HTML Microdata document

This HTML5 document contains 412 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

Prefix	IRI
dbpedia-da	http://da.dbpedia.org/resource/
dbt	http://dbpedia.org/resource/Template:
n33	http://bn.dbpedia.org/resource/
wikipedia-en	http://en.wikipedia.org/wiki/
n17	http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/
dbr	http://dbpedia.org/resource/
n40	http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
dbpedia-sh	http://sh.dbpedia.org/resource/
dbpedia-ar	http://ar.dbpedia.org/resource/
n20	http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/
dbpedia-fr	http://fr.dbpedia.org/resource/
skos	http://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n34	https://web.archive.org/web/20190530132101/http:/www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/
dcterms	http://purl.org/dc/terms/
rdfs	http://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
rdf	http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n32	http://d-nb.info/gnd/
n18	http://dbpedia.org/resource/File:
dbp	http://dbpedia.org/property/
xsdh	http://www.w3.org/2001/XMLSchema#
dbpedia-uk	http://uk.dbpedia.org/resource/
n44	http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/
dbpedia-id	http://id.dbpedia.org/resource/
dbpedia-sr	http://sr.dbpedia.org/resource/
dbo	http://dbpedia.org/ontology/
dbpedia-vi	http://vi.dbpedia.org/resource/
dbpedia-pt	http://pt.dbpedia.org/resource/
n35	http://dbpedia.org/resource/Glossary_of_engineering:
dbpedia-ja	http://ja.dbpedia.org/resource/
dbc	http://dbpedia.org/resource/Category:
yago	http://dbpedia.org/class/yago/
dbpedia-ru	http://ru.dbpedia.org/resource/
wikidata	http://www.wikidata.org/entity/
gold	http://purl.org/linguistics/gold/
dbpedia-nl	http://nl.dbpedia.org/resource/
yago-res	http://yago-knowledge.org/resource/
n37	https://global.dbpedia.org/id/
dbpedia-it	http://it.dbpedia.org/resource/
dbpedia-ca	http://ca.dbpedia.org/resource/
prov	http://www.w3.org/ns/prov#
n42	http://bs.dbpedia.org/resource/
foaf	http://xmlns.com/foaf/0.1/
dbpedia-zh	http://zh.dbpedia.org/resource/
dbpedia-ko	http://ko.dbpedia.org/resource/
dbpedia-tr	http://tr.dbpedia.org/resource/
dbpedia-fa	http://fa.dbpedia.org/resource/
dbpedia-es	http://es.dbpedia.org/resource/
freebase	http://rdf.freebase.com/ns/
owl	http://www.w3.org/2002/07/owl#

Statements

Subject Item: dbr:Catalytic_triad
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:B4GALT7
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein_design
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_inhibitor
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_kinetics
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_unit
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Epistasis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein_moonlighting
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Metabolon
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Metagenomics
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Product_inhibition
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Debbie_C._Crans
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Judith_Klinman
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Perry_A._Frey
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Ribose_5-phosphate
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Richard_Wolfenden
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Robert_A._Alberty
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Cyanase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:DNA_polymerase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Vern_L._Schramm
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbp:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:ESCRT
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Intrinsically_disordered_proteins
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Russula_virescens
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Rudolf_K._Allemann
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Substrate_analog
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Prosthetic_group
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein–protein_interaction
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Pseudoenzyme
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Competitive_inhibition
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Melanin
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Chemical_reaction
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Chickpea_protein
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Low-barrier_hydrogen_bond
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Lp-LpA2
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Organic_matter
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Zobellia_galactanivorans
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme
rdfs:seeAlso: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_catalysis
