunigen kann. Die meisten Enzyme sind Proteine (Eiweißkörper), eine Ausnahme bildet die katalytisch aktive RNA (Ribozym), wie z. B. snRNA oder (natürlich nicht-vorkommende, künstlich hergestellte) katalytisch aktive DNA (Desoxyribozym). Ihre Bildung in der Zelle erfolgt daher, wie auch bei anderen Proteinen, über Proteinbiosynthese an den Ribosomen. Enzyme haben wichtige Funktionen im Stoffwechsel von Organismen: Sie steuern den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen – von der Verdauung bis hin zur Transkription (RNA-Polymerase) und Replikation (DNA-Polymerase) der Erbinformationen. (de)
  • Enzimoj estas biologiaj katalizenzoj (katalizaj substancoj, naturaj kataliziloj) esencaj por la subtenado kaj sano de la korpo. Estas klare pruvite, ke specifaj malsanoj rezultas el lamanko aŭ nesufiĉo de enzimoj en la korpo. Ĉi tiuj gravaj substancoj ebligas al vivaj ĉeloj funkcii kun mirinda efikeco. Ĝenerale, enzimo estas tre specialiĝinta proteino, kiu agas kiel biologia kataliza substanco. Aliflanke, ankaŭ pecetoj de specifaj nukleaj acidoj povas agi kiel enzimoj (ekz-e: snRNA-oj; vidu: riboenzimo). Kiel tiaj, ili estas koncernataj en ĉiu aspekto de la vivo. Ili reguligas la esencajn reakciojn de digesto, sorbiĝo kaj utiligo de nutraĵoj, kaj ili reguligas la liberigon de energio en la korpo. Sen enzimoj ne povus okazi spirado, kreskado, muskola kuntiriĝo kaj aliaj fizikaj kaj mensaj procezoj. Historie oni uzadis alian terminon, "fermento", anstataŭ enzimo. En multaj lingvoj, nuntempe, enzimo jam forŝovas fermenton. Oni povus ankoraŭ uzi fermenton en la senco de ajna aĵo kapabla elvoki fermentadon. Tiaokaze fermento estus pli ĝenerala termino ol enzimo kaj ampleksus enzimojn, gistojn, bakteriojn, ktp. En tiu ĉi artikolo nur enzimo estos uzata. Apartaj enzimoj necesas por katalizi preskaŭ ĉiun reakcion en la korpo. Sola ĉelo per si mem povas enhavi ĝis tri mil diversajn enzimojn. Ilia funkcio estas plirapidigi reakciojn, por ke la fiziologiaj bezonoj estu kontentigataj. Bona ekzemplo estas la bezono forigi karbonan dioksidon, kromprodukton de ĉela spirado, el la korpo. Antaŭ ol tio povas okazi, lakarbona dioksido devas kombiniĝi kun akvo por formi karbonatan acidon. karbonata anhidrazoCO2 + H2O --------> H2CO3 En foresto de la konvena enzimo, , la formiĝo de karbonata acido okazas multe tro malrapide por subtenadi la necesan interŝanĝon de karbona dioksido inter la sango kaj pulmoj. Sed en ĉeesto de karbonata anhidrazo, tiu viv-esenca reakcio iras rapide. Ĉiu molekulo de la enzimo povas katalizi la formiĝon de karbonata acido je la rapido de 36 milionoj da molekuloj minute. Multaj el la korpe gravaj enzim-katalizitaj reakcioj similas al organika-kemiajreakcioj: hidrolizo de esteroj, amidoj kaj acetaloj, hidratigo de duoblaj ligoj, oksidigo de alkoholoj, ktp. Tamen laboratoriaj kondiĉoj ne povas konkuri kun tio, kio okazasdum tiuj reakcioj en la korpo: enzimoj ebligas realigi tiujn reakciojn sub tre mildaj pH- kaj temperatur-kondiĉoj. Aldone, enzima katalizado en la korpo povas realigi milisekunde reakciojn, kiuj ordinare daŭras semajnojn aŭ eĉ monatojn sub laboratoriaj kondiĉoj. Plie, enzime katalizitaj reakcioj donas 100-%-an rikolton; t. e., nedezirataj kromproduktoj ne formiĝas. Tio ne validas por organikaj reakcioj realigataj en laboratorioj. Tiujn reakciojn preskaŭ ĉiam akompanas la formiĝo de unu aŭ pli da kromproduktoj, eĉ se katalizenzoj ĉeestas. (eo)
  • Enzymes (/ˈɛnzaɪmz/) are proteins that act as biological catalysts (biocatalysts). Catalysts accelerate chemical reactions. The molecules upon which enzymes may act are called substrates, and the enzyme converts the substrates into different molecules known as products. Almost all metabolic processes in the cell need enzyme catalysis in order to occur at rates fast enough to sustain life. Metabolic pathways depend upon enzymes to catalyze individual steps. The study of enzymes is called enzymology and the field of pseudoenzyme analysis recognizes that during evolution, some enzymes have lost the ability to carry out biological catalysis, which is often reflected in their amino acid sequences and unusual 'pseudocatalytic' properties. Enzymes are known to catalyze more than 5,000 biochemical reaction types. Other biocatalysts are catalytic RNA