| dbo:abstract
|
- La cinètica enzimàtica estudia la velocitat de les reaccions químiques que són catalitzades pels enzims. L'estudi de la cinètica d'un enzim permetrà elucidar els detalls del seu mecanisme catalític, el seu paper en el metabolisme, com es controla la seva activitat en la cèl·lula i com pot ser inhibida la seva activitat amb fàrmacs o verins o potenciada per altre tipus de molècules. Els enzims són macromolècules amb la capacitat de manipular altres molècules, denominades substrats. Un substrat és capaç d'unir-se al centre catalític de l'enzim que el reconegui i transformar-se en un producte al llarg d'una sèrie de passos denominats mecanisme enzimàtic. Alguns enzims poden unir diversos substrats diferents i/o alliberar diversos productes, com és el cas de les proteases al trencar una proteïna en dos polipèptids. En altres casos, es produeix la unió simultània de dos substrats, com en el cas de l'ADN-polimerasa, que és capaç d'incorporar un nucleòtid (substrat 1) a una cadena d'ADN (substrat 2). Encara que tots aquests mecanismes solen seguir una complexa sèrie de passos, també solen presentar una etapa limitant que determina la velocitat final de tota la reacció. Aquesta etapa limitant pot consistir en una reacció química o en un canvi conformacional de l'enzim o del substrat. El coneixement adquirit sobre l'estructura dels enzims ha estat de gran ajuda en la visualització i interpretació de les dades cinètiques. Per exemple, l'estructura pot suggerir com romanen units substrat i producte durant la catàlisi, quins canvis conformacionals ocorren durant la reacció, o fins i tot el paper en particular de determinats aminoàcids en el mecanisme catalític. Alguns enzims modifiquen la seva conformació significativament durant la reacció, en aquest cas, pot ser crucial saber l'estructura molecular de l'enzim amb substrat unit i sense (se solen usar anàlegs que s'uneixen però no permeten portar a terme la reacció i mantenen a l'enzim permanentment en la conformació de substrat unit). Els mecanismes enzimàtics poden ser dividits en mecanisme d'únic substrat o mecanisme de múltiples substrats. Els estudis cinètics portats a terme en enzims que solament uneixen un substrat, com la triosa fosfat isomerasa, pretenen amidar l'afinitat amb la qual s'uneix el substrat i la velocitat amb la qual el transforma en producte. D'altra banda, quan s'estudia un enzim que uneix diversos substrats, com la , la cinètica enzimàtica pot mostrar també l'ordre en el qual s'uneixen els substrats i l'ordre en el qual els productes són alliberats. No obstant això, no totes les catàlisis biològiques són portades a terme per enzims proteics. Existeixen molècules catalítiques basades en l'ARN, com els ribozims i els ribosomes, essencials per a l'empalmament alternatiu i la traducció de l'ARNm, respectivament. La principal diferència entre els ribozims i els ribosomes radica en el limitat nombre de reaccions que poden portar a terme els primers, encara que els seus mecanismes de reacció i les seves cinètiques poden ser estudiades i classificades pels mateixos mètodes. (ca)
- حركيات الإنزيم أو التحفيز بالإنزيمات هي دراسة التفاعلات الكيميائية التي تـُحفز من انزيمات، وبذلك فإن حركية الأنزيمات تشكل جزءا هاما من الكيمياء الحيوية حيث تتم عمليات التمثيل الغذائي بمساعدة تحفيز من انزيمات. تهتم كيمياء التحفيز بالإنزيمات بوصف تغير التركيز وسرعة التفاعل أثناء مسيرة التفاعل من خلال معادلات التفاعل تعتمد على ، وتعيين الإحداثيات المرتبطة ببروتين معين (من حيث كفاءته إنزيم على التحفيز). وحيث أن وظيفة الإنزيم هي تسريع التفاعل وتوجيهه فلا يمكن الاستغناء عن تحليل طريقة تحفيز الإنزيم لفهم وظيفة الإنزيم. في نفس الوقت تمكننا دراسة التحفيز بالإنزيمات من فهم كيفية التحكم في عملها، والكيفية التي تعطل بها سموم أو مخدرات عمل الإنزيم. (ar)
