| dbo:abstract
|
- Les proteïnes ferro-sofre són proteïnes que es caracteritzen per la presència de centres ferro-sofre, que contenen diversos grups sulfur units entre dos i quatre àtoms de ferro en estats d'oxidació variables. Es poden trobar centres ferro-sofre en diverses metal·loproteïnes, com ara: ferredoxina, NADH deshidrogenasa, hidrogenases, coenzim Q - citocrom c reductasa, succinato-coenzim Q reductasa i nitrogenasa. Els centres ferro-sofre són més coneguts pel seu paper en les reaccions d'oxidació-reducció com a part del transport d'electrons mitocondrial: tant el complex I com el complex II tenen múltiples centres Fe-S. Posseeixen també altres funcions, com és el cas de la catàlisi de l'aconitasa, la generació de radicals en els enzims dependents de SAM, i com a donants de sofre en la biosíntesi de l'àcid lipoic i la biotina. A més, algunes proteïnes Fe-S regulen l'expressió gènica. Les proteïnes Fe-S són vulnerables a l'atac de l'òxid nítric biogènic. (ca)
- FeS protein (název pochází ze značek Fe – železo a S – síra) je bílkovina (vlastně metaloprotein), která obsahuje komplexy železa s anorganickou sírou a/nebo cysteinovými zbytky. Tyto tzv. („klastry“, „shluky“) jsou obvykle aktivními místy enzymů a mají důležité role v přenosu elektronů (typicky na stupních s nízkým redox potenciálem). Možná se podílely již na prastarých metabolických drahách v dobách, kdy byl život teprve v plenkách, a dodnes představují zásadní kofaktory v buňkách. (cs)
- البروتينات الحديدية-الكبريتية هي بروتينات تتميز بوجود تجمعات حديد-كبريت عنقودية في تركيبها، التي تتميز بوجود روابط كبريتيدية تربط بين مراكز أيونية مختلفة في حالات الأكسدة. توجد هذه البروتينات في عدد من البروتينات الفلزية مثل فيريدوكسين Ferredoxin NADH dehydrogenase والهيدروجيناز ومختزلة مرافق الإنزيم Q - سيتوكروم c ونازعة هيدروجين السكسينات والنتروجيناز. تلعب هذه البروتينات دوراً محورياً مهماً في تفاعلات أكسدة-اختزال الحيوية مثل الفسفرة التأكسدية؛وهي توجد في المسارات الاستقلابية في أغلب الكائنات الحية، لذلك فهي تشكل ركن أساسي في فرضية عالم الحديد والكبريت عن أصل الحياة. تكون الربيطات الطرفية في أغلب البروتينات الحديدية-الكبريتية على شكل ثيولات، مع وجود بعض الاستثناءات. (ar)
- Las proteínas hierro-azufre son proteínas que se caracterizan por la presencia de centros hierro-azufre, que contienen varios grupos sulfuro unidos a entre dos y cuatro átomos de hierro en estados de oxidación variables. Se pueden encontrar centros hierro-azufre en diversas metaloproteínas, tales como ferredoxina, NADH deshidrogenasa, hidrogenasas, coenzima Q - citocromo c reductasa, succinato-coenzima Q reductasa y nitrogenasa. Los centros hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de oxidación-reducción como parte del transporte de electrones mitocondrial: tanto el complejo I como el complejo II tienen múltiples centros Fe-S. Poseen también otras funciones, como es el caso de la catálisis en la aconitasa, la generación de radicales en las enzimas dependientes de SAM, y como donantes de azufre en la biosíntesis del ácido lipoico y la biotina. Además, algunas proteínas Fe-S regulan la expresión génica. Las proteínas Fe-S son vulnerables al ataque del óxido nítrico biogénico. (es)
