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- La metaemoglobina és una forma de l'hemoglobina en la qual el ferro del grup hemo es troba en l'estat fèrric (Fe3+) i no pas en l'estat ferrós (Fe2+) de l'hemoglobina normal. La metahemoglobina no es pot enllaçar amb l'oxigen, al contrari de l'oxihemoglobina. És de color marronós. Dins la sang humana, en quantitats traça, és normal que hi hagi metahemoglobina. Però quan es presenta en excés la sang presenta un color anormal de color marró blavenc fosc. L'enzim depenent del NADH, és el responsable de convertir la metahemoglobina en hemoglobina una altra vegada. Normalment el percentatge en què es troba la metahemoglobina dins l'hemoglobina és d'1 a 2% i un percentatge més alt pot ser causat per la genètica o per exposició a diversos productes químics i segons el seu nivell pot ocasionar problemes en la salut coneguts com a metahemoglobinèmia. (ca)
- Methemoglobin, zkratka met-Hb, je krevní barvivo resp. forma hemoglobinu, která vzniká, je-li krev vystavena působení dusičnanů a dusitanů. Dochází k oxidaci železa z Fe2+ na vyšší stupeň (Fe3+); methemoglobin nemá afinitu ke kyslíku, tzn. není schopen kyslík přenášet. Methemoglobin je přeměňován zpět na hemoglobin methemoglobinreduktázami, především NADH-methemoglobinreduktázou čili , v menší míře také NADPH-methemoglobinreduktázou. V červených krvinkách dětí je těchto enzymů mnohem méně a hladina jejich methemoglobinu je 3,61—6.44 %, což je mnohem více než u dospělých, což je zároveň vystavuje nebezpečí otravy dusičnany. Ve zvýšené míře je v krvi je detekován při vrozeném defektu některých enzymů, přítomnost methemoglobinu se projevuje modravým zbarvením kůže. Dusičnany obsažené ve vodě a v některých potravinách (např. uzené maso, některé druhy zeleniny) ohrožují zejm. kojence, protože jejich organismus nemá schopnost zpětně přeměnit methemoglobin na hemoglobin. (cs)
- المتهيموغلوبين أو الهيموغلوبين المتبدل (بالإنجليزية: methaemoglobin) هو مركب ينشأ في الدم نتيجة لاستعمال بعض الأدوية والعقاقير وهو مركب مكون من الأكسجين والهيموغلوبين. (ar)
- Methämoglobin (Met-Hb, auch Hämiglobin oder Ferrihämoglobin) ist ein Derivat des Hämoglobins, des Blutfarbstoffs in den roten Blutkörperchen der Wirbeltiere. Es entsteht, wenn das zweiwertige Eisen im Hämoglobin (Hb) zu dreiwertigem oxidiert wird (Fe2+ → Fe3+). Dies geschieht in den Erythrozyten unter physiologischen Bedingungen durch Anlagerung von Sauerstoff im Sinne einer Autooxidation. Methämoglobin hat statt Sauerstoff nun den Liganden Wasser. Jedoch sorgt es dafür, dass Hämoglobin in seiner Umgebung Sauerstoff zwar noch aufnehmen, aber nicht mehr abgeben kann. Methämoglobin wird u. a. bei Vergiftungen durch Oxidationsmittel wie Nitrite und Wasserstoffperoxid oder durch aromatische Amino- und Nitroverbindungen wie Anilin und Nitrobenzol gebildet. Ebenso zählt eine Reihe von Arzneimitteln zu den potenziellen Methämoglobinbildnern: Dapson, Prilocain, Sulfonamide, Nitroglycerin, Nitroprussid und Stickstoffmonoxid (NO). Das Enzym Methämoglobin-Reduktase reduziert Methämoglobin wieder zu Hämoglobin, daher überschreitet der Methämoglobinanteil im Blut des Menschen im Allgemeinen 1,5 % nicht. Eine besondere Empfindlichkeit gegenüber Methämoglobinbildnern besteht bei Säuglingen, da bis zur Mitte des ersten Lebensjahres