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- صحيفة بيتا (بالإنجليزية: β-sheet) هي النوع الثاني من البنية الثنائية المنتظمة الملاحَظة في البروتينات، وتواترُ تواجدها أقل بكثير من النوع الأول لولب ألفا. تتكون صحائف بيتا من سلاسل بيتا (سلسلة-β) مترابطة جانبيا برابطتين أو ثلاث روابط هيدوجينية على الأقل، مشكّلة صحيفة مطوية (مثل الأكورديون) غير مستوية في الغالب. سلسلة-β هي سلسلة عديد ببتيد طولها من 3 إلى 10 أحماض أمينية ذات عمود فقري يتخذ بنية تشكلية ممتدة. التجميع الجزيئي الفائق الذي يتضمن صحائف بيتا له علاقة بتشكل تكدسات وألياف البروتين الملاحَظَة في العديد من الأمراض البشرية، خاصة الأمراض النشوانية مثل الزهايمر. (ar)
- La làmina β (o làmina β-plegada) és la segona forma d'estructura secundària de les proteïnes, només una mica menys comú que l'hèlix alfa. Les làmines beta consisteixen en cadenes beta connectades lateralment com a mínim amb dos o tres enllaços d'hidrogen, formant, així, una làmina plegada. Una cadena beta (també cadena β) és una cadena polipeptídica en general de 3 a 10 aminoàcids de llarg. Les fulles β han estat implicades en la formació dels agregats de proteïnes i fibres que s'observen en moltes malalties humanes, en particular l'amiloïdosi i la malaltia d'Alzheimer. (ca)
- Beta-skládaný list (někdy jen skládaný list, anglicky beta sheet) je typ prostorového uspořádání bílkovin. Spolu s alfa-helixem představuje asi nejznámější pravidelné uspořádání v tzv. sekundární struktuře bílkovin. (cs)
- The beta sheet, (β-sheet) (also β-pleated sheet) is a common motif of the regular protein secondary structure. Beta sheets consist of beta strands (β-strands) connected laterally by at least two or three backbone hydrogen bonds, forming a generally twisted, pleated sheet. A β-strand is a stretch of polypeptide chain typically 3 to 10 amino acids long with backbone in an extended conformation. The supramolecular association of β-sheets has been implicated in the formation of the fibrils and protein aggregates observed in amyloidosis, notably Alzheimer's disease. (en)
- Als β-Faltblatt (engl. β-pleated sheet oder β-sheet) wird in der Biochemie ein häufiges Sekundärstrukturelement eines Proteins bezeichnet. Unter der Sekundärstruktur eines Proteins wird die räumliche Struktur der Aminosäurekette ohne Berücksichtigung der Seitengruppen verstanden. Die Sekundärstruktur eines Proteins geht aus dessen Primärstruktur (Aminosäuresequenz) hervor. Übergeordnete Strukturebenen sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur.Die dreidimensionale Struktur eines Proteins ist entscheidend für dessen selektive Funktion (siehe Proteinstruktur). (de)
- Dua stabila aranĝo de polipeptidaj ĉenoj estas la etendita ĉeno, aŭ beta-plisita lameno. En ĉi tiu strukturo, pluraj paralelaj polipeptidaj ĉenoj, plene etenditaj, estas tenataj en lamen-simila aranĝo per hidrogen-ligoj de la tipo \ / N-H:O=C / \ En ĉi tiu aranĝo, la hidrogen-ligoj estas inter ĉenoj prefere al interaminoacidoj en unuopa ĉeno, kiel en la alfa-helico.Lamenoj povas esti paralelaj aŭ kontraŭparalelaj, depende de tio, ĉu la N-finlokaj aminoacidoj estas ĉe la sama finaĵo (paralelaj), aŭ ĉe malaj finaĵoj (kontraŭparalelaj). Oni trovas la beta-plisitan lamenon ofte nur en la proteino de silko. Seoni vaporumas la lanan proteinon, alfa-keratinon, kaj poste sekigas ĝindum ĝi estas streĉata, ĝi daŭre tenas la streĉitan formon. La proteinoalprenas la aranĝon de la beta-plisita lameno en la streĉitaj lanaj fibroj.Oni konas kelkajn ekzemplojn kie unuopa polipeptida ĉeno formas mallongajn sekciojn de kontraŭparalela beta-plisita lameno per refaldo sur sin. Ĉi-tiuj strukturoj similas al lamenoj, kun la ĉefĉeno(j) plate interligita(j) kaj kun la flankaj grupoj de aminoacidoj direktitaj perpendike kaj al la ekstero de la lameno supren kaj malsupren. N C N C N N N \_ _/ \_ _/ \_ \_ \_ Cα Cα Cα Cα Cα Cα Cα / \ / \ / / / O=C N-H::O=C N-H O=C ::O=C ::O=C \_ _/ \_ _/ \_ ::: \_ :: \_ N-H::O=C N-H::O=C N-H:: N-H:: N-H / \ / \ / / / Cα Cα Cα Cα Cα Cα Cα \_ _/ \_ _/ \_ \_ \_ C=O::H-N C=O::H-N C=O:: C=O:: C=O / \ / \ / ::: / ::: / H-N C=O::H-N C=O H-N ::H-N ::H-N \_ _/ \_ _/ \_ \_ \_ Cα Cα Cα Cα Cα Cα Cα / \ / \ / / / C N C N C C C kontraŭparalelaj ĉenoj paralelaj ĉenoj (eo)
