| dbo:abstract
|
- La regulació al·lostèrica o al·losterisme és la regulació enzimàtica o d'una altra proteïna per la unió d'una molècula en una part al·lostèrica (una part que no sigui la zona activa) de la proteïna. Els efectors que milloren l'activitat de les proteïnes es coneixen com a activadors al·lostèrics, mentre que aquells que disminueixen l'activitat de les proteïnes s'anomenen inhibidors al·lostèrics. Al·losterisme; el terme prové del grec allos “altres” i stereos, “sòlid (objecte),” en referència al fet que la part de regulació d'una proteïna al·lostèrica és físicament diferent al centre actiu. Exemples de regulació al·lostèrica són: els cicles naturals de control, com la retroalimentació dels productes intermedis o feedforward a partir de substrats. (ca)
- التفارغية هي صفة لمجموعة من الضوابط، تدعى الضوابط التفارغية (أو التنظيم التفارغي)، والتي تقوم بتنظيم ارتباط البروتين مع جزيء في موقع نشط ما دون آخر. يعرف الموقع الذي يرتبط فيه المؤثر باسم الموقع التفارغي. تسمح المواقع التفارغية للمؤثرات أن ترتبط مع البروتين، مما يؤدي غالباً إلى حدوث . يمكن تقسيم المؤثرات حسب الأثر في تفعيل البروتين إلى مؤثرات تفارغية فعّالة ومؤثرات تفارغية مثبّطة. تلعب التفارغية دوراً مهماً في تأشير الخلية، كما أنها مهمة في تحديد قدرة الخلايا على ضبط فعالية الإنزيمات. (ar)
- Alosterická regulace (z allos – jiný, stereos – prostor) je ovlivnění vlastností určité oblasti (např. aktivního centra) enzymu, a to vazbou jistého efektoru (alosterického regulátoru) na jiné, tzv. alosterické místo. Alosterické regulátory mohou být jak inhibitory (zejména nekompetitivní), tak enzymů. Alosterická regulace mění prostorovou strukturu ovlivňovaných enzymů (cs)
- In biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors. Allosteric regulations are a natural example of control loops, such as feedback from downstream products or feedforward from upstream substrates. Long-range allostery is especially important in cell signaling. Allosteric regulation is also particularly important in the cell's ability to adjust enzyme activity. The term allostery comes from the Ancient Greek allos (ἄλλος), "other", and stereos (στερεός), "solid (object)". This is in reference to the fact that the regulatory site of an allosteric protein is physically distinct from its active site. (en)
- La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima, distante de la primera. Este concepto lo plantearon Jacques L. Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en 1965 en Journal of Molecular Biology. En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína al unirse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyen dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos. (es)
- In biochimica la regolazione allosterica è la regolazione di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico. Il termine allosteria deriva dal greco allos, cioè "altro", e stereos, "struttura, solido", in riferimento alla separazione del sito allosterico di una proteina dal suo sito attivo. Le macromolecole sottoposte a regolazione allosterica presentano solitamente una struttura quaternaria e, su ogni subunità, presentano un sito allosterico. Il legame dell'effettore presso tali siti è in grado di modificare leggermente la struttura terziaria della proteina e quindi di variare la sua affinità per il ligando (substrato nel caso di un enzima) consentendo di incrementare o di ridurre l'attività (catalitica nel caso di un enzima) a seconda delle esigenze della cellula. Gli effettori che intensificano l'attivazione della proteina vengono detti attivatori