- Enzymatická kinetika nebo enzymová kinetika zkoumá rychlost chemických reakcí aktivity enzymů. Pro enzymatickou kinetiku platí obecné zákony chemické kinetiky a chemické veličiny, jako je reakční rychlost (v), rovnovážná konstanta (K) či třeba Gibbsova energie (G). Obvykle se vychází ze zjednodušující představy, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá ve dvou krocích („E“ je enzym, „S“ je substrát, „P“ je produkt): načež platí: Výše uvedená rovnice je tzv. , základní rovnice enzymatické kinetiky vůbec. je počáteční rychlost reakce, je mezní rychlost reakce (při nadbytku substrátu a 100% nasycení enzymů), je a je substrátu.Podle uvedené rovnice má závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu má tvar hyperboly. Zajímavou veličinou je Michaelisova konstanta, pro niž platí KM = (k-1 + k2) / k1 a která udává koncentraci substrátu, při níž je reakční rychlost rovna polovině maximální rychlosti. Rovnice Michaelise a Mentenové však je silně zjednodušujícím popisem reality a platila by jen pro počáteční stavy jednosubstrátových reakcí, přičemž by muselo docházet k přímému rozpadu komplexu enzym-substrát na enzym a produkt. Na rychlost enzymatické reakce (konkrétně na velikost Michaelisovy konstanty) má výrazný vliv řada fyzikálně-chemických vlastností prostředí. Obecně platí, že s vzrůstající teplotou roste rychlost enzymatické reakce až do doby, než se bílkovinná složka enzymu začne denaturovat. Denaturační teplota obvykle u živočišných enzymů činí asi 50–60 °C. Na rychlost má dále výrazný vliv pH prostředí – většině enzymů vyhovuje nejlépe pH 5–7, nicméně pepsin má optimum při pH 1,5–2 a při pH 9,5. Aktivitu enzymů dále někdy ovlivňuje redox potenciál, iontová síla a relativní permitivita. Samostatnou kapitolou je vliv inhibitorů a dalších efektorů na průběh enzymatické reakce. (cs)
- Die Enzymkinetik ist ein Teilgebiet der biophysikalischen Chemie. Sie beschreibt, wie schnell enzymkatalysierte chemische Reaktionen verlaufen. Die Enzymkinetik findet breite Anwendung in Biologie und Medizin, da auch biologische Substrate (Reaktionspartner) – darunter solche, die im Menschen auftreten – untersucht werden.Ein Hauptziel der Enzymkinetik ist die Beschreibung der Konzentrationsabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit mit geeigneten Formeln, sowie die Bestimmung der dazugehörigen Parameter für ein bestimmtes Protein (Enzymaktivität und katalytische Effizienz). Da Enzyme dazu dienen, Reaktionen zu beschleunigen und zu lenken, ist die enzymkinetische Analyse zum Verständnis von Enzymfunktionen unerlässlich. (de)
- Enzyme kinetics is the study of the rates of enzyme-catalysed chemical reactions. In enzyme kinetics, the reaction rate is measured and the effects of varying the conditions of the reaction are investigated. Studying an enzyme's kinetics in this way can reveal the catalytic mechanism of this enzyme, its role in metabolism, how its activity is controlled, and how a drug or a modifier (inhibitor or activator) might affect the rate. An enzyme (E) is typically a protein molecule that promotes a reaction of another molecule, its substrate (S). This binds to the active site of the enzyme to produce an enzyme-substrate complex ES, and is transformed into an enzyme-product complex EP and from there to product P, via a transition state ES*. The series of steps is known as the mechanism: E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P This example assumes the simplest case of a reaction with one substrate and one product. Such cases exist: for example, a mutase such as phosphoglucomutase catalyses the transfer of a phospho group from one position to another, and isomerase is a more general term for an enzyme that catalyses any one-substrate one-product reaction, such as triosephosphate isomerase. However, such enzymes are not very common, and are heavily outnumbered by enzymes that catalyse