- La lámina beta, hoja plegada β (β-sheet en inglés) es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa.Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina [cita requerida]. Son hidrófobas. Las laminas beta se presentan en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas, como el pelo de los mamíferos y la seda. (es)
- Les feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brin β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets β est observée dans l'agrégation de protéines, dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloses telles que la maladie d'Alzheimer. (fr)
- 베타 병풍(β-sheet, 베타 입체주름형태, 베타 시트)은 단백질 사슬이 만드는 단백질의 2차 구조이다. 수소결합을 통해 만들어진다. (ko)
- βシート（英: β-sheet）は、βプリーツシート（英: β-pleated sheet）とも呼ばれ、正常なタンパク質の二次構造における共通モチーフである。βシートは、βストランド（β-strand、β鎖）が、少なくとも2～3本の水素結合によって横方向に結合して構成され、全体的にねじれたプリーツ（折り目）状シートを形成している。βストランドとは、一般的に3～10アミノ酸長のポリペプチド鎖の区間であり、骨格は伸長したコンフォメーション（立体配座）になっている。このβシートの超分子会合は、アルツハイマー病などのアミロイドーシスで見られるフィブリルやタンパク質凝集体の形成に関与していると考えられている。 (ja)
- Il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe è la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta. Nel dettaglio, si definisce filamento β (si usa comunemente il corrispettivo inglese β-strand) una sequenza peptidica di amminoacidi (tipicamente composta da 5-10 amminoacidi) che si dispone linearmente ed è in grado di instaurare legami idrogeno. La natura del legame fra C-N è rigida e questo fa sì che i sei atomi che partecipano al legame carbaminico giacciano tutti sullo stesso piano. Questi piani si dispongono, nella struttura β, a zig zag con un angolo di circa 120º. I residui amminoacidici (le catene R) sporgono al di sopra e al di sotto del foglietto alternativamente. La struttura a foglietto β è presente tipicamente nella fibroina (proteina costituente la seta, ma anche la tela prodotta dai ragni), dove i foglietti sono disposti su più piani. In particolare, la peculiare sequenza aminoacidica di tale proteina (ripetizioni di tre amminoacidi piccoli, glicina, serina e alanina) crea un intreccio a pettine molto compatto, che conferisce la nota resistenza della seta. Lo studio dei foglietti β è anche particolarmente rilevante poiché l'associazione degenerante di strutture di questo tipo è stato osservato in numerose patologie umane, come ad esempio le amiloidosi (tra cui figura la malattia di Alzheimer). (it)
- Een β-sheet of β-plaat is een secundair structuurmotief in eiwitten dat zorgt voor een lokale, plaatvormige ruimtelijke structuur. De NH-groepen in aminozuren in de ene streng vormen waterstofbruggen met nabijgelegen CO-groepen in de andere streng. Verandering van richting gebeurt in de haarspeldbochtdomeinen. Een β-sheet bestaat altijd uit twee of meer strengen (β-strengen) die zijdelings naast elkaar liggen. Een β-streng is een gedeelte van de polypeptideketen, meestal drie tot tien aminozuren lang met een ruggengraat in een verlengde conformatie. De β-strengen kunnen in tegengestelde richting zijn uitgelijnd (antiparallel), of in dezelfde richting (parallel). Dit hangt af van de manier waarop waterstofbruggen worden gevormd tussen de peptidebindingen. Supramoleculaire associaties van β-plaatstructuren zijn in de belangstelling gekomen door hun rol in de ontwikkeling van een aantal menselijke aandoeningen, waaronder de ziekte van Alzheimer. (nl)
