| dbo:abstract
|
- بروتياز الأسبارتيك: هو نوع محفز من إنزيمات البروتياز ,و التي تستخدم جزيء ماء منشط مرتبط بواحدة أو أكثر من بقايا الأسبارتات لتحفيز ركائزها الببتيدية. بالإضافة إلى هذا، لديهم اثنين من الأسبارتات المحفوظة بشكل كبير في الموقع النشط وتنشط على النحو الأمثل في درجة الحموضة (pH) الحمضية. بالرغم من هذا يتم تثبيط جميع البروتياز الأسبارتيل المعروفة تقريبًا بواسطة البيبستاتين . الأسبارتيك (ر.ت.إ 3.4.23.) من أصل فقاري وفطري وفيروسي. في الآونة الأخيرة، تم ربط الأسبارتيك بمعالجة نوع البكتيريا 4 prepilin و archaean preflagellin. يحتوي بروتياز الأسبارتيك حقيقي النواة على البيبسين والكثيبسين والرينين. يحتوي بروتايز الاسبارتيك على بنية ذات قسمين Retroviral وretrotransposon protease. من المحتمل أن يكون أحد الاقسام قد تطور من الآخر من خلال حدث ازدواج جيني في الماضي البعيد. في الإنزيمات الحديثة، على الرغم من أن الهياكل ثلاثية الأبعاد متشابهة جدًا، إلا أن تسلسل الأحماض الأمينية أكثر اختلافا، باستثناء شكل موقع التحفيز، والذي لا يتغير كثيرا. (ar)
- Aspartic proteases are a catalytic type of protease enzymes that use an activated water molecule bound to one or more aspartate residues for catalysis of their peptide substrates. In general, they have two highly conserved aspartates in the active site and are optimally active at acidic pH. Nearly all known aspartyl proteases are inhibited by pepstatin. Aspartic endopeptidases EC 3.4.23. of vertebrate, fungal and retroviral origin have been characterised. More recently, aspartic endopeptidases associated with the processing of bacterial type 4 prepilin and archaean preflagellin have been described. Eukaryotic aspartic proteases include pepsins, cathepsins, and renins. They have a two-domain structure, arising from ancestral duplication. Retroviral and retrotransposon proteases (retroviral aspartyl proteases) are much smaller and appear tobe homologous to a single domain of the eukaryotic aspartyl proteases. Each domain contributes a catalytic Asp residue, with an extended active site cleft localized between the two lobes of the molecule. One lobe has probably evolved from the other through a gene duplication event in the distant past. In modern-day enzymes, although the three-dimensional structures are very similar, the amino acid sequences are more divergent, except for the catalytic site motif, which is very conserved. The presence and position of disulfide bridges are other conserved features of aspartic peptidases. (en)
- Aspartatproteasen (auch Carboxylproteasen oder Aspartylproteasen) sind Enzyme, die die Peptidbindungen eines Proteins (Eiweiß) spalten können (Proteolyse). Es handelt sich bei Aspartatproteasen durchweg um Endopeptidasen. (de)
- Une protéase aspartique (EC 3.4.23), également appelée aspartate protéase et aspartyl-protéase, est une peptidase qui utilise un résidu d'aspartate pour catalyser les réactions affectant leur substrat peptidique. De telles enzymes possèdent généralement deux résidus d'aspartate fortement conservés dans leur site actif et leur activité est optimale à pH acide. La est un inhibiteur de presque toutes les protéases aspartiques connues. Des endopeptidases aspartiques ont été caractérisées à partir de vertébrés, de mycètes et de rétrovirus. Des endopeptidases aspartiques associées au métabolisme bactérien de la de type 4 — prépiline peptidase — et au métabolisme archéen de la — préflagelline peptidase — ont été récemment décrites. Les pepsines, les cathepsines et les rénines comptent parmi les protéases aspartiques d'eucaryotes. Elles ont une structure à deux domaines qui proviendrait d'une duplication génétique ancestrale. Celles des rétrovirus et des rétrotransposons sont bien plus petites