two-substrate two-product reactions: these include, for example, the NAD-dependent dehydrogenases such as alcohol dehydrogenase, which catalyses the oxidation of ethanol by NAD+. Reactions with three or four substrates or products are less common, but they exist. There is no necessity for the number of products to be equal to the number of substrates; for example, glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase has three substrates and two products. When enzymes bind multiple substrates, such as dihydrofolate reductase (shown right), enzyme kinetics can also show the sequence in which these substrates bind and the sequence in which products are released. An example of enzymes that bind a single substrate and release multiple products are proteases, which cleave one protein substrate into two polypeptide products. Others join two substrates together, such as DNA polymerase linking a nucleotide to DNA. Although these mechanisms are often a complex series of steps, there is typically one rate-determining step that determines the overall kinetics. This rate-determining step may be a chemical reaction or a conformational change of the enzyme or substrates, such as those involved in the release of product(s) from the enzyme. Knowledge of the enzyme's structure is helpful in interpreting kinetic data. For example, the structure can suggest how substrates and products bind during catalysis; what changes occur during the reaction; and even the role of particular amino acid residues in the mechanism. Some enzymes change shape significantly during the mechanism; in such cases, it is helpful to determine the enzyme structure with and without bound substrate analogues that do not undergo the enzymatic reaction. Not all biological catalysts are protein enzymes: RNA-based catalysts such as ribozymes and ribosomes are essential to many cellular functions, such as RNA splicing and translation. The main difference between ribozymes and enzymes is that RNA catalysts are composed of nucleotides, whereas enzymes are composed of amino acids. Ribozymes also perform a more limited set of reactions, although their reaction mechanisms and kinetics can be analysed and classified by the same methods. (en)
- Entzimen zinetikak entzimek katalizatzen dituzten erreakzio biokimikoen abiadura aztertzen du. Jakina denez, entzimek erreakzio horien abiadura areagotzen dute substratuen aktibazio energia jaisten dutelako. Aktibazio energia erreakzionatuko duten molekulei beren lotura kimikoak apurtzeko eman behar zaien energiari deritzo. Lotura kimikoen arabera aldatzen du aipatutako aktibazio energiak: lotura ioniko batean energia hori oso txikia da (ClNa, esaterako, erraz disoziatzen da Na+ eta Cl--an). Lotura kobalente bat apurtzeko, aldiz, aktibazio-energia askoz handiagoa da. Entzimen zinetikak eskuineko irudian agertzen den mota horretako grafikoa osatzen du. Ikusten denez, entzimaren kontzentrazioa konstantea bada, substratuaren kontzentrazioa handitu ahala erreakzio biokimikoaren abiadura areagotzen da, harik eta substratu-kontzentrazio jakin bateraino iritsi arte. Gero abiadura gelditzen da entzimaren asetasuna gertatzen delako: ez dago nahiko entzimarik gehiegizko substratu horrekin erreakzionatzeko, entzima/substratu konplexua (ES) sortzeko. Substratuaren kontzentrazioa oso handia denean entzimak asetu ohi dira. Entzima guztien gune aktiboak substratuz beteta daudenez, ez dira ES konplexu gehiago sortuko, eta beraz ez da produktu gehiago agertuko. Substratu molekulek entzima molekula guztiak hartu dituztenean erreakzioaren abiadura maximoa lortzen da, eta abiadura hori ez da gaindituko ezta substratu molekula gehiago gehituta ere. (eu)