allosterici, quelli che al contrario diminuiscono l'attivazione della proteina sono gli inibitori allosterici. Un enzima dotato di siti allosterici è detto enzima allosterico e il legame che lo unisce all'effettore (o modulatore allosterico) è reversibile, non covalente: esso consente all'enzima di passare dalla forma inattiva a quella attiva. Questi enzimi non seguono la cinetica di Michaelis-Menten: essi infatti hanno curve di velocità con andamento sigmoide, che riflette la presenza di interazioni cooperative tra le diverse subunità dell'enzima stesso. Gli effettori allosterici non modificano la velocità massima, mentre modificano la km (costante di Michaelis), riducendola in caso di effettore positivo o aumentandola, se l'effettore è negativo. In ogni via metabolica, dato che deve rispondere al contesto cellulare, una o più reazioni sono catalizzate da enzimi regolatori, i quali possono essere enzimi allosterici oppure enzimi modulati tramite modificazioni covalenti (ad esempio fosforilazione), ed i due tipi di regolazione possono anche coesistere nello stesso enzima. Gli enzimi allosterici generalmente sono più grandi e complessi rispetto agli enzimi non allosterici e, solitamente, nei sistemi multienzimatici, il primo enzima della via metabolica è proprio un enzima allosterico. A volte la regolazione allosterica può fungere da controllo retroattivo (a feedback negativo) quando l'effettore allosterico inibitore è rappresentato dal prodotto della reazione enzimatica. Esempi di enzimi allosterici sono la glicogeno fosforilasi e la protein chinasi A, mentre un esempio classico e molto importante di proteina allosterica che non è un enzima è l'emoglobina. (it)
- 다른 자리 입체성 조절 (allosteric regulation)은 생화학에서 활성 물질 (effector molecule)들이 효소나 다른 단백질의 활성 부위 (active site)가 아닌 다른 자리에 결합하여 이루어지는 반응능력 조절이다. 효소나 단백질의 반응을 촉진시키는 활성 물질을 '다른 자리성 활성인자'(allosteric activator), 반응을 억제시키는 물질을 '다른 자리성 저해제'(allosteric inhibitor)라고 부른다. 다른 자리 입체성 조절은 생물학적 되먹임 등의 자연적 조절 회로의 한 예이다. (ko)
- アロステリック効果（アロステリックこうか）または協同効果（きょうどうこうか）とは、タンパク質の機能が他の化合物（制御物質、エフェクター）によって調節されることを言う。主に酵素反応に関して用いられる用語であるが、近年、Gタンパク質共役受容体 (GPCR) を中心とする受容体タンパク質の活性化制御において、アロステリック効果を示す化学物質 (アロステリックモジュレーター、アロステリック調節因子) の存在が知られるようになってきた。 アロステリー（allostery、その形容詞がアロステリックallosteric）という言葉は、ギリシア語で「別の」を意味するallosと「形」を意味するstereosから来ている。これは、一般にアロステリックタンパク質のエフェクターが基質と大きく異なる構造をしていることによる。このことから、制御中心が活性中心から離れた場所にあると考えられたのである。 しかし下記のヘモグロビンにおける酸素分子のように、同じ分子がエフェクターかつ基質となる例もあり、アロステリック効果は一般にヘモグロビンのようなオリゴマー構造でモデル化することができる（「アロステリック制御のモデル」の項参照）。 このため、アロステリック効果は タンパク質と化合物が一対多の複合体を形成する際に、前の段階の複合体形成によって次以降の複合体形成反応が促進・抑制されること、あるいはその複合体による反応が加速・減速されること。 と拡張定義されることも多い。 (ja)
- Alloster reglering är då ett protein, ofta ett enzym, regleras genom inbindningen av en molekyl till proteinets allostera säte (ej att förväxla med proteinets aktiva säte). Regulatoriska molekyler som ökar proteinernas aktivitet kallas allostera aktivatorer, och de som minskar dess aktivitet kallas allostera inhibitorer. Termen alloster kommer från grekiskans allos (ἄλλος), "annat", och "stereos" (στερεὀς), "fast (form)" med hänvisning till det faktum att det regulatoriska sätet för allostera protein och dess aktiva säte är åtskilda. Alloster reglering är ett naturligt exempel på återkoppling, såsom i feedback-kontroll från reaktionsprodukter eller -kontroll från substrat i reaktionsvägen. (sv)
