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Uncompetitive inhibition, also known as anti-competitive inhibition, takes place when an enzyme inhibitor binds only to the complex formed between the enzyme and the substrate (the E-S complex). Uncompetitive inhibition typically occurs in reactions with two or more substrates or products. While uncompetitive inhibition requires that an enzyme-substrate complex must be formed, non-competitive inhibition can occur with or without the substrate present.

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  • Un inhibiteur incompétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant au complexe enzyme-substrat mais pas à l'enzyme seule. Il bloque la réaction chimique normalement catalysée, de sorte que le complexe enzyme-substrat-inhibiteur ne peut évoluer qu'en redonnant le complexe enzyme-substrat. Ce type d'inhibiteur diffère donc d'un inhibiteur compétitif (qui ne peut se lier qu'à une enzyme dont le site actif est libre) ainsi que d'un inhibiteur non compétitif (qui peut se lier aussi bien à l'enzyme dont le site actif est libre qu'au complexe enzyme-substrat). (fr)
  • Uncompetitive inhibition, also known as anti-competitive inhibition, takes place when an enzyme inhibitor binds only to the complex formed between the enzyme and the substrate (the E-S complex). Uncompetitive inhibition typically occurs in reactions with two or more substrates or products. While uncompetitive inhibition requires that an enzyme-substrate complex must be formed, non-competitive inhibition can occur with or without the substrate present. Uncompetitive inhibition is distinguished from competitive inhibition by two observations: first uncompetitive inhibition cannot be reversed by increasing [S] and second, as shown, the Lineweaver–Burk plot yields parallel rather than intersecting lines. This behavior is found in the inhibition of acetylcholinesterase by tertiary amines (R3N). Such compounds bind to the enzyme in its various forms, but the acyl-intermediate-amine complex cannot break down into enzyme plus product. (en)
  • 반경쟁적 저해 (uncompetitive inhibition) 또는 불경쟁적 저해 또는 비경쟁적 저해 또는 무경쟁적 저해에서, 억제제는 기질-효소 복합체에만 결합한다. 이러한 유형의 억제는 Vmax를 감소시키고 (활성화된 복합체를 제거함으로써 최대 속도가 감소함) Km을 감소시킨다. 이는 르 샤틀리에의 원리(Le Chatelier's principle) 및 ES 복합체의 효과적인 제거로 인한 결합 효율의 개선으로 인해 Km이 감소한다. (더 높은 결합 친화도를 나타낸다). (ko)
  • 不競合阻害(ふきょうごうそがい、英: Uncompetitive inhibition)、不競争阻害、不拮抗阻害は、酵素阻害剤が酵素と基質との間で形成される複合体(E-S複合体)にのみ結合する時に起こる。反競合阻害(英: anti-competitive inhibition)としても知られている。 不競合阻害には酵素-基質複合体が形成される必要があるが、非競合阻害は基質が存在しても存在しなくても起こりうる。 (ja)
  • Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E. In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avviene solo negli enzimi con due o più substrati. (it)
  • A inibição enzimática incompetitiva caracateriza-se pela interação de uma determinada molécula inibidora com o complexo enzima-substrato, impedido que ocorra a formação de produtos e, portanto, diminuindo a velocidade da reação. Uma reação enzimática comum acontece, simplificadamente, da seguinte forma: E + S ←→ ES → E + P. Com a adição de inibidores incompetitivos, ocorre a formação de complexos ESI durante a reação, reduzindo a atividade enzimática e formação de produtos. Esse tipo de inibidor interage com a enzima em uma região diferente do sítio de ligação ao substrato. Portanto, a adição de maiores quantidades de substrato não contribui para que o efeito inibitório seja reduzido e a velocidade de reação aumente. A adição de inibidores incompetitivos em uma determinada reação catalisada por enzima diminui o valor de velocidade máxima e diminui o valor de Km (Constante de Michaelis-Mentem) ou seja, a quantidade de substrato necessária para que a velocidade da reação atinja metade da velocidade máxima permanece a mesma. O valor de Km diminui porque a ligação do inibidor estabiliza o complexo ES e torna mais dificíl a dissociação de S ou a formação de produto. ReferênciaVOET, Donald; VOET, Judith. Bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2013. (pt)
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  • Un inhibiteur incompétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant au complexe enzyme-substrat mais pas à l'enzyme seule. Il bloque la réaction chimique normalement catalysée, de sorte que le complexe enzyme-substrat-inhibiteur ne peut évoluer qu'en redonnant le complexe enzyme-substrat. Ce type d'inhibiteur diffère donc d'un inhibiteur compétitif (qui ne peut se lier qu'à une enzyme dont le site actif est libre) ainsi que d'un inhibiteur non compétitif (qui peut se lier aussi bien à l'enzyme dont le site actif est libre qu'au complexe enzyme-substrat). (fr)
  • 반경쟁적 저해 (uncompetitive inhibition) 또는 불경쟁적 저해 또는 비경쟁적 저해 또는 무경쟁적 저해에서, 억제제는 기질-효소 복합체에만 결합한다. 이러한 유형의 억제는 Vmax를 감소시키고 (활성화된 복합체를 제거함으로써 최대 속도가 감소함) Km을 감소시킨다. 이는 르 샤틀리에의 원리(Le Chatelier's principle) 및 ES 복합체의 효과적인 제거로 인한 결합 효율의 개선으로 인해 Km이 감소한다. (더 높은 결합 친화도를 나타낸다). (ko)
  • 不競合阻害(ふきょうごうそがい、英: Uncompetitive inhibition)、不競争阻害、不拮抗阻害は、酵素阻害剤が酵素と基質との間で形成される複合体(E-S複合体)にのみ結合する時に起こる。反競合阻害(英: anti-competitive inhibition)としても知られている。 不競合阻害には酵素-基質複合体が形成される必要があるが、非競合阻害は基質が存在しても存在しなくても起こりうる。 (ja)
  • Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E. In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avviene solo negli enzimi con due o più substrati. (it)
  • Uncompetitive inhibition, also known as anti-competitive inhibition, takes place when an enzyme inhibitor binds only to the complex formed between the enzyme and the substrate (the E-S complex). Uncompetitive inhibition typically occurs in reactions with two or more substrates or products. While uncompetitive inhibition requires that an enzyme-substrate complex must be formed, non-competitive inhibition can occur with or without the substrate present. (en)
  • A inibição enzimática incompetitiva caracateriza-se pela interação de uma determinada molécula inibidora com o complexo enzima-substrato, impedido que ocorra a formação de produtos e, portanto, diminuindo a velocidade da reação. Uma reação enzimática comum acontece, simplificadamente, da seguinte forma: E + S ←→ ES → E + P. Com a adição de inibidores incompetitivos, ocorre a formação de complexos ESI durante a reação, reduzindo a atividade enzimática e formação de produtos. ReferênciaVOET, Donald; VOET, Judith. Bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2013. (pt)
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  • Inhibiteur incompétitif (fr)
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