- La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas sin ser alterados por la reacción, esas moléculas son denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato. El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido). Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados. Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiadas y clasificadas por los mismos métodos. (es)
- Kinetika enzim adalah studi laju reaksi kimia . Pada kinetika enzim, laju suatu reaksi diukur, serta pengaruh dari berbagai variasi kondisi terhadap reaksi tersebut diamati. Kajian kinetika suatu enzim dapat menjelaskan mekanisme katalitik enzim tersebut, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikontrol, dan bagaimana suatu obat atau suatu ligan pengubah ( atau ) dapat memengaruhi lajunya. Enzim (E) biasanya adalah sebuah molekul protein yang mendorong suatu reaksi dari molekul lain, substratnya (S). Substrat akan terikat pada enzim untuk menghasilkan kompleks enzim-substrat ES, yang kemudian berubah menjadi kompleks enzim-produk EP dan akhirnya menghasilkan produk P, melalui suatu keadaan transisi ES*. Rentetan tahapan ini dikenal sebagai mekanisme enzimatik: E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P Contoh ini mengasumsikan kasus paling sederhana dari suatu reaksi dengan satu substrat dan satu produk. Contoh kasus tersebut adalah , seperti mengkatalisis perpindahan gugus fosfat dari satu posisi ke posisi lain, dan , yang mana adalah nama umum bagi enzim yang mengkatalisis reaksi apapun yang melibatkan satu substrat satu produk (contohnya . Tetapi, enzim-enzim tersebut tidaklah umum, dan sangat kalah jumlah jika dibandingkan dengan enzim yang mengkatalisis reaksi dua substrat dua produk: di antaranya, sebagai contoh, NAD-dependen dehidrogenase seperti alkohol dehidrogenase, yang mengkatalisis oksidasi etanol oleh NAD+. Reaksi dengan tiga atau empat substrat atau produk lebih tidak umum, tetapi ada. Tidak ada keharusan jumlah produk yang dihasilkan sama dengan jumlah substrat yang digunakan; sebagai contoh, menggunakan 3 substrat dan menghasilkan 2 produk. Ketika enzim mengikat banyak substrat, seperti (ditampilkan di sebelah kanan), kinetika enzim juga dapat menunjukkan urutan pengikatan substrat dan urutan pelepasan produk. Contoh enzim yang mengikat substrat tunggal dan melepaskan banyak produk adalah protease, ia memecah satu substrat protein menjadi dua produk polipeptida. Sementara itu, enzim lain mengikat dua substrat menjadi satu, seperti DNA polimerase yang mengikat nukleotida pada DNA. Meskipun mekanisme-mekanisme ini sering kali adalah tahapan rentetan yang rutin, terdapat satu “tahapan penentu laju” yang khas yang menentukan kinetika keseluruhan reaksi. ini bisa berupa reaksi kimia atau perubahan konformasi dari enzim atau substrat, yang mana terlibat dalam proses pelepasan produk dari enzim. Pengetahuan mengenai struktur enzim sangat membantu dalam menafsirkan data kinetika. Sebagai contoh, struktur enzim dapat memberikan kemungkinan-kemungkinan bagaimana substrat dan produk terikat selama katalisis; perubahan apa yang terjadi selama reaksi; dan bahkan peran residu asam amino tertentu dalam mekanismenya. Beberapa enzim berubah bentuk secara signifikan selama mekanisme berlangsung; untuk kasus ini, penentuan struktur enzim dengan dan tanpa analog substrat terikat yang tidak mengalami reaksi enzimatik akan sangat membantu. Tidak semua katalis biologis adalah enzim protein: Katalis RNA seperti ribozim dan ribosom sangat penting untuk banyak fungsi seluler, seperti penjalinan RNA dan translasi. Perbedaan utama antara ribozim dan enzim adalah katalis RNA terdiri dari nukleotida-nukleotida, sedangkan enzim terderi dari asam-asam amino. Ribozim juga mengkatalisis sejumlah reaksi yang terbatas, walaupun mekanisme reaksi dan kinetikanya dapat dianalisis dan diklasifikasikan dengan metode yang sama. (in)
