| dbo:abstract
|
- الجسم الضدي أحادي النطاق (بالإنجليزية: single-domain antibody)، المعروف أيضًا بالجسم النانوي، قطعة من الضد تتألف من نطاق ضدي متغير أحادي القسيمة. يستطيع هذا القسم الارتباط انتقائيًا بمولد الضد النوعي مثل الجسم الضدي الكامل. يبلغ وزنه الجزيئي 12-15 كيلو دالتون فقط، وهو أصغر بكثير من الضد العادي (150-160 كيلو دالتون) الذي يحمل سلسلتين بروتينيتين ثقيلتين وسلسلتين خفيفتين، وأصغر أيضًا من قطع «فاب» (القطع الرابطة لمولد الضد، 50 كيلو دالتون تقريبًا، وتتألف من سلسلة خفيفة واحدة ونصف سلسلة ثقيلة) وقطع السلاسل المفردة المتغيرة (25 كيلو دالتون تقريبًا، وتتألف من نطاقين متغيرين، أحدهما من السلسلة الخفيفة والآخر من الثقيلة). كُشف أول جسم ضدي أحادي النطاق مُشتق من أضداد ثقيلة السلسلة في الجمليات، وسُمي قطع في إتش إتش. تملك الأسماك الغضروفية أيضًا أضدادًا مؤلفةً من سلاسل ثقيلة (مستقبل مولد الضد الجديد للغلوبيولين المناعي «إن إيه آر») يمكن من خلاله الحصول على أضداد أحادية النطاق تُسمى في إن إيه آر. يمكن أيضًا اتباع طرق بديلة لتقسيم النطاقات المتغيرة ثنائية القسيمات من الغلوبيولين المناعي الأصلي جي الموجود في البشر أو الفئران إلى قسيمات أحادية. تعتمد أغلب الأبحاث المتوافرة حاليًا حول الأضداد أحادية النطاق على نطاقات السلسة الثقيلة المتغيرة، لكن الأجسام النانوية المشتقة من السلاسل الخفيفة أظهرت أيضًا قدرتها على الارتباط نوعيًا إلى الحاتمات المستهدفة. يبدو أن الأضداد الجملية أحادية النطاق تملك خصائص نوعيةً مماثلةً للأضداد العادية، وتكون أكثر قوةً منها في بعض الحالات. يمكن عزل هذه الأضداد بسهولة باستخدام إجراء غسل العاثيات ذاته المستخدم في عزل الأضداد الاعتيادية، وهذا يسمح بزرعها في الزجاج بتراكيز مرتفعة. يسمح الحجم الصغير والنطاق المفرد لهذه الأضداد بالدخول إلى الخلايا الجرثومية بسهولة لتبدأ الإنتاج بكميات كبيرة، وهذا يجعلها مثاليةً للأهداف البحثية. أًجريت أبحاث عديدة على الأضداد أحادية النطاق لاستخدامها في تطبيقات صيدلانية متعددة، ومن المحتمل أن تُستخدم في علاج متلازمة الشريان التاجي الحادة والسرطان ومرض آلزهايمر. (ar)
- Los nanoanticuerpos, también llamados nanobodies, anticuerpos de dominio simple o anticuerpos VHH, son un tipo de anticuerpos derivados de camélidos, siendo mucho más pequeños que los habituales, que son gigantes para los estándares moleculares, ya que cada uno de ellos es un conglomerado de dos cadenas pesadas y dos ligeras, plegados de manera intrincada y ligados a azúcares complejos, mientras que los nanoanticuerpos son proteínas relativamente sencillas con un tamaño aproximado de un décimo del tamaño del correspondiente en los humanos y de apenas unos nanómetros de longitud. Tras el descubrimiento de que los camélidos (camellos, llamas y vicuñas) poseen anticuerpos enteramente funcionales que carecen de cadenas ligeras, se desarrolló la tecnología de los nanoanticuerpos para explotar estas estructuras. Se ha investigado las posibles aplicaciones farmacéuticas, y en especial su uso potencial en el tratamiento del Cáncer y la enfermedad de Alzheimer. (es)
- Einzeldomänenantikörper, auch Nanobodies oder Nanoantikörper genannt, sind , die aus einer einzelnen, monomeren variablen Domäne eines Antikörpers aufgebaut sind. Im einfachsten Fall bestehen sie aus den monomeren variablen Domänen von Schwere-Ketten-Antikörpern, die von Vertretern der Familie der Kamele und von Knorpelfischen produziert werden, und werden je nach Herkunft auch als VHH- oder VNAR-Fragmente (Variable New Antigen Receptor) bezeichnet. Alternativ dazu können Einzeldomänenantikörper auch durch Monomerisierung der dimeren variablen Domänen konventioneller Antikörper von Maus oder Mensch mit Hilfe gentechnischer Methoden gewonnen werden. Mit einer Molekülmasse von etwa 12–15 kDa sind sie die kleinsten Antikörperfragmente, die zur Antigenerkennung befähigt sind. Auf Grund ihrer geringen Molekülmasse und wegen ihrer besonderen physikochemischen Eigenschaften besteht die Hoffnung, dass Einzeldomänenantikörper als neuartige Arzneistoffe zur Behandlung von Krankheiten wie dem akuten Koronarsyndrom oder der rheumatoiden Arthritis eingesetzt werden können. (de)