et apparaissent comme homologues d'un domaine de protéase aspartique d'eucaryote. Chaque domaine apporte un résidu d'aspartate et un site actif dans une fente située entre les deux lobes de la protéine. L'un des lobes a probablement évolué à partir de l'autre par duplication de gène dans un passé éloigné. Les enzymes actuelles ont une structure tertiaire semblable mais une structure primaire plus variable, hormis le site catalytique, qui est hautement conservé. Les protéases aspartiques sont également caractérisées par la position très stable de ponts disulfure. (fr)
- Protease aspartat (bahasa Inggris: aspartate protease, aspartic proteinase) (EC 3.4.23) merupakan salah satu enzim peptidase yang banyak digunakan dalam pembuatan keju. Enzim ini banyak ditemukan pada jaringan hewan, tanaman, cendawan, dan virus. Penggunaan enzim untuk membantu proses pematangan keju ini telah ada sejak . Enzim ini bekerja melalui 2 mekanisme utama, yaitu menghidrolisis ikatan pada bovin-kapa-kasein membentuk 2 molekul dan mengkoagulasi misel kasein. Di dalam tubuh, protease aspartat akan membantu pencernaan berbagai nutrisi yang ada pada makanan, mempertahankan tubuh dari serangan bakteri patogen, virulensi khamir, pematangan protein HIV (retropepsin). Tubuh tidak memproduksi enzim ini dalam keadaan aktif, tetapi berupa preproenzim yang tidak aktif. Aktivasi enzim ini terjadi oleh pemotongan sinyal peptida. Protease aspartat yang aktif hanya akan terdiri dari satu rantai peptida asam amino berjumlah 320 hingga 360 residu dengan massa molekul total 32-36 kDa. Di samping itu, protease aspartat juga membutuhkan kondisi lingkungan yang asam. Akan tetapi, aktivitas enzim ini akan segera terhambat dengan adanya inhibitor berupa senyawa . Molekul inhibitor ini merupakan suatu pentapeptida yang dihasilkan oleh mikroorganisme dari genus Streptomyces. (in)
- アスパラギン酸プロテアーゼ（英: aspartic protease、EC 3.4.23.）またはアスパラギン酸エンドペプチダーゼ（英: aspartic endopeptidase）は、1つまたはそれ以上のアスパラギン酸残基に結合した活性化水分子を利用して、ペプチド基質の切断を触媒するプロテアーゼである。一般的に、アスパラギン酸プロテアーゼの活性部位には高度に保存された2つのアスパラギン酸残基が存在し、酸性のpHに至適活性を有する。既知のアスパラギン酸プロテアーゼのほぼすべてがによって阻害される。 脊椎動物、菌類、レトロウイルスのアスパラギン酸プロテアーゼが特徴づけられている。近年、細菌ではIV型ピリン前駆体のプロセシングと関係した、古細菌ではフラジェリン前駆体のプロセシングと関係したといったアスパラギン酸プロテアーゼが記載されている。 真核生物のアスパラギン酸プロテアーゼには、ペプシン、、レニンなどがある。これらは、祖先での重複の結果生じた2つのドメインからなる構造を持つ。レトロウイルスやレトロトランスポゾンのプロテアーゼはずっと小さく、真核生物のアスパラギン酸プロテアーゼの単一ドメインと相同のようである。双方のドメインのアスパラギン酸残基が触媒に関与し、活性部位は2つのドメインの間の溝に位置する。一方のドメインは、もう一方のドメインから太古の遺伝子重複によって進化したものである可能性が高い。現代の酵素では、立体構造は極めて類似しているものの、アミノ酸配列はずっと多様化している。しかしながら、触媒部位のモチーフは非常に保存されている。ジスルフィド結合の存在とその位置は、アスパラギン酸プロテアーゼで保存されている他の特徴の1つである。 (ja)
- Proteazy aspartylowe (proteazy asparaginowe, proteazy karboksylowe) – grupa proteaz zawierająca w centrum aktywnym dwie grupy karboksylowe z łańcuchów bocznych dwóch reszt kwasu asparaginowego, katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego. Przykłady: pepsyna, podpuszczka, ketapsyna IV, D i E. (pl)
- Aspartylproteas är en proteas som använder en asparginsyra för att katalysera brytningen av en peptidbindning. Oftast har aspartylproteasen två mycket konserverade asparginsyror i sitt katalyserande säte och arbetar aktivast vid surt pH. Nästan alla kända aspartylproteas inhiberas av . Molekylens disulfidbryggor och dess lokalisering är andra konserverade egenskaper hos aspartylproteasen. Enzymen pepsin, och renin är exempel på eukaryota aspartylproteas. Dessa har alla två-domän-struktur, något som härstammar från en genduplikation i deras gemensamma ursprung. (sv)