- La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation. Les enzymes jouent un rôle central dans la régulation des processus biologiques. Elles sont généralement constituées de molécules protéiques issues de la traduction du génome, à l'exception des ribozymes constitués d'ARN. Les enzymes interviennent en diminuant la barrière énergétique entre les réactants permettant d'accélérer les réactions des milliers de fois plus qu'en absence de catalyse. L'activité catalytique des enzymes est hautement spécifique, c'est-à-dire qu'une enzyme donnée, parmi les milliers qui existent, ne peut catalyser qu'une réaction chimique bien précise (p. ex. l'hexokinase permet à l'aide d'une molécule d'ATP de phosphoryler le glucose pour obtenir le glucose-6-phosphate substrat clé dans la glycolyse et la synthèse du glycogène). En effet, la réaction chimique catalysée par une enzyme s'effectue au niveau d'une région bien déterminée de celle-ci, appelée site actif. Dans ce domaine, les acides aminés adoptent une configuration spatiale précise qui confère à cette région des caractéristiques chimiques spéciales rendant compte de cette spécificité vis-à-vis du substrat (voir figure ci-contre). Il existe une relation entre la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme et la concentration ou la disponibilité du substrat. L'activité enzymatique dépend aussi du pH, de la température et souvent de la concentration des ions et des cofacteurs. La régulation de cette activité peut être assurée par des composés appelés effecteurs (généralement de faible poids moléculaire). Les effecteurs positifs (ou activateurs) stabilisent la configuration catalytique active de l'enzyme. Les effecteurs négatifs (ou inhibiteurs), agissent au contraire, en favorisant l'état moins actif (inhibiteurs non compétitifs) ou entrent en compétition avec les molécules de substrat en bloquant le site actif (inhibiteurs compétitifs). La cinétique enzymatique constitue un élément fondamental dans la compréhension de la manière dont les enzymes fonctionnent et conduit à de nombreuses applications dans les industries chimique et agroalimentaire ainsi que dans les biotechnologies et la médecine (pharmacologie, toxicologie). (fr)
- 酵素反応速度論 (こうそはんのうそくどろん) とは酵素によって触媒される化学反応を反応速度の面から研究する学問。酵素の反応速度論を研究することで、酵素反応の機構、代謝における役割、活性調節の仕組み、薬物や毒が酵素をどう阻害するかといったことを明らかにできる。 酵素は通常蛋白質分子であり、他の分子 (酵素の基質という) に作用する。基質は、酵素の活性部位に結合し、段階的に生成物へと変化を遂げる。この過程は、反応機構と呼ばれる。反応機構は、単一基質機構と、複数基質機構に分類できる。 一つの基質としか結合しない酵素、例えばトリオースリン酸イソメラーゼの研究では酵素が基質と結合する際の解離定数や回転率の測定を目指す。 酵素が複数の基質と結合する場合、例えばジヒドロ葉酸還元酵素 (右図) では、基質が結合し、生成物が解離する順序を明らかにすることもできる。1つの基質と結合し、複数の生成物を放出する酵素の例としてプロテアーゼ が挙げられる。この酵素は1つの基質蛋白質を切断して、2つのポリペプチドにする。2つの基質を1つに結合する酵素もある。DNAポリメラーゼはヌクレオチドをDNAに結合する。これらの酵素の反応機構は複雑で何段階にも及ぶことが多いが、通常律速段階があって、これが全体の反応速度を決定する。律速段階は化学反応であったり、(生成物が酵素から離れる際など) 酵素や基質のコンフォメーションの変化であったりする。 酵素の立体構造が分かると、速度論的な情報の解釈に有利である。例えば構造から触媒過程で基質や生成物がどのように結合しているか、反応中にどう変化するかが分かる。また、特定のアミノ酸残基が反応機構で果たす役割が分かることもある。酵素によっては反応中に構造が大きく変化するものがあるが、このような場合は酵素の構造を触媒を受けない基質類似体が結合した場合と、結合していない場合それぞれで決定しておくとよい。 生体で触媒として働くのは蛋白質でできた酵素だけではない。RNAによる触媒、つまりリボソームのようなリボザイムは、RNAスプライシングや翻訳といった多くの過程で不可欠である。リボザイムと酵素の主要な違いは、RNAのほうが触媒できる反応が限られているということだ。もっとも、RNAによる触媒の機構も、蛋白質酵素の場合と同じ方法で解析し、分類することができる。 (ja)
- 효소 반응속도론(enzyme kinetics)은 효소에 의한 화학반응을 연구하는 학문이다. 효소 반응속도론에서, 반응속도는 다양한 반응의 조건의 효과에 의해 조사된다. 효소 반응속도론에 이 방식을 사용하는 것은 효소 반응의 작동방식을 드러내는 것이 가능하다. 대사에서는 어떻게 반응이 조절되는지, 그리고 어떻게 약이 효소의 저해제로서 작용하는지에 대한 역할이다. 효소는 일반적으로 다른 분자(기질)을 조종하는 단백질 분자다. 이 기질은 효소의 활성부위에 묶인 후 효소 작용 과정에 의해 산물로 변하게 된다. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P 이 작용 과정은 단일-기질과 복합-기질 작용 과정으로 나뉜다. 효소 반응속도론 중 하나의 기질만 취급하는 것(예로 트리오스인산 이성질화 효소)은 회전률과 효소가 기질을 묶는 것과의 관계를 측정한다. 몇몇 효소의 예는 phosphofructokinase와 hexokinase가 있으며, 양측 모두 세포 호흡에 중요한 역할을 한다. 효소가 dihydrofolate reductase와 같은 복합적인 기질을 사용할 때는 효소 반응속도론은 사용되는 기질과 산물의 시퀀스를 또한 보여주기도 한다. 하나의 기질을 사용하여 두 개의 산물로 분해하는 대표적인 효소는 protease다. 다른 두 기질을 사용하는 것에는 DNA 중합효소가 뉴클레오타이드를 DNA로 중합하는 것을 예로 들 수 있다. 비록 이 작용 과정이 보통 복잡할지라도, 일반적인 대체로 속도를 결정하는 속도 결정 과정이 존재한다. 속도 결정 과정(rate-determining step)은 화학적 반응이거나 효소 또는 기질의 위치 변화일 수도 있다. (ko)
