This HTML5 document contains 124 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
dbohttp://dbpedia.org/ontology/
foafhttp://xmlns.com/foaf/0.1/
n10https://global.dbpedia.org/id/
yagohttp://dbpedia.org/class/yago/
dbthttp://dbpedia.org/resource/Template:
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
freebasehttp://rdf.freebase.com/ns/
dbpedia-cshttp://cs.dbpedia.org/resource/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
owlhttp://www.w3.org/2002/07/owl#
dbpedia-frhttp://fr.dbpedia.org/resource/
wikipedia-enhttp://en.wikipedia.org/wiki/
provhttp://www.w3.org/ns/prov#
dbphttp://dbpedia.org/property/
dbchttp://dbpedia.org/resource/Category:
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
goldhttp://purl.org/linguistics/gold/
wikidatahttp://www.wikidata.org/entity/
dbrhttp://dbpedia.org/resource/

Statements

Subject Item
dbr:Methods_to_investigate_protein–protein_interactions
rdf:type
yago:Know-how105616786 yago:Technique105665146 dbo:Software yago:WikicatProteinMethods yago:Method105660268 yago:Process105701363 yago:WikicatProtein–proteinInteractionAssays yago:WikicatBiochemistryMethods yago:Abstraction100002137 yago:Ability105616246 yago:Cognition100023271 yago:Assay105738625 yago:Classification105732756 yago:WikicatMolecularBiologyTechniques yago:Appraisal105733583 yago:BasicCognitiveProcess105701944 yago:PsychologicalFeature100023100
rdfs:label
Methods to investigate protein–protein interactions Metody výzkumu protein-proteinových interakcí Méthodes d'investigation des interactions protéine–protéine
rdfs:comment
Metody výzkumu protein-proteinových interakcí nám umožňují detekovat a hlouběji zkoumat interakce mezi rozmanitými proteiny. I přesto, že nukleotidová sekvence lidského genomu byla již zcela vyřešena, doposud nám nejsou známy funkce některých v ní zakódovaných proteinů. Funkci proteinu lze dobře zjistit, pokud se nám podaří odhalit jeho interakční partnery. Zároveň variabilita protein-proteinových interakcí, jejich regulace v čase a prostoru se podílejí na komplexitě celé řady dějů v organismech. K účelu výzkumu protein-proteinových interakcí byla (a stále je) vyvíjena celá paleta metod. Každá z nich má své výhody i nevýhody a je vhodná pro určitý typ proteinu. Il existe de nombreuses méthodes d'investigation des interactions protéine–protéine. Chaque méthode a ses avantages et ses inconvénients, en particulier pour ce qui concerne la sensibilité et la spécificité. Une haute sensibilité signifie que beaucoup des interactions qui existent seront détectées, alors qu'une haute spécificité veut dire que la plupart des interactions détectées existent vraiment. There are many methods to investigate protein–protein interactions which are the physical contacts of high specificity established between two or more protein molecules involving electrostatic forces and hydrophobic effects. Each of the approaches has its own strengths and weaknesses, especially with regard to the sensitivity and specificity of the method. A high sensitivity means that many of the interactions that occur are detected by the screen. A high specificity indicates that most of the interactions detected by the screen are occurring in reality.
