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- Die Rossmann-Faltung ist eine funktionelle Supersekundärstruktur bzw. ein Motiv in Proteinen, bei dem sich zwei Einheiten der Form beta-alpha-beta-alpha-beta – also β-Faltblätter verbunden über α-Helices – zusammenlagern, um Dinukleotide wie Nicotinamidadenindinukleotid (NAD+) zu binden. Die Rossmann-Faltung ist eine der ersten identifizierten, häufig auftretenden Strukturdomänen. Sie wurde nach ihrem Entdecker Michael Rossmann benannt und stellt vermutlich eine ursprüngliche Dinucleotidbindungsdomäne dar.Sie tritt u. a. bei den drei Dehydrogenasen der Glykolyse auf. (de)
- El plegamiento de Rossmann es un motivo estructural de proteínas de unión a nucleótidos, particularmente al cofactor NAD. La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico: beta-alfa-beta-alfa-beta. Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como NAD+ constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno a un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor. Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse a mononucleótidos como el cofactor FMN. El motivo lleva su nombre en honor a Michael Rossmann quien fue el primero en señalar que este era un motivo frecuente en las proteínas de unión a nucleótido. Un estudio moderno del grupo ENIGMA de la Universidad Rutgers (Nueva Jersey) sostiene que este proceso y el movimiento de electrones provocado por el hierro de la ferredoxina fueron fundamentales para el desarrollo del metabolismo de la vida en la tierra o abiogénesis. (es)
- Le pli Rossmann (de l'anglais Rossmann fold) est un motif structurel protéique présent dans les protéines qui lient les nucléotides et notamment le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La structure est composée d'un feuillet β fait de 6 brins en parallèle liés à deux paires d'hélices α dans l' β–α–β. Le pli est nommé d'après le chercheur Michael Rossmann, qui a été le premier à souligner la fréquence de ce type de pli dans certains types de protéines de liaison, notamment les déshydrogénases. (fr)
- The Rossmann fold is a tertiary fold found in proteins that bind nucleotides, such as enzyme cofactors FAD, NAD+, and NADP+. This fold is composed of alternating beta strands and alpha helical segments where the beta strands are hydrogen bonded to each other forming an extended beta sheet and the alpha helices surround both faces of the sheet to produce a three-layered sandwich. The classical Rossmann fold contains six beta strands whereas Rossmann-like folds, sometimes referred to as Rossmannoid folds, contain only five strands. The initial beta-alpha-beta (bab) fold is the most conserved segment of the Rossmann fold. The motif is named after Michael Rossmann who first noticed this structural motif in the enzyme lactate dehydrogenase in 1970 and who later observed that this was a frequently occurring motif in nucleotide binding proteins. Rossmann and Rossmannoid fold proteins are extremely common. They make up 20% of proteins with known structures in the Protein Data Bank, and are found in more than 38% of KEGG metabolic pathways. The fold is extremely versatile in that it can accommodate a wide range of ligands. They can function as metabolic enzymes, DNA/RNA binding, and regulatory proteins in addition to the traditional role. (en)
- ロスマンフォールド （英: Rossmann Fold）は、典型的なヌクレオチド結合ドメイン構造。 aaRSはその構造上の特徴によって、２つのグループに分類されている。このうち、グループⅠの構造モチーフには、２個の相同ポリペプチド、HIGH配列とKMSKS配列が含まれている。これらの配列を含む部分は典型的なヌクレオチド結合ドメイン構造を有している。 1970年に乳酸デヒドロゲナーゼの構造モチーフに最初に気づき、これがヌクレオチド結合タンパク質で頻繁に発生するモチーフであることを後で観察したマイケル・ロスマンにちなんで名付けられた。 (ja)