die Aktivität der Methämoglobin-Reduktase noch nicht voll ausgeprägt ist. Ab einem Methämoglobinanteil von 15 % ist eine Zyanose zu beobachten, ab 30 bis 40 % zeigen sich Anzeichen des Sauerstoffmangels im Gewebe, insbesondere im Gehirn (Verwirrtheit, Schwindel, Bewusstseinsstörung). Werte zwischen 60 und 80 % sind tödlich. Zu beachten ist, dass die pulsoxymetrisch gemessene Sauerstoffsättigung selbst bei sehr hohen Methämoglobinkonzentrationen 80 bis 85 % nicht unterschreitet. Die Therapie erfolgt durch die intravenöse Verabreichung von Methylenblau. Diese Substanz ist selbst ein Methämoglobinbildner, kann jedoch die enzymatische Rückbildung hoher Methämoglobinkonzentrationen beschleunigen, wobei sich ein Gleichgewicht bei rund 10 % Methämoglobinanteil einstellt. Ein weiteres Antidot ist Toluidinblau, das auch als Toloniumchlorid bezeichnet wird. Die Austauschtransfusion ist eine Therapiemöglichkeit in sehr ausgeprägten Fällen. Bei einer Cyanid-Vergiftung werden neben Natriumthiosulfat und Hydroxycobalamin auch Methämoglobinbildner (4-Dimethylaminophenol, abgekürzt DMAP) gegeben. Cyanid hat eine hohe Affinität zu Eisen-III-Ionen. Diese Ionen sind in der Cytochromoxidase (Enzym der Atmungskette der Zellen, lokalisiert in den Mitochondrien) vorhanden. Kommt es zur Komplexierung des Eisen-III-Ions durch Cyanid, wird diese reversibel gehemmt, sodass keine Stoffwechselenergie (ATP) mehr bereitgestellt wird. Durch Bildung von Methämoglobin wird das Cyanid durch Komplexbildung mit dessen Eisen(III)-Ionen im Blut gehalten, sodass der Übertritt ins Gewebe und damit die Hemmung der Cytochromoxidase verhindert wird. Die eigentliche Entgiftung verläuft über die Rhodanase zu Thiocyanat, welche durch die therapeutische Gabe von Schwefelverbindungen (Natriumthiosulfat) beschleunigt wird. (de)
- Metahemoglobina hemoglobina mota bat da, burdina atomoa oxidatua duena (Fe3+), erreduzitua izan beharrean (Fe2+, hemoglobina normalekoa). Hemoglobina normalaren aldean, metahemoglobinak ez du oxigenoa garraiatzen, eta horrek ehunetako hipoxia eragiten du. Gogoratu behar da hemoglobina normalean oxigenoa burdina atomo erreduzituari (Fe2+) lotzen zaiola. Burdina atomo oxidatuak (Fe3+), aldiz, ezin du oxigenoa lotu. Metahemoglobina iluna da, eta kopuru handietan odol-zirkulazioan dagoenean larruazalak kolore iluna hartzen du, zianosiren antzekoa . Metahemoglobinaren kontzentrazio altuek metahemoglobinemia izeneko gaitza eragiten dute. Metahemoglobina kopuru txikitan dago odolean (hemoglobina guztiaren %2, hutxi gorabehera). Konposatu kimiko batzuk hartzeak metahemoglobinaren kopurua odolean areagotu dezake, burdina atomoa oxidatzen dutelako (Fe3+). Entzima batek gizabanako guztiengan burdina atomoa erreduzitzen du, eta burdina Fe2+ moduan mantentzen du. Entzima horren gabeziak, baina, metahemoglobinaren kontzentrazio altuak odolean eragiten du, sortzetiko metahemoglobinemia agertuz. (eu)
- La metahemoglobina es la hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe(III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina tiene mucha afinidad por el oxígeno molecular por lo que no llega a soltar dicha molécula y como consecuencia, no puede unirse a otras moléculas de oxígeno. Se han descrito cinco tipos diferentes de metahemoglobinas:
* Saskatoon
* Hyde Park
* Milwaukee-1