molecules, called ribozymes. Enzymes' specificity comes from their unique three-dimensional structures. Like all catalysts, enzymes increase the reaction rate by lowering its activation energy. Some enzymes can make their conversion of substrate to product occur many millions of times faster. An extreme example is orotidine 5'-phosphate decarboxylase, which allows a reaction that would otherwise take millions of years to occur in milliseconds. Chemically, enzymes are like any catalyst and are not consumed in chemical reactions, nor do they alter the equilibrium of a reaction. Enzymes differ from most other catalysts by being much more specific. Enzyme activity can be affected by other molecules: inhibitors are molecules that decrease enzyme activity, and activators are molecules that increase activity. Many therapeutic drugs and poisons are enzyme inhibitors. An enzyme's activity decreases markedly outside its optimal temperature and pH, and many enzymes are (permanently) denatured when exposed to excessive heat, losing their structure and catalytic properties. Some enzymes are used commercially, for example, in the synthesis of antibiotics. Some household products use enzymes to speed up chemical reactions: enzymes in biological washing powders break down protein, starch or fat stains on clothes, and enzymes in meat tenderizer break down proteins into smaller molecules, making the meat easier to chew. (en)
  • Las enzimas​​ son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas,​ es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también de ARN (ver ribozimas​). Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs).​​ En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Existen gran diversidad de enzimas que catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.​ No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).​​ También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.​ La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos. Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles. (es)
  • Entzima proteina katalizatzailea da, hau da, erreakzio kimikoen abiadura handitzen duen gaia, erreakzioaren emaitza aldatu gabe. Erreakzio hauen bidez garatzen dituzte zelulek beren jarduerak eta katalizatzaileek erreakzio hauek azkartu egiten dituzte, beharrezko den aktibazio energia kopurua txikituz. Entzimen ekintzaren menpe daude konposatu biologikoen (biomolekulak) artean gertatzen diren erreakzio mota eta abiadura eta haietatik datozen bizi prozesuak. Erreakzioa hasterakoan entzimarekin interakzioa egiten duen molekulari substratua deritzo, eta erreakzioaren bukaeran agertzen denari produktua deitzen zaio. Gaur egun badakigu entzimek 4.000 inguru erreakzio biokimikoetan parte hartzen dutela. Bestalde, entzimek ez dute inongo aldaketarik izaten lanean ari diren bitartean, eta berriro erabil daitezke erreakzioa amaitzen denean. Entzimen jardueran eragina dute hainbat molekulak: inhibitzaileek, esaterako, jarduera hori apaltzen dute. Aktibatzaileek, aldiz, areagotu egiten dute. Botika asko eta pozoi ugari inhibitzaileak dira (eu)
  • Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Presque toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques possibles dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. De plus, une enzyme a la caractéristique d'être réutilisable. (fr)
  • Is bithmhóilíní iad na heinsímí le héifeacht chatalaíoch (.i. méadaíonn siad ráta imoibrithe ceimiceacha). Is próitéiní iad an chuid is mó de na heinsímí. In imoibrithe einsímeacha, glaoitear ar na móilíní ag tús an phróisis, agus tiontaíonn an einsím iad go móilíní éagsúla, na . (ga)