rdf:type: yago:Relation100031921 yago:Matter100020827 yago:OrganicCompound114727670 yago:Activator114723079 yago:Part113809207 yago:Protein114728724 dbo:Disease yago:WikicatEnzymes yago:Material114580897 yago:Enzyme114732946 yago:Compound114818238 yago:Substance100019613 owl:Thing yago:Abstraction100002137 yago:Molecule114682133 yago:Chemical114806838 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Macromolecule114944888 yago:Catalyst114723628 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459
rdfs:label: Catàlisi enzimàtica Catálise enzimática Catalyse enzymatique 효소 촉매작용 Enzymatische katalyse Ферментативний каталіз 酶促反应 Enzyme catalysis Catalisi enzimatica Ферментативный катализ Katalisis enzim 酵素反応 إنزيم محفز
rdfs:comment: Ферментативный катализ — это увеличение скорости процесса с помощью биологической молекулы, «фермента». Большинство ферментов представляют собой белки, и большинство таких процессов представляют собой химические реакции. Внутри фермента катализ обычно происходит в локализованном центре, называемом активным центром. 酵素反応（こうそはんのう）とは、酵素が触媒する生化学反応である。 Enzyme catalysis is the increase in the rate of a process by a biological molecule, an "enzyme". Most enzymes are proteins, and most such processes are chemical reactions. Within the enzyme, generally catalysis occurs at a localized site, called the active site. Ферментати́вний ката́ліз (англ. enzyme catalysis, рос. ферментативный катализ) — каталіз хімічних реакцій за допомогою ферментів (ензимів). Процес відзначається високою специфічністю та надзвичайно високим, порівняно зі звичайним каталізом, пришвидшенням каталізованих процесів. У простому випадку, коли перетворення субстрату (S) під дією ферменту (Е) йде через утворення фермент-субстратного комплексу за схемою: E + S ⎯→ ES (k1): ES ⎯→ E + S (k–1): ES ⎯→ P + E (k2) та при умові [S] >> [E], швидкість реакції описується рівнянням Міхаеліса — Ментен: W = k1k2[E]o[S]/(k1[S] + k–1 + k2). La catàlisi enzimàtica és l'acceleració de la velocitat d'un procés biològic per l'acció d'un catalitzador, que és una molècula biològica —un enzim o un àcid nucleic amb activitat enzimàtica— que afavoreix la reacció de diversos substrats i la seva conversió en producte. Aquest fet està subordinat a les lleis de la catàlisi química convencional. Això vol dir que l'existència d'un enzim no permet l'aparició de noves reaccions ni va en contra de la termodinàmica del procés; simplement n'accelera la velocitat afavorint una ruta de menor cost energètic, incloent a la dinàmica de la reacció un estat intermedi d'alta energia, de manera que augmenti el nombre de molècules actives, capaces de crear i destruir nous enllaços. En la catàlisi enzimàtica, els reactius són en solució en la mateixa fase 효소 촉매작용(酵素觸媒作用, 영어: enzyme catalysis)은 생물학적 분자인 효소에 의해 촉매되는 과정이다. 대부분의 효소는 단백질이며, 이러한 과정은 화학 반응이다. 효소 내에서 일반적인 촉매작용은 활성 부위라고 불리는 특정 부위에서 일어난다. 대부분의 효소는 단일 단백질 사슬 또는 다중 소단위체 복합체의 여러 개의 사슬이며, 주성분은 단백질이다. 효소는 보통 금속 이온이나 보조 인자(예: 아데노신 삼인산)로 알려진 특별한 유기 분자와 같은 비단백질 성분들을 포함한다. 많은 보조 인자들이 비타민이며, 비타민의 역할은 물질대사에서 생물학적 과정의 촉매작용에 사용되는 것과 직접적으로 관련되어 있다. La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche. Enzymatische katalyse is het proces waarbij een chemische reactie in de cellen van levende organismen wordt versneld of op gang wordt gebracht door daarvoor gespecificeerde enzymen. Enzymatische katalyse is voor alle levensvormen een biochemisch grondbeginsel omdat de reacties laat verlopen die nodig zijn voor hun metabolisme, homeostase en de synthese van alle biomoleculen waaruit zij bestaan. Katalisis enzim adalah peningkatan laju suatu proses (katalisis) oleh sebuah biomolekul. Biomolekul seperti ini disebut enzim, dan kebanyakan enzim adalah protein, sedangkan proses yang dipercepatnya kebanyakan adalah reaksi kimia dalam tubuh. Katalisis ini biasanya terjadi di lokasi khusus dalam molekul enzim, yang disebut . 酶促反应（英語：enzyme catalysis）又称酶催化，是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。活化能（Ea）的减少增加了具有足够达到活化能并形成产物的反应物分子的数量。 La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Le processus de catalyse enzymatique peut faire intervenir plusieurs mécanismes : الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل الكيميائي بواسطة الموقع النشِط للبروتين. قد يكون المحفز البروتيني (الإنزيم) جزءًا من مركب البروتين المتعدد الفرعي، و/أو قد يرتبط بشكل عابر أو دائم مع عامل مساعد (على سبيل المثال أدينوسين ثلاثي الفوسفات). تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية في الخلية هو أمر حيوي نظرًا لمعدلات رد الفعل المنخفض جدًا من ردود الفعل غير المُحفزة في درجة حرارة الغرفة والضغط. أحد العوامل الرئيسية لتطور البروتين هو تحسين هذه الأنشطة التحفيزية عن طريق .[1] وقد يكون التناسب المُستحث مفيدًا لدقة الاعتراف الجزيئي في وجود المنافسة والضوضاء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي. Na catálise enzimática usam se enzimas, A enzima é uma proteína que acelera ou inibe uma reacção química e cuja molécula tem uma forma única, que determina a sua função e o tipo substrato com quem vai trabalhar. No mecanismo de catálise enzimática há uso de substratos, que são compostos que existem na célula e vão reagir quimicamente, a enzima é o catalisador que fará com que a reacção se dê mais facilmente; e por fim o produto é o composto que se irá formar na reacção. A temperatura muito elevada tudo é irreversível.