- Proteases aspárticas são um tipo de enzimas proteolíticas que utilizam uma molécula de água ligada a um ou mais resíduos aspárticos para a catálise de substratos peptídicos. Estas enzimas possuem geralmente dois resíduos aspárticos altamente conservados no centro activo e possuem actividade máxima a pHs ácidos. Quase todas as proteases aspárticas actualmente conhecidas são inibidas pela pepstatina. Várias endopeptidases aspárticas EC 3.4.23. com origem em vertebrados, fungos e vírus foram caracterizadas. Mais recentemente, endopeptidases aspárticas associadas com o processamento da prepilina tipo bacteriano 4 e preflagelina de Archaea têm sido descritas. Proteases aspárticas de origem eucariótica incluem pepsinas, catepsinas, e reninas. Estas têm uma estrutura com dois domínios, decorrente de ancestral. Proteases retrovirais e de retrotransposões (proteases aspárticas retrovirais) são muito mais pequenas e parecempossuir homologia com um único domínio das proteases aspárticas eucarióticas. Cada domínio contribui com um resíduo catalítico Asp, estando a fenda catalítica localizada entre os dois lobos da molécula.Um dos lobos terá provavelmente evoluído a partir do outro, através dum fenómeno de num passado distante. Apesar das estruturas tridimensionais das enzimas actualmente conhecidas serem muito semelhantes, as suas sequências aparentam um maior grau de divergência. O centro catalítico é a excepção, sendo muito conservado. A presença e a posição de pontes dissulfito são outra característica conservada das peptidases aspárticas. (pt)
- 天冬氨酸蛋白酶 （英语：Aspartic protease）是一种催化类型的蛋白酶，它使用一个或多个天冬氨酸残基结合的活化水分子来催化其肽底物。通常，它们在活性位点具有两个高度保守的天冬氨酸，在酸性pH条件下具有最佳活性。几乎所有已知的天冬氨酰蛋白酶都被胃酶抑素抑制。 天冬氨酸内肽酶EC 3.4.23已经表征了脊椎动物、真菌和逆转录酶病毒的起源。 真核天冬氨酸蛋白酶包括胃蛋白酶、组织蛋白酶和肾素。它们具有由祖先复制而产生的两域结构。逆转录病毒和反转录转座子蛋白酶（逆转录病毒天冬氨酰蛋白酶）比较小，并且似乎与真核天冬氨酰蛋白酶的单个结构域同源。每个结构域都提供一个催化天冬氨酸残基，在分子的两个叶之间有一个扩展的活性位点裂隙。很久以前，一个叶可能是通过基因复制从另一个进化而来的。在现代酶中，虽然三维结构非常相似，但除了保守的催化位点基序外，氨基酸序列的差异很大。二硫键的存在和位置是天冬氨酸肽酶的其他保守特征。 (zh)
|
| dbo:symbol
| |
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageExternalLink
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 9891 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| dbp:caption
|
- Structure of the dimeric aspartic protease HIV protease in white and grey, with peptide substrate in black and active site aspartate side chains in red. (en)
- crystal and molecular structures of human progastricsin at 1.62 angstroms resolution (en)
|
| dbp:interpro
|
- IPR001461 (en)
- IPR012848 (en)
|
| dbp:membranomeSuperfamily
| |
| dbp:name
|
- A1_Propeptide (en)
- Eukaryotic aspartyl protease (en)
|
| dbp:opmFamily
| |
| dbp:opmProtein
| |
| dbp:pfam
|
- PF00026 (en)
- PF07966 (en)
|
| dbp:prosite
| |
| dbp:scop
| |
| dbp:symbol
|
- Asp (en)
- A1_Propeptide (en)
|
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| dcterms:subject
| |
| gold:hypernym
| |
| rdf:type
| |
| rdfs:comment
|
- Aspartatproteasen (auch Carboxylproteasen oder Aspartylproteasen) sind Enzyme, die die Peptidbindungen eines Proteins (Eiweiß) spalten können (Proteolyse). Es handelt sich bei Aspartatproteasen durchweg um Endopeptidasen. (de)
- Proteazy aspartylowe (proteazy asparaginowe, proteazy karboksylowe) – grupa proteaz zawierająca w centrum aktywnym dwie grupy karboksylowe z łańcuchów bocznych dwóch reszt kwasu asparaginowego, katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego. Przykłady: pepsyna, podpuszczka, ketapsyna IV, D i E. (pl)
- Aspartylproteas är en proteas som använder en asparginsyra för att katalysera brytningen av en peptidbindning. Oftast har aspartylproteasen två mycket konserverade asparginsyror i sitt katalyserande säte och arbetar aktivast vid surt pH. Nästan alla kända aspartylproteas inhiberas av . Molekylens disulfidbryggor och dess lokalisering är andra konserverade egenskaper hos aspartylproteasen. Enzymen pepsin, och renin är exempel på eukaryota aspartylproteas. Dessa har alla två-domän-struktur, något som härstammar från en genduplikation i deras gemensamma ursprung. (sv)