* Boston
* Iwate Se produce por una enfermedad congénita en la que hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(II). El administrado por vía oral puede metabolizarse en nitritos que se absorben en el intestino y son metahemoglobinizantes. (es)
- Methemoglobin (British: methaemoglobin) (pronounced "met-hemoglobin") is a hemoglobin in the form of metalloprotein, in which the iron in the heme group is in the Fe3+ (ferric) state, not the Fe2+ (ferrous) of normal hemoglobin. Sometimes, it is also referred to as ferrihemoglobin. Methemoglobin cannot bind oxygen, which means it cannot carry oxygen to tissues. It is bluish chocolate-brown in color. In human blood a trace amount of methemoglobin is normally produced spontaneously, but when present in excess the blood becomes abnormally dark bluish brown. The NADH-dependent enzyme methemoglobin reductase (a type of diaphorase) is responsible for converting methemoglobin back to hemoglobin. Normally one to two percent of a person's hemoglobin is methemoglobin; a higher percentage than this can be genetic or caused by exposure to various chemicals and depending on the level can cause health problems known as methemoglobinemia. A higher level of methemoglobin will tend to cause a pulse oximeter to read closer to 85% regardless of the true level of oxygen saturation. (en)
- Methemoglobin adalah bentuk dari hemoglobin yang mengandung besi dalam rupa ion feri (Fe3+). (in)
- La méthémoglobine (metHb) est une forme de l'hémoglobine dans laquelle le cation de fer de l'hème est à l'état d'oxydation +3 (ferrique), et non à l'état d'oxydation +2 (ferreux) qui est celui de l'hémoglobine. Elle présente une coloration brun-chocolat bleutée. Chez l'homme, elle est présente naturellement en petites quantités — moins de 2 % — dans le sang, mais lorsque sa concentration augmente anormalement, elle donne une teinte brun sombre bleutée au sang. Contrairement à l'hémoglobine, la méthémoglobine ne fixe pas l’oxygène, ce qui la rend impropre au transport de ce dernier dans le sang. La cytochrome b5 réductase, également appelée méthémoglobine réductase, est capable de réduire le cation Fe3+ de la méthémoglobine en cation Fe2+ pour redonner de l'hémoglobine fonctionnelle. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine par divers agents comme les nitrites. La réaction inverse est catalysée par deux enzymes, la cytochrome b5 réductase et la NADPH méthémoglobine réductase. La cytochrome b5 réductase est l'enzyme permettant la réduction des 2 à 3 % de methémoglobine produits physiologiquement. Un déficit en cytochrome b5 réductase est la cause la plus fréquente de méthémoglobinémie congénitale. Quant à la NADPH méthémoglobine réductase, elle nécessite pour être active un cofacteur exogène tel que le bleu de méthylène. Elle n'est donc utile que lors de méthémoglobinémies pathologiques, après administration intraveineuse de bleu de méthylène. La méthémoglobinémie est le taux de méthémoglobine dans le sang et par extension le nom de la maladie correspondant à un taux trop élevé de méthémoglobine dans le sang. La méthémoglobinémie devient anormale au-delà de 3 % de l'hémoglobine totale et conduit à une cyanose ainsi qu'à d'autres symptômes tels que léthargie, maux de têtes, tous dus à l'hypoxie tissulaire ; au-delà de 