- Enzymkinetiek is het onderzoeksgebied dat zich bezighoudt met chemische reacties die door enzymen worden gekatalyseerd. Door de reactiesnelheid (kinetiek) van een enzymatische reactie onder verschillende reactieomstandigheden te meten, kan men veel informatie over de werking van een enzym achterhalen: bijvoorbeeld welke rol het enzym speelt in stofwisseling, van welke factoren zijn activiteit afhangt en hoe een medicijn het enzym zou kunnen remmen. Enzymen zijn eiwitten die functioneren als katalysator bij biochemische reacties. Ze werken in op stoffen die men substraten noemt. Een substraat bindt aan het actieve centrum van een enzym en wordt vervolgens omgezet in een product via een reeks stappen, het enzymatische mechanisme. Dit kan als volgt worden weergegeven: E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P Enzymatische mechanismen kunnen worden onderverdeeld in mechanismen met één substraat en met meerdere substraten. Kinetisch onderzoek naar enzymen die slechts aan één substraat binden, zoals triosefosfaatisomerase, hebben tot doel de affiniteit van het enzym voor het substraat vast te stellen en de omzetsnelheid (turnover rate) te beschrijven. Andere voorbeelden van dergelijke enzymen zijn fosfofructokinase en hexokinase, die beide belangrijk zijn voor celademhaling (in de glycolyse). Bij enzymen die meerdere substraten binden, zoals dihydrofolaatreductase (rechts afgebeeld), kan uit enzymkinetisch onderzoek ook blijken in welke volgorde de substraten binden en in welke volgorde de producten vrijkomen. Een voorbeeld van een enzym dat één substraat omzet in twee producten is protease. Hoewel dergelijke reacties vaak in meerdere stappen verlopen, is er doorgaans één snelheidsbepalende stap die de algehele kinetiek bepaalt. (nl)
- Ферментати́вная кине́тика — зависимость скорости химической реакции от её условий — раздел биохимии, предметом которого являются химические реакции, катализируемые ферментами, изучающий закономерности течения во времени и механизм ферментативных реакций. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагентов (субстратов, ферментов), количественным изучением эффектов варьирования условий (кинетики) той или иной химической реакции (концентрация, pH среды, температура, присутствие активаторов или ингибиторов), а также измеряет её скорость. Изучение ферментов позволяет выявить каталитический механизм действия определённого фермента и контролировать его роль в процессе обмена веществ, способного замедлять (ингибировать) или ускорять (активировать) ход химической реакции. Таким образом, кинетические исследования позволяют не только определить сродство и специфичность связывания субстратов и ингибиторов к ферментам, но и найти максимальную скорость процесса, катализируемого специфическим ферментом, а также попутно решить многие другие задачи и возникающие проблемы. При этом, основная часть проблем ферментативной кинетики сводится к:
* анализу предполагаемых схем ферментативных реакций,
* выводу уравнений скорости, соответствующих этим схемам,
* сопоставлению полученных зависимостей с данными эксперимента. Одним из характерных проявлений жизни на Земле является уникальная способность живых организмов кинетически регулировать течение химических реакций, тем самым подавляя стремление к достижению термодинамического равновесия. Основная цель изучения кинетики ферментативных реакций — получение информации, способствующей выяснению молекулярного механизма действия фермента. Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые управляют скоростью химической реакции между молекулами других веществ (субстратами ферментов). Ферментативный механизм в ходе детального исследования представляет собой серию шагов превращения молекул активного субстрата, связанного с ферментом, в конечные продукты химической реакции. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду. При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, тогда как небелковые катализаторы только в сотни и тысячи раз. (ru)
