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- La metal·lotioneïna, en anglès: Metallothionein (MT), és una família de proteïnes rica en cisteïna i de baix pes molecular, dins el rang de pes molecular de 500 a 14000 Da. Es troben en les membranes de l'aparell de Golgi. Tenen la capacitat d'enllaçar fisiològicament (com el zinc, coure, seleni) i també xenobiòtica (com el cadmi, mercuri, plata, arsènic) mitjançant el grup tiol. dels residus químics de la cisteïna, els quals representen prop del 30% dels residus d'aminoàcid constituents. L'MT va ser descobert l'any 1957 per Vallee i Margoshe a partir de la purificació d'una proteïna que enllaça el cadmi dins l'escorça renal del cavall. La funció de l'MT no està clara però les dades experimentals suggereixen que actua contra la toxicitat dels metalls i la protecció de l'estrès oxidatiu. En els humans hi ha quatre isoformes de proteïnes: MT1 (subtipus A, B, E, F, G, H, L, M, X), MT2, , i MT4. En els humans grans quantitats es sintetitzen primordialment en el fetge i el ronyó. La seva producció depèn de la disponibilitat dels minerals de la histidina i la cisteïna. (ca)
- ميتالوثيونين (Metallothionein يرمز له اختصاراً MT) هو نوع من أنواع عائلات البروتينات الغنية بالحمض الأميني سيستئين وذات كتلة جزيئية منخفضة نسبياً (تتراوح بين 500 إلى 14000 دالتون) وتتوضع في غشاء جهاز غولجي. لبروتينات الميتالوثيونين المقدرة على الارتباط مع الفلزات الثقيلة، سواء أكانت لها وظيفة فيزيولوجية مثل الزنك أو النحاس أو السيلينيوم، أو كانت دخيلة مثل الكادميوم أو الرصاص أو الزئبق أو الفضة أو الزرنيخ؛ وذلك عن طريق الارتباط مع مجموعات الثيول في وحدات السيستئين الطرفية، واتي تمثل حوالي 30% من وحدات الأحماض الأمينية في البروتين. اكتشف البروتين سنة 1957 عند تنقية بروتين مرتبط مع الكادميوم في قشرة كلوية لحصان. (ar)
- Metallothioneine (MT) sind eine Familie kleiner cytoplasmatischer Proteine, die die Fähigkeit besitzen, Schwermetalle zu binden. Sie kommen in fast allen Tieren und Pflanzen sowie in einigen Prokaryoten vor und zeichnen sich durch das Fehlen aromatischer Aminosäuren und einen außergewöhnlich hohen Cystein-Gehalt von ca. 30 % aus. Die ersten MT wurden 1957 aus Pferdeniere isoliert. Die Aufgabe der MT im Organismus ist nicht vollständig geklärt, jedoch gibt es Hinweise darauf, dass sie an der Beseitigung giftiger Metalle (vor allem Cadmium, aber auch Quecksilber, Silber) beteiligt sind. Einige Autoren halten es auch für möglich, dass sie regulatorische Funktionen für physiologische Metalle wie Kupfer und Zink innehaben, auch ihre Rolle als Teil eines Schutzmechanismus gegen oxidativen Stress wird diskutiert. Im Menschen werden vier Isoformen exprimiert, in großen Mengen vor allem in Leber und Nieren. (de)
- Las metalotioneínas (MTs) constituyen una familia de metaloproteína ricas en cisteína, generalmente de bajo peso molecular (entre 6000 y 10000 Da). Se encuentran en el aparato de Golgi de las células (en el caso de vertebrados). Las MTs tiene la capacidad de unirse a metales pesados tanto fisiológicos (zinc y cobre) como xenobióticos (como cadmio, mercurio y plata), a través de los grupos tiol (-SH) de sus residuos de cisteína, que representan casi el 30% de aminoácidos. La estructura de las metalotioneínas se caracteriza por repetidas Cys-X-Cys o Cys-Cys y por la ausencia de aminoácido aromático o hidrófobo. A pesar de la presencia de numerosos residuos de cisteína (Cys), denota una falta de puente disulfuro. De hecho, todos los grupos sulfhidrilo participan en la unión de átomos de metales divalentes. Las MTs pueden ser inducidas por diferentes factores, dependiendo del organismo, entre ellos los metales esenciales Cu y Zn, y los no esenciales Cd, Ag y Hg, tanto en vertebrados como en invertebrados (Barka 2000). De esta manera, la exposición de organismos marinos a metales tóxicos puede ocasionar cambios en varios procesos bioquímicos, que tienen el potencial de ser usados como biomarcadores de exposición y de esta manera como ‘señales de alerta temprana’ de la