About: Enzyme kinetics     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : yago:WikicatEnzymes, within Data Space : dbpedia.org associated with source document(s)
QRcode icon
http://dbpedia.org/describe/?url=http%3A%2F%2Fdbpedia.org%2Fresource%2FEnzyme_kinetics

Enzyme kinetics is the study of the rates of enzyme-catalysed chemical reactions. In enzyme kinetics, the reaction rate is measured and the effects of varying the conditions of the reaction are investigated. Studying an enzyme's kinetics in this way can reveal the catalytic mechanism of this enzyme, its role in metabolism, how its activity is controlled, and how a drug or a modifier (inhibitor or activator) might affect the rate. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P

AttributesValues
rdf:type
rdfs:label
  • Enzyme kinetics (en)
  • حركيات الإنزيم (ar)
  • Cinètica enzimàtica (ca)
  • Enzymatická kinetika (cs)
  • Enzymkinetik (de)
  • Cinética enzimática (es)
  • Entzimen zinetika (eu)
  • Kinetika enzim (in)
  • Cinétique enzymatique (fr)
  • 효소 반응속도론 (ko)
  • 酵素反応速度論 (ja)
  • Enzymkinetiek (nl)
  • Cinética enzimática (pt)
  • Ферментативная кинетика (ru)
  • 酶动力学 (zh)
rdfs:comment
  • Die Enzymkinetik ist ein Teilgebiet der biophysikalischen Chemie. Sie beschreibt, wie schnell enzymkatalysierte chemische Reaktionen verlaufen. Die Enzymkinetik findet breite Anwendung in Biologie und Medizin, da auch biologische Substrate (Reaktionspartner) – darunter solche, die im Menschen auftreten – untersucht werden.Ein Hauptziel der Enzymkinetik ist die Beschreibung der Konzentrationsabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit mit geeigneten Formeln, sowie die Bestimmung der dazugehörigen Parameter für ein bestimmtes Protein (Enzymaktivität und katalytische Effizienz). Da Enzyme dazu dienen, Reaktionen zu beschleunigen und zu lenken, ist die enzymkinetische Analyse zum Verständnis von Enzymfunktionen unerlässlich. (de)
  • A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de reacção. O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua actividade na célula e como pode ser inibida a sua actividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de moléculas. (pt)
  • 酶动力学,又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素動力學,是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究,可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。 当酶结合多个底物,如二氢叶酸还原酶(右图所示)时,酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。 酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如,结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下,确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。 (zh)
  • حركيات الإنزيم أو التحفيز بالإنزيمات هي دراسة التفاعلات الكيميائية التي تـُحفز من انزيمات، وبذلك فإن حركية الأنزيمات تشكل جزءا هاما من الكيمياء الحيوية حيث تتم عمليات التمثيل الغذائي بمساعدة تحفيز من انزيمات. تهتم كيمياء التحفيز بالإنزيمات بوصف تغير التركيز وسرعة التفاعل أثناء مسيرة التفاعل من خلال معادلات التفاعل تعتمد على ، وتعيين الإحداثيات المرتبطة ببروتين معين (من حيث كفاءته إنزيم على التحفيز). وحيث أن وظيفة الإنزيم هي تسريع التفاعل وتوجيهه فلا يمكن الاستغناء عن تحليل طريقة تحفيز الإنزيم لفهم وظيفة الإنزيم. (ar)
  • La cinètica enzimàtica estudia la velocitat de les reaccions químiques que són catalitzades pels enzims. L'estudi de la cinètica d'un enzim permetrà elucidar els detalls del seu mecanisme catalític, el seu paper en el metabolisme, com es controla la seva activitat en la cèl·lula i com pot ser inhibida la seva activitat amb fàrmacs o verins o potenciada per altre tipus de molècules. (ca)
  • Enzymatická kinetika nebo enzymová kinetika zkoumá rychlost chemických reakcí aktivity enzymů. Pro enzymatickou kinetiku platí obecné zákony chemické kinetiky a chemické veličiny, jako je reakční rychlost (v), rovnovážná konstanta (K) či třeba Gibbsova energie (G). Obvykle se vychází ze zjednodušující představy, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá ve dvou krocích („E“ je enzym, „S“ je substrát, „P“ je produkt): načež platí: (cs)
  • Enzyme kinetics is the study of the rates of enzyme-catalysed chemical reactions. In enzyme kinetics, the reaction rate is measured and the effects of varying the conditions of the reaction are investigated. Studying an enzyme's kinetics in this way can reveal the catalytic mechanism of this enzyme, its role in metabolism, how its activity is controlled, and how a drug or a modifier (inhibitor or activator) might affect the rate. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P (en)