- Iron–sulfur proteins (or iron–sulphur proteins in British spelling) are proteins characterized by the presence of iron–sulfur clusters containing sulfide-linked di-, tri-, and tetrairon centers in variable oxidation states. Iron–sulfur clusters are found in a variety of metalloproteins, such as the ferredoxins, as well as NADH dehydrogenase, hydrogenases, coenzyme Q – cytochrome c reductase, succinate – coenzyme Q reductase and nitrogenase. Iron–sulfur clusters are best known for their role in the oxidation-reduction reactions of electron transport in mitochondria and chloroplasts. Both Complex I and Complex II of oxidative phosphorylation have multiple Fe–S clusters. They have many other functions including catalysis as illustrated by aconitase, generation of radicals as illustrated by SAM-dependent enzymes, and as sulfur donors in the biosynthesis of lipoic acid and biotin. Additionally, some Fe–S proteins regulate gene expression. Fe–S proteins are vulnerable to attack by biogenic nitric oxide, forming dinitrosyl iron complexes. In most Fe–S proteins, the terminal ligands on Fe are thiolate, but exceptions exist. The prevalence of these proteins on the metabolic pathways of most organisms leads some scientists to theorize that iron–sulfur compounds had a significant role in the origin of life in the iron–sulfur world theory. (en)
- Une protéine fer-soufre, abrégée en protéine Fe-S, est une protéine non héminique possédant dans sa structure un cluster fer-soufre consistant en des groupes de deux, trois ou quatre atomes de fer — chacun dans un état d'oxydation propre — liés à des anions sulfure S2−. De tels clusters se trouvent dans diverses métalloprotéines telles que les ferrédoxines, la NADH déshydrogénase, les hydrogénases, la coenzyme Q-cytochrome c réductase, la succinate déshydrogénase et la nitrogénase. Les clusters fer-soufre sont bien connus pour leur participation dans les réactions d'oxydo-réduction dans la chaîne respiratoire mitochondriale, en particulier dans la NADH déshydrogénase (complexe I) et la succinate déshydrogénase (complexe II). De tels clusters interviennent également dans d'autres processus : comme catalyseurs dans le cas de l'aconitase, comme générateurs de radicaux dans le cas des enzymes à SAM, comme donneurs de soufre dans les biosynthèses de l'acide lipoïque et de la biotine, et même dans certains cas comme régulateurs de l'expression génétique. Les protéines fer-soufre sont sensibles au monoxyde de carbone biogénique. Leur prévalence dans les réactions du métabolisme cellulaire a conduit certains scientifiques à supposer un rôle déterminant pour les clusters fer-soufre dans l'origine de la vie, dans le cadre de scénarios d'abiogenèse appelés « hypothèse du monde fer-soufre » inspirés des observations réalisées autour des cheminées hydrothermales. (fr)