presencia de estos contaminantes. Las MTs fueron descubiertas en 1957 por Vallee y Margoshe tras purificar una proteína unida a cadmio en la corteza renal equina. Las funciones de las MTs no están completamente aclaradas, pero datos experimentales sugieren que pueden proveer homeostasis de metales fisiológicamente importantes (Cu, Zn), detoxificación de metales tanto esenciales como no esenciales, y defensa antioxidante (Roesijadi, 1996; Viarengo et al., 2000; Amiard et al., 2006). Hay cuatro isoformas principales expresadas en el cuerpo humano; allí se sintetizan grandes cantidades, principalmente en el hígado y los riñones. Su síntesis depende de la disponibilidad de oligoelementos, como zinc, cobre y selenio, y los aminoácidos histidina y cisteína. La inducción de MTs ha sido detectada en organismos de áreas contaminadas o de experimentos in vitro con exposición a metales como Ag, Cd, Cu, Hg y Zn, en el laboratorio y en el campo. El alcance de la inducción de MTs puede variar entre especies y distintos tejidos. El secuestro de metales por parte de las MTs es claramente evidente en las branquias, glándula digestiva y riñones, indicando la importancia de estos tejidos en la recepción, almacenamiento y eliminación de metales (Bebianno and Langston 1998). El uso de MTs como biomarcadores ha sido validado en varios estudios in situ (Lionetto et al. 2001; Petrovic et al. 2001; Rodriguez-Ortega et al. 2002; Ross et al. 2002; Mourgaud et al. 2002). Los resultados son generalmente positivos, en particular cuando el gradiente de polución del metal es bastante real. Cada vez más estudios in situ combinan la cuantificación de varios biomarcadores, de los cuales las MTs son sólo uno (Carajaville et al. 2000; Petrovic et al. 2001; Blaise et al. 2002; Gagne´ et al. 2002; Che`vre et al. 2003; Gigue`re et al. 2003; Domouthsidou et al. 2004). De hecho, los mejillones son usados en todo el mundo en estudios de polución ambiental, y las MTs en mejillones son un buen candidato para monitorear la contaminación por metales. Los niveles de base de MTs en diferentes especies de moluscos como M. edulis (Leñillo and Lehtonen 2005) y M. galloprovincialis (Mourgaud et al. 2002; Petrovic et al. 2001; Raspor et al. 2004) son bastante similares (2–3 mg/g de peso seco en tejidos blandos enteros). (es)
- Les métallothionéines (MTs) sont des protéines de faibles masse moléculaire (6-10 kDa) caractérisées par leur structure et une haute affinité pour les ions métalliques. Elles sont présentes chez tous les animaux. Présentes chez de nombreux animaux et chez tous les mammifères, elles contribuent à la détoxication des organes et cellules. Elles peuvent inhiber l'action de certains médicaments (anticancéreux alkylants notamment). (fr)
- Metallothionein (MT) is a family of cysteine-rich, low molecular weight (MW ranging from 500 to 14000 Da) proteins. They are localized to the membrane of the Golgi apparatus. MTs have the capacity to bind both physiological (such as zinc, copper, selenium) and xenobiotic (such as cadmium, mercury, silver, arsenic, lead) heavy metals through the thiol group of its cysteine residues, which represent nearly 30% of its constituent amino acid residues. MT was discovered in 1957 by Vallee and Margoshe from purification of a Cd-binding protein from horse (equine) renal cortex. MT plays a role in the protection against metal toxicity and oxidative stress, and is involved in zinc and copper regulation. There are four main isoforms expressed in humans (family 1, see chart below): MT1 (subtypes A, B, E, F, G, H, , M, X), MT2, MT3, and . In the human body, large quantities are synthesised primarily in the liver and kidneys. Their production is dependent on availability of the dietary minerals such as zinc, copper, and selenium, as well as the amino acids histidine and cysteine. Metallothioneins are rich in thiols, causing them to bind a number of trace metals. Metallothionein binds several Zn ions. One of few