- Un anticorps à domaine unique (sdAb, de l'anglais : single-domain antibody), également connu sous le nom de nanocorps, est un fragment d'anticorps composé d'un seul domaine d'anticorps variable monomère. Comme un anticorps entier, il est capable de se lier sélectivement à un antigène spécifique. Avec un poids moléculaire de seulement 12 à 15 kDa, les anticorps à domaine unique sont beaucoup plus petits que les anticorps communs (150 à 160 kDa) qui sont composés de deux chaînes de protéines lourdes et de deux chaînes légères, et même plus petits que les fragments Fab (~ 50 kDa, une chaîne légère et une demi-chaîne lourde) et des fragments variables à chaîne unique (~ 25 kDa, deux domaines variables, l'un issu d'une chaîne légère et l'autre d'une chaîne lourde). Les premiers anticorps à domaine unique ont été conçus à partir d' anticorps à chaîne lourde trouvés chez les camélidés ; ils sont appelés fragments VHH. Les poissons cartilagineux possèdent également des anticorps à chaîne lourde (IgNAR, de l'anglais immunoglobuline new antigen receptor, « récepteur des nouveaux antigènes d'immunoglobuline »), à partir desquels des anticorps à domaine unique appelés fragments VNAR peuvent être obtenus. Une approche alternative consiste à diviser les domaines variables dimériques de l'immunoglobuline G (IgG) commune des humains ou des souris en monomères. Bien que la plupart des recherches sur les anticorps à domaine unique soient actuellement basées sur des domaines variables de chaîne lourde, il a également été démontré que les nanocorps dérivés de chaînes légères se lient spécifiquement aux épitopes cibles. Il a été démontré que les anticorps de camélidés à domaine unique sont tout aussi spécifiques qu'un anticorps ordinaire et, dans certains cas, sont plus robustes. De plus, ils sont facilement isolés en utilisant la même procédure de panoramique de phage que celle utilisée pour les anticorps traditionnels, ce qui leur permet d'être cultivés in vitro en grandes concentrations. La taille plus petite et le domaine unique facilitent la transformation de ces anticorps en cellules bactériennes pour la production en masse, ce qui les rend idéaux à des fins de recherche. Des anticorps à domaine unique font l'objet de recherches pour de multiples applications pharmaceutiques et pourraient être utilisés dans le traitement du syndrome coronarien aigu, du cancer et de la maladie d'Alzheimer. (fr)
- A single-domain antibody (sdAb), also known as a nanobody, is an antibody fragment consisting of a single monomeric variable antibody domain. Like a whole antibody, it is able to bind selectively to a specific antigen. With a molecular weight of only 12–15 kDa, single-domain antibodies are much smaller than common antibodies (150–160 kDa) which are composed of two heavy protein chains and two light chains, and even smaller than Fab fragments (~50 kDa, one light chain and half a heavy chain) and single-chain variable fragments (~25 kDa, two variable domains, one