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- Deubiquitinating enzymes (DUBs), also known as deubiquitinating peptidases, deubiquitinating isopeptidases, deubiquitinases, ubiquitin proteases, ubiquitin hydrolases, ubiquitin isopeptidases, are a large group of proteases that cleave ubiquitin from proteins. Ubiquitin is attached to proteins in order to regulate the degradation of proteins via the proteasome and lysosome; coordinate the cellular localisation of proteins; activate and inactivate proteins; and modulate protein-protein interactions. DUBs can reverse these effects by cleaving the peptide or isopeptide bond between ubiquitin and its substrate protein. In humans there are nearly 100 DUB genes, which can be classified into two main classes: cysteine proteases and metalloproteases. The cysteine proteases comprise ubiquitin-specific proteases (USPs), ubiquitin C-terminal hydrolases (UCHs), Machado-Josephin domain proteases (MJDs) and ovarian tumour proteases (OTU). The metalloprotease group contains only the Jab1/Mov34/Mpr1 Pad1 N-terminal+ (MPN+) (JAMM) domain proteases. (en)
- 脱ユビキチン化酵素（だつユビキチンかこうそ、英: deubiquitinating enzyme、略称: DUB）は、タンパク質からユビキチンを切断除去するプロテアーゼのグループである。他にdeubiquitinating peptidase、deubiquitinating isopeptidase、deubiquitinase、ubiquitin protease、ubiquitin hydrolase、ubiquitin isopeptidaseなどとも呼ばれる。ユビキチンは、プロテアソームとリソソームを介したタンパク質分解の調節や、タンパク質の細胞内局在の調整、タンパク質の活性化や不活性化、タンパク質間相互作用の調節のためにタンパク質に付加される。DUBはユビキチンと基質の間のペプチド結合またはを切断することで、ユビキチン化による効果を逆転させる。ヒトには約100種類のDUBの遺伝子が存在し、システインプロテアーゼとメタロプロテアーゼという2つの主要なクラスに分類される。システインプロテアーゼグループのDUBは、USP（ubiquitin-specific protease）、UCH（ubiquitin C-terminal hydrolase）、MJD（Machado-Josephin domain protease）、OTU（ovarian tumour protease）ファミリーなどからなる。メタロプロテアーゼグループのDUBは、JAMM（Jab1/Mov34/Mpr1 Pad1 N-terminal+）ドメインプロテアーゼのみが含まれる。 (ja)
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- Solution structure of the DUSP domain of HUSP15. (en)
- USP2 in complex with ubiquitin. (en)
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- 脱ユビキチン化酵素（だつユビキチンかこうそ、英: deubiquitinating enzyme、略称: DUB）は、タンパク質からユビキチンを切断除去するプロテアーゼのグループである。他にdeubiquitinating peptidase、deubiquitinating isopeptidase、deubiquitinase、ubiquitin protease、ubiquitin hydrolase、ubiquitin isopeptidaseなどとも呼ばれる。ユビキチンは、プロテアソームとリソソームを介したタンパク質分解の調節や、タンパク質の細胞内局在の調整、タンパク質の活性化や不活性化、タンパク質間相互作用の調節のためにタンパク質に付加される。DUBはユビキチンと基質の間のペプチド結合またはを切断することで、ユビキチン化による効果を逆転させる。ヒトには約100種類のDUBの遺伝子が存在し、システインプロテアーゼとメタロプロテアーゼという2つの主要なクラスに分類される。システインプロテアーゼグループのDUBは、USP（ubiquitin-specific protease）、UCH（ubiquitin C-terminal hydrolase）、MJD（Machado-Josephin domain protease）、OTU（ovarian tumour protease）ファミリーなどからなる。メタロプロテアーゼグループのDUBは、JAMM（Jab1/Mov34/Mpr1 Pad1 N-terminal+）ドメインプロテアーゼのみが含まれる。 (ja)
- Deubiquitinating enzymes (DUBs), also known as deubiquitinating peptidases, deubiquitinating isopeptidases, deubiquitinases, ubiquitin proteases, ubiquitin hydrolases, ubiquitin isopeptidases, are a large group of proteases that cleave ubiquitin from proteins. Ubiquitin is attached to proteins in order to regulate the degradation of proteins via the proteasome and lysosome; coordinate the cellular localisation of proteins; activate and inactivate proteins; and modulate protein-protein interactions. DUBs can reverse these effects by cleaving the peptide or isopeptide bond between ubiquitin and its substrate protein. In humans there are nearly 100 DUB genes, which can be classified into two main classes: cysteine proteases and metalloproteases. The cysteine proteases comprise ubiquitin-speci (en)
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- Deubiquitinating enzyme (en)
- 脱ユビキチン化酵素 (ja)
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