eukaryotic proteins distinguished as having a role in substantial metal detoxification. Zinc and Cadmium are tetrahedrally coordinated to cysteine residues, each metallothionein protein molecule may bind up to 7 atoms of Zn or Cd. The biosynthesis of metallothionein appeared to have increased by several-fold throughout oxidative stress to shield the cells against cytotoxicity and DNA damage. Metallothionein biosynthesis can also be induced by certain agents or conditions, for example, hormones, pharmaceuticals, alcohols, other substance treatments and many more. Metallothionein is a cytoplasmic protein, in an adult liver, it is localized mainly in the cytoplasm. In human fetus, metallothionein is localized in hepatocyte nuclei. (en)
- Le metallotioneine costituiscono una famiglia ubiquitaria di proteine a basso peso molecolare (da 500 a 14.000 Da), localizzate nell'apparato del Golgi, caratterizzate da un ricco contenuto in cisteina e da un'alta affinità per i metalli pesanti. (it)
- メタロチオネイン (metallothionein) は、1957年にMargoshesとValleeによってウマの腎臓からカドミウムを結合するタンパク質として発見された、金属結合性の結合タンパク質である。その名前の由来は金属 (metal) と硫黄 (thio) を豊富に含むタンパク質 (nein) から名付けられた。メタロチオネインは全ての動物細胞に存在し、植物中にはファイトケラチンが認められる。分子中に最大7-12個の重金属イオンを結合できることから、必須微量元素の恒常性維持あるいは重金属元素の解毒の役割を果たしていると考えられている。また、抗酸化性タンパク質としても注目されている。 (ja)
- Metallothioneïne (MT) is een familie van cysteïne-rijke eiwitten, die een lage moleculaire massa van 500 - 14000 Da hebben. De aminozuursequentie bevat karakteristieke Cys-Cys- of Cys-X-Cys-motieven. Ze komen voor in het membraan van het golgicomplex. Metallothioneïnen kunnen fysiologisch zware metalen binden met de thiol-groep van de cysteïne-resten, die bijna 30% van de aminozuur-resten uitmaken. Metallothioneïnen komen bij veel organismen voor. Bij de mens worden vier proteïne-isovormen gesynthetiseerd, grote hoeveelheden vooral in de lever en nieren. Metallothioneïnen hebben verschillende metaalbindingsvoorkeuren dat samengaat met de functionele specificiteit. Zo heeft bijvoorbeeld het Mus musculus MT1 een voorkeur voor binding met divalente metaalionen (Zn(II), Cd(II),...), terwijl het gist CUP1 selectief is voor monovalente metaalionen (Cu(I), Ag(I),...). Metaal-selectieve metallothioneïnen met metaal-specifieke fysiologiscne functies werden ontdekt door et al. (1997) bij longslakken (Gastropoda, Mollusca). De wijngaardslak bezit een Cd-selectieve (CdMT) en een Cu-selectieve proteïne-isovorm (CuMT), die respectievelijk betrokken zijn bij de van cadmium en de regulatie van koper. Metallothioneïnen kunnen giftige zware metalen, zoals kwik, binden, waardoor de schadelijke werking tenietgedaan wordt. In hoge concentraties worden metallothioneïne kristallen (insluitsels) gevormd, die zich in de weefsels kunnen ophopen. (nl)
- Metalotioneiny, MT – niskocząsteczkowe białka zawierające liczne reszty cysteinowe, uczestniczące w detoksykacji organizmów ze szkodliwych jonów metali oraz reakcji obronnej związanej ze stresem oksydacyjnym. Zostały wykryte u organizmów należących do wszystkich królestw w domenie eukariota, protistów, grzybów, roślin i zwierząt oraz u sinic. Po raz pierwszy nazwy metalotioneiny użyli Margoshes i Vallee w roku 1957 dla białka wyizolowanego z kory nerki konia. W skład białka wchodziły znaczne ilości kadmu i siarki. (pl)
- Metallotionein är ett protein som bildas speciellt i leverceller och njurarnas , som har ett stort inslag av cystein och som binder koppar, zink, kadmium, och kvicksilver. Denna biokemi-relaterade artikel saknar väsentlig information. Du kan hjälpa till genom att lägga till den. (sv)