from a light and one from a heavy chain). The first single-domain antibodies were engineered from heavy-chain antibodies found in camelids; these are called VHH fragments. Cartilaginous fishes also have heavy-chain antibodies (IgNAR, 'immunoglobulin new antigen receptor'), from which single-domain antibodies called VNAR fragments can be obtained. An alternative approach is to split the dimeric variable domains from common immunoglobulin G (IgG) from humans or mice into monomers. Although most research into single-domain antibodies is currently based on heavy chain variable domains, nanobodies derived from light chains have also been shown to bind specifically to target epitopes. Camelid nanobodies have been shown to be just as specific as antibodies, and in some cases they are more robust. They are easily isolated using the same phage panning procedure used for antibodies, allowing them to be cultured in vitro in large concentrations. The smaller size and single domain make these antibodies easier to transform into bacterial cells for bulk production, making them ideal for research purposes. Single-domain antibodies are being researched for multiple pharmaceutical applications, and have potential for use in the treatment of acute coronary syndrome, cancer, Alzheimer's disease, and Covid-19. (en)
- Un anticorpo a dominio singolo (sdAb), noto anche come nanobody, è un frammento di anticorpo costituito da un singolo dominio di anticorpo monomerico variabile. Come un intero anticorpo, è in grado di legarsi selettivamente a uno specifico antigene. Con un peso molecolare di soli 12-15 kDa, gli anticorpi a dominio singolo sono molto più piccoli degli anticorpi comuni (150-160 kDa) che sono composti da due catene proteiche pesanti e due catene leggere, e anche più piccoli dei frammenti (~ 50 kDa, una catena leggera e mezza catena pesante) e frammenti variabili a catena singola(~ 25 kDa, due domini variabili, uno da una catena leggera e uno da una catena pesante). Uno squalo (a sinistra) e un anticorpo a catena pesante di camelide (al centro) rispetto a un comune anticorpo (a destra). Le catene pesanti sono mostrate in una tonalità più scura, le catene leggere in una tonalità più chiara. VH e V L sono i domini variabili. I primi anticorpi a dominio singolo sono stati trovati partendo da anticorpi a catena pesante trovati nei camelidi; questi sono chiamati VH frammenti H. I pesci cartilaginei hanno anche anticorpi a catena pesante (IgNAR, "nuovo recettore dell'antigene dell'immunoglobulina"), da cui è possibile ottenere anticorpi a dominio singolo chiamati frammenti VNAR. Un approccio alternativo consiste nello scindere i domini delle variabili dimeriche dalle comuni immunoglobuline G (IgG) da esseri umani o topi in monomeri. Sebbene la maggior parte della ricerca sugli anticorpi a dominio singolo sia attualmente basata su domini variabili della catena pesante, è stato anche dimostrato che i nanobodies derivati dalle catene leggere si legano specificamente agli epitopi bersaglio. È stato dimostrato che gli anticorpi dei camelidi a dominio singolo sono specifici quanto un normale anticorpo e in alcuni casi sono più robusti. Inoltre, sono facilmente isolati utilizzando la stessa procedura di panning dei fagi utilizzata per gli anticorpi tradizionali, consentendo loro di essere coltivati in vitro in grandi concentrazioni. Le dimensioni ridotte e il dominio singolo rendono questi anticorpi più facili da trasformare in cellule batteriche per la produzione di massa, rendendoli ideali per scopi di ricerca. Gli anticorpi a dominio singolo sono oggetto di ricerca per molteplici applicazioni farmaceutiche e hanno un potenziale per l'uso nel trattamento della sindrome coronarica acuta, cancro della malattia di Alzheimer. (it)
