| dbo:abstract
|
- حركية ميكايليس ومينتين (بالإنجليزية: Michaelis–Menten kinetics) عندما تكون التراكيز صغيرة، فأن سرعة رد الفعل تكبر بشكل مئوي (تدريجي).أما عندما تكون التراكيز كبيرة، فأن سرعة رد الفعل لن تزيد مئويا، وأنما تصل إلى أعلى سرعة (سرعة القمة). (ar)
- La cinètica de Michaelis-Menten descriu la velocitat de reacció de moltes reaccions enzimàtiques. El seu nom és en honor de Leonor Michaelis i Maud Menten. Aquest model només és vàlid quan la concentració del substrat és major que la concentració de l'enzim, i per a condicions d'estat estacionari, o sigui que la concentració del complex enzim-substrat és constant. (ca)
- Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Enzymkinetik nach folgendem vereinfachendem Mechanismus: Das freie Enzym bindet zuerst reversibel an sein Substrat. Im gebundenen Zustand (Enzym-Substrat-Komplex) wird das Substrat umgewandelt und das Reaktionsprodukt löst sich vom Enzym. Falls der Zerfall des Komplexes in Enzym und Substrat gegenüber der Bildung des Produkts dominiert, gilt nach Einstellung des Fließgleichgewichts für die reversible Reaktion das Massenwirkungsgesetz und die Michaelis-Menten-Gleichung für die Geschwindigkeit der Gesamtreaktion (Substratverbrauch und Produktbildung) in Abhängigkeit von der Substratkonzentration und weiteren Parametern. Damit kann zum Beispiel die Sättigung der Produktionsgeschwindigkeit von Produkten in enzymatischen Reaktionen erklärt werden. Die Michaelis-Menten-Kinetik ist nach Leonor Michaelis und Maud Menten benannt, die 1913 verbesserte experimentelle und Auswertungsmethoden für die Enzymkinetik demonstrierten. Die Hypothese für den Mechanismus mit dem Komplex als Zwischenprodukt hatte Adolphe Wurtz bereits 1880 veröffentlicht. Im Jahr 1902 leitete Victor Henri daraus die Michaelis-Menten-Gleichung ab. (de)
- La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de , es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante. (es)
- In biochemistry, Michaelis–Menten kinetics is one of the best-known models of enzyme kinetics. It is named after German biochemist Leonor Michaelis and Canadian physician Maud Menten. The model takes the form of an equation describing the rate of enzymatic reactions, by relating reaction rate (rate of formation of product, ) to , the concentration of a substrate S. Its formula is given by This equation is called the Michaelis–Menten equation. Here, represents the maximum rate achieved by the system, happening at saturating substrate concentration for a given enzyme concentration. When the value of the Michaelis constant is numerically equal to the substrate concentration, then the reaction rate is half of . Biochemical reactions involving a single substrate are often assumed to follow Michaelis–Menten kinetics, without regard to the model's underlying assumptions. (en)
- L’équation de Michaelis-Menten (ou de Michaelis-Menten-Henri) permet de décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner irréversiblement un produit. Elle relie la vitesse stationnaire initiale de la réaction à la concentration initiale en substrat et à des paramètres caractéristiques de l'enzyme. L'équation décrit un comportement cinétique très classique, observé avec de nombreuses enzymes, mais elle ne permet pas de rendre compte de certains comportements complexes, comme ceux résultant de l'existence de plusieurs sites actifs qui interagissent (voir l'article allostérie pour plus de détails), ni de comprendre les propriétés cinétiques d'enzymes qui catalysent une réaction faisant intervenir plusieurs substrats. L'équation n'est pas valable si la réaction est catalysée de façon réversible et que le produit de la réaction est présent (voir l'article Equation de Haldane pour plus de détails). (fr)
