| dbo:abstract
|
- GroEL és una proteïna que pertany a la família de les xaperonines de les xaperones moleculars, i es troba en molts bacteris. És necessari per al correcte plegament de moltes proteïnes. Per funcionar correctament, GroEL requereix el complex de proteïnes de la coxaperonina, semblant a la tapa, GroES. En els eucariotes, les proteïnes d'orgànuls Hsp60 i Hsp10 són estructuralment i funcionalment gairebé idèntiques a GroEL i GroES, respectivament, a causa del seu origen endosimbiòtic. (ca)
- GroEL is a protein which belongs to the chaperonin family of molecular chaperones, and is found in many bacteria. It is required for the proper folding of many proteins. To function properly, GroEL requires the lid-like cochaperonin protein complex GroES. In eukaryotes the organellar proteins Hsp60 and Hsp10 are structurally and functionally nearly identical to GroEL and GroES, respectively, due to their endosymbiotic origin. HSP60 is implicated in mitochondrial protein import and macromolecular assembly. It may facilitate the correct folding of imported proteins, and may also prevent misfolding and promote the refolding and proper assembly of unfolded polypeptides generated under stress conditions in the mitochondrial matrix. HSP60 interacts with HRAS and with HBV protein X and HTLV-1 protein p40tax. HSP60 belongs to the chaperonin (HSP60) family. Note: This description may include information from UniProtKB. Alternate Names: 60 kDa chaperonin, Chaperonin 60, CPN60, Heat shock protein 60, HSP-60, HuCHA60, Mitochondrial matrix protein P1, P60 lymphocyte protein, HSPD1 Heat shock protein 60 (HSP60) is a mitochondrial chaperonin that is typically held responsible for the transportation and refolding of proteins from the cytoplasm into the mitochondrial matrix. In addition to its role as a heat shock protein, HSP60 functions as a chaperonin to assist in folding linear amino acid chains into their respective three-dimensional structure. Through the extensive study of groEL, HSP60’s bacterial homolog, HSP60 has been deemed essential in the synthesis and transportation of essential mitochondrial proteins from the cell's cytoplasm into the mitochondrial matrix. Further studies have linked HSP60 to diabetes, stress response, cancer and certain types of immunological disorders. (en)
- La protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé . Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le chromosome 2. (fr)
- GroEL — білок-шаперонін родини молекулярних шаперонів, знайдений у великому числі видів бактерій. Цей білок важливий для вірного згортання багатьох білків. Для функціонування GroEL вимагає утворення комплексу з кришко-подібним білком GroES. У еукаріотів білки і структурно і функціонально ідентичні до білків GroEL і GroES відповідно. (uk)
|
| rdfs:comment
|
- GroEL és una proteïna que pertany a la família de les xaperonines de les xaperones moleculars, i es troba en molts bacteris. És necessari per al correcte plegament de moltes proteïnes. Per funcionar correctament, GroEL requereix el complex de proteïnes de la coxaperonina, semblant a la tapa, GroES. En els eucariotes, les proteïnes d'orgànuls Hsp60 i Hsp10 són estructuralment i funcionalment gairebé idèntiques a GroEL i GroES, respectivament, a causa del seu origen endosimbiòtic. (ca)
- La protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé . Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le chromosome 2. (fr)
- GroEL — білок-шаперонін родини молекулярних шаперонів, знайдений у великому числі видів бактерій. Цей білок важливий для вірного згортання багатьох білків. Для функціонування GroEL вимагає утворення комплексу з кришко-подібним білком GroES. У еукаріотів білки і структурно і функціонально ідентичні до білків GroEL і GroES відповідно. (uk)
- GroEL is a protein which belongs to the chaperonin family of molecular chaperones, and is found in many bacteria. It is required for the proper folding of many proteins. To function properly, GroEL requires the lid-like cochaperonin protein complex GroES. In eukaryotes the organellar proteins Hsp60 and Hsp10 are structurally and functionally nearly identical to GroEL and GroES, respectively, due to their endosymbiotic origin. Alternate Names: 60 kDa chaperonin, Chaperonin 60, CPN60, Heat shock protein 60, HSP-60, HuCHA60, Mitochondrial matrix protein P1, P60 lymphocyte protein, HSPD1 (en)
|