- A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de reacção. O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua actividade na célula e como pode ser inibida a sua actividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de moléculas. (pt)
- 酶动力学，又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素動力學，是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究，可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。 当酶结合多个底物，如二氢叶酸还原酶（右图所示）时，酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。 酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。 (zh)
|
| rdfs:comment
|
- Die Enzymkinetik ist ein Teilgebiet der biophysikalischen Chemie. Sie beschreibt, wie schnell enzymkatalysierte chemische Reaktionen verlaufen. Die Enzymkinetik findet breite Anwendung in Biologie und Medizin, da auch biologische Substrate (Reaktionspartner) – darunter solche, die im Menschen auftreten – untersucht werden.Ein Hauptziel der Enzymkinetik ist die Beschreibung der Konzentrationsabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit mit geeigneten Formeln, sowie die Bestimmung der dazugehörigen Parameter für ein bestimmtes Protein (Enzymaktivität und katalytische Effizienz). Da Enzyme dazu dienen, Reaktionen zu beschleunigen und zu lenken, ist die enzymkinetische Analyse zum Verständnis von Enzymfunktionen unerlässlich. (de)
- A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de reacção. O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua actividade na célula e como pode ser inibida a sua actividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de moléculas. (pt)
- 酶动力学，又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素動力學，是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究，可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。 当酶结合多个底物，如二氢叶酸还原酶（右图所示）时，酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。 酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。 (zh)
- حركيات الإنزيم أو التحفيز بالإنزيمات هي دراسة التفاعلات الكيميائية التي تـُحفز من انزيمات، وبذلك فإن حركية الأنزيمات تشكل جزءا هاما من الكيمياء الحيوية حيث تتم عمليات التمثيل الغذائي بمساعدة تحفيز من انزيمات. تهتم كيمياء التحفيز بالإنزيمات بوصف تغير التركيز وسرعة التفاعل أثناء مسيرة التفاعل من خلال معادلات التفاعل تعتمد على ، وتعيين الإحداثيات المرتبطة ببروتين معين (من حيث كفاءته إنزيم على التحفيز). وحيث أن وظيفة الإنزيم هي تسريع التفاعل وتوجيهه فلا يمكن الاستغناء عن تحليل طريقة تحفيز الإنزيم لفهم وظيفة الإنزيم. (ar)
- La cinètica enzimàtica estudia la velocitat de les reaccions químiques que són catalitzades pels enzims. L'estudi de la cinètica d'un enzim permetrà elucidar els detalls del seu mecanisme catalític, el seu paper en el metabolisme, com es controla la seva activitat en la cèl·lula i com pot ser inhibida la seva activitat amb fàrmacs o verins o potenciada per altre tipus de molècules. (ca)
- Enzymatická kinetika nebo enzymová kinetika zkoumá rychlost chemických reakcí aktivity enzymů. Pro enzymatickou kinetiku platí obecné zákony chemické kinetiky a chemické veličiny, jako je reakční rychlost (v), rovnovážná konstanta (K) či třeba Gibbsova energie (G). Obvykle se vychází ze zjednodušující představy, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá ve dvou krocích („E“ je enzym, „S“ je substrát, „P“ je produkt): načež platí: (cs)