  • In biochimica, si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici. La maggioranza degli enzimi è costituita da proteine globulari idrosolubili. Una piccola minoranza di enzimi è costituita invece da particolari molecole di RNA, chiamate ribozimi (o enzimi a RNA). Il processo di catalisi indotto da un enzima (come da un qualsiasi altro catalizzatore positivo) consiste in un aumento della velocità di reazione e quindi in un più rapido raggiungimento dello stato di equilibrio termodinamico. Un enzima incrementa unicamente le velocità delle reazioni chimiche, diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), intervenendo sui processi che ne regolano la spontaneità, mediante riduzione dell'energia di attivazione. In altre parole, agiscono dal punto di vista cinetico, senza modificare la termodinamica del processo, favorendo così reazioni che, a causa di un'elevata energia d'attivazione, avverrebbero troppo lentamente o non avverrebbero affatto (pur essendo termodinamicamente favorite), se non in condizioni non compatibili con la vita stessa, ad esempio a temperature troppo elevate (vedi l'ossidazione degli zuccheri). La spontaneità di una reazione è infatti legata strettamente all'energia d'attivazione, cioè alla cinetica, prima ancora che alla stabilità termodinamica dei prodotti. A titolo d'esempio si pensi al legno, la cui reazione con l'ossigeno (combustione) è termodinamicamente molto favorita, ma non può avvenire spontaneamente a causa dell'elevata energia d'attivazione richiesta dalla stessa (necessita infatti elevata temperatura per innescarla). Il ruolo di un enzima consiste nel facilitare le reazioni attraverso l'interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) e il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Avvenuta la reazione, il prodotto viene allontanato dall'enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova. L'enzima infatti non viene consumato durante la reazione. (it)
  • 효소(酵素, 영어: enzyme)는 기질과 결합해서 효소-기질 복합체를 형성하여 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매이다. 그리고 경우에 따라 속도를 조절하는 생체 보호기능을 수행하기도 한다. 효소는 기질을 생성물로 알려진 다른 분자로 전환시킨다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 일어나야 하기 때문에 효소 촉매작용을 필요로 한다. 대사 경로는 효소에 의존하여 개별 단계들을 촉매한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 하며, 최근에 유사효소(pseudoenzyme) 분석의 새로운 분야가 성장하여 진화 과정에서 일부 효소가 생물학적 촉매 능력을 상실했다는 것을 알게 되었으며, 이는 종종 유사효소의 아미노산 서열과 특이한 유사촉매(pseudocatalytic) 특성에 기인한다. 효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형들을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소들은 단백질이지만, 일부 효소들은 촉매 기능을 가지고 있는 RNA 분자이다. 촉매 기능을 가지고 있는 RNA를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다. 다른 촉매들과 마찬가지로, 효소는 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 반응 속도를 증가시킨다. 어떤 효소들은 기질을 생성물로 전환시키는 것을 수백만 배 더 빨리 일어나게 할 수 있다. 극단적인 예로는 가 있는데, 이 효소는 수백만 년이 걸릴 수 있는 반응을 밀리세컨드 단위로 일어나게 한다. 화학적으로 효소는 다른 촉매들과 같아서 화학 반응에서 소모되지 않으며 반응의 평형을 변화시키지도 않는다. 효소는 훨씬 더 특이적이라는 점에서 대부분의 다른 촉매들과 다르다. 효소의 활성은 다른 분자에 의해 영향을 받을 수 있다. 저해제는 효소의 활성을 감소시키는 분자인 반면, 는 효소의 활성을 증가시키는 분자이다. 많은 약과 독은 효소 저해제이다. 효소의 활성은 최적 온도와 pH 범위 밖에서 현저하게 감소하며, 많은 효소들은 과도한 열에 노출되면 영구적으로 변성되어 구조와 촉매 특성을 상실하게 된다. 예를 들어 어떤 효소들은 항생제의 합성에 상업적으로 사용된다. 일부 가정용 제품들은 화학 반응의 속도를 높이기 위해 효소를 사용한다. 생물학적 세탁 세제에 들어 있는 효소는 옷에 묻은 단백질, 녹말, 지방의 얼룩을 분해하고, 고기 연화제에 들어 있는 효소는 단백질들을 더 작은 분자들로 분해하여 고기를 씹기 쉽게 만든다. (ko)
  • 酵素(こうそ、英: enzyme)とは、生体内外で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を「酵素的」反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、英: enzymology)である。 酵素は生物が物質を消化する段階から吸収・分布・代謝・排泄に至るまでのあらゆる過程(ADME)に関与しており、生体が物質を変化させて利用するのに欠かせない。したがって、酵素は生化学研究における一大分野であり、早い段階から研究対象になっている。 最近の研究では、の新しい分野が成長し、進化の間、いくつかの酵素において、アミノ酸配列および異常な「擬似触媒」特性にしばしば反映されている生物学的触媒を行う能力が失われたことが認識されている。 多くの酵素は生体内で作り出されるタンパク質を主成分として構成されている。したがって、生体内での生成や分布の特性、熱やpHによって変性して活性を失う(失活)といった特性などは、ほかのタンパク質と同様である。 生体を機関に例えると、核酸塩基配列が表すゲノムが設計図に相当するのに対して、生体内における酵素は組立て工具に相当する。酵素の特徴である作用する物質(基質)をえり好みする性質(基質特異性)と目的の反応だけを進行させる性質(反応選択性(反応特異性ともいう))などによって、生命維持に必要なさまざまな化学変化を起こさせるのである。 古来から人類は発酵という形で酵素を利用してきた。今日では、酵素の利用は食品製造だけにとどまらず、化学工業製品の製造や日用品の機能向上、医療など広い分野に応用されている。医療では消化酵素を消化酵素剤として利用したり、疾患により増減する酵素量を検査することで診断に利用されている。またほとんどの医薬品は酵素作用を調節することで機能しているなど、酵素は医療に深く関わっている。 (ja)
  • Een enzym (Oudgrieks: ἐν en in, ζύμη zúme gist) is een macromoleculaire katalysator die een specifieke chemische reactie in of buiten een cel kan laten verlopen. Het enzym maakt de reactie mogelijk of versnelt de reactie, zonder daarbij zelf te worden verbruikt of van samenstelling te veranderen. De stof waar het enzym op inwerkt en die nodig is voor de stofwisseling of spijsvertering heet het substraat. Tijdens de reactie gaat het enzym kortstondig een binding aan met het substraat. Dit gebeurt voor elk enzym op een eigen manier, doordat elk enzym specifiek is. Enzymen worden bij de eiwitsynthese gevormd in cellen van alle organismen: van dieren, planten, schimmels en micro-organismen. Voor de opbouw ervan zijn in een aantal