- 철-황 단백질(鐵黃蛋白質, 영어: iron–sulfur protein)은 다양한 산화 상태에서 황화물에 결합된 이철, 삼철, 사철 중심을 포함하는 철-황 클러스터의 존재를 특징으로 하는 단백질이다. 철-황 클러스터는 페레독신, NADH 탈수소효소, 수소화효소, , 석신산-조효소 Q 환원효소 및 질소고정효소와 같은 다양한 금속 단백질에서 발견된다. 철-황 클러스터는 미토콘드리아와 엽록체에서 전자전달과정의 산화환원반응에서의 역할로 가장 잘 알려져 있다. 산화적 인산화에 관여하는 복합체 I과 복합체 II는 둘 다 여러 개의 철-황 클러스터를 가지고 있다. 이들은 아코니테이스에 의해 설명되는 촉매작용, S-아데노실메티오닌(SAM)-의존성 효소에 의해 설명되는 라디칼 생성, 리포산 및 비오틴 생합성에서 황 공여체로서의 기능을 비롯한 다른 많은 기능들을 가지고 있다. 또한 일부 철-황 단백질은 유전자 발현을 조절한다. 철-황 단백질은 을 형성하는 생물생성성 산화 질소의 공격에 취약하다. 대부분의 철-황 단백질에서 Fe의 말단 리간드는 싸이올레이트이지만, 예외가 존재한다. 대부분의 생물체의 대사 경로에서 이러한 단백질이 널리 퍼져 있는 것은 일부 과학자들이 철-황 화합물이 에서 생명의 기원에 중요한 역할을 했다는 이론을 세우는 데 역할을 했다. (ko)
- 鉄硫黄タンパク質（てついおうタンパクしつ、iron-sulfur protein）は、酸化数が可変の二、三および四鉄中心を含む鉄・硫黄クラスターの存在で特徴づけられるタンパク質である。鉄硫黄クラスターはフェレドキシンや、ヒドロゲナーゼ、補酵素Qシトクロムcレダクターゼ、コハク酸デヒドロゲナーゼ、ニトロゲナーゼなど多くの金属タンパク質で見られる。最もよく知られる鉄硫黄クラスターの役割はミトコンドリアでの電子伝達にかかる酸化還元反応である。酸化的リン酸化の複合体Iおよび複合体IIはマルチプルな鉄硫黄クラスターを持つ。鉄硫黄タンパク質は他にもアコニターゼのような触媒（SAM依存型酵素に見られるラジカル生成）、リポ酸とビオチンの生合成における硫黄供与体など多くの機能を持つ。加えて、いくつかの鉄硫黄タンパク質は遺伝子発現も調節している。鉄硫黄タンパク質は生命活動によって発生した一酸化炭素からの攻撃に脆弱である。 (ja)
- Железо-серный белок - металлопротеин, содержащий комплексы железа с неорганическими остатками серы и/или . Эти так называемые железосерные кластеры обычно являются активными центрами ферментов и играют важную роль в переносе электронов (обычно при низких уровнях окислительно-восстановительного потенциала). Предполагается, что они могли быть вовлечены в метаболические пути древнейших микроогрганизмов. (ru)
- Uma proteína de ferro-enxofre é uma metaloproteína que contém um ou mais centros de ferro-enxofre, isto é, agrupamentos constituídos pelos elementos ferro e enxofre. Os centros de ferro-enxofre são cofactores ligados covalentemente à cadeia polipeptídica através das cadeias laterais de aminoácidos, frequentemente cisteínas. As proteínas de ferro-enxofre encontram-se em todos os seres vivos e desempenham funções diversas, desde a transferência de electrões entre outras proteínas, a catálise enzimática e regulação genética. (pt)
- 铁硫蛋白（英語：Iron-sulfur protein，或称为铁硫蛋白质）是一类蛋白质，其特征是其中存在着铁-硫簇，铁-硫簇中含有与硫连接着的二、三或四个铁中心，并可处于各种变化的氧化态上。铁-硫簇存在于多种金属蛋白之中，例如铁氧还蛋白、氢化酶、辅酶Q-细胞色素c氧化酶、琥珀酸脱氢酶，和固氮酶等。铁硫蛋白是粒線體中执行氧化磷酸化過程的重要成员，像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體（Complex I）及第二蛋白複合體（Complex II）都含有鐵硫簇。此外，像是順烏頭酸酶和SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇，另外硫辛酸及生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用、光合作用、羟化作用以及细菌的氢和氮的固定。 鐵硫蛋白可用基因表現來調控，且容易被一氧化氮破壞。(更多信息：鐵硫世界學說)
由于这些蛋白质在大多数生物体的代谢途径上的普遍性，导致一些科学家理论化铁-硫化合物在铁-硫世界理论中的生命起源的探讨中扮演重要角色。 (zh)
|
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageExternalLink
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 13805 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| dcterms:subject
| |
| rdf:type
| |
| rdfs:comment
|
- FeS protein (název pochází ze značek Fe – železo a S – síra) je bílkovina (vlastně metaloprotein), která obsahuje komplexy železa s anorganickou sírou a/nebo cysteinovými zbytky. Tyto tzv. („klastry“, „shluky“) jsou obvykle aktivními místy enzymů a mají důležité role v přenosu elektronů (typicky na stupních s nízkým redox potenciálem). Možná se podílely již na prastarých metabolických drahách v dobách, kdy byl život teprve v plenkách, a dodnes představují zásadní kofaktory v buňkách. (cs)