- Folha-beta é um padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio resultando em uma estrutura achatada e rígida. A folha pregueada, ou configuração beta, é uma estrutura também mantida por pontes de hidrogênio entre as unidades peptídicas. Neste caso, entretanto, as ligações são estabelecidas entre cadeias polipeptídicas diferentes, distendidas e paralelas, ou entre segmentos distantes e distendidos de uma mesma cadeia. As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao eixo das cadeias, e os grupos R dos aminoácidos projetam-se para cima e para baixo do plano da folha pregueada. Quando o número de cadeias associadas é grande, resulta uma estrutura flexível, mas não elástica. As estruturas em folha beta podem apresentar dois tipos de orientação: paralelas e anti-paralelas. As folhas betas paralelas apresentam em sua estrutura cadeias polipeptídicas em sentidos iguais, ou seja, uma cadeia disposta no sentido C para N terminal estará interagindo através de ligações de hidrogênio com uma cadeia no mesmo sentido, C para N. Essas estruturas são menos estáveis em comparação com as folhas betas anti-paralelas. Isso ocorre devido a uma certa torção das ligações de hidrogênio que unem essas cadeias polipeptídicas. Já as folhas betas antiparalelas possuem cadeias polipeptídicas dispostas em orientações diferentes, ou seja, enquanto uma cadeia está no sentido C para N terminal, a cadeia complementar está no sentido N para C terminal. São estruturas mais estáveis e, portanto, ocorrem em maior frequência nas proteínas. Existem também folhas beta mistas (que possuem ambas orientações), porém são encontradas em baixa frequência. (pt)
- Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – , będącymi prawie całkowicie rozciągniętymi fragmentami polipeptydowymi, zwykle o długości 5–10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta), czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej. Jeśli nici beta są położone blisko siebie w łańcuchu aminokwasowym, to miejsce zwrotu nosi nazwę zakrętu beta. (pl)
- Betaflak är en typ av sekundärstrukturform hos proteiner - den näst vanligaste efter alfahelix. Ofta används det engelska namnet beta pleated sheet även på svenska. Proteinkedjan är inte lika i bägge ändar; konventionen säger att man går från N-terminalen till C-terminalen. Namnet betaflak kommer av att strukturen bildar en veckad yta, då bitar av en proteinkedja binder till varandra antingen i samma riktning eller i motsatt. Om två bitar av peptidkedjan som i sekundärstrukturen angränsar till varandra går åt samma håll, kallas det för ett parallellt betaflak. Motsatsen är en antiparallellt betaflak. Kedjorna binder till varandra genom vätebindningar, och de områden som binder till varandra är hydrofoba. När man ritar bildar av proteiners struktur, brukar man markera ut beta pleated sheets som pilar. (sv)
- β-Лист (β-складчатый слой) — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей (нитей), связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы. Объединение множества бета-листов может приводить к образованию белковых агрегатов и фибрилл, наблюдаемых при многих заболеваниях человека и животных, в частности, амилоидозов (в том числе болезни Альцгеймера). (ru)
- Бета-лист (β-лист, бета-шар або складчастий шар) — типовий елемент вторинної структури білків, що складається з бета-ланцюгів, сполучених разом трьома або більше поперечними водневими зв'язками, утворюючи зазвичай звивистий складчастий шар. Бета-ланцюг (або β-ланцюг), складова частина бета-листа, є ланцюжком амінокислот зазвичай 5-10 амінокислот у довжину, пептидні ланцюги якого майже максимально розтягнуті. Бета-листи мають тенденцію зв'язуватися один з одним, неспецифічне зв'язування такого типу між різними білками може сформувати агрегати та волокна, характерні для кількох хвороб, наприклад, амілоїдозу. (uk)