rdfs:seeAlso: dbr:Protein_pKa_calculations
foaf:depiction: n20:Enzyme_catalysis_uniform+differential_binding.png n20:Lysozyme_transition_state.png n20:Hexokinase_induced_fit.svg n20:Carboxypeptidase_catalysis.png n20:Serine_protease_catalysis.png n20:Inter_vs_intramolecular_reaction_rates.png
dcterms:subject: dbc:Catalysis dbc:Enzymes dbc:Articles_containing_video_clips
dbo:wikiPageID: 7137983
dbo:wikiPageRevisionID: 1094368538
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Conformational_change dbr:Conformational_proofreading dbr:Covalent_bond dbr:Chymotrypsin dbr:Oxyanion_hole dbr:Multiprotein_complex dbr:Triose n18:Inter_vs_intramolecular_reaction_rates.png dbr:Enzyme dbr:Substrate_(chemistry) dbr:Enzymes dbr:Biochemistry dbr:Activation_energy dbr:Omics dbr:Catalytic_triad dbr:Protein_dynamics dbr:Histidine dbr:Aspartate_transaminase dbr:Amino_acid dbr:Time_resolved_crystallography dbr:Quantum_tunneling dbr:Tryptamine dbr:Substrate_(biochemistry) dbr:Isomer dbr:Energy_profile_(chemistry) dbr:Dihydroxyacetone_phosphate dbr:Transition_state dbr:Pyridoxal_phosphate dbc:Catalysis dbr:Reaction_rate dbc:Enzymes dbc:Articles_containing_video_clips n18:Enzyme_catalysis_uniform+differential_binding.png dbr:Biomolecule dbr:Ionic_bonds dbr:Aromatic_amine_dehydrogenase n18:Carboxypeptidase_catalysis.png dbr:Serine_protease dbr:Nucleophile dbr:Center_of_mass dbr:Trypsin dbr:Glyceraldehyde_3-phosphate dbr:Pseudoenzyme dbr:Acid_catalysis dbr:Adenosine_triphosphate dbr:Protease dbr:Base_(chemistry) dbr:Acid dbr:Carboxypeptidase dbr:Fructose_1,6-bisphosphate dbr:Lysine dbr:Schiff_base dbr:Aspartic_acid dbr:Protein dbr:Cofactor_(biochemistry) dbr:Zinc dbr:Aldolase dbr:DHAP n18:Serine_protease_catalysis.png dbr:Lysozyme dbr:Acetate dbr:Quantum_tunnelling dbr:Single-molecule_experiment dbr:Active_site dbr:Entropy dbr:Thiamine_pyrophosphate dbr:Peptide_bond dbr:Pyruvate_dehydrogenase dbr:Mass_diffusivity dbr:Amine dbr:Glutamic_acid dbr:Acid_dissociation_constant dbr:Process dbr:The_Proteolysis_Map dbr:PH dbr:Arginine dbr:Electrophile dbr:Lewis_acids_and_bases dbr:Enzyme_assay dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Enzyme_kinetics dbr:Enzyme_promiscuity dbr:Cystine dbr:Catalysis n18:Lysozyme_transition_state.png n18:Macromolecular-juggling-by-ubiquitylation-enzymes-1741-7007-11-65-S1.ogv dbr:Stereoisomerism dbr:Cell_(biology) dbr:Glycolysis n18:Hexokinase_induced_fit.svg dbr:Standard_enthalpy_of_reaction dbr:Triose_phosphate_isomerase
dbo:wikiPageExternalLink: n34: n40: n44:
owl:sameAs: dbpedia-ar:إنزيم_محفز dbpedia-fr:Catalyse_enzymatique dbpedia-ko:효소_촉매작용 dbpedia-ru:Ферментативный_катализ dbpedia-ja:酵素反応 dbpedia-ca:Catàlisi_enzimàtica dbpedia-fa:کاتالیز_آنزیم dbpedia-id:Katalisis_enzim freebase:m.0h66bz dbpedia-zh:酶促反应 dbpedia-uk:Ферментативний_каталіз dbpedia-tr:Enzim_katalizi dbpedia-da:Enzymkatalyse n32:4152480-9 n33:উৎসেচক_অনুঘটন dbpedia-it:Catalisi_enzimatica n37:2jMG1 dbpedia-sr:Enzimska_kataliza wikidata:Q2941663 yago-res:Enzyme_catalysis n42:Enzimska_kataliza dbpedia-sh:Enzimska_kataliza dbpedia-nl:Enzymatische_katalyse dbpedia-pt:Catálise_enzimática dbpedia-vi:Xúc_tác_enzym
dbp:wikiPageUsesTemplate: dbt:Reflist dbt:Refend dbt:EC_number dbt:Refbegin dbt:Chiral_synthesis dbt:PDB2 dbt:EquationNote dbt:NumBlk dbt:Enzymes dbt:Page_needed dbt:EquationRef dbt:Commons_category-inline dbt:Short_description dbt:Citation_needed dbt:See_also dbt:Cite_book dbt:Cite_journal dbt:PDB dbt:Use_dmy_dates dbt:Chem2 dbt:Third-party-inline dbt:Webarchive
dbo:thumbnail: n20:Hexokinase_induced_fit.svg?width=300
dbo:wikiPageInterLanguageLink: dbpedia-es:Catálisis_enzimática
dbp:date: April 2013 2019-05-30
dbp:reason: The original papers do not in themselves prove that this was the first such model.
dbp:url: n34:
dbo:abstract: La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition). L'enzyme favorise la réaction catalysée en permettant un chemin réactionnel plus favorable, qui abaisse en particulier l'énergie d'activation de la réaction, en stabilisant l'état de transition. La catalyse enzymatique repose à la fois sur l'orientation favorable des composés devant réagir dans le site actif de l'enzyme, leur déformation éventuelle et le positionnement de groupements fonctionnels des chaînes latérales des acides aminés de l'enzyme favorisant la réaction. Le processus de catalyse enzymatique peut faire intervenir plusieurs mécanismes : 1. * Effets de placement : l'orientation des groupements réactifs facilite le passage du complexe ES à l'état de transition ; 2. * Ajustement induit : la distorsion de l'enzyme et de son substrat favorise également le passage de ES à l'état de transition ; 3. * Radicaux R de certains acides aminés sont des donneurs ou accepteurs de protons : ce sont de puissants catalyseurs (-COOH; -SH...) ; 4. * Formation d'un complexe instable transitoire : cela permet la formation très rapide des produits. 酶促反应（英語：enzyme catalysis）又称酶催化，是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。活化能（Ea）的减少增加了具有足够达到活化能并形成产物的反应物分子的数量。 Ферментативный катализ — это увеличение скорости процесса с помощью биологической молекулы, «фермента». Большинство ферментов представляют собой белки, и большинство таких процессов представляют собой химические реакции. Внутри фермента катализ обычно происходит в локализованном центре, называемом активным центром. Большинство ферментов состоят преимущественно из белков, либо из одной белковой цепи, либо из множества таких цепей в многосубъединичном комплексе. Ферменты часто также включают небелковые компоненты, такие как ионы металлов или специализированные органические молекулы, известные как кофакторы (например, аденозинтрифосфат). Многие кофакторы являются витаминами, и их роль как витаминов напрямую связана с их использованием в катализе биологических процессов в рамках метаболизма. Катализ биохимических реакций в клетке жизненно важен, поскольку многие, но не все метаболически важные реакции имеют очень низкую скорость, если не катализируются. Одной из движущих сил эволюции белков является оптимизация такой каталитической активности, хотя только наиболее важные ферменты работают вблизи пределов каталитической эффективности, а многие ферменты далеки от оптимальных. Важные факторы ферментативного катализа включают , орбитальное управление, энтропийное ограничение, эффекты ориентации (то есть катализ замка и ключа), а также эффекты движения, связанные с динамикой белка. Механизмы ферментативного катализа различаются, но все они в принципе аналогичны другим типам химического катализа, поскольку решающим фактором является снижение энергетического барьера (барьеров), отделяющего реагенты (или субстраты от продуктов). Снижение энергии активации (Еа) увеличивает долю молекул реагентов, которые могут преодолеть этот барьер и образовать продукт. Важным принципом является то, что, поскольку они только снижают энергетические барьеры между продуктами и реагентами, ферменты всегда катализируют реакции в обоих направлениях и не могут продвигать реакцию вперед или влиять на положение равновесия — только на скорость, с которой она достигается. Как и в случае с другими катализаторами, фермент не расходуется и не изменяется в ходе реакции (в отличие от субстрата), а рециркулируется, так что один фермент выполняет много циклов катализа. Ферменты часто очень специфичны и действуют только на определённые субстраты. Некоторые ферменты абсолютно специфичны, что означает, что они действуют только на один субстрат, в то время как другие проявляют групповую специфичность и могут действовать на сходные, но не идентичные химические группы, такие как пептидная связь в разных молекулах. Многие ферменты обладают стереохимической специфичностью и действуют на один стереоизомер, но не действуют на другой. الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل الكيميائي بواسطة الموقع النشِط للبروتين. قد يكون المحفز البروتيني (الإنزيم) جزءًا من مركب البروتين المتعدد الفرعي، و/أو قد يرتبط بشكل عابر أو دائم مع عامل مساعد (على سبيل المثال أدينوسين ثلاثي الفوسفات). تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية في الخلية هو أمر حيوي نظرًا لمعدلات رد الفعل المنخفض جدًا من ردود الفعل غير المُحفزة في درجة حرارة الغرفة والضغط. أحد العوامل الرئيسية لتطور البروتين هو تحسين هذه الأنشطة التحفيزية عن طريق .