gevallen vitaminen nodig. Enzymen bevinden zich ook in voedsel, voor zover dat niet (langdurig) verhit is geweest. Omdat enzymen een bepalende rol spelen in het geheel van reacties binnen de cel, kunnen cellen hun chemie nauwkeurig afstellen door de aanmaak van enzymen te reguleren. Na de reactie keert het enzym weer terug naar de oorspronkelijke toestand en kan het direct weer een reactie versnellen. Een enzym “wacht” totdat de moleculen, waarmee het enzym “aan de slag kan”, bereikbaar zijn. Het enzym klemt zich dan op een plaats aan het substraat, veelal moleculen van voedingsmiddelen die ontbonden worden, waar dat past en waartoe het dus geschikt is. Dat deel dat omklemd is, wordt losgemaakt van het grotere geheel, waarna ook het enzym weer vrij is en verder kan met het volgende molecuul(deel). De plaats waar substraat en enzym aan elkaar hechten heten de sleutel voor het substraat en het slot of actieve centrum voor het enzym. Wanneer het enzym zich aan het substraat hecht, is er sprake van een induced fit: het enzym vervormt zich waardoor het substraat volledig wordt omsloten. Ketens van moleculen van diverse aard, kunnen zo in andere enkelvoudige moleculen worden omgezet. Enzym + Substraat ↔ Enzym-Substraat-Complex ↔ Enzym + Product Enzymen zijn vaak specifiek voor hun substraat, meestal bindt een enzym maar aan één substraat. Er zijn echter ook enzymen die een heleboel verschillende substraten kunnen omzetten. Hiervan komen er een paar voor in de lever, bijvoorbeeld CYP2D6, een enzym uit het cytochroom P450-enzymsysteem.Veel enzymen zijn sneller en efficiënter dan tot nu toe door de mens ontworpen katalysatoren. Enzymen worden mede daarom ook ingezet in chemische processen, bijvoorbeeld in de voedselbereiding. Zonder enzymatische katalyse zouden stofwisselingsprocessen niet mogelijk zijn zodat gesteld kan worden dat enzymen het leven op gang houden. (nl)
  • Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych. Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG‡) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: ). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych. Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną. Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: ), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia. (pl)
  • Ферме́нты (от лат. fermentum «закваска»), или энзи́мы (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»), — обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре. Термины фермент и энзим давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной. Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков). (ru)
  • Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (existem também enzimas constituídas de RNA, as ribozimas), com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar. Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere. Sem as enzimas as reações químicas do organismo seriam muito lentas, elas proporcionam uma maior eficiência reduzindo a energia de ativação sem deslocar o equilíbrio exercendo assim seu poder catalítico. Existem quatro tipos estruturais de enzimas: enzimas simples, enzimas alostéricas, enzimas complexas (holoenzima) e as isoenzimas. O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reações enzimáticas é a enzimologia. É comum ouvirmos falar sobre as enzimas, do quanto elas são importantes no nosso organismo e da sua função catalisadora no nosso sistema biológico. Porém, de fato, o que vem a ser uma enzima? Qual seu real papel e o que ela representa no nosso organismo? Normalmente nosso organismo se depara com um sistema orgânico lento e pouco espontâneo, que depende exclusivamente do trabalho das chamadas enzimas para que possa ter um funcionamento metabólico melhor, de maneira mais regular e específica. Dizemos que essas enzimas funcionam como catalisadores celulares, pois elas facilitam com que aconteçam certas reações internas de nosso corpo, dando uma melhor agilidade quando de certa forma as coisas costumam ocorrer mais devagar. Se não fossem as enzimas, diversas reações do nosso metabolismo aconteceriam de maneira exageradamente lenta, o que iria prejudicar e muito o nosso sistema. Elas agilizam as reações químicas das células aumentando a velocidade com que elas trabalham, assim, a sua atuação se torna mais eficaz, fazendo com que haja um melhor desempenho. (pt)