- ナノボディ(nanobody)とは抗体から遺伝子工学的に改変することで得られた抗原を認識する最小のタンパク質断片である。単鎖抗体とも呼ぶ。多くの場合、アルパカなどのラクダ科の動物を免役し、その上でB細胞を回収して反応する抗体を作るcDNAを単離する。そこから、抗原認識部位のみを遺伝子工学的に切り出して用いる。 ウサギなどから得られるポリクローナル抗体に比較して再現性が高い実験が可能であることや、通常の抗体に比べて小さいことを利用してを用いた免疫組織化学に用いる。また、アミノ酸配列さえ判っていればcDNAを人工的に合成し、大腸菌や昆虫細胞に多量に産生させることや、細胞内に発現させることも可能である。またその他のタンパク質と融合して発現することも可能である。 (ja)
- Um anticorpo de domínio único (sdAb), também conhecido como nanocorpo, é um fragmento de anticorpo que consiste em um único domínio de anticorpo monomérico variável. Como um anticorpo inteiro, é capaz de se ligar seletivamente a um antígeno específico. Com um peso molecular de apenas 12–15 kDa, os anticorpos de domínio único são muito menores que os anticorpos comuns (150–160 kDa), compostos de duas cadeias pesadas de proteínas e duas cadeias leves e ainda menores que os fragmentos Fab (~50 kDa , uma cadeia leve e meia cadeia pesada) e fragmentos variáveis de cadeia única (~25 kDa, dois domínios variáveis, um da cadeia leve e outro da cadeia pesada).Os anticorpos camelídeos de domínio único demonstraram ser tão específicos quanto um anticorpo comum e, em alguns casos, são mais robustos. Além disso, eles são facilmente isolados usando o mesmo procedimento de panagem de fagos usado para anticorpos tradicionais, permitindo que sejam cultivados in vitro em grandes concentrações. O tamanho menor e o domínio único facilitam a transformação desses anticorpos em células bacterianas para produção em massa, tornando-os ideais para fins de pesquisa.Os anticorpos de domínio único estão sendo pesquisados para múltiplas aplicações farmacêuticas e têm potencial para uso no tratamento de síndrome coronariana aguda, câncer e doença de Alzheimer. (pt)
- 单域抗体（sdAb）是指包含了抗体中单个可变域的片段，开发这一技术的公司称为纳体（Nanobody）。和完整的抗体一样，它可以选择性的和特定抗原结合。与完整抗体的150－160kDa的质量相比，单域抗体则显得小得多，大约只有12－15kDa，这是因为前者包含了两条和两条。即便和包含一条轻链和半条重链的的约50kDa，或者含有两个可变域分别来自轻链和重链的的约25kDa，也显得更小。 第一个单域抗体是从骆驼的中人造工程制作出来的，称为“VHH区段”。软骨鱼也有重链抗体（IgNAR，免疫球蛋白新抗原感受器Immunoglobulin new antigen receptor的缩写），从该类抗体也可以制作出称为“VNAR区段”的单域抗体。另一种制作方法是将普通的、含有两种可变区的人或鼠IgG抗体分解成单域抗体。尽管大多数对单域抗体的研究都是基于重链可变区的，但轻链所发展出来的纳体也展现出可以与目标抗原的抗原表位特异结合的能力。 单域抗体正被研究用于多种制药应用场景，并且在治疗、癌症和阿兹海默病等上面具有前景。 (zh)
- Однодоменні антитіла або нанотіло - фрагмент антитіла , що складається з одного мономерного варіабельного домену антитіла. Як і ціле антитіло, воно здатне вибірково зв’язуватися зі специфічним антигеном. Маючи молекулярну масу лише 12–15 кДа, однодоменні антитіла набагато менші, ніж звичайні антитіла (150–160 кДа), які складаються з двох важких білкових ланцюгів і двох легких ланцюгів, і навіть менші, ніж фрагменти Fab (~50 кДа, один легкий ланцюг і половина важкого ланцюга) і одноланцюгові варіабельні фрагменти(~25 кДа, два варіабельні домени, один від легкого, а інший від важкого ланцюга). Перші однодоменні антитіло були сконструйовані з важких ланцюгів антитіл, знайдених у верблюдів; вони називаються фрагментами VH . Хрящові риби також мають антитіла важкого ланцюга (IgNAR, «рецептор нового антигену імуноглобуліну»), з яких можна отримати однодоменні антитіла, які називаються фрагментами V NAR . Альтернативний підхід полягає у відокремленні