[1] آلية تحفيز الإنزيم مماثلة من حيث المبدأ لأنواع أخرى من التحفيز الكيميائي.من خلال توفير مسار رد فعل بديل يقلل الإنزيم من الطاقة المطلوبة للوصول إلى أعلى حالة انتقال الطاقة لرد الفعل. ويؤدي تخفيض طاقة التنشيط (ط.ت) إلى زيادة كمية الجزيئات المتفاعلة التي تحقق مستوى كافٍ من الطاقة، بحيث تصل إلى طاقة التنشيط وتشكل المُنتج.وكما هو الحال مع المواد المحفزة الأخرى، لا يُستهلك الإنزيم خلال التفاعل (كركيزة) ولكن يتم إعادة تدويره بحيث يقوم إنزيم واحد بعدة جولات من التحفيز. ويُعد النموذج المفضل لتفاعل ركيزة الإنزيم هو النموذج المناسب المُحفزة.[2]هذا النموذج يقترح أن التفاعل الأولي بين الإنزيم والركيزة ضعيف نسبيًا، ولكن هذه التفاعلات الضعيفة تحفز بسرعة التغيرات التوافقية في الإنزيم الذي يعزز الربط. وتنشأ مزايا آلية التناسب المُستحثة بسبب تأثير استقرار انزيم قوي مُلزم.هناك آليتان مختلفتان من روابط الركائز: رابطة موحدة، وهي بها رابطة ركيزة قوية، ورابطة تفاضلية، وهي بها رابطة حالة انتقال قوي.تأثير استقرار رابطة موحدة يزيد من كل من الركيزة وصلة رابطة حالة الانتقال، في حين يزيد الارتباط التفاضلي من صلة رابطة حالة الانتقال.كلاهما يستخدم من قبل الانزيمات وتم اختيارها بشكلٍ تطوري لتقليل طاقة تنشيط التفاعل. الإنزيمات المشبعة، وهي، لديها رابطة ركيزة عالية التقارب، تتطلب رابطة تفاضلية للحد من طاقة التنشيط، في حين أن إنزيمات الركيزة الصغيرة غير المربوطة قد تستخدم إما رابطة تفاضلية أو موحدة.[3] وقد أدت هذه الآثار إلى استخدام معظم البروتينات لآلية الربط التفاضلي للحد من طاقة التنشيط، لذلك تشمل معظم الركائز على تقارب عالي للإنزيم بينما هي في حالة الانتقال.يتم تنفيذ الربط التفاضلي بواسطة آلية التناسب المُستحثة - ترتبط الركيزة أولاً بشكلٍ ضعيف، ثم يُغير الإنزيم التشكل مما يزيد من تقارب حالة الانتقال والاستقرار، وبذلك يُحد من طاقة التنشيط للوصول إليه. ومن المهم أن نوضح، مع ذلك، أنه لا يمكن استخدام المفهوم المناسب المُستحث لترشيد التحفيز.وهذا هو، ما يُعرف بالتحفيز الكيميائي بأنه الحد من تنشيط الطاقة ‡ (عندما يكون النظام هو بالفعل ضمن وضع تنشيط الطاقة ‡) نسبةً إلى تنشيط الطاقة ‡ في رد الفعل غير المُحفز في الماء (بدون الإنزيم). ولا يدل هذا التناسب المُستحث إلا أن الحاجز أقل في الشكل المغلق للإنزيم، لكنه لا يطلعنا على سبب تخفيض الحاجز. وقد يكون التناسب المُستحث مفيدًا لدقة الاعتراف الجزيئي في وجود المنافسة والضوضاء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي. Enzyme catalysis is the increase in the rate of a process by a biological molecule, an "enzyme". Most enzymes are proteins, and most such processes are chemical reactions. Within the enzyme, generally catalysis occurs at a localized site, called the active site. Most enzymes are made predominantly of proteins, either a single protein chain or many such chains in a multi-subunit complex. Enzymes often also incorporate non-protein components, such as metal ions or specialized organic molecules known as cofactor (e.g. adenosine triphosphate). Many cofactors are vitamins, and their role as vitamins is directly linked to their use in the catalysis of biological process within metabolism. Catalysis of biochemical reactions in the cell is vital since many but not all metabolically essential reactions have very low rates when uncatalysed. One driver of protein evolution is the optimization of such catalytic activities, although only the most crucial enzymes operate near catalytic efficiency limits, and many enzymes are far from optimal. Important factors in enzyme catalysis include general acid and