  • Enzymer är proteiner som katalyserar, alltså ökar eller minskar hastigheten på kemiska reaktioner. I enzymatiska reaktioner kallas molekylerna som går in i reaktionen för substrat, vilket sedan omvandlas till andra molekyler kallade produkter. Nästan alla processer inom den biologiska cellen behöver enzymer för att fortgå med tillräckliga hastigheter. Varje enzym binder sina särskilda substrat till sitt aktiva centrum, den del av enzymet där själva katalyseringen av den kemiska reaktionen sker. I kombination med att ett enzym bara påskyndar ett fåtal reaktioner innebär detta att en cells metabolism i hög grad styrs av vilka enzym cellen producerar. Liksom alla katalytiska molekyler fungerar enzymer genom att sänka aktiveringsenergin (Ea‡) för en reaktion. Detta resulterar i att produkterna bildas snabbare och att reaktionerna når sitt jämviktsstadium snabbare. De flesta enzymreaktioner går miljontals gånger snabbare än jämförbara okatalyserade reaktioner. Precis som med alla andra katalytiska molekyler konsumeras dessutom inte enzymer i reaktionerna de katalyserar, inte heller ändrar de reaktionernas jämvikt. Däremot skiljer sig enzymer från övriga katalytiska molekyler genom att de är mycket mer specifika. Man känner till över 4 000 biokemiska reaktioner som katalyseras av enzymer. Ett fåtal RNA-molekyler kan också katalysera reaktioner och kallas då ribozymer. Ribozymerna upptäcktes på 1980-talet och utgör en vital del av ribosomen. Syntetiska molekyler som kallas uppvisar också enzymliknande katalytiska egenskaper. Enzymets aktivitet kan påverkas av andra molekyler. Inhibitorer är molekyler som minskar enzymaktivitet; aktivatorer är molekyler som ökar den. Många läkemedel och gifter är enzyminhibitorer. Aktiviteten påverkas också av temperatur, kemisk miljö exempelvis pH och koncentrationen av substrat. Vissa enzym används kommersiellt, i exempelvis framställning av antibiotika och andra läkemedel eller i tvättmedel , där enzymerna underlättar nedbrytningen av protein- eller fettfläckar på tvätten. (sv)
  • 酶(英語:Enzyme),又稱酵素,是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度(即具有催化作用)。由酶催化的反應中,反應物稱爲底物,生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率,使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲酶學(enzymology)。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質,有少部分酶是具有催化活性的RNA分子,这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣,酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講,酶和其它所有催化劑一樣,反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡,這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於,它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性,酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出或小于適宜的溫度和pH值後,酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如,药厂用特定的合成酶来合成抗生素;洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解;嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子,使肉的口感更嫩滑。 (zh)
  • Ферме́нти, або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи, що утворюються в живих організмах. Прискорюють біохімічні реакції як in vivo, так і in vitro. Можуть мати від одного до кількох поліпептидних ланцюгів — субодиниць з високою молекулярною масою (від десятка тисяч до кількох мільйонів). За хімічним складом ферменти можуть належати до простих чи складних білків. В останньому випадку молекула складається з білкової частини (апоферменту) та сполуки небілкової природи (кофактору). У білковій частині ферменту каталітичні функції виконують відносно невеликі ділянки молекули — активні центри, які визначають специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментом. Активний центр являє собою поєднання певних амінокислот, які можуть знаходитись у поліпептидному ланцюгу як поруч, так і в різних його частинах. Якщо амінокислоти просторово віддалені одна від одної, формування активного центру відбувається шляхом згортання молекули ферменту в глобулярну структуру. Крім активного центру деякі ферменти мають , який регулює роботу активного центру. За характером каталізованих реакцій розрізняють оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази. Біохімічні реакції відбуваються за участю ферментів за нормального тиску, температури, у слабокислому, нейтральному чи слаболужному середовищі. Ферментативна реакція також може регулюватися іншими молекулами, як білкової природи, так й іншими — активаторами та інгібіторами. Ферменти РНК-природи називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції. Терміни «фермент» і «ензим» можна використовувати як синоніми. Але наука про ферменти називається ензимологією, а не ферментологією (ймовірно щоб не змішувати корені слів латинської і грецької мов). (uk)