- В биохимии аллостерическая регуляция (или аллостерический контроль) — это регуляция фермента путем связывания эффекторной молекулы в сайте, отличном от активного сайта фермента. Сайт, с которым связывается эффектор, называется аллостерическим сайтом или регуляторным сайтом. Аллостерические сайты позволяют эффекторам связываться с белком, что часто приводит к конформационным изменениям, связанным с динамикой белка. Эффекторы, которые усиливают активность белка, называются аллостерическими активаторами, тогда как те, которые снижают активность белка, называются аллостерическими ингибиторами. Аллостерические регуляции — естественный пример контуров управления, таких как обратная связь от последующих продуктов или прямая связь от исходных субстратов. Аллостерия дальнего действия особенно важна для передачи сигналов клетками. Аллостерическая регуляция также особенно важна для способности клетки регулировать активность ферментов. Термин аллостерия происходит от древнегреческого allos (ἄλλος), «прочее» и stereos (στερεὀς), «твердое тело (объект)». Это относится к тому факту, что регуляторный сайт аллостерического белка физически отличается от его активного сайта. (ru)
- O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática. O controle alostérico ocorre através da mudança conformacional de uma proteína ocasionada por moléculas chamadas "moduladores". Os moduladores podem inibir ou ativar essas proteínas. Quando o modulador é igual ao ligante normal, trata-se de uma ligação homotrópica. Já quando o modulador é diferente, trata-se de uma interação heterótropica. (pt)
- 别构调节（Allosteric regulation，源於希腊语的 ἄλλος / allos——“其他”，以及 στέρεος / stereos——“固态（物体）”）又稱变构調節、異構調節或是异位調節，是酶活性调节的一种机制。其原理为，一些酶除了有外，还有所谓别构中心，该中心可与配体（有时为底物）结合从而使酶的构象发生改变，影响到酶活性中心与底物的亲和力以及酶的活性。 别构调节的一种常见形式为（终产物抑制），是指某代谢途径中的终产物作为别构抑制剂抑制代谢途径前面限速酶的活性，从而达到维持细胞内一些代谢物浓度平衡的目的。 别构酶一般为具有四级结构的多亚基蛋白。单体别构酶极为少见，一个例子为。 異位調節會接合特定的effector分子來調節酵素和蛋白質的行為，異位點使得effector能接合蛋白質分子，導致酵素發生結構上或者其他的改變，使得酵素的效率發生改變。Effector若是增加其接合蛋白質的活性則稱為異位活化劑，相反的若是effector降低其接合蛋白質的活性則稱為異位抑制劑。異位(allosteric)一詞源自於希臘文allos (ἄλλος)， "其他" 以及 stereos (στερεὀς)， "固體 (受體)"， 名稱由來因為異位調節蛋白在調節區域不同於，異位調節是一個天然的調節迴圈的例子 例如下游產物 或者是 上游基質。遠距離的異位調控對細胞訊息傳遞扮演著重要的角色。 (zh)
|
| rdfs:comment
|
- La regulació al·lostèrica o al·losterisme és la regulació enzimàtica o d'una altra proteïna per la unió d'una molècula en una part al·lostèrica (una part que no sigui la zona activa) de la proteïna. Els efectors que milloren l'activitat de les proteïnes es coneixen com a activadors al·lostèrics, mentre que aquells que disminueixen l'activitat de les proteïnes s'anomenen inhibidors al·lostèrics. Al·losterisme; el terme prové del grec allos “altres” i stereos, “sòlid (objecte),” en referència al fet que la part de regulació d'una proteïna al·lostèrica és físicament diferent al centre actiu. Exemples de regulació al·lostèrica són: els cicles naturals de control, com la retroalimentació dels productes intermedis o feedforward a partir de substrats. (ca)
- التفارغية هي صفة لمجموعة من الضوابط، تدعى الضوابط التفارغية (أو التنظيم التفارغي)، والتي تقوم بتنظيم ارتباط البروتين مع جزيء في موقع نشط ما دون آخر. يعرف الموقع الذي يرتبط فيه المؤثر باسم الموقع التفارغي. تسمح المواقع التفارغية للمؤثرات أن ترتبط مع البروتين، مما يؤدي غالباً إلى حدوث . يمكن تقسيم المؤثرات حسب الأثر في تفعيل البروتين إلى مؤثرات تفارغية فعّالة ومؤثرات تفارغية مثبّطة. تلعب التفارغية دوراً مهماً في تأشير الخلية، كما أنها مهمة في تحديد قدرة الخلايا على ضبط فعالية الإنزيمات. (ar)
- Alosterická regulace (z allos – jiný, stereos – prostor) je ovlivnění vlastností určité oblasti (např. aktivního centra) enzymu, a to vazbou jistého efektoru (alosterického regulátoru) na jiné, tzv. alosterické místo. Alosterické regulátory mohou být jak inhibitory (zejména nekompetitivní), tak enzymů. Alosterická regulace mění prostorovou strukturu ovlivňovaných enzymů (cs)