base catalysis, orbital steering, entropic restriction, orientation effects (i.e. lock and key catalysis), as well as motional effects involving protein dynamics Mechanisms of enzyme catalysis vary, but are all similar in principle to other types of chemical catalysis in that the crucial factor is a reduction of energy barrier(s) separating the reactants (or substrates from the products. The reduction of activation energy (Ea) increases the fraction of reactant molecules that can overcome this barrier and form the product. An important principle is that since they only reduce energy barriers between products and reactants, enzymes always catalyze reactions in both directions, and cannot drive a reaction forward or affect the equilibrium position - only the speed with which is it achieved. As with other catalysts, the enzyme is not consumed or changed by the reaction (as a substrate is) but is recycled such that a single enzyme performs many rounds of catalysis. Enzymes are often highly specific and act on only certain substrates. Some enzymes are absolutely specific meaning that they act on only one substrate, while others show group specificity and can act on similar but not identical chemical groups such as the peptide bond in different molecules. Many enzymes have stereochemical specificity and act on one stereoisomer but not another. Ферментати́вний ката́ліз (англ. enzyme catalysis, рос. ферментативный катализ) — каталіз хімічних реакцій за допомогою ферментів (ензимів). Процес відзначається високою специфічністю та надзвичайно високим, порівняно зі звичайним каталізом, пришвидшенням каталізованих процесів. У простому випадку, коли перетворення субстрату (S) під дією ферменту (Е) йде через утворення фермент-субстратного комплексу за схемою: E + S ⎯→ ES (k1): ES ⎯→ E + S (k–1): ES ⎯→ P + E (k2) та при умові [S] >> [E], швидкість реакції описується рівнянням Міхаеліса — Ментен: W = k1k2[E]o[S]/(k1[S] + k–1 + k2). Enzymatische katalyse is het proces waarbij een chemische reactie in de cellen van levende organismen wordt versneld of op gang wordt gebracht door daarvoor gespecificeerde enzymen. Enzymatische katalyse is voor alle levensvormen een biochemisch grondbeginsel omdat de reacties laat verlopen die nodig zijn voor hun metabolisme, homeostase en de synthese van alle biomoleculen waaruit zij bestaan. Enzymatische katalyse vindt plaats in het actieve centrum van een enzymmolecuul: de plaats waar het substraat bindt. Het enzym kan deel uitmaken van een groot eiwitcomplex, en is soms verbonden met een cofactor (zoals NAD). De katalyse van biochemische reacties in cellen is essentieel voor de overleving van een organisme: ongekatalyseerde reacties bij lichaamstemperatuur en normale druk hebben een veel te lage reactiesnelheid. Het mechanisme van enzymatische katalyse is in principe hetzelfde als iedere andere vorm van chemische katalyse. Enzymen zorgen ervoor dat de activeringsenergie van een reactie wordt verlaagd, door een of meerdere overgangscomplexen te vormen. Net als bij andere katalysatoren worden enzymen niet verbruikt tijdens de reactie, zodat het enzym blijvend kan functioneren. 효소 촉매작용(酵素觸媒作用, 영어: enzyme catalysis)은 생물학적 분자인 효소에 의해 촉매되는 과정이다. 대부분의 효소는 단백질이며, 이러한 과정은 화학 반응이다. 효소 내에서 일반적인 촉매작용은 활성 부위라고 불리는 특정 부위에서 일어난다. 대부분의 효소는 단일 단백질 사슬 또는 다중 소단위체 복합체의 여러 개의 사슬이며, 주성분은 단백질이다. 효소는 보통 금속 이온이나 보조 인자(예: 아데노신 삼인산)로 알려진 특별한 유기 분자와 같은 비단백질 성분들을 포함한다. 