- Caracteríticas Metalotioneínas (MTs)são uma família de proteínas de baixo peso molecular, em torno de 6 – 7 kDa, encontradas no citosol de células eucarióticas, especialmente no fígado, rins, intestino e cérebro. Sua estrutura molecular é composta de uma única cadeia de aminoácidos dos quais 20 são cisteínas, que representam em torno de 30% do total de aminoácidos. Histórico As MTs foram descobertas em 1957 sendo identificadas em córtex de rim equino como uma proteína responsável pelo acúmulo natural de cádmio (Cd) neste tecido. Desde então, MTs são os únicos compostos biológicos conhecidos por conter naturalmente Cd.A nomenclatura da proteína foi baseada na observação de algumas características particulares como elevada quantidade de enxofre e presença de metais como Cd e Zinco (Zn). A característica comum de todas as MTs é a ocorrência da seqüência de tripeptídeos Cys-X-Cys, onde X representa um aminoácido diferente de cisteína. Estudos posteriores sobre seu espectro de absorção demonstraram que sua estrutura era livre de aminoácidos aromáticos por ausência de absorção a 280nm 1. Em espécies aquáticas, as metalotioneínas foram primeiramente descritas em 1974 em peixes marinhos Sebastes seboides, e posteriormente em outras espécies como European eel, carpa, Cyprinus carpio, e truta, Oncorhynchus mykiss. Atualmente sabe-se que as metalotioneínas ocorrem não somente no reino animal, mas também em microorganismos procarióticos e eucarióticos e em plantas superiores. Função biológica Devido ao grande número de grupamentos tiol, a função biológica das MTs nos sistemas vivos está relacionada ao controle da concentração de elementos traços livres como zinco (Zn) e cobre (Cu), transporte de íons metálicos para outras proteínas, ação como agente de detoxificação para metais como Cd e mercúrio (Hg), e também um papel protetor por seqüestro de metais e proteção contra condições de stress oxidativo. Por isso, a MT é uma importante proteína no metabolismo intracelular de Cu e Zn e na proteção contra danos oxidativos resultantes da exposição excessiva a metais. A gama de metais capazes de se ligarem a MT é ampla 10. A maior parte dos íons metálicos das famílias I-B e II-B da tabela periódica são conhecidos por se ligarem aos grupos cisteína-SH e a afinidade dos íons metálicos pelos sítios de ligação segue a ordem encontrada para tiolatos inorgânicos, isto é, Hg (II), prata (Ag) (I), Cu (I), Cd (II) e Zn(II). A regulação de biossíntese de MT por metais tem sido considerada como necessidade biológica para manter concentrações homeostáticas de íons metálicos essenciais e não essenciais por processo de quelação. A indução da síntese da proteína por metais é uma resposta direta ao aumento da concentração intracelular do metal que é mediada por fatores regulatórios. Uma superexpressão de MT pode ser causada por exposição à Zn ou Cu e esta indução também serve como proteção celular contra agentes alquilantes. Tem-se sugerido que estes efeitos podem ser devido ao papel de MTs como removedor de agentes antioxidantes e eletrofílicos. Literatura Nordberg M. 1998. Metallothioneins: historical review and state of knowledge.Talanta 46: 243–254.Margoshes M, Vallee BL. 1957. A cadmium protein from equine kidney cortex. J.Am. Chem. Soc 79. 4813. Olafson RW, Thompson JAJ. 1974. Isolation of heavy metal binding proteins frommarine vertebrates. Mar. Biol. 28: 83-86. Bouquegneau JM, Gerday C, Disteche A. 1975. Fish mercurybinding thioneinrelated to adaptation mechanisms. FEBS. 55: 173-177.Kito H, Ose Y, Mizuhira V, Sato T, Ishikawa T, Tazawa T. 1982. Separation andpurification of (Cd, Cu, Zn)-metallothionein in carp hepato-pancreas. Comparative.Biochemistry Physiology 73: 121–127. Ley HL, Failla ML, Cherry DS. 1983. Isolation and characterization of hepatic metallothionein from rainbow trout (Salmo gairdneri). Comp. Biochem. Physiol. 74B:507–513. Roméo M, Cosson, RP, Gnassia-Barelli M, Risso C, Stien X, Lafaurie M. 1997.Metallothionein determination in the liver of the sea bass Dicentrarchus labrax treated with copper and B(a)P. Mar. Environ. Res. 44: 275–284. Linde AR, Sánchez-Galán S, Vallés-Mota P, Garcia-Vázquez E. 2001.Metallothionein as bioindicator of freshwater metal pollution: European eel and brown trout. Ecotoxicol. Environ. Saf. 49: 60–63. Vallee, BL. 1979. Overview of Metallothionein. Metallothionein Exp. Suppl. 34:19.Filipovi V, Raspor B. 2003. Metallothionein and metal levels in cytosol of liver,kidney and brain in relation to growth parameters of Mullus surmuletus and Liza aurata from the Eastern Adriatic Sea. Water Research 37. 13: 3253-3262.Referência Inácio, AF. Metalotioneína e Metais em Geophagus brasiliensis – Acará. 2007. Dissertação submetida ao programa de pós-graduação da Escola Nacional de Saúde Pública como parte dos requisitos para obtenção do grau de Mestre em Ciências (área de Saúde Pública). (pt)
