| dbo:abstract
|
- Caspase-3 is a caspase protein that interacts with caspase-8 and caspase-9. It is encoded by the CASP3 gene. CASP3 orthologs have been identified in numerous mammals for which complete genome data are available. Unique orthologs are also present in birds, lizards, lissamphibians, and teleosts. The CASP3 protein is a member of the cysteine-aspartic acid protease (caspase) family. Sequential activation of caspases plays a central role in the execution-phase of cell apoptosis. Caspases exist as inactive proenzymes that undergo proteolytic processing at conserved aspartic residues to produce two subunits, large and small, that dimerize to form the active enzyme. This protein cleaves and activates caspases 6 and 7; and the protein itself is processed and activated by caspases 8, 9, and 10. It is the predominant caspase involved in the cleavage of amyloid-beta 4A precursor protein, which is associated with neuronal death in Alzheimer's disease. Alternative splicing of this gene results in two transcript variants that encode the same protein. Caspase-3 shares many of the typical characteristics common to all currently-known caspases. For example, its active site contains a cysteine residue (Cys-163) and histidine residue (His-121) that stabilize the peptide bond cleavage of a protein sequence to the carboxy-terminal side of an aspartic acid when it is part of a particular 4-amino acid sequence. This specificity allows caspases to be incredibly selective, with a 20,000-fold preference for aspartic acid over glutamic acid. A key feature of caspases in the cell is that they are present as zymogens, termed procaspases, which are inactive until a biochemical change causes their activation. Each procaspase has an N-terminal large subunit of about 20 kDa followed by a smaller subunit of about 10 kDa, called p20 and p10, respectively. (en)
- La caspase 3 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases, qui interagit avec la caspase 8 et la caspase 9. Elle est codée chez l'homme par le gène CASP3, situé sur les chromosome 4. Des orthologues du gène CASP3 ont été identifiés chez un grand nombre de mammifères pour lesquels des données génomiques complètes sont disponibles. Des orthologues spécifiques ont également été relevés chez les oiseaux, les sauriens, les lissamphibiens et les téléostéens. La caspase 3 est semblable à la caspase 7 dans la mesure où elle clive les chaînes polypeptidiques au niveau des séquences Asp–Xaa–Xaa–Asp-|- : ce dernier résidu d'aspartate est indispensable à l'enzyme, tandis que le premier résidu d'aspartate, côté N-terminal de la séquence, peut, dans certains cas, faire défaut ; le deuxième résidu est généralement hydrophile et le troisième est plutôt hydrophobe, bien que les séquences Asp–Ala–Xaa–Asp-|- et Asp–Val–Xaa–Asp-|- soient également clivées. La spécificité des caspases pour leurs substrats a été largement mise à profit dans la conception d'inhibiteurs de caspases et de médicaments. La caspase 3 possède de nombreux traits communs à toutes les caspases actuellement connues. Son site actif possède ainsi des résidus cystéine 163 et histidine 121 qui assurent la spécificité du clivage de la liaison peptidique du côté carboxyle du résidu d'aspartate du motif caractéristique à quatre acides aminés Asp–Xaa–Xaa–Asp-|-. Cette spécificité permet aux caspases d'être particulièrement sélectives, étant 20 000 fois plus actives en présence d'aspartate qu'en présence de glutamate. Les caspases sont présentes dans les cellules sous forme de proenzymes, appelées procaspases, qui contiennent une grande sous-unité N-terminale de 20 kDa suivie d'une petite sous-unité de 10 kDa. L'activation séquentielle des caspases joue un rôle central dans le déclenchement de l'apoptose cellulaire. Les procaspases sont inactives jusqu'à ce qu'elles subissent un processus protéolytique au niveau de résidus d'aspartate conservés libérant les deux sous-unités, la grande et la petite, qui dimérisent en formant l'enzyme active. Cette protéine clive et active la caspase 6 et la caspase 7, tandis qu'elle-même est modifiée et activée par la caspase 8, la caspase 9 et la caspase 10. (fr)
