| dbo:abstract
|
- Peptidyl-prolyl cis-trans izomeráza (zkráceně peptidyl-prolyl izomeráza, prolyl izomeráza či PPIáza) je označení pro enzym, který katalyzuje cis/trans přechod peptidové vazby prolinu v bílkovinných řetězcích. Tento enzym je důležitý např. pro biosyntézu kolagenu v endoplazmatickém retikulu. Cis a trans vazby se na vazbě X–Pro (kde X je jakýkoliv aminokyselina) tvoří víceméně náhodně, jenže pro správné uspořádání kolagenových fibril je nutná trans vazba. Vznik trans vazby je potřeba urychlit, aby se skládání kolagenu nezdržovalo. (cs)
- برويل ايسوميريز(بالإنجليزيةProlyl isomeraseː) (أيضا يعرف ب بيبيتايدل بروليل ايسوميريز أو PPlase)وهو انزيم (EC 5.2.1.8) يوجد في كل منprokaryotes and eukaryotes وهو يحول الروابط البتيدية في ال cis وال trans مع الحمض الاميني برولاين.برولاين لديها بشكل غير اعتيادي روابط بيتدية تشكيلية مقيدة وذلك يعود إلى البناء الحلقي لها والسلاسل الجانبية لها المربوطة بحمض النيتروجين الثنائي.معظم الأحماض الأمينية لديها طاقة قوية تعود الافضلية لتشكل الروابط البتيدية لل trans والتي تعود ل steric hindrance ولكن البناء الغير اعتيادي للبرولين يؤدي لثبات تركيبة ال cis ولذلك كلا الايزوميرات تستقر في ظروف ذات صلة بيولوجيا.البروتينات مع نشاط البروليل الايزوميراس تتضمن Cyclophine, FKBPS, و parvulin على الرغم من أن البروتينات الكبيرة قد تحتوي على نطاق بروليل ايسوموريز. (ar)
- Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen (auch PPIasen oder PPI) sind Enzyme, die in allen Lebewesen vorkommen. Sie katalysieren die Bindungsachsenrotation von Amid-Bindungen in Proteinen, an denen die Aminosäure Prolin beteiligt ist. Diese Reaktion ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt bei der Proteinfaltung. Beim Menschen sind mindestens 33 verschiedene PPIasen bekannt, von denen bereits mehrere das Target pharmazeutischer Wirkstoffe sind. PPIasen werden in drei Klassen eingeteilt: , und . (de)
- Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines. Peptidyl prolyl isomérase Domaine PPIase d'une protéine (en) humaine (PDB 1NMW) (fr)
- Prolyl isomerase (also known as peptidylprolyl isomerase or PPIase) is an enzyme (EC 5.2.1.8) found in both prokaryotes and eukaryotes that interconverts the cis and trans isomers of peptide bonds with the amino acid proline. Proline has an unusually conformationally restrained peptide bond due to its cyclic structure with its side chain bonded to its secondary amine nitrogen. Most amino acids have a strong energetic preference for the trans peptide bond conformation due to steric hindrance, but proline's unusual structure stabilizes the cis form so that both isomers are populated under biologically relevant conditions. Proteins with prolyl isomerase activity include cyclophilin, FKBPs, and parvulin, although larger proteins can also contain prolyl isomerase domains. (en)
- プロリルイソメラーゼ（Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase：略称PPIase）は異性化酵素（イソメラーゼ）の一種で、タンパク質分子中のプロリン残基のシス・トランス異性化を触媒する。EC 5.2.1.8。全ての生物に知られている。 アミノ酸間のペプチド結合は一般にトランス体がシス体に比べてはるかに安定（エネルギーの低い状態）で、この状態が自然に達成される。ところがプロリン残基ではその特異な構造（正確にはアミノ酸でなくイミノ酸）により、N側ペプチド結合がシス体としても比較的安定に存在する。タンパク質の正確なフォールディングの為にはこれらがいずれかに定まる必要がある。ただしこの結合のシス・トランス異性化に必要な活性化エネルギーは約20kcal/molと比較的高いので、この結合は自然には異性化しにくく、フォールディングにはプロリン残基の異性化が触媒される必要がある。プロリルイソメラーゼはここで働き、従ってシャペロンの一つということができる。 プロリルイソメラーゼの例としては、真核生物の、FKBP、Pin1、原核生物のパルブリンなどがある。プロリルイソメラーゼは同じ種類のタンパク質に対しても活性を有し、自己フォールディングを促進する。シクロフィリンとFKBPはそれぞれある種の免疫抑制剤の標的タンパク質であり、イムノフィリンと総称される。これらは免疫系の調節で中心的な役割を果たすカルシニューリン等、シグナル伝達に関るいくつかのタンパク質複合体の活性発現に必要であるが、免疫抑制剤と複合体を形成すると逆にこれらタンパク質複合体を阻害する。ただしこの性質には、プロリルイソメラーゼ活性は直接関係しない可能性がある。 (ja)
|
| dbo:ecNumber
| |
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 5882 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| dbp:casNumber
| |
| dbp:ecNumber
| |
| dbp:goCode
| |
| dbp:interpro
| |
| dbp:iubmbEcNumber
| |
| dbp:membranomeSuperfamily
| |
| dbp:name
|
- Peptidylprolyl isomerase (en)
- Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type (en)
|
| dbp:pfam
| |
| dbp:prosite
| |
| dbp:symbol
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| dcterms:subject
| |
| gold:hypernym
| |
| rdf:type
| |
| rdfs:comment
|
- Peptidyl-prolyl cis-trans izomeráza (zkráceně peptidyl-prolyl izomeráza, prolyl izomeráza či PPIáza) je označení pro enzym, který katalyzuje cis/trans přechod peptidové vazby prolinu v bílkovinných řetězcích. Tento enzym je důležitý např. pro biosyntézu kolagenu v endoplazmatickém retikulu. Cis a trans vazby se na vazbě X–Pro (kde X je jakýkoliv aminokyselina) tvoří víceméně náhodně, jenže pro správné uspořádání kolagenových fibril je nutná trans vazba. Vznik trans vazby je potřeba urychlit, aby se skládání kolagenu nezdržovalo. (cs)
- برويل ايسوميريز(بالإنجليزيةProlyl isomeraseː) (أيضا يعرف ب بيبيتايدل بروليل ايسوميريز أو PPlase)وهو انزيم (EC 5.2.1.8) يوجد في كل منprokaryotes and eukaryotes وهو يحول الروابط البتيدية في ال cis وال trans مع الحمض الاميني برولاين.برولاين لديها بشكل غير اعتيادي روابط بيتدية تشكيلية مقيدة وذلك يعود إلى البناء الحلقي لها والسلاسل الجانبية لها المربوطة بحمض النيتروجين الثنائي.معظم الأحماض الأمينية لديها طاقة قوية تعود الافضلية لتشكل الروابط البتيدية لل trans والتي تعود ل steric hindrance ولكن البناء الغير اعتيادي للبرولين يؤدي لثبات تركيبة ال cis ولذلك كلا الايزوميرات تستقر في ظروف ذات صلة بيولوجيا.البروتينات مع نشاط البروليل الايزوميراس تتضمن Cyclophine, FKBPS, و parvulin على الرغم من أن البروتينات الكبيرة قد تحتوي على نطاق بروليل ايسوموريز. (ar)
- Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen (auch PPIasen oder PPI) sind Enzyme, die in allen Lebewesen vorkommen. Sie katalysieren die Bindungsachsenrotation von Amid-Bindungen in Proteinen, an denen die Aminosäure Prolin beteiligt ist. Diese Reaktion ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt bei der Proteinfaltung. Beim Menschen sind mindestens 33 verschiedene PPIasen bekannt, von denen bereits mehrere das Target pharmazeutischer Wirkstoffe sind. PPIasen werden in drei Klassen eingeteilt: , und . (de)
- Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines. Peptidyl prolyl isomérase Domaine PPIase d'une protéine (en) humaine (PDB 1NMW) (fr)
- Prolyl isomerase (also known as peptidylprolyl isomerase or PPIase) is an enzyme (EC 5.2.1.8) found in both prokaryotes and eukaryotes that interconverts the cis and trans isomers of peptide bonds with the amino acid proline. Proline has an unusually conformationally restrained peptide bond due to its cyclic structure with its side chain bonded to its secondary amine nitrogen. Most amino acids have a strong energetic preference for the trans peptide bond conformation due to steric hindrance, but proline's unusual structure stabilizes the cis form so that both isomers are populated under biologically relevant conditions. Proteins with prolyl isomerase activity include cyclophilin, FKBPs, and parvulin, although larger proteins can also contain prolyl isomerase domains. (en)
- プロリルイソメラーゼ（Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase：略称PPIase）は異性化酵素（イソメラーゼ）の一種で、タンパク質分子中のプロリン残基のシス・トランス異性化を触媒する。EC 5.2.1.8。全ての生物に知られている。 アミノ酸間のペプチド結合は一般にトランス体がシス体に比べてはるかに安定（エネルギーの低い状態）で、この状態が自然に達成される。ところがプロリン残基ではその特異な構造（正確にはアミノ酸でなくイミノ酸）により、N側ペプチド結合がシス体としても比較的安定に存在する。タンパク質の正確なフォールディングの為にはこれらがいずれかに定まる必要がある。ただしこの結合のシス・トランス異性化に必要な活性化エネルギーは約20kcal/molと比較的高いので、この結合は自然には異性化しにくく、フォールディングにはプロリン残基の異性化が触媒される必要がある。プロリルイソメラーゼはここで働き、従ってシャペロンの一つということができる。 (ja)
|
| rdfs:label
|
- برويل ايسوميريز (ar)
- Peptidyl-prolyl cis-trans izomeráza (cs)
- Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen (de)
- Peptidylprolyl isomérase (fr)
- プロリルイソメラーゼ (ja)
- Prolyl isomerase (en)
|
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| foaf:name
|
- Peptidylprolyl isomerase (en)
|
| is dbo:wikiPageRedirects
of | |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