dbo:thumbnail
dbo:wikiPageExternalLink
dbo:wikiPageID
  • 9257 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 96812 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 1072622947 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
dbp:alt
  • Two dimensional representations of the chemical structure of folic acid and methotrexate highlighting the differences between these two substances . (en)
  • A two dimensional plot of substrate concentration vs. reaction rate . The shape of the curve is hyperbolic. The rate of the reaction is zero at zero concentration of substrate and the rate asymptotically reaches a maximum at high substrate concentration. (en)
  • Schematic reaction diagrams for uncatalzyed and catalyzed (en)
dbp:caption
  • Saturation curve for an enzyme reaction showing the relation between the substrate concentration and reaction rate. (en)
  • The coenzyme folic acid and the anti-cancer drug methotrexate are very similar in structure . As a result, methotrexate is a competitive inhibitor of many enzymes that use folates. (en)
  • A chemical reaction mechanism with or without enzyme catalysis. The enzyme binds substrate to produce product . (en)
dbp:direction
  • vertical (en)
dbp:expiry
  • indef (en)
dbp:image
  • DHFR methotrexate inhibitor.svg (en)
  • Enzyme mechanism 2.svg (en)
  • Methotrexate vs folate 2.svg (en)
  • Michaelis Menten curve 2.svg (en)
dbp:small
  • yes (en)
dbp:width
  • 325 (xsd:integer)
  • 400 (xsd:integer)
dbp:wikiPageUsesTemplate
dct:subject
gold:hypernym
rdf:type
rdfs:comment
  • Με την ονομασία ένζυμα νοούνται οι ειδικές πρωτεΐνες ή πρωτεϊνικής βάσης οργανικές ενώσεις, που αποτελούνται από πολυμερή των αμινοξέων, οι οποίες δρουν ως καταλύτες στις χημικές αντιδράσεις που λαμβάνουν χώρα στον μεταβολισμό των οργανισμών, εξ ου και η συνώνυμη ονομασία τους βιοκαταλύτες. (el)
  • Ein Enzym, früher Ferment, ist ein Stoff, der aus biologischen Riesenmolekülen besteht und als Katalysator eine chemische Reaktion beschleunigen kann. Die meisten Enzyme sind Proteine (Eiweißkörper), eine Ausnahme bildet die katalytisch aktive RNA (Ribozym), wie z. B. snRNA oder (natürlich nicht-vorkommende, künstlich hergestellte) katalytisch aktive DNA (Desoxyribozym). Ihre Bildung in der Zelle erfolgt daher, wie auch bei anderen Proteinen, über Proteinbiosynthese an den Ribosomen. Enzyme haben wichtige Funktionen im Stoffwechsel von Organismen: Sie steuern den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen – von der Verdauung bis hin zur Transkription (RNA-Polymerase) und Replikation (DNA-Polymerase) der Erbinformationen. (de)
  • Is bithmhóilíní iad na heinsímí le héifeacht chatalaíoch (.i. méadaíonn siad ráta imoibrithe ceimiceacha). Is próitéiní iad an chuid is mó de na heinsímí. In imoibrithe einsímeacha, glaoitear ar na móilíní ag tús an phróisis, agus tiontaíonn an einsím iad go móilíní éagsúla, na . (ga)
  • الإنزيمات هي محفِّزاتٌ بيولوجية جزيئة بروتينة. تسرِّعُ التفاعلات الكيميائية. تُسمى الجزيئات التي تمارس الأنزيمات تأثيرها عليها بالركائز، حيث يحوّل الإنزيم الركيزة إلى جزيئات تُعرف باسم النواتج. تحتاج معظم عمليات الاستقلاب (الأيض) إلى إنزيمات من أجل أن تحدث بسرعة كافية للحفاظ على الحياة. تحدد الإنزيمات في الخلية أي مسار استقلابي سيحدث في تلك الخلية. تُعرف دراسة الإنزيمات بالإنزيمولوجي وهناك حقل جديد فيه لتحليل "الإنزيمات الكاذبة" ينمو باستمرار، حيث يدرس هذا الحقل الإنزيمات التي فقدت قدرتها التحفيزية البيولوجية خلال التطور وهذا غالباً يؤثر على تسلسلات الأحماض الأمينية ويعطيها خصائص تحفيزية كاذبة غير عادية. (ar)
  • Els enzims són substàncies orgàniques, gairebé sempre de natura proteica, que acceleren reaccions químiques. Els enzims interaccionen amb molècules de partida (substrats) i catalitzen la seva transformació en altres de diferents (productes). Intervenen amb un paper important en gairebé tots els processos cel·lulars. Com que tenen un alt grau de selectivitat respecte al seu substrat i cadascun d'ells catalitza unes reaccions molt concretes, el conjunt d'enzims que es produeixen en una cèl·lula determina les rutes metabòliques que s'hi poden dur a terme. (ca)