димерних варіабельних доменів від звичайного імуноглобуліну G(IgG) людини або миші в мономери. Хоча більшість досліджень однодоменних антитіл в даний час базується на варіабельних доменах важкого ланцюга, було також показано, що нанотіла, отримані з легких ланцюгів, специфічно зв’язуються з цільовими епітопами. Було показано, що нанотіла верблюдів такі ж специфічні, як і антитіла, а в деяких випадках вони більш стійкі. Їх легко виділити за допомогою тієї ж процедури фагового пенінгу, яка використовується для антитіл, що дозволяє культивувати їх in vitro у великих концентраціях. Менший розмір і єдиний домен полегшують трансформацію цих антитіл у бактеріальні клітини для масового виробництва, що робить їх ідеальними для дослідницьких цілей. Однодоменні антитіла досліджуються для багатьох фармацевтичних застосувань і мають потенціал для використання в лікуванні гострого коронарного синдрому , раку , хвороби Альцгеймера і Covid-19. and Covid-19. Нанотіло – це пептидний ланцюг довжиною близько 110 амінокислот , що включає один (VH ) антитіла важкого ланцюга або звичайного IgG. Ці пептиди мають таку ж спорідненість до антигенів, як і цілі антитіла, але є більш термостійкими та стійкими до миючих засобів і високих концентрацій сечовини. Антитіла, отримані з верблюжих і рибних антитіл, є менш ліпофільними і краще розчиняються у воді завдяки своїй визначальній комплементарності області 3 (CDR3), яка утворює розширену петлю, що охоплює ліпофільну ділянку, яка зазвичай зв’язується з легким ланцюгом. На відміну від звичайних антитіл, у дослідженні 1999 року два з шести однодоменних антитіл витримали температуру 90 °C (194 °F), не втрачаючи своєї здатності зв'язувати антигени. Стійкість до шлункової кислоти та протеаз залежить від послідовності амінокислот. Було показано, що деякі види активні в кишечнику після перорального застосування , але їх низька абсорбція з кишечника перешкоджає розвитку системно активних однодоменних антитіл при пероральному введенні. Однодоменні антитіла дозволяють застосовувати широкий спектр як у біотехніці, так і в терапії завдяки їх малому розміру, простому виробництву та високій спорідненості. Біотехнологічні та діагностичні Злиття флуоресцентного білка з нанотілом генерує так зване . Хромотіла можна використовувати для розпізнавання та відстеження мішеней у різних компартментах живих клітин. Таким чином, вони можуть розширити можливості мікроскопії живих клітин і дозволять проводити нові функціональні дослідження. З’єднання анти - GFP нанотіла з моновалентною матрицею, яка називається GFP-nanotrap, дозволяє ізолювати білки GFP-злиття та їх взаємодіючі партнери для подальшого біохімічного аналізу. Локалізація однієї молекули за допомогою методів візуалізації з надвисокою роздільною здатністю вимагає спеціальної доставки у безпосередній близькості від цільового білка. Через їх великий розмір використання антитіл, поєднаних з органічними барвниками, часто може призвести до оманливого сигналу через відстань між флуорофором і цільовим білком. Злиття органічних барвників з анти-GFP нанотілами, націленими на GFP-мічені білки, забезпечує нанометрову просторову роздільну здатність і мінімальну помилку зв’язування через малий розмір і високу спорідненість. Дивіденд розміру нанотіл також сприяє кореляційній світлоелектронній мікроскопії дослідження. Без будь-якого пермеабілізуючого агента цитоплазма хімічно фіксованих клітин легко доступна для нанотіл, позначених флуорофором. Їх