- La piega di Rossmann è un dominio strutturale proteico delle proteine che legano i nucleotidi, specialmente il cofattore NAD. La struttura con due ripetizioni è composta da sei filamenti β paralleli, collegati a due coppie di α eliche nell'ordine topologico β-α-β-α-β. Poiché ogni piega di Rossmann può legare un solo nucleotide, i legami dei domini per i dinucleotidi come il NAD consistono di due pieghe di Rossmann accoppiate che legano ciascuna una metà del nucleotide della molecola del cofattore. Le singole pieghe di Rossmann possono legare i mononucleotidi β come il cofattore FMN. Il motivo prende il nome da , che per primo mise in evidenza che questo è un motivo frequentemente ricorrente nelle proteine che si legano a nucleotidi, come la deidrogenasi. Nel 1989 dell'Istituto Weizmann scoprì che la sequenza consenso per il sito di legame dell'NADP in alcuni enzimi che utilizzano il NADP differisce dal motivo del legame del NAD. Questa scoperta fu utilizzata per reingegnerizzare le specificità degli enzimi. (it)
- De Rossmann-vouwing (Engels: Rossmann fold) is een structuurmotief in eiwitten waaraan nucleotiden binden, zoals de cofactors FAD, NAD+ en NADP+. De Rossmann-vouwing is opgebouwd uit drie afwisselende lagen van bèta-sheetstructuren en alfa-helices. In de klassieke Rossmann-vouwing komen zes bèta-platen voor, maar er zijn ook vergelijkbare structuurmotieven ontdekt waar zich slechts vijf bèta-platen in bevinden. Het kenmerkende, meest geconserveerde onderdeel van de Rossmann-vouwing is de bèta-alfa-bèta (bab)-vouwing waar het structuurmotief mee begint. De structuur is vernoemd naar , die de vouwing in 1970 ontdekte in het enzym melkzuurdehydrogenase en later constateerde dat het een veel voorkomend motief was in eiwitten die nucleotiden binden. (nl)
- Укладка Россманна — в третичной структуре белка, который связывает нуклеотиды (в частности, кофактор НАД). Структура, состоящая из двух идентичных частей, содержит шесть почти параллельных β-листов, соединённых между собой двумя парами α-спиралей, следующих в порядке β-α-β-α-β. Поскольку каждая укладка Россманна может связать один нуклеотид, связывающий домен для динуклеотидов, таких как НАД, состоит из двух параллельных укладок Россманна. Одиночная укладка Россманна может связать мононуклеотид, например, кофактор ФМН. Мотив назван по имени Майкла Россмана, который первым обнаружил и описал эту структуру как часто встречающуюся в нуклеотид-связывающих белках, таких, как дегидрогеназы. В 1989 году из Института Вейцмана обнаружил, что нуклеотидная последовательность для НАДФ-связывающих структур в некоторых белках отличается от мотивов, связывающих НАД. Это открытие было использовано для реинжиниринга кофакторной избирательности ферментов. (ru)
- 罗斯曼折叠（英語：Rossmann fold）是一种蛋白质结构基序，常见于核苷酸结合蛋白质，特别是辅因子NAD结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的β折叠与两对α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因為每一個罗斯曼折叠可以和一個核苷酸结合，像NAD等二核苷酸的結合域包括二個成對的罗斯曼折叠，分別和辅因子的一個核苷酸部份結合。單一的罗斯曼折叠可以和單核苷酸結合，例如輔因子FMN。 该结构以迈克尔·罗斯曼命名，因其第一个发现这种多见于核苷酸结合蛋白（比如一些脱氢酶）的折叠结构。 在1989年，魏茨曼科学研究学院的发现一些酶的NADP结合位点与和NAD结合的基序在序列一致性上有所不同，这一发现可以被用来重建辅酶特异性的酶。 (zh)
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- Side view (en)
- Front view (en)
- NAD/NADP binding rossmann fold domains. The picture depicts the beta-alpha folding in alcohol dehydrogenase. (en)
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- Cartoon diagram of the Rossmann fold from E. coli malate dehydrogenase . (en)
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- Le pli Rossmann (de l'anglais Rossmann fold) est un motif structurel protéique présent dans les protéines qui lient les nucléotides et notamment le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La structure est composée d'un feuillet β fait de 6 brins en parallèle liés à deux paires d'hélices α dans l' β–α–β. Le pli est nommé d'après le chercheur Michael Rossmann, qui a été le premier à souligner la fréquence de ce type de pli dans certains types de protéines de liaison, notamment les déshydrogénases. (fr)
- ロスマンフォールド （英: Rossmann Fold）は、典型的なヌクレオチド結合ドメイン構造。 aaRSはその構造上の特徴によって、２つのグループに分類されている。このうち、グループⅠの構造モチーフには、２個の相同ポリペプチド、HIGH配列とKMSKS配列が含まれている。これらの配列を含む部分は典型的なヌクレオチド結合ドメイン構造を有している。 1970年に乳酸デヒドロゲナーゼの構造モチーフに最初に気づき、これがヌクレオチド結合タンパク質で頻繁に発生するモチーフであることを後で観察したマイケル・ロスマンにちなんで名付けられた。 (ja)