- β折叠（β-sheet），又称β片层结构（β-pleated sheet），是蛋白质的一种二级结构。 在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。 能形成β折叠的一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。 另一种常见的蛋白质是α螺旋和三种不同的。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。 (zh)
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- صحيفة بيتا (بالإنجليزية: β-sheet) هي النوع الثاني من البنية الثنائية المنتظمة الملاحَظة في البروتينات، وتواترُ تواجدها أقل بكثير من النوع الأول لولب ألفا. تتكون صحائف بيتا من سلاسل بيتا (سلسلة-β) مترابطة جانبيا برابطتين أو ثلاث روابط هيدوجينية على الأقل، مشكّلة صحيفة مطوية (مثل الأكورديون) غير مستوية في الغالب. سلسلة-β هي سلسلة عديد ببتيد طولها من 3 إلى 10 أحماض أمينية ذات عمود فقري يتخذ بنية تشكلية ممتدة. التجميع الجزيئي الفائق الذي يتضمن صحائف بيتا له علاقة بتشكل تكدسات وألياف البروتين الملاحَظَة في العديد من الأمراض البشرية، خاصة الأمراض النشوانية مثل الزهايمر. (ar)
- La làmina β (o làmina β-plegada) és la segona forma d'estructura secundària de les proteïnes, només una mica menys comú que l'hèlix alfa. Les làmines beta consisteixen en cadenes beta connectades lateralment com a mínim amb dos o tres enllaços d'hidrogen, formant, així, una làmina plegada. Una cadena beta (també cadena β) és una cadena polipeptídica en general de 3 a 10 aminoàcids de llarg. Les fulles β han estat implicades en la formació dels agregats de proteïnes i fibres que s'observen en moltes malalties humanes, en particular l'amiloïdosi i la malaltia d'Alzheimer. (ca)
- Beta-skládaný list (někdy jen skládaný list, anglicky beta sheet) je typ prostorového uspořádání bílkovin. Spolu s alfa-helixem představuje asi nejznámější pravidelné uspořádání v tzv. sekundární struktuře bílkovin. (cs)
- The beta sheet, (β-sheet) (also β-pleated sheet) is a common motif of the regular protein secondary structure. Beta sheets consist of beta strands (β-strands) connected laterally by at least two or three backbone hydrogen bonds, forming a generally twisted, pleated sheet. A β-strand is a stretch of polypeptide chain typically 3 to 10 amino acids long with backbone in an extended conformation. The supramolecular association of β-sheets has been implicated in the formation of the fibrils and protein aggregates observed in amyloidosis, notably Alzheimer's disease. (en)
- Als β-Faltblatt (engl. β-pleated sheet oder β-sheet) wird in der Biochemie ein häufiges Sekundärstrukturelement eines Proteins bezeichnet. Unter der Sekundärstruktur eines Proteins wird die räumliche Struktur der Aminosäurekette ohne Berücksichtigung der Seitengruppen verstanden. Die Sekundärstruktur eines Proteins geht aus dessen Primärstruktur (Aminosäuresequenz) hervor. Übergeordnete Strukturebenen sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur.Die dreidimensionale Struktur eines Proteins ist entscheidend für dessen selektive Funktion (siehe Proteinstruktur). (de)
- Les feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brin β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets β est observée dans l'agrégation de protéines, dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloses telles que la maladie d'Alzheimer. (fr)
- 베타 병풍(β-sheet, 베타 입체주름형태, 베타 시트)은 단백질 사슬이 만드는 단백질의 2차 구조이다. 수소결합을 통해 만들어진다. (ko)
- βシート（英: β-sheet）は、βプリーツシート（英: β-pleated sheet）とも呼ばれ、正常なタンパク質の二次構造における共通モチーフである。βシートは、βストランド（β-strand、β鎖）が、少なくとも2～3本の水素結合によって横方向に結合して構成され、全体的にねじれたプリーツ（折り目）状シートを形成している。βストランドとは、一般的に3～10アミノ酸長のポリペプチド鎖の区間であり、骨格は伸長したコンフォメーション（立体配座）になっている。このβシートの超分子会合は、アルツハイマー病などのアミロイドーシスで見られるフィブリルやタンパク質凝集体の形成に関与していると考えられている。 (ja)
- β-Лист (β-складчатый слой) — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей (нитей), связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы. Объединение множества бета-листов может приводить к образованию белковых агрегатов и фибрилл, наблюдаемых при многих заболеваниях человека и животных, в частности, амилоидозов (в том числе болезни Альцгеймера). (ru)