많은 보조 인자들이 비타민이며, 비타민의 역할은 물질대사에서 생물학적 과정의 촉매작용에 사용되는 것과 직접적으로 관련되어 있다. La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche. Na catálise enzimática usam se enzimas, A enzima é uma proteína que acelera ou inibe uma reacção química e cuja molécula tem uma forma única, que determina a sua função e o tipo substrato com quem vai trabalhar. No mecanismo de catálise enzimática há uso de substratos, que são compostos que existem na célula e vão reagir quimicamente, a enzima é o catalisador que fará com que a reacção se dê mais facilmente; e por fim o produto é o composto que se irá formar na reacção. As enzimas realizam o seu trabalho sob a gama de temperaturas que prevalece na célula e que nos organismos vivos é a temperatura do corpo, se a temperatura for demasiadamente alta, a enzima não conseguirá que a reacção se dê. Até atingir a temperatura óptima, a reacção entre a temperatura e a rapidez da reacção é uma relação geométrica: tanto a enzima como o substrato tem maior energia cinética. Acima da temperatura óptima, a rapidez decresce à medida que cada vez mais moléculas de enzimas se desnaturam. A temperatura muito elevada tudo é irreversível. O pH do ambiente celular determina o modo como a enzima irá trabalhar, isto é, algumas enzimas, requerem um ambiente ácido: outras requerem meio básico, cada enzima no organismo tem o seu PH óptimo para qual trabalham mais eficientemente e se ele se alterar poderá dificultar as reacções químicas celulares. 酵素反応（こうそはんのう）とは、酵素が触媒する生化学反応である。 Katalisis enzim adalah peningkatan laju suatu proses (katalisis) oleh sebuah biomolekul. Biomolekul seperti ini disebut enzim, dan kebanyakan enzim adalah protein, sedangkan proses yang dipercepatnya kebanyakan adalah reaksi kimia dalam tubuh. Katalisis ini biasanya terjadi di lokasi khusus dalam molekul enzim, yang disebut . Protein yang membentuk enzim dapat berupa suatu rantai tunggal, atau lebih dari satu rantai yang bergabung membentuk . Enzim juga sering memiliki komponen yang bukan protein, seperti ion-ion logam atau molekul organik khusus yang disebut kofaktor (misalnya, ATP/adenosin trifosfat). Banyak kofaktor adalah vitamin, dan fungsinya sebagai vitamin terkait langsung dengan penggunaannya dalam katalisis proses biologi dalam metabolisme. Katalisis reaksi biokimia sangatlah penting karena banyak (tetapi tidak semua) reaksi yang penting dalam metabolisme sel berjalan sangat lambat tanpa adanya katalis. Cara kerja katalisis enzim berbeda-beda, tetapi semuanya memiliki prinsip yang sama dengan katalisis kimia secara umum, yaitu mengurangi energi aktivasi, atau "dinding" yang memisahkan pereaksi dengan hasil reaksi. Pengurangan ini meningkatkan laju reaksi dengan meningkatkan mempermudah molekul-molekul pereaksi untuk melewati dinding ini untuk menjadi hasil reaksi. Karena katalisis mengandalkan penurunan energi aktivasi, enzim selalu mempercepat kedua arah reaksi dalam sebuah kesetimbangan kimia. Alhasil, enzim hanya mempercepat tercapainya kesetimbangan dan tidak dapat mempengaruhi posisi kesetimbangan itu sendiri. Selain itu, seperti katalis pada umumnya, enzim tidak habis dikonsumsi oleh sebuah reaksi, melainkan selalu didaur ulang sehingga dapat mengatalisis reaksi secara berulang-ulang. La catàlisi enzimàtica és l'acceleració de la velocitat d'un procés biològic per l'acció d'un catalitzador, que és una molècula biològica —un enzim o un àcid nucleic amb activitat enzimàtica— que afavoreix la reacció de diversos substrats i la seva conversió en producte. Aquest fet està subordinat a les lleis de la catàlisi química convencional. Això vol dir que l'existència d'un enzim no permet l'aparició de noves reaccions ni va en contra de la termodinàmica del procés; simplement n'accelera la velocitat afavorint una ruta de menor cost energètic, incloent a la dinàmica de la reacció un estat intermedi d'alta energia, de manera que augmenti el nombre de molècules actives, capaces de crear i destruir nous enllaços. En la catàlisi enzimàtica, els reactius són en solució en la mateixa fase líquida que l'enzim. Llavors aquest tipus de catàlisi és un cas especial de la catàlisi homogènia. S'utilitza per exemple és en la fermentació de la biomassa per a la producció de biocombustibles o en la saliva per tallar les cadenes de glucosa.