- Металлотионеин (англ. Metallothionein) — семейство низкомолекулярных белков с высоким содержанием цистеина. Молекулярная масса варьирует от 500 Да до 14 кДа. Белки локализуются на мембране аппарата Гольджи. Металлотионеины способны связывать как физиологические (цинк, медь, селен), так и ксенобиотические (кадмий, ртуть, серебро, мышьяк и др.) тяжёлые металлы. Связывание тяжёлых металлов обеспечивается наличием тиольных групп остатков цистеинов, которые составляют около 30% от всего аминокислотного состава. Металлотионеины были обнаружены в 1957 году при выделении белков, связывающих кадмий, из коркового вещества почек лошади. Хотя функции металлотионеинов полностью не выяснены, эти белки участвуют в защите от интоксикации тяжёлыми металлами, играют роль в регуляции физиологических тяжёлых металлов цинка и меди и обеспечивают защиту от окислительного стресса. У человека существует 4 изоформы металлотионеинов: металлотионеины 1, 2, 3 и 4, причём металлотионеин 1 экспрессируется 9 отдельными генами (подтипы A, B, E, F, G, H, L, M, X). Большие количества этих белков синтезируется в печени и почках. Синтез зависит от уровня в пище цинка, меди и селена, а также аминокислот гистидина и цистеина. (ru)
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- Les métallothionéines (MTs) sont des protéines de faibles masse moléculaire (6-10 kDa) caractérisées par leur structure et une haute affinité pour les ions métalliques. Elles sont présentes chez tous les animaux. Présentes chez de nombreux animaux et chez tous les mammifères, elles contribuent à la détoxication des organes et cellules. Elles peuvent inhiber l'action de certains médicaments (anticancéreux alkylants notamment). (fr)
- Le metallotioneine costituiscono una famiglia ubiquitaria di proteine a basso peso molecolare (da 500 a 14.000 Da), localizzate nell'apparato del Golgi, caratterizzate da un ricco contenuto in cisteina e da un'alta affinità per i metalli pesanti. (it)
- メタロチオネイン (metallothionein) は、1957年にMargoshesとValleeによってウマの腎臓からカドミウムを結合するタンパク質として発見された、金属結合性の結合タンパク質である。その名前の由来は金属 (metal) と硫黄 (thio) を豊富に含むタンパク質 (nein) から名付けられた。メタロチオネインは全ての動物細胞に存在し、植物中にはファイトケラチンが認められる。分子中に最大7-12個の重金属イオンを結合できることから、必須微量元素の恒常性維持あるいは重金属元素の解毒の役割を果たしていると考えられている。また、抗酸化性タンパク質としても注目されている。 (ja)
- Metalotioneiny, MT – niskocząsteczkowe białka zawierające liczne reszty cysteinowe, uczestniczące w detoksykacji organizmów ze szkodliwych jonów metali oraz reakcji obronnej związanej ze stresem oksydacyjnym. Zostały wykryte u organizmów należących do wszystkich królestw w domenie eukariota, protistów, grzybów, roślin i zwierząt oraz u sinic. Po raz pierwszy nazwy metalotioneiny użyli Margoshes i Vallee w roku 1957 dla białka wyizolowanego z kory nerki konia. W skład białka wchodziły znaczne ilości kadmu i siarki. (pl)
- Metallotionein är ett protein som bildas speciellt i leverceller och njurarnas , som har ett stort inslag av cystein och som binder koppar, zink, kadmium, och kvicksilver. Denna biokemi-relaterade artikel saknar väsentlig information. Du kan hjälpa till genom att lägga till den. (sv)
- ميتالوثيونين (Metallothionein يرمز له اختصاراً MT) هو نوع من أنواع عائلات البروتينات الغنية بالحمض الأميني سيستئين وذات كتلة جزيئية منخفضة نسبياً (تتراوح بين 500 إلى 14000 دالتون) وتتوضع في غشاء جهاز غولجي. لبروتينات الميتالوثيونين المقدرة على الارتباط مع الفلزات الثقيلة، سواء أكانت لها وظيفة فيزيولوجية مثل الزنك أو النحاس أو السيلينيوم، أو كانت دخيلة مثل الكادميوم أو الرصاص أو الزئبق أو الفضة أو الزرنيخ؛ وذلك عن طريق الارتباط مع مجموعات الثيول في وحدات السيستئين الطرفية، واتي تمثل حوالي 30% من وحدات الأحماض الأمينية في البروتين. (ar)