невеликий розмір також дозволяє їм глибше проникати в об’ємні зразки, ніж звичайні антитіла. Висока ультраструктурна якість зберігається в тканині, яка зображена флуоресцентним мікроскопом, а потім електронним мікроскопом. Це особливо корисно для нейронаукових досліджень, які потребують як молекулярного маркування, так і електронно-мікроскопічного зображення. У діагностичних застосуваннях біосенсорів нанотіла можуть використовуватися перспективно як інструмент. Завдяки невеликому розміру їх можна щільніше з’єднувати на поверхнях біосенсорів. На додаток до їх переваг у націленні на менш доступні епітопи, їх конформаційна стабільність також призводить до більшої стійкості до умов регенерації поверхні. Після іммобілізації однодоменних антитіл на поверхнях датчиків , що сприймають простатоспецифічний антиген людини (hPSA), було протестовано. Нанотіла перевершили класичні антитіла у виявленні клінічно значущих концентрацій hPSA. Щоб збільшити ймовірність кристалізації цільової молекули, нанотіла можна використовувати як шаперони кристалізації. Як допоміжні білки, вони можуть зменшити конформаційну неоднорідність шляхом зв’язування та стабілізації лише підмножини конформаційних станів. Вони також можуть маскувати поверхні, що перешкоджають кристалізації, одночасно розширюючи області, які утворюють кристалічні контакти. Терапевтичний Однодоменні антитіла були випробувані як новий проти кількох мішеней. У мишей, інфікованих вірусом грипу А підтипу H5N1, нанотіла, спрямовані проти гемаглютиніну, пригнічували реплікацію вірусу H5N1 in vivo та знижували захворюваність і смертність. Показано, що нанотіла, націлені на домен зв’язування клітинного рецептора факторів вірулентності токсину А та токсину В Clostridium difficile , нейтралізують цитопатичні ефекти у фібробластах in vitro . нанотіл, що розпізнають антигенпрезентуючі клітини, успішно використовувалися для виявлення пухлин або цілеспрямованої доставки антигену для створення сильної імунної відповіді. Розроблено та успішно протестовано пероральні однодоменні антитіла проти діареї, викликаної E. coli у поросят. Інші захворювання шлунково-кишкового тракту , такі як запальні захворювання кишечника та , також є можливими мішенями для пероральних однодоменних антитіл. Стійкі до миючих засобів види, спрямовані на поверхневий білок Malassezia furfur , були створені для використання в шампунях проти лупи . Як підхід до фототермічної терапії нанотіла, що зв’язуються з антигеном HER2 , який надмірно експресується в клітинах раку молочної залози та яєчників, були кон’юговані з розгалуженими наночастинками золота. Пухлинні клітини знищували фототермічно за допомогою лазера в тестовому середовищі. , однодоменне антитіло, націлене на фактор фон Віллебранда, проходить клінічні випробування для профілактики тромбозу у пацієнтів з гострим коронарним синдромом. У вересні 2009 року було розпочато дослідження II фази ALX-0081 при шкірному коронарному втручанні високого ризику . A study examining ALX-0081 in high risk has started in September 2009. очікує, що їхні нанотіла можуть подолати гематоенцефалічний бар’єр і проникнути у великі солідні пухлини легше, ніж цілі антитіла, що дозволить розробити ліки проти раку мозку . Нещодавно було ідентифіковано нанотіла, які міцно зв’язуються з доменом RBD спайкового білка бетакоронавірусів (включаючи SARS-CoV-2 , який викликає COVID-19 ) і блокують взаємодію спайку з клітинним рецептором ACE2. Повідомлялося про застосування різних однодоменних антитіл (нанотіл) для профілактики та лікування інфекції, викликаної різними високопатогенними коронавірусами людини (HPhCoV). Нещодавно було висвітлено перспективи, ефективність і проблеми використання нанотіл для зв’язування та нейтралізації SARS-CoV-2 і подібних. Джерела (uk)