70 % l’intoxication peut devenir mortelle. La méthémoglobinémie peut être congénitale, le plus souvent par déficit en cytochrome b5 réductase. Mais la majorité des méthémoglobinémies sont acquises par ingestion de produits oxydants. Ces produits oxydants sont certains médicaments ou le plus souvent les nitrates et les nitrites contenus dans des aliments riches en azote comme les épinards et les carottes. Les bébés et les ruminants sont beaucoup plus touchés car le pH de la panse pour les ruminants et le pH de l’estomac pour le bébé ont tendance à être neutres, ce qui permet le développement d'une flore bactérienne beaucoup plus favorable à la transformation en nitrites des nitrates présents dans la nourriture ingérée (l'acidité gastrique étant, chez l'Homme adulte sain, inhibitrice pour la croissance et la colonisation bactériennes dans l'estomac). (fr)
- 메트헤모글로빈(Methemoglobin)이란 헤모글로빈 내의 Fe2+ 이온이 Fe3+ 이온으로 산화된 상태의 헤모글로빈을 뜻한다. 일반적인 헤모글로빈과 달리, 메트헤모글로빈은 산소 운반 능력이 없다. 정상인의 메트헤모글로빈은 전체 혈색소의 약 1% 정도로 알려져 있다. 메트헤모글로빈이 과다한 경우, 메트헤모글로빈혈증이 나타날 수 있는데, 선천적으로는 체내 의 효소 결여로, 후천적으로는 헤모글로빈을 메트헤모글로빈으로 산화시키는 같은 약물 등에 의해 발생할 수 있다. 메트헤모글로빈혈증의 치료제로는 메틸렌블루가 널리 쓰인다. (ko)
- La metaemoglobina, o metemoglobina (MetHb), è un tipo di metalloproteina in cui, rispetto all’emoglobina, il ferro nel gruppo dell'eme è allo stato ferrico ( Fe3+) anziché a quello ferroso (Fe2+). Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della capacità di legare reversibilmente l'ossigeno. Nel sangue umano una traccia di metaemoglobina è presente spontaneamente, ma quando è in eccesso il sangue diventa anormalmente marrone scuro bluastro. L'enzima NADH dipendente metamoglobina reduttasi (un tipo di diaforasi) è responsabile della conversione della metaemoglobina in emoglobina. L'ossidazione da 2+ a 3+ può avvenire per difetti genetici, in cui il residuo di istidina prossimale (HisF8) della globina viene sostituito da un residuo di tirosina, che è in grado di legarsi covalentemente all'atomo di ferro stabilizzandone l'ossidazione a 3+. Un livello più alto di metaemoglobina tenderà a far sì che un saturimetro visualizzi un valore vicino all'85% indipendentemente dal vero livello di saturazione dell'ossigeno. Un aumento anormale della metaemoglobina aumenterà l'affinità di legame con l'ossigeno dell'emoglobina normale, con conseguente diminuzione della cessione di ossigeno ai tessuti. (it)
- Methemoglobine (Met-Hb, ook haemiglobine of ferrihaemoglobine) is een derivaat van hemoglobine dat in de rode bloedcellen van gewervelde dieren voorkomt. Methemoglobine ontstaat als het tweewaardige ijzer in het hemoglobine door oxidatie wordt omgezet in driewaardig ijzer (Fe2+ → Fe3+). Onder bepaalde fysiologische omstandigheden vindt er in de rode bloedcellen door auto-oxidatie een ophoping van zuurstof plaats, waarbij methemoglobine gevormd wordt. Methemoglobine kan geen zuurstof binden en verandert het hemoglobine in zijn omgeving zodanig dat dit hemoglobine nog wel zuurstof bindt maar niet meer kan afgeven. Methemoglobine wordt onder andere gevormd bij vergiftigingen door een oxidatiemiddel, zoals nitrieten en waterstofperoxide of door aromatische amino- en nitroverbindingen, zoals aniline en nitrobenzeen. Ook een aantal geneesmiddelen kunnen methemoglobine vormen: dapson, , sulfonamide, nitroglycerine, en