About: Agmatinase

An Entity of Type: enzyme, from Named Graph: http://dbpedia.org, within Data Space: dbpedia.org:8891

In enzymology, an agmatinase (EC 3.5.3.11) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction agmatine + H2O putrescine + urea Thus, the two substrates of this enzyme are agmatine and H2O, whereas its two products are putrescine and urea. This enzyme belongs to the family of hydrolases, those acting on carbon-nitrogen bonds other than peptide bonds, specifically in linear amidines. The systematic name of this enzyme class is agmatine amidinohydrolase. Other names in common use include agmatine ureohydrolase, and SpeB. This enzyme participates in urea cycle and metabolism of amino groups.

Property Value
dbo:abstract
  • In enzymology, an agmatinase (EC 3.5.3.11) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction agmatine + H2O putrescine + urea Thus, the two substrates of this enzyme are agmatine and H2O, whereas its two products are putrescine and urea. This enzyme belongs to the family of hydrolases, those acting on carbon-nitrogen bonds other than peptide bonds, specifically in linear amidines. The systematic name of this enzyme class is agmatine amidinohydrolase. Other names in common use include agmatine ureohydrolase, and SpeB. This enzyme participates in urea cycle and metabolism of amino groups. (en)
  • AGMAT (англ. Agmatinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 352 амінокислот, а молекулярна маса — 37 660. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном марганцю. Локалізований у мітохондрії. (uk)
dbo:ecNumber
  • 3.5.3.11
dbo:thumbnail
dbo:wikiPageID
  • 14501866 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 6688 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 1117092436 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
dbp:caption
  • agmatinase hexamer, Deinococcus radiodurans (en)
dbp:casNumber
  • 37289 (xsd:integer)
dbp:ecNumber
  • 3.500000 (xsd:double)
dbp:goCode
  • 8783 (xsd:integer)
dbp:iubmbEcNumber
  • 3 (xsd:integer)
dbp:name
  • agmatinase (en)
dbp:width
  • 270 (xsd:integer)
dbp:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdf:type
rdfs:comment
  • In enzymology, an agmatinase (EC 3.5.3.11) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction agmatine + H2O putrescine + urea Thus, the two substrates of this enzyme are agmatine and H2O, whereas its two products are putrescine and urea. This enzyme belongs to the family of hydrolases, those acting on carbon-nitrogen bonds other than peptide bonds, specifically in linear amidines. The systematic name of this enzyme class is agmatine amidinohydrolase. Other names in common use include agmatine ureohydrolase, and SpeB. This enzyme participates in urea cycle and metabolism of amino groups. (en)
  • AGMAT (англ. Agmatinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 352 амінокислот, а молекулярна маса — 37 660. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин (uk)
rdfs:label
  • Agmatinase (en)
  • AGMAT (uk)
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:depiction
foaf:isPrimaryTopicOf
foaf:name
  • agmatinase (en)
is dbo:wikiPageRedirects of
is dbo:wikiPageWikiLink of
is foaf:primaryTopic of
Powered by OpenLink Virtuoso    This material is Open Knowledge     W3C Semantic Web Technology     This material is Open Knowledge    Valid XHTML + RDFa
This content was extracted from Wikipedia and is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License