|
| rdfs:comment
|
- ナノボディ(nanobody)とは抗体から遺伝子工学的に改変することで得られた抗原を認識する最小のタンパク質断片である。単鎖抗体とも呼ぶ。多くの場合、アルパカなどのラクダ科の動物を免役し、その上でB細胞を回収して反応する抗体を作るcDNAを単離する。そこから、抗原認識部位のみを遺伝子工学的に切り出して用いる。 ウサギなどから得られるポリクローナル抗体に比較して再現性が高い実験が可能であることや、通常の抗体に比べて小さいことを利用してを用いた免疫組織化学に用いる。また、アミノ酸配列さえ判っていればcDNAを人工的に合成し、大腸菌や昆虫細胞に多量に産生させることや、細胞内に発現させることも可能である。またその他のタンパク質と融合して発現することも可能である。 (ja)
- 单域抗体（sdAb）是指包含了抗体中单个可变域的片段，开发这一技术的公司称为纳体（Nanobody）。和完整的抗体一样，它可以选择性的和特定抗原结合。与完整抗体的150－160kDa的质量相比，单域抗体则显得小得多，大约只有12－15kDa，这是因为前者包含了两条和两条。即便和包含一条轻链和半条重链的的约50kDa，或者含有两个可变域分别来自轻链和重链的的约25kDa，也显得更小。 第一个单域抗体是从骆驼的中人造工程制作出来的，称为“VHH区段”。软骨鱼也有重链抗体（IgNAR，免疫球蛋白新抗原感受器Immunoglobulin new antigen receptor的缩写），从该类抗体也可以制作出称为“VNAR区段”的单域抗体。另一种制作方法是将普通的、含有两种可变区的人或鼠IgG抗体分解成单域抗体。尽管大多数对单域抗体的研究都是基于重链可变区的，但轻链所发展出来的纳体也展现出可以与目标抗原的抗原表位特异结合的能力。 单域抗体正被研究用于多种制药应用场景，并且在治疗、癌症和阿兹海默病等上面具有前景。 (zh)
- الجسم الضدي أحادي النطاق (بالإنجليزية: single-domain antibody)، المعروف أيضًا بالجسم النانوي، قطعة من الضد تتألف من نطاق ضدي متغير أحادي القسيمة. يستطيع هذا القسم الارتباط انتقائيًا بمولد الضد النوعي مثل الجسم الضدي الكامل. يبلغ وزنه الجزيئي 12-15 كيلو دالتون فقط، وهو أصغر بكثير من الضد العادي (150-160 كيلو دالتون) الذي يحمل سلسلتين بروتينيتين ثقيلتين وسلسلتين خفيفتين، وأصغر أيضًا من قطع «فاب» (القطع الرابطة لمولد الضد، 50 كيلو دالتون تقريبًا، وتتألف من سلسلة خفيفة واحدة ونصف سلسلة ثقيلة) وقطع السلاسل المفردة المتغيرة (25 كيلو دالتون تقريبًا، وتتألف من نطاقين متغيرين، أحدهما من السلسلة الخفيفة والآخر من الثقيلة). (ar)
- Einzeldomänenantikörper, auch Nanobodies oder Nanoantikörper genannt, sind , die aus einer einzelnen, monomeren variablen Domäne eines Antikörpers aufgebaut sind. Im einfachsten Fall bestehen sie aus den monomeren variablen Domänen von Schwere-Ketten-Antikörpern, die von Vertretern der Familie der Kamele und von Knorpelfischen produziert werden, und werden je nach Herkunft auch als VHH- oder VNAR-Fragmente (Variable New Antigen Receptor) bezeichnet. Alternativ dazu können Einzeldomänenantikörper auch durch Monomerisierung der dimeren variablen Domänen konventioneller Antikörper von Maus oder Mensch mit Hilfe gentechnischer Methoden gewonnen werden. Mit einer Molekülmasse von etwa 12–15 kDa sind sie die kleinsten Antikörperfragmente, die zur Antigenerkennung befähigt sind. Auf Grund ihrer g (de)
- Los nanoanticuerpos, también llamados nanobodies, anticuerpos de dominio simple o anticuerpos VHH, son un tipo de anticuerpos derivados de camélidos, siendo mucho más pequeños que los habituales, que son gigantes para los estándares moleculares, ya que cada uno de ellos es un conglomerado de dos cadenas pesadas y dos ligeras, plegados de manera intrincada y ligados a azúcares complejos, mientras que los nanoanticuerpos son proteínas relativamente sencillas con un tamaño aproximado de un décimo del tamaño del correspondiente en los humanos y de apenas unos nanómetros de longitud. Tras el descubrimiento de que los camélidos (camellos, llamas y vicuñas) poseen anticuerpos enteramente funcionales que carecen de cadenas ligeras, se desarrolló la tecnología de los nanoanticuerpos para explotar e (es)