gold:hypernym: dbr:Increase
skos:closeMatch: n17:enzyme-catalysed-reactions n17:enzyme-mechanisms
prov:wasDerivedFrom: wikipedia-en:Enzyme_catalysis?oldid=1094368538&ns=0
dbo:wikiPageLength: 44024
foaf:isPrimaryTopicOf: wikipedia-en:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Frank_Westheimer
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Gene_Ontology
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Glossary_of_biology
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: n35:_A–L
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Conformational_change
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Conformational_proofreading
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Convergent_evolution
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:LOC101928193
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Benzoate_degradation_via_hydroxylation
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Life
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Bog_iron
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Stephen_J._Benkovic
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbp:fields: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:academicDiscipline: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Committed_step
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Leslie_Dutton
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Peter_Wright_(scientist)
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Macromolecule
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein_structure
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Taq_polymerase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Transition_state_theory
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Balaji_Prakash
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Active_site
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Adaptor_hypothesis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Iron–sulfur_world_hypothesis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:July_1913
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Katal
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Loline_alkaloid
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Alan_Fersht
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Alan_R._Battersby
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Amnon_Albeck
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Cutinase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Dan_T._Major
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Daniel_E._Koshland_Jr.
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Alternative_oxidase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Farnesyl-diphosphate_farnesyltransferase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Barnase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Nicotinamide_adenine_dinucleotide
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Nigel_Scrutton
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Nikolay_Kobozev_(scientist)
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:PA_clan_of_proteases
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Panellus_stipticus
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Diffusion-limited_enzyme
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Discovery_and_development_of_integrase_inhibitors
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Discovery_and_development_of_neuraminidase_inhibitors
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:History_of_Earth
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Keith_J._Laidler
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Kinetic_proofreading
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Supramolecular_chemistry
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein–ligand_complex
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Product_(chemistry)
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Marie-Paule_Pileni
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Henrik_Kacser
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Henry_A._Lardy
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbp:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Hyperbilirubinemia_in_adults
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Arieh_Warshel
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Aspartic_protease
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Jeremy_C._Smith
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Jeremy_R._Knowles
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbp:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:knownFor: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Coenzyme_A_transferases
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Cofactor_(biochemistry)
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:George_Paul_Hess
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Hexokinase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:High-nutrient,_low-chlorophyll_regions
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Honey
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Asparagine_peptide_lyase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Marcin_Hoffmann
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Metal-ion_catalysis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced-fit
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced-fit_model
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced_fit
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced_fit_model
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Metal-binding_protein
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Metalloexopeptidase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Methylmalonyl_CoA_epimerase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Mildred_Cohn
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Catalysis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Cation–π_interaction
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:RNase_MRP
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Serpin
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Substrate_channeling
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Malate_dehydrogenase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Nickel_superoxide_dismutase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Experimentum_crucis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Immobilized_enzyme
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Lysine_carboxypeptidase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Transition_state_analog
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Xylan
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Pancetta
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Evolvability
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Protein_metabolism
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Steroid_Delta-isomerase
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Molecular_demon
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Phospholipase_D
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Oxyanion_hole
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:SOBER1
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzymatic_Reactions
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzymatic_reaction
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_catalyzed_reaction
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_mechanism
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_mechanisms
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Enzyme_reaction
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Catalytic_mechanism
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Covalent_catalysis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced-fit_hypothesis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced_fit_model(enzyme)
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Induced_fit_model_(enzyme)
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Acyl-enzyme
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Acyl-enzyme_intermediate
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Acylenzyme
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Acylenzyme_intermediate
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Glycosyl-enzyme_intermediate
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Glycosyl_enzyme_intermediate
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Glycosylenzyme_intermediate
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: dbr:Nucleophilic_catalysis
dbo:wikiPageWikiLink: dbr:Enzyme_catalysis
dbo:wikiPageRedirects: dbr:Enzyme_catalysis

Subject Item: wikipedia-en:Enzyme_catalysis
foaf:primaryTopic: dbr:Enzyme_catalysis