stikstofmonoxide (NO). Het enzym reduceert methemoglobine weer in hemoglobine, waardoor het percentage methemoglobine in het menselijke bloed in het algemeen niet boven de 1,5% komt. Zuigelingen zijn vooral gevoelig voor methemoglobinevormers, omdat tot halverwege het eerste levensjaar de werking van methemoglobinereductase nog niet volledig is. Vanaf 15 % methemoglobine in het bloed ontstaat een cyanose, vanaf 30 tot 40% ontstaat er een zuurstoftekort in de weefsels, vooral in de hersenen (verwardheid, licht in het hoofd, bewustzijnstoringen). Waarden tussen 60 en 80% zijn dodelijk. Bij gebruik van een pulse-oxymeter kan de gemeten zuurstofverzadiging ondanks hoge concentraties methemoglobine nog 80 tot 85% zijn. (nl)
- メトヘモグロビン（Methemoglobin）は、ヘモグロビンの一種であり、通常のヘモグロビンに配位されている二価（フェロ）の鉄イオンが三価（フェリ）のものである。メトヘモグロビンは、酸素を運ぶことができない。チョコレートの茶色に青みがかった色をしている。ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド (NADH) 依存性のシトクロムb5還元酵素（ジアフォラーゼI）は、メトヘモグロビンをヘモグロビンに還元・修復する機能を担っている。 一般の人では、ヘモグロビンの1-2%がメトヘモグロビンである。これよりも数値が高い場合には、遺伝的要因か様々な化学物質への曝露が可能性として考えられ、高い数値の程度に応じてメトヘモグロビン血症として知られている健康問題の原因となる。メトヘモグロビンの数値が高い場合には、実際の酸素飽和濃度に関わらずパルスオキシメーターでは85%近くの数値が出る傾向にある。 (ja)
- Methemoglobina, MetHb – utleniona forma hemoglobiny, w której zamiast hemu (zawierającego żelazo na II stopniu utlenienia) obecna jest hemina (zawierająca żelazo na III stopniu utlenienia). Nie ma zdolności odwracalnego przyłączania tlenu i jego transportu w organizmie, co jest charakterystyczne dla hemoglobiny. Hemoglobina po przyłączeniu cząsteczki tlenu przekształca się w formę utlenowaną, oksyhemoglobinę. Reakcja ta jest odwracalna. Methemoglobina powstaje naturalnie w wyniku autooksydacji oksyhemoglobiny w ilości ok. 3% dziennie. Jest ona przekształcana z powrotem w hemoglobinę w wyniku działania niektórych reduktaz oraz bezpośredniej redukcji przez wewnątrzkomórkowy askorbinian i glutation. W efekcie tych procesów występuje stan równowagi, w którym ilość methemoglobiny w komórce wynosi <1%. Nieprawidłowo wysoki poziom methemoglobiny jest stanem chorobowym o nazwie methemoglobinemia. Methemoglobina generowana jest intencjonalnie za pomocą azotynów (wziewnie azotyn amylu, a następnie dożylnie ) w celu leczenia zatruć cyjanowodorem i cyjankami. W zatruciach tych dochodzi do dezaktywacji cytochromu c przez jon cyjankowy CN−. Methemoglobina wiąże jon cyjankowy silniej niż cytochrom c, chroniąc go przed unieczynnieniem. Produktem tej reakcji jest . W celu odtworzenia hemoglobiny podaje się dożylnie tiosiarczan sodu. Pod jego wpływem cyjanomethemoglobina przekształca się w hemoglobinę, a produktem ubocznym jest jon rodankowy, SCN−, usuwany przez nerki. (pl)
- Methemoglobin bildas vid oxidation av järnet i hemoglobin från Fe2+ till Fe3+. Av hela hemoglobinmängden utgörs normalt cirka en procent av methemoglobin som saknar syretransporterande förmåga. En ökad halt förekommer i en primär form som är genetiskt betingad eller sekundärt till förgiftning med någon oxiderande substans (till exempel klorater, nitrater, nitriter och sulfaföreningar). Denna artikel om medicinsk vetenskap eller humanfysiologi saknar väsentlig information. Du kan hjälpa till genom att lägga till den. (sv)