- Dalam biokimia, kinetika Michaelis–Menten adalah salah satu model kinetika enzim yang diketahui paling baik. Model ini dinamai dari biokimiawan Jerman dan fisikawan Kanada . Model ini mengambil bentuk persamaan yang menggambarkan laju , dengan menghubungkan laju reaksi (laju pembentukan produk, ) terhadap , konsentrasi substrat S. Rumus kinetika ini dituliskan sebagai Persamaan ini dikenal sebagai persamaan Michaelis–Menten. Di sini, mewakili laju maksimum yang diterima sistem, pada konsentrasi substrat jenuh. Konstanta Michaelis adalah konsentrasi substrat pada saat laju reaksi setengah . Reaksi biokimia yang melibatkan satu substrat sering diasumsikan mengikuti kinetika Michaelis–Menten, anpa memperhatikan asumsi dasar model tersebut. (in)
- 미카엘리스-멘텐 반응속도론(영어: Michaelis–Menten kinetics) 또는 미하엘리스-멘텐 반응속도론은 생화학에서 가장 잘 알려진 효소 반응속도론에 관한 모델 중 하나이다. 기질 농도에 따른 효소의 초기 반응속도의 그래프를 대수적으로 나타내는 방법이다. 방정식의 이름은 독일의 생화학자 와 캐나다의 의사 에서 따온 것이다. 이 식을 미하엘리스-멘텐 식(Michaelis–Menten equation)이라고 부른다. : 기질(반응물, Substrate) S의 농도, : 효소(Enzyme) E의 농도, : 효소-기질 복합체의 농도(Enzyme-Substrate complex), : 생성물(Product)의 농도, : 최대 반응속도, : 미하엘리스 상수. (ko)
- ミカエリス・メンテン式（ミカエリス・メンテンしき、英: Michaelis–Menten equation）とは、酵素の反応速度論に大きな業績を残したレオノール・ミカエリスとモード・レオノーラ・メンテンにちなんだ、酵素の反応速度v に関する式で、 で表される。ここで、[P]は反応産物の濃度、[S]は基質濃度、Vmax は基質濃度が無限大のときの反応速度である。また、Km はミカエリス・メンテン定数と言い、v = Vmax /2（最大速度の半分の速度）を与える基質濃度を表す。この式をもとにしたモデルをミカエリス・メンテン動力学という。 この式により、反応速度v は
* 基質濃度が低い（[S] ≪ Km ）ときはその濃度に比例
* 基質濃度が高い（[S] ≫ Km ）ときはその濃度に無関係に最大速度 Vmax に収束 となることが分かる。 (ja)
- La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima. Questo modello, valido per enzimi non allosterici, fu proposto da Leonor Michaelis e Maud Menten nel 1913. Inibitori e induttori enzimatici sono sostanze in grado di alterare la cinetica enzimatica. (it)
- De Michaelis-Mentenvergelijking beschrijft de enzymkinetiek aan de hand van het toonaangevende model dat is genoemd naar de opstellers en Maud Menten. De vergelijking beschrijft de reactiesnelheid van de reactie tussen substraat S en enzym E tot enzym-substraatcomplex ES dat vervolgens dissocieert in enzym en product P: Enzymen functioneren als katalysator in biochemische reacties. Een enzym verlaagt de activeringsenergie die nodig is om een reactie op gang te brengen (zie de figuur rechts), waardoor de reactie sneller verloopt. Fysisch-chemici splitsen complexe processen op in elementaire reacties die afzonderlijk eenvoudig te beschrijven zijn. De parameters die de reactiekinetiek in de afzonderlijke onderdelen van het proces beschrijven, kunnen op die manier bepaald worden. De Michaelis-Mentenvergelijking bevat twee parameters die experimenteel bepaald kunnen worden en afhankelijk zijn van omgevingsfactoren zoals temperatuur en de interactie met stoffen die de werking van het enzym beïnvloeden. Voor biochemici, toxicologen en farmacologen kan het nuttig zijn om de Michaelis-Mentenparameters van een enzym onder verschillende omstandigheden te kennen. Deze parameters kunnen informatie geven over het reactiemechanisme van de katalyse en de interactie met stoffen in de omgeving zoals co-enzymen en inhibitors of andere stoffen die de werking van het enzym beïnvloeden. (nl)
- Stała Michaelisa – takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu. Wartość stałej Km dla większości enzymów przyjmuje wartości z zakresu 10−5 do 10−3 mol/dm3. pochodzące od nazwisk Leonora Michaelisa i opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu: Postać jest matematycznym zapisem definicji stałej Michaelisa. Analizując równanie Michaelisa-Menten, można dojść do wniosku, iż przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji w pewnych granicach zależy od stężenia substratu. Na wykresie zależności szybkości reakcji od stężenia substratu widać że:
* przy niewielkim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu pojawia się zależność liniowa między stężeniem substratu a szybkością reakcji, ta sytuacja odpowiada reakcji pierwszego rzędu opisywanej równaniem kinetycznym
* w przypadku dużego stężenia substratu szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości, a stężenie substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji, sytuacja ta odpowiada kinetyce zerowego rzędu opisywanej równaniem Tego typu reakcja ma miejsce w przypadku całkowitego wysycenia enzymu substratem. Na stałą Michaelisa wpływa:
* pH
* rodzaj substratu
* siła jonowa
* temperatura. Nie zależy ona natomiast od stężenia enzymu. (pl)
- Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен — уравнение наиболее известной модели ферментативной кинетики, описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата при определённых общепринятых допущениях. Уравнение названо в честь физикохимиков Леонора Михаэлиса и Мод Леоноры Ментен, опубликовавших в в 1913 году статью, в которой они провели математический анализ ферментативной кинетики. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса: Уравнение имеет вид: , где
* — максимальная скорость реакции, равная ;
* — константа Михаэлиса. По определению, , где есть константа скорости реакции распада фермент-субстратного комплекса на фермент и исходный субстрат, есть константа скорости реакции образования фермент-субстратного комплекса и есть константа скорости реакции распада фермент-субстратного комплекса на фермент и продукт (см. ниже вывод уравнения для скорости реакции). Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
* — концентрация субстрата. (ru)
- Em bioquímica, a cinética de Michaelis-Menten é um dos modelos mais conhecidos da cinética enzimática. O modelo leva esse nome em homenagem a Leonor Michaelis e Maud Menten. Ele tem a forma de uma equação que descreve a taxa de reações enzimáticas, relacionando taxa de reação a , a concentração de um substrato . A sua fórmula é dada pela equação de Michaelis-Menten: (pt)
- Michaelis–Menten-kinetik beskriver approximativt för många enzymer, d.v.s. hur deras arbetstakt är relaterad till koncentrationen av substrat (molekylslag som enzymerna skall omvandla, ofta betecknat "S") och enzymets maximala hastighet (ofta betecknat vmax). Kinetiken är uppkallad efter biokemisterna Leonor Michaelis och Maud Leonora Menten. Kinetikmodellen är relevant för situationer där väldigt enkel kinetik kan antas, (d.v.s. det finns inga mellansteg, eller inhibering av processen av produkten, samt att det inte förekommer allosteri eller ). Mer komplexa modeller finns för sådana fall där inte antagandena i Michaelis–Menten-kinetiken längre är tillämpliga. Michaelis–Menten-ekvationen relaterar initial reaktionshastighet v0 till substratkoncentrationen [S]. Motsvarande graf är en rektangulärt hyperbolisk funktion där maximala hastigheten beskrivs som vmax (en asymptot). KM, kallad Michaelis konstant eller Michaelis-Mentens konstant, anger den substratkoncentration där hastigheten (v) uppgår till halva maxhastigheten för enzymet (d.v.s. v = vmax/2). Michaelis–Menten-ekvationen beskriver hastigheterna för irreversibla reaktioner. En lösning som gäller vid kemisk jämvikt modellerad med Michaelis–Menten-kinetik, kan fås med -ekvationen. (sv)