- カスパーゼ-3（英: caspase-3）は、カスパーゼ-8、カスパーゼ-9と相互作用するカスパーゼであり、ヒトではCASP3遺伝子にコードされる。CASP3のオルソログは、全ゲノムデータが利用可能な哺乳類の多数で同定されている。オルソログは、鳥類、爬虫類、両生類、真骨類にも存在している。 CASP3タンパク質は、カスパーゼ（cysteine-aspartic acid protease）ファミリーのメンバーである。カスパーゼの連続的な活性化は、アポトーシスの実行期（execution phase）に中心的な役割を果たす。カスパーゼ-3は不活性な酵素前駆体として存在し、保存されたアスパラギン酸残基でタンパク質分解によるプロセシングが行われることで大小2つのサブユニットが生じ、それらが二量体化して活性型酵素が形成される。カスパーゼ-3はアミロイドβ(A4)前駆体タンパク質の切断に関与する主要なカスパーゼで、アルツハイマー病における神経細胞死と関係している。この遺伝子の選択的スプライシングによって2種類の転写産物が生成されるが、コードされるタンパク質は同じである。 カスパーゼ-3は、既知のすべてのカスパーゼに共通した典型的な特徴の多くを備えている。例えば、その活性部位にはシステイン残基（Cys163）とヒスチジン残基（His121）が存在し、特定の4アミノ酸配列中のアスパラギン酸のC末端側でのペプチド結合の切断が安定化される。この特異性によってカスパーゼの選択性はかなり高くなり、グルタミン酸と比較してアスパラギン酸に対する選択性は20,000倍となる。細胞内のカスパーゼ-3の重要な特徴は、プロカスパーゼと呼ばれる酵素前駆体として存在していることであり、生化学的な変化によって活性化が引き起こされるまでは不活性な状態である。 (ja)
- A caspase 3 é um das caspases existentes. Interage com a . O gene correspondente codifica uma proteína que é membro da família das proteases de cisteína-aspartato. A activação sequêncial das caspases desempenha um papel central na fase de execução da apoptose celular. As caspases existem como pró-enzimas inactivas que depois sofrem um processamento proteolítico em resíduos de aspartato, para produzirem duas subunidades, uma pequena e outra grande, que dimerizam para formar a enzima activa. Esta enzima faz a clivagem e a activação da , e . A própria proteína é processada pela caspase 8, caspase 9 e . É a caspase predominante envolvida na clivagem da proteína percursora amilóide-beta 4A, que está associada à morte neuronal na doença de Alzheimer. O splicing alternativo deste gene resulta em dois transcritos que codificam a mesma proteína. A Caspase 3 mostrou interação com:
* ,
* ,
* ,
* ,
* ,
* ,
* , and
* . (pt)
- Каспаза 3 (англ. Caspase 3, сокр. CASP3) — протеолитический фермент, одна из каспаз человека, взаимодействует с каспазой-8 и каспазой-9. Кодируется одноимённым геном CASP3, который локализован на коротком плече (p-плече) 4-ой хромосомы. Ортологи CASP3 были идентифицированы у многих видов млекопитающих, для которых имеются полные данные генома. Уникальные ортологи также присутствуют у птиц, ящериц, лиссамфибий и телеостов. Длина полипептидной цепи белка составляет 277 аминокислотных остатков, а молекулярная масса — 31608 Да. Белок CASP3 является членом семейства цистеиновых протеаз, расщепляющих белки исключительно после аспартата. Последовательная активация каспаз играет центральную роль в фазе исполнения клеточного апоптоза. Каспазы существуют в виде неактивных проферментов, которые подвергаются протеолитической обработке в консервативных аспарагиновых остатках с образованием двух субъединиц, больших и малых, которые димеризуются с образованием активного фермента. Димеризованный белок расщепляет и активирует каспазы 6 и 7; и сам белок модифицируется и активируется каспазами 8, 9 и 10. Каспаза 3 является преобладающей каспазой, участвующей в расщеплении белка-предшественника амилоид-бета 4А, который связан с нейрональной смертью, происходящей при болезни Альцгеймера. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к двум вариантам транскрипта, которые кодируют один и тот же белок. Каспаза 3 обладает многими типичными характеристиками, общими для всех известных в настоящее время каспаз. Например, его активный сайт содержит остаток цистеина (Cys-163) и остаток гистидина (His-121), которые стабилизируют расщепление пептидной связи в молекуле белка на С-терминальной стороне аспарагиновой кислоты, когда она является частью специфической 4-аминокислотной последовательностью. Эта специфичность позволяет каспазам быть невероятно селективными, с 20000-кратным предпочтением аспарагиновой кислоты по сравнению с глутаминовой кислотой. Ключевой особенностью каспаз в клетке является то, что они присутствуют в виде предшественников (зимогенов), называемых прокаспазами, которые неактивны до тех пор, пока биохимические изменения не вызывают их активацию. Каждая прокаспаза имеет N-концевую большую субъединицу с молекулярной массой около 20 кДа, за которой следует меньшая субъединица с массой около 10 кДа, называемые p20 и p10 соответственно. (ru)
- CASP3 (англ. Caspase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 277 амінокислот, а молекулярна маса — 31 608. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, поліморфізм, ацетиляція. Локалізований у цитоплазмі. (uk)
|
| rdfs:comment
|
- Caspase-3 is a caspase protein that interacts with caspase-8 and caspase-9. It is encoded by the CASP3 gene. CASP3 orthologs have been identified in numerous mammals for which complete genome data are available. Unique orthologs are also present in birds, lizards, lissamphibians, and teleosts. (en)
- La caspase 3 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases, qui interagit avec la caspase 8 et la caspase 9. Elle est codée chez l'homme par le gène CASP3, situé sur les chromosome 4. Des orthologues du gène CASP3 ont été identifiés chez un grand nombre de mammifères pour lesquels des données génomiques complètes sont disponibles. Des orthologues spécifiques ont également été relevés chez les oiseaux, les sauriens, les lissamphibiens et les téléostéens. (fr)
- カスパーゼ-3（英: caspase-3）は、カスパーゼ-8、カスパーゼ-9と相互作用するカスパーゼであり、ヒトではCASP3遺伝子にコードされる。CASP3のオルソログは、全ゲノムデータが利用可能な哺乳類の多数で同定されている。オルソログは、鳥類、爬虫類、両生類、真骨類にも存在している。 CASP3タンパク質は、カスパーゼ（cysteine-aspartic acid protease）ファミリーのメンバーである。カスパーゼの連続的な活性化は、アポトーシスの実行期（execution phase）に中心的な役割を果たす。カスパーゼ-3は不活性な酵素前駆体として存在し、保存されたアスパラギン酸残基でタンパク質分解によるプロセシングが行われることで大小2つのサブユニットが生じ、それらが二量体化して活性型酵素が形成される。カスパーゼ-3はアミロイドβ(A4)前駆体タンパク質の切断に関与する主要なカスパーゼで、アルツハイマー病における神経細胞死と関係している。この遺伝子の選択的スプライシングによって2種類の転写産物が生成されるが、コードされるタンパク質は同じである。 (ja)
- Каспаза 3 (англ. Caspase 3, сокр. CASP3) — протеолитический фермент, одна из каспаз человека, взаимодействует с каспазой-8 и каспазой-9. Кодируется одноимённым геном CASP3, который локализован на коротком плече (p-плече) 4-ой хромосомы. Ортологи CASP3 были идентифицированы у многих видов млекопитающих, для которых имеются полные данные генома. Уникальные ортологи также присутствуют у птиц, ящериц, лиссамфибий и телеостов. Длина полипептидной цепи белка составляет 277 аминокислотных остатков, а молекулярная масса — 31608 Да. (ru)
- A caspase 3 é um das caspases existentes. Interage com a . O gene correspondente codifica uma proteína que é membro da família das proteases de cisteína-aspartato. A activação sequêncial das caspases desempenha um papel central na fase de execução da apoptose celular. As caspases existem como pró-enzimas inactivas que depois sofrem um processamento proteolítico em resíduos de aspartato, para produzirem duas subunidades, uma pequena e outra grande, que dimerizam para formar a enzima activa. Esta enzima faz a clivagem e a activação da , e . A própria proteína é processada pela caspase 8, caspase 9 e . É a caspase predominante envolvida na clivagem da proteína percursora amilóide-beta 4A, que está associada à morte neuronal na doença de Alzheimer. O splicing alternativo deste gene resulta em (pt)
- CASP3 (англ. Caspase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 277 амінокислот, а молекулярна маса — 31 608. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин (uk)
|