- La metal·lotioneïna, en anglès: Metallothionein (MT), és una família de proteïnes rica en cisteïna i de baix pes molecular, dins el rang de pes molecular de 500 a 14000 Da. Es troben en les membranes de l'aparell de Golgi. Tenen la capacitat d'enllaçar fisiològicament (com el zinc, coure, seleni) i també xenobiòtica (com el cadmi, mercuri, plata, arsènic) mitjançant el grup tiol. dels residus químics de la cisteïna, els quals representen prop del 30% dels residus d'aminoàcid constituents. (ca)
- Metallothioneine (MT) sind eine Familie kleiner cytoplasmatischer Proteine, die die Fähigkeit besitzen, Schwermetalle zu binden. Sie kommen in fast allen Tieren und Pflanzen sowie in einigen Prokaryoten vor und zeichnen sich durch das Fehlen aromatischer Aminosäuren und einen außergewöhnlich hohen Cystein-Gehalt von ca. 30 % aus. Die ersten MT wurden 1957 aus Pferdeniere isoliert. Im Menschen werden vier Isoformen exprimiert, in großen Mengen vor allem in Leber und Nieren. (de)
- Las metalotioneínas (MTs) constituyen una familia de metaloproteína ricas en cisteína, generalmente de bajo peso molecular (entre 6000 y 10000 Da). Se encuentran en el aparato de Golgi de las células (en el caso de vertebrados). Las MTs tiene la capacidad de unirse a metales pesados tanto fisiológicos (zinc y cobre) como xenobióticos (como cadmio, mercurio y plata), a través de los grupos tiol (-SH) de sus residuos de cisteína, que representan casi el 30% de aminoácidos. La estructura de las metalotioneínas se caracteriza por repetidas Cys-X-Cys o Cys-Cys y por la ausencia de aminoácido aromático o hidrófobo. A pesar de la presencia de numerosos residuos de cisteína (Cys), denota una falta de puente disulfuro. De hecho, todos los grupos sulfhidrilo participan en la unión de átomos de meta (es)
- Metallothionein (MT) is a family of cysteine-rich, low molecular weight (MW ranging from 500 to 14000 Da) proteins. They are localized to the membrane of the Golgi apparatus. MTs have the capacity to bind both physiological (such as zinc, copper, selenium) and xenobiotic (such as cadmium, mercury, silver, arsenic, lead) heavy metals through the thiol group of its cysteine residues, which represent nearly 30% of its constituent amino acid residues. (en)
- Metallothioneïne (MT) is een familie van cysteïne-rijke eiwitten, die een lage moleculaire massa van 500 - 14000 Da hebben. De aminozuursequentie bevat karakteristieke Cys-Cys- of Cys-X-Cys-motieven. Ze komen voor in het membraan van het golgicomplex. Metallothioneïnen kunnen fysiologisch zware metalen binden met de thiol-groep van de cysteïne-resten, die bijna 30% van de aminozuur-resten uitmaken. Metallothioneïnen komen bij veel organismen voor. Bij de mens worden vier proteïne-isovormen gesynthetiseerd, grote hoeveelheden vooral in de lever en nieren. (nl)
- Caracteríticas Metalotioneínas (MTs)são uma família de proteínas de baixo peso molecular, em torno de 6 – 7 kDa, encontradas no citosol de células eucarióticas, especialmente no fígado, rins, intestino e cérebro. Sua estrutura molecular é composta de uma única cadeia de aminoácidos dos quais 20 são cisteínas, que representam em torno de 30% do total de aminoácidos. Histórico Função biológica Literatura (pt)
- Металлотионеин (англ. Metallothionein) — семейство низкомолекулярных белков с высоким содержанием цистеина. Молекулярная масса варьирует от 500 Да до 14 кДа. Белки локализуются на мембране аппарата Гольджи. Металлотионеины способны связывать как физиологические (цинк, медь, селен), так и ксенобиотические (кадмий, ртуть, серебро, мышьяк и др.) тяжёлые металлы. Связывание тяжёлых металлов обеспечивается наличием тиольных групп остатков цистеинов, которые составляют около 30% от всего аминокислотного состава. (ru)
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