| dbo:abstract
|
- Protein crystallization is the process of formation of a regular array of individual protein molecules stabilized by crystal contacts. If the crystal is sufficiently ordered, it will diffract. Some proteins naturally form crystalline arrays, like aquaporin in the lens of the eye. In the process of protein crystallization, proteins are dissolved in an aqueous environment and sample solution until they reach the supersaturated state. Different methods are used to reach that state such as vapor diffusion, microbatch, microdialysis, and free-interface diffusion. Developing protein crystals is a difficult process influenced by many factors, including pH, temperature, ionic strength in the crystallization solution, and even gravity. Once formed, these crystals can be used in structural biology to study the molecular structure of the protein, particularly for various industrial or medical purposes. (en)
- La cristallizzazione delle proteine è il processo di formazione di cristalli di proteine. Mentre alcuni cristalli proteici sono stati osservati in natura, la cristallizzazione delle proteine è utilizzato prevalentemente per scopi scientifici o industriali, in particolare per lo studio con la cristallografia a raggi X. Come molti altri tipi di molecole, le proteine possono essere indotte a formare cristalli quando la soluzione in cui sono disciolte diventa sovrasatura. In queste condizioni, singole molecole proteiche possono impacchettarsi secondo una disposizione geometricamente regolare, che si ripete nelle tre dimensioni spaziali, tenute insieme da interazioni non covalenti. Questi cristalli possono essere usati in biologia strutturale per studiare la struttura molecolare della proteina, o per diversi scopi industriali e biotecnologici. Le proteine sono macromolecole biologiche e funzionano in un ambiente acquoso, pertanto la cristallizzazione delle proteine viene prevalentemente effettuata in soluzione acquosa. La cristallizzazione delle proteine è tradizionalmente considerata difficile a causa delle restrizioni dell'ambiente acquoso, difficoltà di ottenere campioni di proteine di alta qualità, nonché sensibilità dei campioni proteici alla temperatura, pH, forza ionica, e altri fattori. Le proteine variano notevolmente nelle loro caratteristiche chimico-fisiche e così la cristallizzazione di una particolare proteina è difficilmente prevedibile. La determinazione delle appropriate condizioni di cristallizzazione per una determinata proteina spesso richiede la verifica empirica di molte condizioni prima di trovare le corrette condizione di cristallizzazione. In natura, questo fenomeno è osservabile nei calamari lucciola diffusi nel mare del Giappone. In questi molluschi infatti, alcune cellule concentrano cristalli di proteine al loro interno generando il fenomeno di bioluminescenza. (it)
- 단백질 결정화(蛋白質 結晶化, 영어: protein crystallization)는 결정 접촉에 의해 안정화된 개별적인 단백질 분자의 규칙적인 배열을 형성하는 과정이다. 결정이 충분히 완성되면 회절된다. 일부 단백질은 수정체의 아쿠아포린과 같이 자연적으로 결정질 배열을 형성한다. (ko)
|
| rdfs:comment
|
- 단백질 결정화(蛋白質 結晶化, 영어: protein crystallization)는 결정 접촉에 의해 안정화된 개별적인 단백질 분자의 규칙적인 배열을 형성하는 과정이다. 결정이 충분히 완성되면 회절된다. 일부 단백질은 수정체의 아쿠아포린과 같이 자연적으로 결정질 배열을 형성한다. (ko)
- Protein crystallization is the process of formation of a regular array of individual protein molecules stabilized by crystal contacts. If the crystal is sufficiently ordered, it will diffract. Some proteins naturally form crystalline arrays, like aquaporin in the lens of the eye. (en)
- La cristallizzazione delle proteine è il processo di formazione di cristalli di proteine. Mentre alcuni cristalli proteici sono stati osservati in natura, la cristallizzazione delle proteine è utilizzato prevalentemente per scopi scientifici o industriali, in particolare per lo studio con la cristallografia a raggi X. Come molti altri tipi di molecole, le proteine possono essere indotte a formare cristalli quando la soluzione in cui sono disciolte diventa sovrasatura. In queste condizioni, singole molecole proteiche possono impacchettarsi secondo una disposizione geometricamente regolare, che si ripete nelle tre dimensioni spaziali, tenute insieme da interazioni non covalenti. Questi cristalli possono essere usati in biologia strutturale per studiare la struttura molecolare della proteina, (it)
|
