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- Als Twin-Arginine Translocation (engl. für Twin-Arginin Transport), kurz Tat, auch Tat-System, wird in der Biochemie ein spezielles Transportsystem für Proteine in Pflanzen, Bakterien und Archaeen bezeichnet.Dieser Proteintransportweg wird in der pflanzlichen Thylakoidmembran sowie in der Plasmamembran von Bakterien und Archaeen zur Proteinsekretion genutzt. Er zählt zu den posttranslationalen Proteintransportwegen und ermöglicht im Gegensatz zum Sec-abhängigen Proteintransport den Transport von Proteinen im gefalteten Zustand. Entdeckt wurde der Tat-abhängige Proteintransport zuerst in Pflanzen, wo er zunächst als ΔpH-abhängiger Proteintransport beschrieben wurde, da der Protonengradient ΔP über der Thylakoidmembran durch chemiosmotische Kopplung als Energiequelle für den Transport dient. Diese Abhängigkeit ist allerdings mittlerweile umstritten. Auch in Bakterien, den evolutionären Vorläufern der Chloroplasten (s. Endosymbiontentheorie) wurde der Tat-Weg gefunden. Bislang wurden drei Membranproteine identifiziert, die essenziell für den Transport sind. Diese werden als TatA, TatB und TatC bezeichnet. Ursprünglich wurden die Proteine im pflanzlichen System als Tha4 (TatA), Hcf106 (TatB) und cpTatC (TatC) bezeichnet. Weiterhin wird z. B. in dem Bakterium Escherichia coli ein weiteres Protein TatE gefunden, welches aber offensichtlich in seiner Funktion dem TatA Protein entspricht. Weiterhin sind Bakterien bekannt, welche lediglich zwei der oben genannten Proteine benötigen (TatA und TatC in Bacillus subtilis). Proteine, die über den Tat-Weg transportiert werden, verfügen am N-Terminus über ein Signalpeptid. Der Name twin-arginine translocation leitet sich von diesem Signalpeptid ab, da dieses das charakteristische Sequenzmotiv (S/T)-R-R-x-F-L-K (im Einbuchstabencode) enthält, das unter anderem aus zwei nebeneinander liegenden Argininresten (engl. twin-arginine motif) besteht. Nach abgeschlossenem Transport des Proteins über die Membran wird das Signalpeptid durch eine Signalpeptidase abgespalten. (de)
- The twin-arginine translocation pathway (Tat pathway) is a protein export, or secretion pathway found in plants, bacteria, and archaea. In contrast to the Sec pathway which transports proteins in an unfolded manner, the Tat pathway serves to actively translocate folded proteins across a lipid membrane bilayer. In plants, the Tat translocase is located in the thylakoid membrane of the chloroplast, where it acts to export proteins into the thylakoid lumen. In bacteria, the Tat translocase is found in the cytoplasmic membrane and serves to export proteins to the cell envelope, or to the extracellular space. The existence of a Tat translocase in plant mitochondria is also proposed. In the plant thylakoid membrane and in Gram-negative bacteria the Tat translocase is composed of three essential membrane proteins; TatA, TatB, and TatC. In the most widely studied Tat pathway, that of the Gram-negative bacterium Escherichia coli, these three proteins are expressed from an operon with a fourth Tat protein, TatD, which is not required for Tat function. A fifth Tat protein TatE that is homologous to the TatA protein is present at a much lower level in the cell than TatA and is not believed to play any significant role in Tat function. The Tat pathways of Gram-positive bacteria differ in that they do not have a TatB component. In these bacteria the Tat system is made up from a single TatA and TatC component, with the TatA protein being bifunctional and fulfilling the roles of both E. coli TatA and TatB. The name of the Tat pathway relates to a highly conserved twin-arginine leader motif (S/TRRXFLK) which is found in the N terminal Signal peptide of the corresponding passenger proteins. The signal peptide is removed by a signal peptidase after release of the transported protein from the Tat complex. At least two TatC molecules co-exist within each Tat translocon. (en)
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- Als Twin-Arginine Translocation (engl. für Twin-Arginin Transport), kurz Tat, auch Tat-System, wird in der Biochemie ein spezielles Transportsystem für Proteine in Pflanzen, Bakterien und Archaeen bezeichnet.Dieser Proteintransportweg wird in der pflanzlichen Thylakoidmembran sowie in der Plasmamembran von Bakterien und Archaeen zur Proteinsekretion genutzt. Er zählt zu den posttranslationalen Proteintransportwegen und ermöglicht im Gegensatz zum Sec-abhängigen Proteintransport den Transport von Proteinen im gefalteten Zustand. (de)
- The twin-arginine translocation pathway (Tat pathway) is a protein export, or secretion pathway found in plants, bacteria, and archaea. In contrast to the Sec pathway which transports proteins in an unfolded manner, the Tat pathway serves to actively translocate folded proteins across a lipid membrane bilayer. In plants, the Tat translocase is located in the thylakoid membrane of the chloroplast, where it acts to export proteins into the thylakoid lumen. In bacteria, the Tat translocase is found in the cytoplasmic membrane and serves to export proteins to the cell envelope, or to the extracellular space. The existence of a Tat translocase in plant mitochondria is also proposed. (en)
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- Twin Arginine Translocation (de)
- Twin-arginine translocation pathway (en)
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