- Метгемоглобін — гемоглобін у формі металопротеїну, в якому залізо в групі гемів знаходиться у стані Fe3+, а не Fe2+ нормального гемоглобіну. Метгемоглобін не може зв'язувати кисень, а це означає, що він не може переносити кисень до тканин. Має синюватий шоколадно-коричневий колір. У крові людини незначна кількість метгемоглобіну, як правило, виробляється спонтанно, але при надлишку метгемоглобіну крові вона стає аномально темною синювато-коричневою. Залежний від НАД фермент метгемоглобінредуктаза (тип діафорази) відповідає за перетворення метгемоглобіну назад у гемоглобін. Зазвичай від одного до двох відсотків гемоглобіну людини становить метгемоглобін; більший відсоток, ніж цей, може бути генетичним або спричинений впливом різних хімічних речовин і залежно від рівня може спричинити проблеми зі здоров'ям, відомі як метгемоглобінемія. Високий рівень метгемоглобіну, як правило, змушує імпульсний оксиметр зчитувати ближче до 85 % незалежно від справжнього рівня насичення киснем. Аномальне збільшення метгемоглобіну збільшує здатність до зв'язування кисню нормальним гемоглобіном, що призводить до зменшення розвантаження кисню до тканин. (uk)
- Meta-hemoglobina é uma forma de proteína da hemoglobina, na qual o ferro no grupo hemo está no estado Fe3+ e não no Fe2+ da hemoglobina normal. A metemoglobina não pode ligar o oxigênio, ao contrário da oxi-hemoglobina. No sangue humano uma pequena quantidade de metemoglobina é normalmente produzida espontaneamente. Mas quando ela está presente em excesso no sangue torna-se marrom azulada anormalmente escura. A metemoglobina redutase dependente de NADH (diaforese I) é responsável pela conversão de metemoglobina de volta à hemoglobina. Normalmente, um a dois porcento da hemoglobina de uma pessoa é de metemoglobina, uma percentagem mais elevada do que esta podem ser genéticas ou causadas por exposição a vários produtos químicos e, dependendo do nível pode causar problemas de saúde conhecidos como meta-hemoglobinemia. Um nível maior de metemoglobinemia tenderá a causar um oxímetro de pulso com leitura mais próxima de 85%, independentemente do verdadeiro nível de saturação de oxigênio. (pt)
- 高铁血红蛋白（也稱變性血紅素，英語：Methemoglobin或英語：Methaemoglobin）是氧携带金属蛋白血红蛋白的一种形式，这种血红蛋白中血红素基团裡的铁离子呈正三价状态（高铁状态，Fe3+），并不是正常血红蛋白中的正二价状态。不像氧合血红蛋白，高铁血红蛋白无法释放被结合上去的氧气。这种蛋白在血液中呈现浅蓝-棕色。NADH依赖型酶高铁血红蛋白还原酶负责将高铁血红蛋白变回原来正常的血红蛋白。 (zh)
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- المتهيموغلوبين أو الهيموغلوبين المتبدل (بالإنجليزية: methaemoglobin) هو مركب ينشأ في الدم نتيجة لاستعمال بعض الأدوية والعقاقير وهو مركب مكون من الأكسجين والهيموغلوبين. (ar)
- Methemoglobin adalah bentuk dari hemoglobin yang mengandung besi dalam rupa ion feri (Fe3+). (in)
- 메트헤모글로빈(Methemoglobin)이란 헤모글로빈 내의 Fe2+ 이온이 Fe3+ 이온으로 산화된 상태의 헤모글로빈을 뜻한다. 일반적인 헤모글로빈과 달리, 메트헤모글로빈은 산소 운반 능력이 없다. 정상인의 메트헤모글로빈은 전체 혈색소의 약 1% 정도로 알려져 있다. 메트헤모글로빈이 과다한 경우, 메트헤모글로빈혈증이 나타날 수 있는데, 선천적으로는 체내 의 효소 결여로, 후천적으로는 헤모글로빈을 메트헤모글로빈으로 산화시키는 같은 약물 등에 의해 발생할 수 있다. 메트헤모글로빈혈증의 치료제로는 메틸렌블루가 널리 쓰인다. (ko)
- メトヘモグロビン（Methemoglobin）は、ヘモグロビンの一種であり、通常のヘモグロビンに配位されている二価（フェロ）の鉄イオンが三価（フェリ）のものである。メトヘモグロビンは、酸素を運ぶことができない。チョコレートの茶色に青みがかった色をしている。ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド (NADH) 依存性のシトクロムb5還元酵素（ジアフォラーゼI）は、メトヘモグロビンをヘモグロビンに還元・修復する機能を担っている。 一般の人では、ヘモグロビンの1-2%がメトヘモグロビンである。これよりも数値が高い場合には、遺伝的要因か様々な化学物質への曝露が可能性として考えられ、高い数値の程度に応じてメトヘモグロビン血症として知られている健康問題の原因となる。メトヘモグロビンの数値が高い場合には、実際の酸素飽和濃度に関わらずパルスオキシメーターでは85%近くの数値が出る傾向にある。 (ja)
