An Entity of Type: protein, from Named Graph: http://dbpedia.org, within Data Space: dbpedia.org

Inositol oxygenase, also commonly referred to as myo-inositol oxygenase (MIOX), is a non-heme di-iron enzyme that oxidizes myo-inositol to glucuronic acid. The enzyme employs a unique four-electron transfer at its Fe(II)/Fe(III) coordination sites and the reaction proceeds through the direct binding of myo-inositol followed by attack of the iron center by diatomic oxygen. This enzyme is part of the only known pathway for the catabolism of inositol in humans and is expressed primarily in the kidneys. Recent medical research regarding MIOX has focused on understanding its role in metabolic and kidney diseases such as diabetes, obesity and acute kidney injury. Industrially-focused engineering efforts are centered on improving MIOX activity in order to produce glucaric acid in heterologous hos

Property Value
dbo:abstract
  • Inositol oxygenase, also commonly referred to as myo-inositol oxygenase (MIOX), is a non-heme di-iron enzyme that oxidizes myo-inositol to glucuronic acid. The enzyme employs a unique four-electron transfer at its Fe(II)/Fe(III) coordination sites and the reaction proceeds through the direct binding of myo-inositol followed by attack of the iron center by diatomic oxygen. This enzyme is part of the only known pathway for the catabolism of inositol in humans and is expressed primarily in the kidneys. Recent medical research regarding MIOX has focused on understanding its role in metabolic and kidney diseases such as diabetes, obesity and acute kidney injury. Industrially-focused engineering efforts are centered on improving MIOX activity in order to produce glucaric acid in heterologous hosts. (en)
  • La inositolo ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: myo-inositolo + O2 ⇄ D-glucuronato + H2O L'enzima è una ferro proteina. (it)
  • イノシトールオキシゲナーゼ(inositol oxygenase)は、リシン分解酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 myo-イノシトール + O2 D-グルクロン酸 + H2O 反応式の通り、この酵素の基質はmyo-イノシトールとO2、生成物はD-グルクロン酸とH2Oである。補因子としてFADを用いる。 組織名はL-lysine:oxygen 2-oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にlysine oxygenase、lysine monooxygenase、L-lysine-2-monooxygenaseがある。 (ja)
  • MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 285 амінокислот, а молекулярна маса — 33 010. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі. (uk)
dbo:arm
  • q
dbo:chromosome
  • 22
dbo:entrezgene
  • 55586
dbo:hgncid
  • 14522
dbo:omim
  • 606774 (xsd:integer)
dbo:pdb
  • 2IBN
dbo:refseq
  • NM_017584
dbo:symbol
  • ALDRL6
  • MIOX
dbo:thumbnail
dbo:uniprot
  • Q9UGB7
dbo:wikiPageID
  • 5539743 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 15733 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 1042130590 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
dbp:altsymbols
  • ALDRL6 (en)
dbp:arm
  • q (en)
dbp:caption
  • Structure of the mouse myo-inositol oxygenase monomer, generated from 2HUO, colored by secondary structure element. (en)
dbp:chromosome
  • 22 (xsd:integer)
dbp:ecNumber
  • 1.130000 (xsd:double)
dbp:entrezgene
  • 55586 (xsd:integer)
dbp:hgncid
  • 14522 (xsd:integer)
dbp:name
  • myo-inositol oxygenase (en)
dbp:omim
  • 606774 (xsd:integer)
dbp:pdb
  • 2 (xsd:integer)
dbp:refseq
  • NM_017584 (en)
dbp:symbol
  • MIOX (en)
dbp:uniprot
  • Q9UGB7 (en)
dbp:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
gold:hypernym
rdf:type
rdfs:comment
  • La inositolo ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: myo-inositolo + O2 ⇄ D-glucuronato + H2O L'enzima è una ferro proteina. (it)
  • イノシトールオキシゲナーゼ(inositol oxygenase)は、リシン分解酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 myo-イノシトール + O2 D-グルクロン酸 + H2O 反応式の通り、この酵素の基質はmyo-イノシトールとO2、生成物はD-グルクロン酸とH2Oである。補因子としてFADを用いる。 組織名はL-lysine:oxygen 2-oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にlysine oxygenase、lysine monooxygenase、L-lysine-2-monooxygenaseがある。 (ja)
  • Inositol oxygenase, also commonly referred to as myo-inositol oxygenase (MIOX), is a non-heme di-iron enzyme that oxidizes myo-inositol to glucuronic acid. The enzyme employs a unique four-electron transfer at its Fe(II)/Fe(III) coordination sites and the reaction proceeds through the direct binding of myo-inositol followed by attack of the iron center by diatomic oxygen. This enzyme is part of the only known pathway for the catabolism of inositol in humans and is expressed primarily in the kidneys. Recent medical research regarding MIOX has focused on understanding its role in metabolic and kidney diseases such as diabetes, obesity and acute kidney injury. Industrially-focused engineering efforts are centered on improving MIOX activity in order to produce glucaric acid in heterologous hos (en)
  • MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 285 амінокислот, а молекулярна маса — 33 010. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин (uk)
rdfs:label
  • Inositol oxygenase (en)
  • Inositolo ossigenasi (it)
  • イノシトールオキシゲナーゼ (ja)
  • MIOX (uk)
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
foaf:name
  • myo-inositol oxygenase (en)
is dbo:wikiPageRedirects of
is dbo:wikiPageWikiLink of
is foaf:primaryTopic of
Powered by OpenLink Virtuoso    This material is Open Knowledge     W3C Semantic Web Technology     This material is Open Knowledge    Valid XHTML + RDFa
This content was extracted from Wikipedia and is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License