Chemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system. In the context of a single enzyme and a pair of binding molecules, the two ligands can be compared as stronger or weaker ligands (for the enzyme) on the basis of their dissociation constants. (A lower value corresponds to a stronger binding.)
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| - Especificitat química (ca)
- Especificidad química (es)
- Chemical specificity (en)
- 화학적 특이성 (ko)
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| - L'especificitat química (en anglès: Chemical specificity) és la capacitat d'un lloc d'enllaç d'una proteïna per enllaçar un lligand específic. Com més pocs lligands pugui enllaçar una proteïna, més gran serà la seva especificitat. La base tècnica de l'especificitat química és el mesurament experimental de la cinètica enzimàtica. L'especificitat d'un conjunt de lligands no està relacionada amb la capacitat d'un enzim de catalitzar una reacció donada,amb el lligand com a substrat. Pocs enzims tenen una especificitat química absoluta, és a dir enzims que només catalitzen una sola reacció. Un exemple d'alta especificitat és el sistema anticòs - antigen. (ca)
- 화학적 특이성(化學的特異性, 영어: chemical specificity)은 특정 리간드에 결합하는 단백질의 결합 부위의 능력이다. 단백질이 결합할 수 있는 리간드가 적을수록 특이성이 높아진다. 특이성은 주어진 단백질과 리간드 사이의 결합 강도를 나타낸다. 이러한 관계는 단백질-리간드 시스템에 대한 결합 상태와 결합하지 않은 상태의 균형을 특징짓는 해리 상수로 설명할 수 있다. 단일 효소와 한 쌍의 결합 분자와 관련하여 두 리간드는 해리 상수를 기준으로 (효소의 경우) 더 강하거나 더 약한 리간드로 비교할 수 있다. 더 낮은 해리 상수 값이 더 강한 결합을 의미한다. (ko)
- Chemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system. In the context of a single enzyme and a pair of binding molecules, the two ligands can be compared as stronger or weaker ligands (for the enzyme) on the basis of their dissociation constants. (A lower value corresponds to a stronger binding.) (en)
- La especificidad química es la capacidad del sitio de unión de una proteína para unirse a ligandos específicos. Cuantos menos ligandos pueda unir una proteína, mayor será su especificidad. La especificidad describe la fuerza de unión entre una proteína dada y un ligando. Esta relación puede describirse mediante una constante de disociación, que caracteriza el equilibrio entre los estados unidos y no unidos para el sistema proteína-ligando. En el contexto de una sola enzima y un par de moléculas de unión, los dos ligandos pueden compararse como ligandos más fuertes o más débiles (para la enzima) en función de sus constantes de disociación. (Un valor más bajo corresponde a una unión más fuerte). (es)
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| - L'especificitat química (en anglès: Chemical specificity) és la capacitat d'un lloc d'enllaç d'una proteïna per enllaçar un lligand específic. Com més pocs lligands pugui enllaçar una proteïna, més gran serà la seva especificitat. La base tècnica de l'especificitat química és el mesurament experimental de la cinètica enzimàtica. L'especificitat d'un conjunt de lligands no està relacionada amb la capacitat d'un enzim de catalitzar una reacció donada,amb el lligand com a substrat. Pocs enzims tenen una especificitat química absoluta, és a dir enzims que només catalitzen una sola reacció. Un exemple d'alta especificitat és el sistema anticòs - antigen. (ca)
- Chemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system. In the context of a single enzyme and a pair of binding molecules, the two ligands can be compared as stronger or weaker ligands (for the enzyme) on the basis of their dissociation constants. (A lower value corresponds to a stronger binding.) Specificity for a set of ligands is unrelated to the ability of an enzyme to catalyze a given reaction, with the ligand as a substrate. If a given enzyme has a high chemical specificity, this means that the set of ligands to which it binds is limited, such that neither binding events nor catalysis can occur at an appreciable rate with additional molecules. An example of a protein-ligand pair whose binding activity can be highly specific is the antibody-antigen system. Affinity maturation typically leads to highly specific interactions, whereas naive antibodies are promiscuous and bind a larger number of ligands. Conversely, an example of a protein-ligand system that can bind substrates and catalyze multiple reactions effectively is the Cytochrome P450 system, which can be considered a promiscuous enzyme due to its broad specificity for multiple ligands. Proteases are a group of enzymes that show a broad range of cleavage specificities. Promiscuous proteases as digestive enzymes unspecifically degrade peptides, whereas highly specific proteases are involved in signaling cascades. (en)
- La especificidad química es la capacidad del sitio de unión de una proteína para unirse a ligandos específicos. Cuantos menos ligandos pueda unir una proteína, mayor será su especificidad. La especificidad describe la fuerza de unión entre una proteína dada y un ligando. Esta relación puede describirse mediante una constante de disociación, que caracteriza el equilibrio entre los estados unidos y no unidos para el sistema proteína-ligando. En el contexto de una sola enzima y un par de moléculas de unión, los dos ligandos pueden compararse como ligandos más fuertes o más débiles (para la enzima) en función de sus constantes de disociación. (Un valor más bajo corresponde a una unión más fuerte). La especificidad para un conjunto de ligandos no está relacionada con la capacidad de una enzima para catalizar una reacción dada, con el ligando como sustrato Si una enzima dada tiene una alta especificidad química, esto significa que el conjunto de ligandos a los que se une es limitado, de modo que ni los eventos de unión ni la catálisis pueden ocurrir a una velocidad apreciable con moléculas adicionales. Un ejemplo de un par proteína-ligando cuya actividad de unión puede describirse como altamente específica es el sistema anticuerpo - antígeno. Por el contrario, un ejemplo de un sistema de proteína-ligando que puede unir sustratos y catalizar múltiples reacciones de manera efectiva es el sistema Cytochrome P450, que puede considerarse una enzima promiscua debido a su amplia especificidad para múltiples ligandos. (es)
- 화학적 특이성(化學的特異性, 영어: chemical specificity)은 특정 리간드에 결합하는 단백질의 결합 부위의 능력이다. 단백질이 결합할 수 있는 리간드가 적을수록 특이성이 높아진다. 특이성은 주어진 단백질과 리간드 사이의 결합 강도를 나타낸다. 이러한 관계는 단백질-리간드 시스템에 대한 결합 상태와 결합하지 않은 상태의 균형을 특징짓는 해리 상수로 설명할 수 있다. 단일 효소와 한 쌍의 결합 분자와 관련하여 두 리간드는 해리 상수를 기준으로 (효소의 경우) 더 강하거나 더 약한 리간드로 비교할 수 있다. 더 낮은 해리 상수 값이 더 강한 결합을 의미한다. (ko)
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