dcterms:subject
dbc:Protein–protein_interaction_assays dbc:Molecular_biology_techniques dbc:Protein_methods
dbo:wikiPageID
31045573
dbo:wikiPageRevisionID
1101141467
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Antibody dbr:Enzyme dbr:Western_blotting dbr:Yeast_two-hybrid dbr:Conformational_change dbr:Integrins dbr:Flow-induced_dispersion_analysis dbr:Job_plot dbr:Reporter_gene dbr:Affinity_electrophoresis dbr:Fluorescence_resonance_energy_transfer dbr:Lectin dbr:Co-immunoprecipitation dbr:Graph_theory dbr:SPINE_(molecular_biology) dbr:Dissociation_constant dbr:CovalX dbr:Transformation_(genetics) dbr:Label_transfer dbr:2D-FT_NMRI_and_Spectroscopy dbr:Hydrophobic_effect dbr:Immunoprecipitation dbr:Microscale_thermophoresis dbr:Water_activity dbr:Dimethyl_dithiobispropionimidate dbr:Bio-layer_interferometry dbr:DERB dbr:Dynamic_light_scattering dbr:Fluorescence_anisotropy dbr:Diazirine dbr:Fluorescence_correlation_spectroscopy dbr:Ligand dbr:Fluorescence_cross-correlation_spectroscopy dbr:Protein–protein_interaction dbr:Angstrom dbr:Isothermal_titration_calorimetry dbr:Epitope dbr:Sensitivity_and_specificity dbr:Dithiobis(sulfosuccinimidyl_propionate) dbr:Proximity_ligation_assay dbr:RNA_interference dbr:Transcription_(biology) dbr:Biacore dbr:Virial_coefficient dbr:Protein dbr:Imidoester dbr:Methionine dbr:Mass_spectrometry dbr:Glycan dbr:Surface_plasmon_resonance dbr:Biological_network dbr:Dual_polarisation_interferometry dbr:Single_colour_reflectometry dbr:Phage_display dbr:Photo-reactive_amino_acid_analog dbr:Rayleigh_scattering dbr:Saccharomyces_cerevisiae dbr:Tandem_affinity_purification dbr:Biological_pathway dbr:NMR dbr:ChIP dbr:N-Hydroxysuccinimide dbr:Protein_activity dbr:Bacterial_two-hybrid_screen dbr:SILAC dbr:Binding_constant dbr:Electrostatic_force dbr:Leucine dbr:Cross-link dbr:Bimolecular_fluorescence_complementation dbc:Protein–protein_interaction_assays dbr:Bissulfosuccinimidyl_suberate dbc:Protein_methods dbr:Immunoelectrophoresis dbr:Quantitative_immunoprecipitation_combined_with_knock-down dbc:Molecular_biology_techniques dbr:Bacteria dbr:Static_light_scattering dbr:Macromolecular_docking dbr:MALDI dbr:Photoreactive_amino_acid
owl:sameAs
freebase:m.0gg5131 n10:4sCWv dbpedia-cs:Metody_výzkumu_protein-proteinových_interakcí wikidata:Q6823878 dbpedia-fr:Méthodes_d'investigation_des_interactions_protéine–protéine
dbp:wikiPageUsesTemplate
dbt:Reflist dbt:Cn dbt:More_citations_needed
dbo:abstract
Metody výzkumu protein-proteinových interakcí nám umožňují detekovat a hlouběji zkoumat interakce mezi rozmanitými proteiny. I přesto, že nukleotidová sekvence lidského genomu byla již zcela vyřešena, doposud nám nejsou známy funkce některých v ní zakódovaných proteinů. Funkci proteinu lze dobře zjistit, pokud se nám podaří odhalit jeho interakční partnery. Zároveň variabilita protein-proteinových interakcí, jejich regulace v čase a prostoru se podílejí na komplexitě celé řady dějů v organismech. K účelu výzkumu protein-proteinových interakcí byla (a stále je) vyvíjena celá paleta metod. Každá z nich má své výhody i nevýhody a je vhodná pro určitý typ proteinu. Základní rozdělení metod výzkumu protein-proteinových interakcí (PPI) je: * metody, které umožňují interakci objevit * metody, které umožňují zjištěnou interakci ověřit/potvrdit a lépe charakterizovat (např. Kd, kvantifikace, stechiometrie, struktura...) V souvislosti s výzkumem PPI se užívá pojmu "bait" (návnada) pro protein, který studujeme a jehož interakční partneři nás zajímají. "Prey" (dravec) označuje ony interakční partnery. Cílem naší metody je zjednodušeně "nalákat dravce na návnadu, chytit ho a identifikovat". Il existe de nombreuses méthodes d'investigation des interactions protéine–protéine. Chaque méthode a ses avantages et ses inconvénients, en particulier pour ce qui concerne la sensibilité et la spécificité. Une haute sensibilité signifie que beaucoup des interactions qui existent seront détectées, alors qu'une haute spécificité veut dire que la plupart des interactions détectées existent vraiment. There are many methods to investigate protein–protein interactions which are the physical contacts of high specificity established between two or more protein molecules involving electrostatic forces and hydrophobic effects. Each of the approaches has its own strengths and weaknesses, especially with regard to the sensitivity and specificity of the method. A high sensitivity means that many of the interactions that occur are detected by the screen. A high specificity indicates that most of the interactions detected by the screen are occurring in reality.
gold:hypernym
dbr:Methods
prov:wasDerivedFrom
wikipedia-en:Methods_to_investigate_protein–protein_interactions?oldid=1101141467&ns=0
dbo:wikiPageLength
33309
foaf:isPrimaryTopicOf
wikipedia-en:Methods_to_investigate_protein–protein_interactions