- De Rossmann-vouwing (Engels: Rossmann fold) is een structuurmotief in eiwitten waaraan nucleotiden binden, zoals de cofactors FAD, NAD+ en NADP+. De Rossmann-vouwing is opgebouwd uit drie afwisselende lagen van bèta-sheetstructuren en alfa-helices. In de klassieke Rossmann-vouwing komen zes bèta-platen voor, maar er zijn ook vergelijkbare structuurmotieven ontdekt waar zich slechts vijf bèta-platen in bevinden. Het kenmerkende, meest geconserveerde onderdeel van de Rossmann-vouwing is de bèta-alfa-bèta (bab)-vouwing waar het structuurmotief mee begint. De structuur is vernoemd naar , die de vouwing in 1970 ontdekte in het enzym melkzuurdehydrogenase en later constateerde dat het een veel voorkomend motief was in eiwitten die nucleotiden binden. (nl)
- 罗斯曼折叠（英語：Rossmann fold）是一种蛋白质结构基序，常见于核苷酸结合蛋白质，特别是辅因子NAD结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的β折叠与两对α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因為每一個罗斯曼折叠可以和一個核苷酸结合，像NAD等二核苷酸的結合域包括二個成對的罗斯曼折叠，分別和辅因子的一個核苷酸部份結合。單一的罗斯曼折叠可以和單核苷酸結合，例如輔因子FMN。 该结构以迈克尔·罗斯曼命名，因其第一个发现这种多见于核苷酸结合蛋白（比如一些脱氢酶）的折叠结构。 在1989年，魏茨曼科学研究学院的发现一些酶的NADP结合位点与和NAD结合的基序在序列一致性上有所不同，这一发现可以被用来重建辅酶特异性的酶。 (zh)
- El plegamiento de Rossmann es un motivo estructural de proteínas de unión a nucleótidos, particularmente al cofactor NAD. La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico: beta-alfa-beta-alfa-beta. Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como NAD+ constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno a un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor. Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse a mononucleótidos como el cofactor FMN. (es)
- The Rossmann fold is a tertiary fold found in proteins that bind nucleotides, such as enzyme cofactors FAD, NAD+, and NADP+. This fold is composed of alternating beta strands and alpha helical segments where the beta strands are hydrogen bonded to each other forming an extended beta sheet and the alpha helices surround both faces of the sheet to produce a three-layered sandwich. The classical Rossmann fold contains six beta strands whereas Rossmann-like folds, sometimes referred to as Rossmannoid folds, contain only five strands. The initial beta-alpha-beta (bab) fold is the most conserved segment of the Rossmann fold. The motif is named after Michael Rossmann who first noticed this structural motif in the enzyme lactate dehydrogenase in 1970 and who later observed that this was a frequent (en)
- La piega di Rossmann è un dominio strutturale proteico delle proteine che legano i nucleotidi, specialmente il cofattore NAD. La struttura con due ripetizioni è composta da sei filamenti β paralleli, collegati a due coppie di α eliche nell'ordine topologico β-α-β-α-β. Poiché ogni piega di Rossmann può legare un solo nucleotide, i legami dei domini per i dinucleotidi come il NAD consistono di due pieghe di Rossmann accoppiate che legano ciascuna una metà del nucleotide della molecola del cofattore. Le singole pieghe di Rossmann possono legare i mononucleotidi β come il cofattore FMN. (it)
- Укладка Россманна — в третичной структуре белка, который связывает нуклеотиды (в частности, кофактор НАД). Структура, состоящая из двух идентичных частей, содержит шесть почти параллельных β-листов, соединённых между собой двумя парами α-спиралей, следующих в порядке β-α-β-α-β. Поскольку каждая укладка Россманна может связать один нуклеотид, связывающий домен для динуклеотидов, таких как НАД, состоит из двух параллельных укладок Россманна. Одиночная укладка Россманна может связать мононуклеотид, например, кофактор ФМН. (ru)
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- Rossmann-Faltung (de)
- Plegamiento de Rossmann (es)
- Pli Rossmann (fr)
- Piega di Rossmann (it)
- ロスマンフォールド (ja)
- Rossmann-vouwing (nl)
- Rossmann fold (en)
- Укладка Россмана (ru)
- 罗斯曼折叠 (zh)
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