- Methemoglobin bildas vid oxidation av järnet i hemoglobin från Fe2+ till Fe3+. Av hela hemoglobinmängden utgörs normalt cirka en procent av methemoglobin som saknar syretransporterande förmåga. En ökad halt förekommer i en primär form som är genetiskt betingad eller sekundärt till förgiftning med någon oxiderande substans (till exempel klorater, nitrater, nitriter och sulfaföreningar). Denna artikel om medicinsk vetenskap eller humanfysiologi saknar väsentlig information. Du kan hjälpa till genom att lägga till den. (sv)
- 高铁血红蛋白（也稱變性血紅素，英語：Methemoglobin或英語：Methaemoglobin）是氧携带金属蛋白血红蛋白的一种形式，这种血红蛋白中血红素基团裡的铁离子呈正三价状态（高铁状态，Fe3+），并不是正常血红蛋白中的正二价状态。不像氧合血红蛋白，高铁血红蛋白无法释放被结合上去的氧气。这种蛋白在血液中呈现浅蓝-棕色。NADH依赖型酶高铁血红蛋白还原酶负责将高铁血红蛋白变回原来正常的血红蛋白。 (zh)
- La metaemoglobina és una forma de l'hemoglobina en la qual el ferro del grup hemo es troba en l'estat fèrric (Fe3+) i no pas en l'estat ferrós (Fe2+) de l'hemoglobina normal. La metahemoglobina no es pot enllaçar amb l'oxigen, al contrari de l'oxihemoglobina. És de color marronós. Dins la sang humana, en quantitats traça, és normal que hi hagi metahemoglobina. Però quan es presenta en excés la sang presenta un color anormal de color marró blavenc fosc. L'enzim depenent del NADH, és el responsable de convertir la metahemoglobina en hemoglobina una altra vegada. (ca)
- Methemoglobin, zkratka met-Hb, je krevní barvivo resp. forma hemoglobinu, která vzniká, je-li krev vystavena působení dusičnanů a dusitanů. Dochází k oxidaci železa z Fe2+ na vyšší stupeň (Fe3+); methemoglobin nemá afinitu ke kyslíku, tzn. není schopen kyslík přenášet. (cs)
- Methämoglobin (Met-Hb, auch Hämiglobin oder Ferrihämoglobin) ist ein Derivat des Hämoglobins, des Blutfarbstoffs in den roten Blutkörperchen der Wirbeltiere. Es entsteht, wenn das zweiwertige Eisen im Hämoglobin (Hb) zu dreiwertigem oxidiert wird (Fe2+ → Fe3+). Dies geschieht in den Erythrozyten unter physiologischen Bedingungen durch Anlagerung von Sauerstoff im Sinne einer Autooxidation. (de)
- La metahemoglobina es la hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe(III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina tiene mucha afinidad por el oxígeno molecular por lo que no llega a soltar dicha molécula y como consecuencia, no puede unirse a otras moléculas de oxígeno. Se han descrito cinco tipos diferentes de metahemoglobinas:
* Saskatoon
* Hyde Park
* Milwaukee-1
* Boston
* Iwate (es)
- Metahemoglobina hemoglobina mota bat da, burdina atomoa oxidatua duena (Fe3+), erreduzitua izan beharrean (Fe2+, hemoglobina normalekoa). Hemoglobina normalaren aldean, metahemoglobinak ez du oxigenoa garraiatzen, eta horrek ehunetako hipoxia eragiten du. Gogoratu behar da hemoglobina normalean oxigenoa burdina atomo erreduzituari (Fe2+) lotzen zaiola. Burdina atomo oxidatuak (Fe3+), aldiz, ezin du oxigenoa lotu. (eu)
- Methemoglobin (British: methaemoglobin) (pronounced "met-hemoglobin") is a hemoglobin in the form of metalloprotein, in which the iron in the heme group is in the Fe3+ (ferric) state, not the Fe2+ (ferrous) of normal hemoglobin. Sometimes, it is also referred to as ferrihemoglobin. Methemoglobin cannot bind oxygen, which means it cannot carry oxygen to tissues. It is bluish chocolate-brown in color. In human blood a trace amount of methemoglobin is normally produced spontaneously, but when present in excess the blood becomes abnormally dark bluish brown. The NADH-dependent enzyme methemoglobin reductase (a type of diaphorase) is responsible for converting methemoglobin back to hemoglobin. (en)