  • Entzimen zinetikak entzimek katalizatzen dituzten erreakzio biokimikoen abiadura aztertzen du. Jakina denez, entzimek erreakzio horien abiadura areagotzen dute substratuen aktibazio energia jaisten dutelako. Aktibazio energia erreakzionatuko duten molekulei beren lotura kimikoak apurtzeko eman behar zaien energiari deritzo. Lotura kimikoen arabera aldatzen du aipatutako aktibazio energiak: lotura ioniko batean energia hori oso txikia da (ClNa, esaterako, erraz disoziatzen da Na+ eta Cl--an). Lotura kobalente bat apurtzeko, aldiz, aktibazio-energia askoz handiagoa da. (eu)
  • La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. (es)
  • Kinetika enzim adalah studi laju reaksi kimia . Pada kinetika enzim, laju suatu reaksi diukur, serta pengaruh dari berbagai variasi kondisi terhadap reaksi tersebut diamati. Kajian kinetika suatu enzim dapat menjelaskan mekanisme katalitik enzim tersebut, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikontrol, dan bagaimana suatu obat atau suatu ligan pengubah ( atau ) dapat memengaruhi lajunya. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P (in)
  • La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation. (fr)
  • 효소 반응속도론(enzyme kinetics)은 효소에 의한 화학반응을 연구하는 학문이다. 효소 반응속도론에서, 반응속도는 다양한 반응의 조건의 효과에 의해 조사된다. 효소 반응속도론에 이 방식을 사용하는 것은 효소 반응의 작동방식을 드러내는 것이 가능하다. 대사에서는 어떻게 반응이 조절되는지, 그리고 어떻게 약이 효소의 저해제로서 작용하는지에 대한 역할이다. 효소는 일반적으로 다른 분자(기질)을 조종하는 단백질 분자다. 이 기질은 효소의 활성부위에 묶인 후 효소 작용 과정에 의해 산물로 변하게 된다. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P 이 작용 과정은 단일-기질과 복합-기질 작용 과정으로 나뉜다. 효소 반응속도론 중 하나의 기질만 취급하는 것(예로 트리오스인산 이성질화 효소)은 회전률과 효소가 기질을 묶는 것과의 관계를 측정한다. 몇몇 효소의 예는 phosphofructokinase와 hexokinase가 있으며, 양측 모두 세포 호흡에 중요한 역할을 한다. (ko)
  • 酵素反応速度論 (こうそはんのうそくどろん) とは酵素によって触媒される化学反応を反応速度の面から研究する学問。酵素の反応速度論を研究することで、酵素反応の機構、代謝における役割、活性調節の仕組み、薬物や毒が酵素をどう阻害するかといったことを明らかにできる。 酵素は通常蛋白質分子であり、他の分子 (酵素の基質という) に作用する。基質は、酵素の活性部位に結合し、段階的に生成物へと変化を遂げる。この過程は、反応機構と呼ばれる。反応機構は、単一基質機構と、複数基質機構に分類できる。 一つの基質としか結合しない酵素、例えばトリオースリン酸イソメラーゼの研究では酵素が基質と結合する際の解離定数や回転率の測定を目指す。 酵素の立体構造が分かると、速度論的な情報の解釈に有利である。例えば構造から触媒過程で基質や生成物がどのように結合しているか、反応中にどう変化するかが分かる。また、特定のアミノ酸残基が反応機構で果たす役割が分かることもある。酵素によっては反応中に構造が大きく変化するものがあるが、このような場合は酵素の構造を触媒を受けない基質類似体が結合した場合と、結合していない場合それぞれで決定しておくとよい。 (ja)
  • Enzymkinetiek is het onderzoeksgebied dat zich bezighoudt met chemische reacties die door enzymen worden gekatalyseerd. Door de reactiesnelheid (kinetiek) van een enzymatische reactie onder verschillende reactieomstandigheden te meten, kan men veel informatie over de werking van een enzym achterhalen: bijvoorbeeld welke rol het enzym speelt in stofwisseling, van welke factoren zijn activiteit afhangt en hoe een medicijn het enzym zou kunnen remmen. E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P (nl)
  • Ферментати́вная кине́тика — зависимость скорости химической реакции от её условий — раздел биохимии, предметом которого являются химические реакции, катализируемые ферментами, изучающий закономерности течения во времени и механизм ферментативных реакций. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагентов (субстратов, ферментов), количественным изучением эффектов варьирования условий (кинетики) той или иной химической реакции (концентрация, pH среды, температура, присутствие активаторов или ингибиторов), а также измеряет её скорость. Изучение ферментов позволяет выявить каталитический механизм действия определённого фермента и контролировать его роль в процессе обмена веществ, способного замедлять (ингибировать) или ускорять (активировать) (ru)
rdfs:seeAlso
foaf:depiction
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Lineweaver-Burke_plot.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Enzyme_mechanism_2.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Michaelis_Menten_curve_2.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Activation2_updated.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Allosteric_v_by_S_curve.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Burst_phase.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Enzyme_progress_curve.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/KinEnzymo(en).svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Random_order_ternary_mechanism.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Reversible_inhibition.svg
dcterms:subject
Wikipage page ID
Wikipage revision ID
Link from a Wikipage to another Wikipage
Faceted Search & Find service v1.17_git139 as of Feb 29 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 08.03.3331 as of Sep 2 2024, on Linux (x86_64-generic-linux-glibc212), Single-Server Edition (61 GB total memory, 39 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software