- 다른 자리 입체성 조절 (allosteric regulation)은 생화학에서 활성 물질 (effector molecule)들이 효소나 다른 단백질의 활성 부위 (active site)가 아닌 다른 자리에 결합하여 이루어지는 반응능력 조절이다. 효소나 단백질의 반응을 촉진시키는 활성 물질을 '다른 자리성 활성인자'(allosteric activator), 반응을 억제시키는 물질을 '다른 자리성 저해제'(allosteric inhibitor)라고 부른다. 다른 자리 입체성 조절은 생물학적 되먹임 등의 자연적 조절 회로의 한 예이다. (ko)
- Alloster reglering är då ett protein, ofta ett enzym, regleras genom inbindningen av en molekyl till proteinets allostera säte (ej att förväxla med proteinets aktiva säte). Regulatoriska molekyler som ökar proteinernas aktivitet kallas allostera aktivatorer, och de som minskar dess aktivitet kallas allostera inhibitorer. Termen alloster kommer från grekiskans allos (ἄλλος), "annat", och "stereos" (στερεὀς), "fast (form)" med hänvisning till det faktum att det regulatoriska sätet för allostera protein och dess aktiva säte är åtskilda. Alloster reglering är ett naturligt exempel på återkoppling, såsom i feedback-kontroll från reaktionsprodukter eller -kontroll från substrat i reaktionsvägen. (sv)
- In biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors. (en)
- La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima, distante de la primera. Este concepto lo plantearon Jacques L. Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en 1965 en Journal of Molecular Biology. En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína al unirse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y a (es)
- In biochimica la regolazione allosterica è la regolazione di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico. Il termine allosteria deriva dal greco allos, cioè "altro", e stereos, "struttura, solido", in riferimento alla separazione del sito allosterico di una proteina dal suo sito attivo. Gli effettori che intensificano l'attivazione della proteina vengono detti attivatori allosterici, quelli che al contrario diminuiscono l'attivazione della proteina sono gli inibitori allosterici. (it)
- アロステリック効果（アロステリックこうか）または協同効果（きょうどうこうか）とは、タンパク質の機能が他の化合物（制御物質、エフェクター）によって調節されることを言う。主に酵素反応に関して用いられる用語であるが、近年、Gタンパク質共役受容体 (GPCR) を中心とする受容体タンパク質の活性化制御において、アロステリック効果を示す化学物質 (アロステリックモジュレーター、アロステリック調節因子) の存在が知られるようになってきた。 アロステリー（allostery、その形容詞がアロステリックallosteric）という言葉は、ギリシア語で「別の」を意味するallosと「形」を意味するstereosから来ている。これは、一般にアロステリックタンパク質のエフェクターが基質と大きく異なる構造をしていることによる。このことから、制御中心が活性中心から離れた場所にあると考えられたのである。 しかし下記のヘモグロビンにおける酸素分子のように、同じ分子がエフェクターかつ基質となる例もあり、アロステリック効果は一般にヘモグロビンのようなオリゴマー構造でモデル化することができる（「アロステリック制御のモデル」の項参照）。 このため、アロステリック効果は と拡張定義されることも多い。 (ja)
- O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática. (pt)
- В биохимии аллостерическая регуляция (или аллостерический контроль) — это регуляция фермента путем связывания эффекторной молекулы в сайте, отличном от активного сайта фермента. Сайт, с которым связывается эффектор, называется аллостерическим сайтом или регуляторным сайтом. Аллостерические сайты позволяют эффекторам связываться с белком, что часто приводит к конформационным изменениям, связанным с динамикой белка. Эффекторы, которые усиливают активность белка, называются аллостерическими активаторами, тогда как те, которые снижают активность белка, называются аллостерическими ингибиторами. (ru)
- 别构调节（Allosteric regulation，源於希腊语的 ἄλλος / allos——“其他”，以及 στέρεος / stereos——“固态（物体）”）又稱变构調節、異構調節或是异位調節，是酶活性调节的一种机制。其原理为，一些酶除了有外，还有所谓别构中心，该中心可与配体（有时为底物）结合从而使酶的构象发生改变，影响到酶活性中心与底物的亲和力以及酶的活性。 别构调节的一种常见形式为（终产物抑制），是指某代谢途径中的终产物作为别构抑制剂抑制代谢途径前面限速酶的活性，从而达到维持细胞内一些代谢物浓度平衡的目的。 别构酶一般为具有四级结构的多亚基蛋白。单体别构酶极为少见，一个例子为。 (zh)
|