- 米-门二氏动力学（英語：Michaelis-Menten kinetics），又称米氏动力学，是由德国生物化学家和加拿大医师在1913年提出，它在酶動力學中是一个极为重要的方程，可以描述多种非变异构酶动力学现象，其表示式为： (zh)
- Кіне́тика Міхае́ліса — Ме́нтен — у біохімії одна із найпростіших і найвідоміших моделей опису . Говорять, що фермент слідує кінетиці Міхаеліса-Ментен, якщо для нього характерна гіперболічна залежність початкової швидкості каталізованої реакції (V0) від концентрації субстрату ([S]), що описується рівнянням (рівняння Міхаеліса — Ментен): , де Vmax — максимальна швидкість реакції, яка спостерігається тоді, коли фермент повністю насичений субстратом, Km — константа Міхаеліса — концентрація субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної. Константа Міхаеліса-Ментен має розмірність моль/л і часто використовується для кількісного вираження спорідненості ферменту до субстрату (чим менша Km, тим більша спорідненість), проте таке її трактування не завжди коректне. (uk)
|
| rdfs:comment
|
- حركية ميكايليس ومينتين (بالإنجليزية: Michaelis–Menten kinetics) عندما تكون التراكيز صغيرة، فأن سرعة رد الفعل تكبر بشكل مئوي (تدريجي).أما عندما تكون التراكيز كبيرة، فأن سرعة رد الفعل لن تزيد مئويا، وأنما تصل إلى أعلى سرعة (سرعة القمة). (ar)
- La cinètica de Michaelis-Menten descriu la velocitat de reacció de moltes reaccions enzimàtiques. El seu nom és en honor de Leonor Michaelis i Maud Menten. Aquest model només és vàlid quan la concentració del substrat és major que la concentració de l'enzim, i per a condicions d'estat estacionari, o sigui que la concentració del complex enzim-substrat és constant. (ca)
- La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de , es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante. (es)
- 미카엘리스-멘텐 반응속도론(영어: Michaelis–Menten kinetics) 또는 미하엘리스-멘텐 반응속도론은 생화학에서 가장 잘 알려진 효소 반응속도론에 관한 모델 중 하나이다. 기질 농도에 따른 효소의 초기 반응속도의 그래프를 대수적으로 나타내는 방법이다. 방정식의 이름은 독일의 생화학자 와 캐나다의 의사 에서 따온 것이다. 이 식을 미하엘리스-멘텐 식(Michaelis–Menten equation)이라고 부른다. : 기질(반응물, Substrate) S의 농도, : 효소(Enzyme) E의 농도, : 효소-기질 복합체의 농도(Enzyme-Substrate complex), : 생성물(Product)의 농도, : 최대 반응속도, : 미하엘리스 상수. (ko)
- ミカエリス・メンテン式（ミカエリス・メンテンしき、英: Michaelis–Menten equation）とは、酵素の反応速度論に大きな業績を残したレオノール・ミカエリスとモード・レオノーラ・メンテンにちなんだ、酵素の反応速度v に関する式で、 で表される。ここで、[P]は反応産物の濃度、[S]は基質濃度、Vmax は基質濃度が無限大のときの反応速度である。また、Km はミカエリス・メンテン定数と言い、v = Vmax /2（最大速度の半分の速度）を与える基質濃度を表す。この式をもとにしたモデルをミカエリス・メンテン動力学という。 この式により、反応速度v は
* 基質濃度が低い（[S] ≪ Km ）ときはその濃度に比例
* 基質濃度が高い（[S] ≫ Km ）ときはその濃度に無関係に最大速度 Vmax に収束 となることが分かる。 (ja)
- La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima. Questo modello, valido per enzimi non allosterici, fu proposto da Leonor Michaelis e Maud Menten nel 1913. Inibitori e induttori enzimatici sono sostanze in grado di alterare la cinetica enzimatica. (it)
- Em bioquímica, a cinética de Michaelis-Menten é um dos modelos mais conhecidos da cinética enzimática. O modelo leva esse nome em homenagem a Leonor Michaelis e Maud Menten. Ele tem a forma de uma equação que descreve a taxa de reações enzimáticas, relacionando taxa de reação a , a concentração de um substrato . A sua fórmula é dada pela equação de Michaelis-Menten: (pt)
- 米-门二氏动力学（英語：Michaelis-Menten kinetics），又称米氏动力学，是由德国生物化学家和加拿大医师在1913年提出，它在酶動力學中是一个极为重要的方程，可以描述多种非变异构酶动力学现象，其表示式为： (zh)
- Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Enzymkinetik nach folgendem vereinfachendem Mechanismus: Das freie Enzym bindet zuerst reversibel an sein Substrat. Im gebundenen Zustand (Enzym-Substrat-Komplex) wird das Substrat umgewandelt und das Reaktionsprodukt löst sich vom Enzym. Falls der Zerfall des Komplexes in Enzym und Substrat gegenüber der Bildung des Produkts dominiert, gilt nach Einstellung des Fließgleichgewichts für die reversible Reaktion das Massenwirkungsgesetz und die Michaelis-Menten-Gleichung für die Geschwindigkeit der Gesamtreaktion (Substratverbrauch und Produktbildung) in Abhängigkeit von der Substratkonzentration und weiteren Parametern. Damit kann zum Beispiel die Sättigung der Produktionsgeschwindigkeit von Produkten in enzymatischen Reaktionen erklärt werden. (de)