- Enzyme kinetics is the study of the rates of enzyme-catalysed chemical reactions. In enzyme kinetics, the reaction rate is measured and the effects of varying the conditions of the reaction are investigated. Studying an enzyme's kinetics in this way can reveal the catalytic mechanism of this enzyme, its role in metabolism, how its activity is controlled, and how a drug or a modifier (inhibitor or activator) might affect the rate. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P (en)
- Entzimen zinetikak entzimek katalizatzen dituzten erreakzio biokimikoen abiadura aztertzen du. Jakina denez, entzimek erreakzio horien abiadura areagotzen dute substratuen aktibazio energia jaisten dutelako. Aktibazio energia erreakzionatuko duten molekulei beren lotura kimikoak apurtzeko eman behar zaien energiari deritzo. Lotura kimikoen arabera aldatzen du aipatutako aktibazio energiak: lotura ioniko batean energia hori oso txikia da (ClNa, esaterako, erraz disoziatzen da Na+ eta Cl--an). Lotura kobalente bat apurtzeko, aldiz, aktibazio-energia askoz handiagoa da. (eu)
- La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. (es)
- Kinetika enzim adalah studi laju reaksi kimia . Pada kinetika enzim, laju suatu reaksi diukur, serta pengaruh dari berbagai variasi kondisi terhadap reaksi tersebut diamati. Kajian kinetika suatu enzim dapat menjelaskan mekanisme katalitik enzim tersebut, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikontrol, dan bagaimana suatu obat atau suatu ligan pengubah ( atau ) dapat memengaruhi lajunya. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P (in)
- La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation. (fr)
- 효소 반응속도론(enzyme kinetics)은 효소에 의한 화학반응을 연구하는 학문이다. 효소 반응속도론에서, 반응속도는 다양한 반응의 조건의 효과에 의해 조사된다. 효소 반응속도론에 이 방식을 사용하는 것은 효소 반응의 작동방식을 드러내는 것이 가능하다. 대사에서는 어떻게 반응이 조절되는지, 그리고 어떻게 약이 효소의 저해제로서 작용하는지에 대한 역할이다. 효소는 일반적으로 다른 분자(기질)을 조종하는 단백질 분자다. 이 기질은 효소의 활성부위에 묶인 후 효소 작용 과정에 의해 산물로 변하게 된다. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P 이 작용 과정은 단일-기질과 복합-기질 작용 과정으로 나뉜다. 효소 반응속도론 중 하나의 기질만 취급하는 것(예로 트리오스인산 이성질화 효소)은 회전률과 효소가 기질을 묶는 것과의 관계를 측정한다. 몇몇 효소의 예는 phosphofructokinase와 hexokinase가 있으며, 양측 모두 세포 호흡에 중요한 역할을 한다. (ko)
- 酵素反応速度論 (こうそはんのうそくどろん) とは酵素によって触媒される化学反応を反応速度の面から研究する学問。酵素の反応速度論を研究することで、酵素反応の機構、代謝における役割、活性調節の仕組み、薬物や毒が酵素をどう阻害するかといったことを明らかにできる。 酵素は通常蛋白質分子であり、他の分子 (酵素の基質という) に作用する。基質は、酵素の活性部位に結合し、段階的に生成物へと変化を遂げる。この過程は、反応機構と呼ばれる。反応機構は、単一基質機構と、複数基質機構に分類できる。 一つの基質としか結合しない酵素、例えばトリオースリン酸イソメラーゼの研究では酵素が基質と結合する際の解離定数や回転率の測定を目指す。 酵素の立体構造が分かると、速度論的な情報の解釈に有利である。例えば構造から触媒過程で基質や生成物がどのように結合しているか、反応中にどう変化するかが分かる。また、特定のアミノ酸残基が反応機構で果たす役割が分かることもある。酵素によっては反応中に構造が大きく変化するものがあるが、このような場合は酵素の構造を触媒を受けない基質類似体が結合した場合と、結合していない場合それぞれで決定しておくとよい。 (ja)
- Enzymkinetiek is het onderzoeksgebied dat zich bezighoudt met chemische reacties die door enzymen worden gekatalyseerd. Door de reactiesnelheid (kinetiek) van een enzymatische reactie onder verschillende reactieomstandigheden te meten, kan men veel informatie over de werking van een enzym achterhalen: bijvoorbeeld welke rol het enzym speelt in stofwisseling, van welke factoren zijn activiteit afhangt en hoe een medicijn het enzym zou kunnen remmen. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P (nl)
- Ферментати́вная кине́тика — зависимость скорости химической реакции от её условий — раздел биохимии, предметом которого являются химические реакции, катализируемые ферментами, изучающий закономерности течения во времени и механизм ферментативных реакций. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагентов (субстратов, ферментов), количественным изучением эффектов варьирования условий (кинетики) той или иной химической реакции (концентрация, pH среды, температура, присутствие активаторов или ингибиторов), а также измеряет её скорость. Изучение ферментов позволяет выявить каталитический механизм действия определённого фермента и контролировать его роль в процессе обмена веществ, способного замедлять (ингибировать) или ускорять (активировать) (ru)
|
.svg?width=300)
.svg){kind=link}
.svg){kind=link}