- 天冬氨酸蛋白酶 （英语：Aspartic protease）是一种催化类型的蛋白酶，它使用一个或多个天冬氨酸残基结合的活化水分子来催化其肽底物。通常，它们在活性位点具有两个高度保守的天冬氨酸，在酸性pH条件下具有最佳活性。几乎所有已知的天冬氨酰蛋白酶都被胃酶抑素抑制。 天冬氨酸内肽酶EC 3.4.23已经表征了脊椎动物、真菌和逆转录酶病毒的起源。 真核天冬氨酸蛋白酶包括胃蛋白酶、组织蛋白酶和肾素。它们具有由祖先复制而产生的两域结构。逆转录病毒和反转录转座子蛋白酶（逆转录病毒天冬氨酰蛋白酶）比较小，并且似乎与真核天冬氨酰蛋白酶的单个结构域同源。每个结构域都提供一个催化天冬氨酸残基，在分子的两个叶之间有一个扩展的活性位点裂隙。很久以前，一个叶可能是通过基因复制从另一个进化而来的。在现代酶中，虽然三维结构非常相似，但除了保守的催化位点基序外，氨基酸序列的差异很大。二硫键的存在和位置是天冬氨酸肽酶的其他保守特征。 (zh)
- بروتياز الأسبارتيك: هو نوع محفز من إنزيمات البروتياز ,و التي تستخدم جزيء ماء منشط مرتبط بواحدة أو أكثر من بقايا الأسبارتات لتحفيز ركائزها الببتيدية. بالإضافة إلى هذا، لديهم اثنين من الأسبارتات المحفوظة بشكل كبير في الموقع النشط وتنشط على النحو الأمثل في درجة الحموضة (pH) الحمضية. بالرغم من هذا يتم تثبيط جميع البروتياز الأسبارتيل المعروفة تقريبًا بواسطة البيبستاتين . الأسبارتيك (ر.ت.إ 3.4.23.) من أصل فقاري وفطري وفيروسي. في الآونة الأخيرة، تم ربط الأسبارتيك بمعالجة نوع البكتيريا 4 prepilin و archaean preflagellin. (ar)
- Aspartic proteases are a catalytic type of protease enzymes that use an activated water molecule bound to one or more aspartate residues for catalysis of their peptide substrates. In general, they have two highly conserved aspartates in the active site and are optimally active at acidic pH. Nearly all known aspartyl proteases are inhibited by pepstatin. (en)
- Protease aspartat (bahasa Inggris: aspartate protease, aspartic proteinase) (EC 3.4.23) merupakan salah satu enzim peptidase yang banyak digunakan dalam pembuatan keju. Enzim ini banyak ditemukan pada jaringan hewan, tanaman, cendawan, dan virus. Penggunaan enzim untuk membantu proses pematangan keju ini telah ada sejak . Enzim ini bekerja melalui 2 mekanisme utama, yaitu menghidrolisis ikatan pada bovin-kapa-kasein membentuk 2 molekul dan mengkoagulasi misel kasein. (in)
- Une protéase aspartique (EC 3.4.23), également appelée aspartate protéase et aspartyl-protéase, est une peptidase qui utilise un résidu d'aspartate pour catalyser les réactions affectant leur substrat peptidique. De telles enzymes possèdent généralement deux résidus d'aspartate fortement conservés dans leur site actif et leur activité est optimale à pH acide. La est un inhibiteur de presque toutes les protéases aspartiques connues. (fr)
- アスパラギン酸プロテアーゼ（英: aspartic protease、EC 3.4.23.）またはアスパラギン酸エンドペプチダーゼ（英: aspartic endopeptidase）は、1つまたはそれ以上のアスパラギン酸残基に結合した活性化水分子を利用して、ペプチド基質の切断を触媒するプロテアーゼである。一般的に、アスパラギン酸プロテアーゼの活性部位には高度に保存された2つのアスパラギン酸残基が存在し、酸性のpHに至適活性を有する。既知のアスパラギン酸プロテアーゼのほぼすべてがによって阻害される。 脊椎動物、菌類、レトロウイルスのアスパラギン酸プロテアーゼが特徴づけられている。近年、細菌ではIV型ピリン前駆体のプロセシングと関係した、古細菌ではフラジェリン前駆体のプロセシングと関係したといったアスパラギン酸プロテアーゼが記載されている。 (ja)
- Proteases aspárticas são um tipo de enzimas proteolíticas que utilizam uma molécula de água ligada a um ou mais resíduos aspárticos para a catálise de substratos peptídicos. Estas enzimas possuem geralmente dois resíduos aspárticos altamente conservados no centro activo e possuem actividade máxima a pHs ácidos. Quase todas as proteases aspárticas actualmente conhecidas são inibidas pela pepstatina. (pt)
|
| rdfs:label
|
- بروتياز الأسبارتيك (ar)
- Aspartatproteasen (de)
- Aspartic protease (en)
- Protease aspartat (in)
- Protéase aspartique (fr)
- アスパラギン酸プロテアーゼ (ja)
- Proteazy aspartylowe (pl)
- Protease aspártica (pt)
- Aspartylproteas (sv)
- 天冬氨酸蛋白酶 (zh)
|
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageRedirects
of | |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