- In biochemistry, Michaelis–Menten kinetics is one of the best-known models of enzyme kinetics. It is named after German biochemist Leonor Michaelis and Canadian physician Maud Menten. The model takes the form of an equation describing the rate of enzymatic reactions, by relating reaction rate (rate of formation of product, ) to , the concentration of a substrate S. Its formula is given by (en)
- Dalam biokimia, kinetika Michaelis–Menten adalah salah satu model kinetika enzim yang diketahui paling baik. Model ini dinamai dari biokimiawan Jerman dan fisikawan Kanada . Model ini mengambil bentuk persamaan yang menggambarkan laju , dengan menghubungkan laju reaksi (laju pembentukan produk, ) terhadap , konsentrasi substrat S. Rumus kinetika ini dituliskan sebagai (in)
- L’équation de Michaelis-Menten (ou de Michaelis-Menten-Henri) permet de décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner irréversiblement un produit. Elle relie la vitesse stationnaire initiale de la réaction à la concentration initiale en substrat et à des paramètres caractéristiques de l'enzyme. (fr)
- De Michaelis-Mentenvergelijking beschrijft de enzymkinetiek aan de hand van het toonaangevende model dat is genoemd naar de opstellers en Maud Menten. De vergelijking beschrijft de reactiesnelheid van de reactie tussen substraat S en enzym E tot enzym-substraatcomplex ES dat vervolgens dissocieert in enzym en product P: Enzymen functioneren als katalysator in biochemische reacties. Een enzym verlaagt de activeringsenergie die nodig is om een reactie op gang te brengen (zie de figuur rechts), waardoor de reactie sneller verloopt. (nl)
- Stała Michaelisa – takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu. Wartość stałej Km dla większości enzymów przyjmuje wartości z zakresu 10−5 do 10−3 mol/dm3. pochodzące od nazwisk Leonora Michaelisa i opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu: Na stałą Michaelisa wpływa: (pl)
- Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен — уравнение наиболее известной модели ферментативной кинетики, описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата при определённых общепринятых допущениях. Уравнение названо в честь физикохимиков Леонора Михаэлиса и Мод Леоноры Ментен, опубликовавших в в 1913 году статью, в которой они провели математический анализ ферментативной кинетики. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса: Уравнение имеет вид: , где (ru)
- Michaelis–Menten-kinetik beskriver approximativt för många enzymer, d.v.s. hur deras arbetstakt är relaterad till koncentrationen av substrat (molekylslag som enzymerna skall omvandla, ofta betecknat "S") och enzymets maximala hastighet (ofta betecknat vmax). Michaelis–Menten-ekvationen beskriver hastigheterna för irreversibla reaktioner. En lösning som gäller vid kemisk jämvikt modellerad med Michaelis–Menten-kinetik, kan fås med -ekvationen. (sv)
- Кіне́тика Міхае́ліса — Ме́нтен — у біохімії одна із найпростіших і найвідоміших моделей опису . Говорять, що фермент слідує кінетиці Міхаеліса-Ментен, якщо для нього характерна гіперболічна залежність початкової швидкості каталізованої реакції (V0) від концентрації субстрату ([S]), що описується рівнянням (рівняння Міхаеліса — Ментен): , (uk)
|
