| dbo:abstract
|
- الهيموغلوبين هوبكنز 2، هو طفرة في بروتين الهيموغلوبين المسؤول عن نقل الأكسجين عبر الدم من الرئتين إلى عضلات الجسم في الفقاريات. تؤدي طفرة الهيموغلوبين هوبكنز 2 إلى تكوّن سلسلتين غير طبيعيتين من السلسلة ألفا (يتكون الهيموغلوبين البشري من مركبات عديدة الببتيد: مركبتي ألفا ومركبتي بيتا، ويطلق عليهما عادةً اسم السلاسل). تحدث الطفرة نتيجة استبدال الهيستيدين 112 بحمض الأسبارتيك في سلسلة عديدة الببتيد للبروتين. بالإضافة إلى ذلك، ضمن إحدى السلسلتين المتحورتين ألفا، يوجد استبدال في الموضعين 114 و118، وهما نقطتان ضمن سلسلة الأحماض الأمينية. قد تسبب هذه الطفرة فقر دم منجلي. إثر الاكتشاف الأولي للهيموغلوبين، اكتشف باحثان يعملان في مستشفى جونز هوبكنز في منتصف القرن العشرين، وهما إرنست سميث وج. توربرت، طفرة الهيموغلوبين هوبكنز 2. ثم في 1960، جاء عمل هارفي إتانو وإليزابيث روبنسون ليؤكد اكتشاف سميث وتوربرت، ويشدد على أهمية مواقع السلسلة ألفا في الطفرة. وفي وقت لاحق من القرن العشرين، درس صموئيل شاراش، وهو عالم وطبيب آخر في هوبكنز، التأثيرات الفسيولوجية لهذا المتغير على الصحة، وتشير النتائج التي توصل إليها إلى أنه لا يحمل أي تأثير سريري. (ar)
- Hemoglobin Hopkins-2 (Hb Hop-2) is a mutation of the protein hemoglobin, which is responsible for the transportation of oxygen through the blood from the lungs to the musculature of the body in vertebrates. The specific mutation in Hemoglobin Hopkins-2 results in two abnormal α chains (human hemoglobin consist of 2 α and 2 β polypeptides usually termed chains). The mutation is the result of histidine 112 being replaced with aspartic acid in the protein's polypeptide sequence. Additionally, within one of the mutated alpha chains, there are substitutes at 114 and 118, two points on the amino acid chain. This mutation can cause sickle cell anemia. Following the initial discovery of hemoglobin, two researchers working at Johns Hopkins Hospital in the mid-twentieth century, Ernest W. Smith and J.V. Torbert, discovered the Hopkins-2 mutation of hemoglobin. Work by Harvey A. Itano and Elizabeth A. Robinson in 1960 confirmed Smith's and Torbert's finding and emphasized the importance of the alpha loci in the mutation. Later in the twentieth century, Samuel Charache, another Hopkins affiliated scientist and doctor, studied the physiological impacts of the variant on health. His findings suggest that the variant plays no effect clinically. (en)
|
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 21384 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| dcterms:subject
| |
| rdfs:comment
|
- الهيموغلوبين هوبكنز 2، هو طفرة في بروتين الهيموغلوبين المسؤول عن نقل الأكسجين عبر الدم من الرئتين إلى عضلات الجسم في الفقاريات. تؤدي طفرة الهيموغلوبين هوبكنز 2 إلى تكوّن سلسلتين غير طبيعيتين من السلسلة ألفا (يتكون الهيموغلوبين البشري من مركبات عديدة الببتيد: مركبتي ألفا ومركبتي بيتا، ويطلق عليهما عادةً اسم السلاسل). تحدث الطفرة نتيجة استبدال الهيستيدين 112 بحمض الأسبارتيك في سلسلة عديدة الببتيد للبروتين. بالإضافة إلى ذلك، ضمن إحدى السلسلتين المتحورتين ألفا، يوجد استبدال في الموضعين 114 و118، وهما نقطتان ضمن سلسلة الأحماض الأمينية. قد تسبب هذه الطفرة فقر دم منجلي. (ar)
- Hemoglobin Hopkins-2 (Hb Hop-2) is a mutation of the protein hemoglobin, which is responsible for the transportation of oxygen through the blood from the lungs to the musculature of the body in vertebrates. The specific mutation in Hemoglobin Hopkins-2 results in two abnormal α chains (human hemoglobin consist of 2 α and 2 β polypeptides usually termed chains). The mutation is the result of histidine 112 being replaced with aspartic acid in the protein's polypeptide sequence. Additionally, within one of the mutated alpha chains, there are substitutes at 114 and 118, two points on the amino acid chain. This mutation can cause sickle cell anemia. (en)
|
| rdfs:label
|
- هيموغلوبين هوبكنز-2 (ar)
- Hemoglobin Hopkins-2 (en)
|
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