- β折叠（β-sheet），又称β片层结构（β-pleated sheet），是蛋白质的一种二级结构。 在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。 能形成β折叠的一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。 另一种常见的蛋白质是α螺旋和三种不同的。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。 (zh)
- Dua stabila aranĝo de polipeptidaj ĉenoj estas la etendita ĉeno, aŭ beta-plisita lameno. En ĉi tiu strukturo, pluraj paralelaj polipeptidaj ĉenoj, plene etenditaj, estas tenataj en lamen-simila aranĝo per hidrogen-ligoj de la tipo \ / N-H:O=C / \ En ĉi tiu aranĝo, la hidrogen-ligoj estas inter ĉenoj prefere al interaminoacidoj en unuopa ĉeno, kiel en la alfa-helico.Lamenoj povas esti paralelaj aŭ kontraŭparalelaj, depende de tio, ĉu la N-finlokaj aminoacidoj estas ĉe la sama finaĵo (paralelaj), aŭ ĉe malaj finaĵoj (kontraŭparalelaj). (eo)
- La lámina beta, hoja plegada β (β-sheet en inglés) es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa.Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina [cita requerida]. Son hidrófobas. Las laminas beta se presentan en las queratinas y en otras proteínas clasificadas c (es)
- Il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe è la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta. Nel dettaglio, si definisce filamento β (si usa comunemente il corrispettivo inglese β-strand) una sequenza peptidica di amminoacidi (tipicamente composta da 5-10 amminoacidi) che si dispone linearmente ed è in grado di instaurare legami idrogeno. (it)
- Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – , będącymi prawie całkowicie rozciągniętymi fragmentami polipeptydowymi, zwykle o długości 5–10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta), czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej. Jeśli nici beta są położone blisko siebie w łańcuchu a (pl)
- Een β-sheet of β-plaat is een secundair structuurmotief in eiwitten dat zorgt voor een lokale, plaatvormige ruimtelijke structuur. De NH-groepen in aminozuren in de ene streng vormen waterstofbruggen met nabijgelegen CO-groepen in de andere streng. Verandering van richting gebeurt in de haarspeldbochtdomeinen. Supramoleculaire associaties van β-plaatstructuren zijn in de belangstelling gekomen door hun rol in de ontwikkeling van een aantal menselijke aandoeningen, waaronder de ziekte van Alzheimer. (nl)
- Folha-beta é um padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio resultando em uma estrutura achatada e rígida. As estruturas em folha beta podem apresentar dois tipos de orientação: paralelas e anti-paralelas. (pt)
- Betaflak är en typ av sekundärstrukturform hos proteiner - den näst vanligaste efter alfahelix. Ofta används det engelska namnet beta pleated sheet även på svenska. Proteinkedjan är inte lika i bägge ändar; konventionen säger att man går från N-terminalen till C-terminalen. Namnet betaflak kommer av att strukturen bildar en veckad yta, då bitar av en proteinkedja binder till varandra antingen i samma riktning eller i motsatt. Om två bitar av peptidkedjan som i sekundärstrukturen angränsar till varandra går åt samma håll, kallas det för ett parallellt betaflak. Motsatsen är en antiparallellt betaflak. Kedjorna binder till varandra genom vätebindningar, och de områden som binder till varandra är hydrofoba. (sv)
- Бета-лист (β-лист, бета-шар або складчастий шар) — типовий елемент вторинної структури білків, що складається з бета-ланцюгів, сполучених разом трьома або більше поперечними водневими зв'язками, утворюючи зазвичай звивистий складчастий шар. Бета-ланцюг (або β-ланцюг), складова частина бета-листа, є ланцюжком амінокислот зазвичай 5-10 амінокислот у довжину, пептидні ланцюги якого майже максимально розтягнуті. (uk)
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