  • Enzym je jednoduchá či složená bílkovina s katalytickou aktivitou. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle všech živých organismů včetně člověka. Věda o enzymech se jmenuje a rozvíjí se zejména od 19. století, kdy si lidé začali všímat procesů, k nimž dochází např. při trávení potravy.Základní složkou enzymů jsou proteiny, na něž se velmi často vážou další přídatné molekuly známé jako kofaktory nebo prostetické skupiny, které se podílí na katalýze. Samotná enzymatická reakce probíhá obvykle v tzv. aktivním místě enzymu. Enzymů je obrovské množství a je možné je klasifikovat do sedmi skupin: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy, ligázy a od roku 2018 i translokasy. Všechny mají společnou katalytickou funkci; vedou re (cs)
  • Enzimoj estas biologiaj katalizenzoj (katalizaj substancoj, naturaj kataliziloj) esencaj por la subtenado kaj sano de la korpo. Estas klare pruvite, ke specifaj malsanoj rezultas el lamanko aŭ nesufiĉo de enzimoj en la korpo. Ĉi tiuj gravaj substancoj ebligas al vivaj ĉeloj funkcii kun mirinda efikeco. Ĝenerale, enzimo estas tre specialiĝinta proteino, kiu agas kiel biologia kataliza substanco. Aliflanke, ankaŭ pecetoj de specifaj nukleaj acidoj povas agi kiel enzimoj (ekz-e: snRNA-oj; vidu: riboenzimo). karbonata anhidrazoCO2 + H2O --------> H2CO3 (eo)
  • Las enzimas​​ son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas,​ es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también de ARN (ver ribozimas​). Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs).​​ En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. (es)
  • Entzima proteina katalizatzailea da, hau da, erreakzio kimikoen abiadura handitzen duen gaia, erreakzioaren emaitza aldatu gabe. Erreakzio hauen bidez garatzen dituzte zelulek beren jarduerak eta katalizatzaileek erreakzio hauek azkartu egiten dituzte, beharrezko den aktibazio energia kopurua txikituz. Entzimen ekintzaren menpe daude konposatu biologikoen (biomolekulak) artean gertatzen diren erreakzio mota eta abiadura eta haietatik datozen bizi prozesuak. (eu)
  • Enzymes (/ˈɛnzaɪmz/) are proteins that act as biological catalysts (biocatalysts). Catalysts accelerate chemical reactions. The molecules upon which enzymes may act are called substrates, and the enzyme converts the substrates into different molecules known as products. Almost all metabolic processes in the cell need enzyme catalysis in order to occur at rates fast enough to sustain life. Metabolic pathways depend upon enzymes to catalyze individual steps. The study of enzymes is called enzymology and the field of pseudoenzyme analysis recognizes that during evolution, some enzymes have lost the ability to carry out biological catalysis, which is often reflected in their amino acid sequences and unusual 'pseudocatalytic' properties. (en)
  • Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Presque toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. (fr)
  • In biochimica, si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici. La maggioranza degli enzimi è costituita da proteine globulari idrosolubili. Una piccola minoranza di enzimi è costituita invece da particolari molecole di RNA, chiamate ribozimi (o enzimi a RNA). (it)
  • 酵素(こうそ、英: enzyme)とは、生体内外で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を「酵素的」反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、英: enzymology)である。 酵素は生物が物質を消化する段階から吸収・分布・代謝・排泄に至るまでのあらゆる過程(ADME)に関与しており、生体が物質を変化させて利用するのに欠かせない。したがって、酵素は生化学研究における一大分野であり、早い段階から研究対象になっている。 最近の研究では、の新しい分野が成長し、進化の間、いくつかの酵素において、アミノ酸配列および異常な「擬似触媒」特性にしばしば反映されている生物学的触媒を行う能力が失われたことが認識されている。 多くの酵素は生体内で作り出されるタンパク質を主成分として構成されている。したがって、生体内での生成や分布の特性、熱やpHによって変性して活性を失う(失活)といった特性などは、ほかのタンパク質と同様である。 (ja)