- La méthémoglobine (metHb) est une forme de l'hémoglobine dans laquelle le cation de fer de l'hème est à l'état d'oxydation +3 (ferrique), et non à l'état d'oxydation +2 (ferreux) qui est celui de l'hémoglobine. Elle présente une coloration brun-chocolat bleutée. Chez l'homme, elle est présente naturellement en petites quantités — moins de 2 % — dans le sang, mais lorsque sa concentration augmente anormalement, elle donne une teinte brun sombre bleutée au sang. Contrairement à l'hémoglobine, la méthémoglobine ne fixe pas l’oxygène, ce qui la rend impropre au transport de ce dernier dans le sang. La cytochrome b5 réductase, également appelée méthémoglobine réductase, est capable de réduire le cation Fe3+ de la méthémoglobine en cation Fe2+ pour redonner de l'hémoglobine fonctionnelle. (fr)
- La metaemoglobina, o metemoglobina (MetHb), è un tipo di metalloproteina in cui, rispetto all’emoglobina, il ferro nel gruppo dell'eme è allo stato ferrico ( Fe3+) anziché a quello ferroso (Fe2+). Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della capacità di legare reversibilmente l'ossigeno. (it)
- Methemoglobine (Met-Hb, ook haemiglobine of ferrihaemoglobine) is een derivaat van hemoglobine dat in de rode bloedcellen van gewervelde dieren voorkomt. Methemoglobine ontstaat als het tweewaardige ijzer in het hemoglobine door oxidatie wordt omgezet in driewaardig ijzer (Fe2+ → Fe3+). Onder bepaalde fysiologische omstandigheden vindt er in de rode bloedcellen door auto-oxidatie een ophoping van zuurstof plaats, waarbij methemoglobine gevormd wordt. (nl)
- Methemoglobina, MetHb – utleniona forma hemoglobiny, w której zamiast hemu (zawierającego żelazo na II stopniu utlenienia) obecna jest hemina (zawierająca żelazo na III stopniu utlenienia). Nie ma zdolności odwracalnego przyłączania tlenu i jego transportu w organizmie, co jest charakterystyczne dla hemoglobiny. (pl)
- Meta-hemoglobina é uma forma de proteína da hemoglobina, na qual o ferro no grupo hemo está no estado Fe3+ e não no Fe2+ da hemoglobina normal. A metemoglobina não pode ligar o oxigênio, ao contrário da oxi-hemoglobina. No sangue humano uma pequena quantidade de metemoglobina é normalmente produzida espontaneamente. Mas quando ela está presente em excesso no sangue torna-se marrom azulada anormalmente escura. A metemoglobina redutase dependente de NADH (diaforese I) é responsável pela conversão de metemoglobina de volta à hemoglobina. (pt)
- Метгемоглобін — гемоглобін у формі металопротеїну, в якому залізо в групі гемів знаходиться у стані Fe3+, а не Fe2+ нормального гемоглобіну. Метгемоглобін не може зв'язувати кисень, а це означає, що він не може переносити кисень до тканин. Має синюватий шоколадно-коричневий колір. У крові людини незначна кількість метгемоглобіну, як правило, виробляється спонтанно, але при надлишку метгемоглобіну крові вона стає аномально темною синювато-коричневою. Залежний від НАД фермент метгемоглобінредуктаза (тип діафорази) відповідає за перетворення метгемоглобіну назад у гемоглобін. (uk)
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