- Un anticorps à domaine unique (sdAb, de l'anglais : single-domain antibody), également connu sous le nom de nanocorps, est un fragment d'anticorps composé d'un seul domaine d'anticorps variable monomère. Comme un anticorps entier, il est capable de se lier sélectivement à un antigène spécifique. Avec un poids moléculaire de seulement 12 à 15 kDa, les anticorps à domaine unique sont beaucoup plus petits que les anticorps communs (150 à 160 kDa) qui sont composés de deux chaînes de protéines lourdes et de deux chaînes légères, et même plus petits que les fragments Fab (~ 50 kDa, une chaîne légère et une demi-chaîne lourde) et des fragments variables à chaîne unique (~ 25 kDa, deux domaines variables, l'un issu d'une chaîne légère et l'autre d'une chaîne lourde). (fr)
- A single-domain antibody (sdAb), also known as a nanobody, is an antibody fragment consisting of a single monomeric variable antibody domain. Like a whole antibody, it is able to bind selectively to a specific antigen. With a molecular weight of only 12–15 kDa, single-domain antibodies are much smaller than common antibodies (150–160 kDa) which are composed of two heavy protein chains and two light chains, and even smaller than Fab fragments (~50 kDa, one light chain and half a heavy chain) and single-chain variable fragments (~25 kDa, two variable domains, one from a light and one from a heavy chain). (en)
- Un anticorpo a dominio singolo (sdAb), noto anche come nanobody, è un frammento di anticorpo costituito da un singolo dominio di anticorpo monomerico variabile. Come un intero anticorpo, è in grado di legarsi selettivamente a uno specifico antigene. Con un peso molecolare di soli 12-15 kDa, gli anticorpi a dominio singolo sono molto più piccoli degli anticorpi comuni (150-160 kDa) che sono composti da due catene proteiche pesanti e due catene leggere, e anche più piccoli dei frammenti (~ 50 kDa, una catena leggera e mezza catena pesante) e frammenti variabili a catena singola(~ 25 kDa, due domini variabili, uno da una catena leggera e uno da una catena pesante). (it)
- Um anticorpo de domínio único (sdAb), também conhecido como nanocorpo, é um fragmento de anticorpo que consiste em um único domínio de anticorpo monomérico variável. Como um anticorpo inteiro, é capaz de se ligar seletivamente a um antígeno específico. Com um peso molecular de apenas 12–15 kDa, os anticorpos de domínio único são muito menores que os anticorpos comuns (150–160 kDa), compostos de duas cadeias pesadas de proteínas e duas cadeias leves e ainda menores que os fragmentos Fab (~50 kDa , uma cadeia leve e meia cadeia pesada) e fragmentos variáveis de cadeia única (~25 kDa, dois domínios variáveis, um da cadeia leve e outro da cadeia pesada).Os anticorpos camelídeos de domínio único demonstraram ser tão específicos quanto um anticorpo comum e, em alguns casos, são mais robustos. Al (pt)
- Однодоменні антитіла або нанотіло - фрагмент антитіла , що складається з одного мономерного варіабельного домену антитіла. Як і ціле антитіло, воно здатне вибірково зв’язуватися зі специфічним антигеном. Маючи молекулярну масу лише 12–15 кДа, однодоменні антитіла набагато менші, ніж звичайні антитіла (150–160 кДа), які складаються з двох важких білкових ланцюгів і двох легких ланцюгів, і навіть менші, ніж фрагменти Fab (~50 кДа, один легкий ланцюг і половина важкого ланцюга) і одноланцюгові варіабельні фрагменти(~25 кДа, два варіабельні домени, один від легкого, а інший від важкого ланцюга). (uk)
|
.png?width=300)
.png){kind=link}
.png){kind=link}