  • 효소(酵素, 영어: enzyme)는 기질과 결합해서 효소-기질 복합체를 형성하여 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매이다. 그리고 경우에 따라 속도를 조절하는 생체 보호기능을 수행하기도 한다. 효소는 기질을 생성물로 알려진 다른 분자로 전환시킨다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 일어나야 하기 때문에 효소 촉매작용을 필요로 한다. 대사 경로는 효소에 의존하여 개별 단계들을 촉매한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 하며, 최근에 유사효소(pseudoenzyme) 분석의 새로운 분야가 성장하여 진화 과정에서 일부 효소가 생물학적 촉매 능력을 상실했다는 것을 알게 되었으며, 이는 종종 유사효소의 아미노산 서열과 특이한 유사촉매(pseudocatalytic) 특성에 기인한다. 효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형들을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소들은 단백질이지만, 일부 효소들은 촉매 기능을 가지고 있는 RNA 분자이다. 촉매 기능을 가지고 있는 RNA를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다. (ko)
  • Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (existem também enzimas constituídas de RNA, as ribozimas), com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar. (pt)
  • Een enzym (Oudgrieks: ἐν en in, ζύμη zúme gist) is een macromoleculaire katalysator die een specifieke chemische reactie in of buiten een cel kan laten verlopen. Het enzym maakt de reactie mogelijk of versnelt de reactie, zonder daarbij zelf te worden verbruikt of van samenstelling te veranderen. De stof waar het enzym op inwerkt en die nodig is voor de stofwisseling of spijsvertering heet het substraat. Tijdens de reactie gaat het enzym kortstondig een binding aan met het substraat. Dit gebeurt voor elk enzym op een eigen manier, doordat elk enzym specifiek is. (nl)
  • Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia. (pl)
  • Enzymer är proteiner som katalyserar, alltså ökar eller minskar hastigheten på kemiska reaktioner. I enzymatiska reaktioner kallas molekylerna som går in i reaktionen för substrat, vilket sedan omvandlas till andra molekyler kallade produkter. Nästan alla processer inom den biologiska cellen behöver enzymer för att fortgå med tillräckliga hastigheter. Varje enzym binder sina särskilda substrat till sitt aktiva centrum, den del av enzymet där själva katalyseringen av den kemiska reaktionen sker. I kombination med att ett enzym bara påskyndar ett fåtal reaktioner innebär detta att en cells metabolism i hög grad styrs av vilka enzym cellen producerar. (sv)
  • Ферме́нты (от лат. fermentum «закваска»), или энзи́мы (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»), — обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре. (ru)
  • Ферме́нти, або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи, що утворюються в живих організмах. Прискорюють біохімічні реакції як in vivo, так і in vitro. Можуть мати від одного до кількох поліпептидних ланцюгів — субодиниць з високою молекулярною масою (від десятка тисяч до кількох мільйонів). За характером каталізованих реакцій розрізняють оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази. Ферменти РНК-природи називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції. (uk)
  • 酶(英語:Enzyme),又稱酵素,是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度(即具有催化作用)。由酶催化的反應中,反應物稱爲底物,生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率,使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲酶學(enzymology)。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質,有少部分酶是具有催化活性的RNA分子,这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣,酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講,酶和其它所有催化劑一樣,反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡,這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於,它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性,酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出或小于適宜的溫度和pH值後,酶的活性會顯著下降。 (zh)
rdfs:label
  • إنزيم (ar)
  • Enzym (cs)
  • Enzim (ca)
  • Ένζυμο (el)
  • Enzym (de)
  • Enzimo (eo)
  • Enzyme (en)
  • Enzima (es)
  • Entzima (eu)
  • Enzyme (fr)
  • Einsím (ga)
  • Enzim (in)
  • Enzima (it)
  • 酵素 (ja)
  • 효소 (ko)
  • Enzymy (pl)
  • Enzym (nl)
  • Enzima (pt)
  • Enzym (sv)
  • Ферменты (ru)
  • Ферменти (uk)
  • (zh)
rdfs:seeAlso
owl:sameAs
skos:closeMatch
prov:wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbo:academicDiscipline of
is dbo:knownFor of
is dbo:product of
is dbo:symptom of
is dbo:wikiPageDisambiguates of
is dbo:wikiPageRedirects of
is dbo:wikiPageWikiLink of
is dbp:field of
is dbp:fields of
is dbp:knownFor of
is gold:hypernym of
is rdfs:seeAlso of
is owl:differentFrom of
is foaf:primaryTopic of
Powered by OpenLink Virtuoso    This material is Open Knowledge     W3C Semantic Web Technology     This material is Open Knowledge    Valid XHTML + RDFa
This content was extracted from Wikipedia and is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License