- 鉄硫黄タンパク質（てついおうタンパクしつ、iron-sulfur protein）は、酸化数が可変の二、三および四鉄中心を含む鉄・硫黄クラスターの存在で特徴づけられるタンパク質である。鉄硫黄クラスターはフェレドキシンや、ヒドロゲナーゼ、補酵素Qシトクロムcレダクターゼ、コハク酸デヒドロゲナーゼ、ニトロゲナーゼなど多くの金属タンパク質で見られる。最もよく知られる鉄硫黄クラスターの役割はミトコンドリアでの電子伝達にかかる酸化還元反応である。酸化的リン酸化の複合体Iおよび複合体IIはマルチプルな鉄硫黄クラスターを持つ。鉄硫黄タンパク質は他にもアコニターゼのような触媒（SAM依存型酵素に見られるラジカル生成）、リポ酸とビオチンの生合成における硫黄供与体など多くの機能を持つ。加えて、いくつかの鉄硫黄タンパク質は遺伝子発現も調節している。鉄硫黄タンパク質は生命活動によって発生した一酸化炭素からの攻撃に脆弱である。 (ja)
- Железо-серный белок - металлопротеин, содержащий комплексы железа с неорганическими остатками серы и/или . Эти так называемые железосерные кластеры обычно являются активными центрами ферментов и играют важную роль в переносе электронов (обычно при низких уровнях окислительно-восстановительного потенциала). Предполагается, что они могли быть вовлечены в метаболические пути древнейших микроогрганизмов. (ru)
- Uma proteína de ferro-enxofre é uma metaloproteína que contém um ou mais centros de ferro-enxofre, isto é, agrupamentos constituídos pelos elementos ferro e enxofre. Os centros de ferro-enxofre são cofactores ligados covalentemente à cadeia polipeptídica através das cadeias laterais de aminoácidos, frequentemente cisteínas. As proteínas de ferro-enxofre encontram-se em todos os seres vivos e desempenham funções diversas, desde a transferência de electrões entre outras proteínas, a catálise enzimática e regulação genética. (pt)
- 铁硫蛋白（英語：Iron-sulfur protein，或称为铁硫蛋白质）是一类蛋白质，其特征是其中存在着铁-硫簇，铁-硫簇中含有与硫连接着的二、三或四个铁中心，并可处于各种变化的氧化态上。铁-硫簇存在于多种金属蛋白之中，例如铁氧还蛋白、氢化酶、辅酶Q-细胞色素c氧化酶、琥珀酸脱氢酶，和固氮酶等。铁硫蛋白是粒線體中执行氧化磷酸化過程的重要成员，像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體（Complex I）及第二蛋白複合體（Complex II）都含有鐵硫簇。此外，像是順烏頭酸酶和SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇，另外硫辛酸及生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用、光合作用、羟化作用以及细菌的氢和氮的固定。 鐵硫蛋白可用基因表現來調控，且容易被一氧化氮破壞。(更多信息：鐵硫世界學說)
由于这些蛋白质在大多数生物体的代谢途径上的普遍性，导致一些科学家理论化铁-硫化合物在铁-硫世界理论中的生命起源的探讨中扮演重要角色。 (zh)
- البروتينات الحديدية-الكبريتية هي بروتينات تتميز بوجود تجمعات حديد-كبريت عنقودية في تركيبها، التي تتميز بوجود روابط كبريتيدية تربط بين مراكز أيونية مختلفة في حالات الأكسدة. توجد هذه البروتينات في عدد من البروتينات الفلزية مثل فيريدوكسين Ferredoxin NADH dehydrogenase والهيدروجيناز ومختزلة مرافق الإنزيم Q - سيتوكروم c ونازعة هيدروجين السكسينات والنتروجيناز. (ar)
- Les proteïnes ferro-sofre són proteïnes que es caracteritzen per la presència de centres ferro-sofre, que contenen diversos grups sulfur units entre dos i quatre àtoms de ferro en estats d'oxidació variables. Es poden trobar centres ferro-sofre en diverses metal·loproteïnes, com ara: ferredoxina, NADH deshidrogenasa, hidrogenases, coenzim Q - citocrom c reductasa, succinato-coenzim Q reductasa i nitrogenasa. Els centres ferro-sofre són més coneguts pel seu paper en les reaccions d'oxidació-reducció com a part del transport d'electrons mitocondrial: tant el complex I com el complex II tenen múltiples centres Fe-S. Posseeixen també altres funcions, com és el cas de la catàlisi de l'aconitasa, la generació de radicals en els enzims dependents de SAM, i com a donants de sofre en la biosíntesi (ca)
- Las proteínas hierro-azufre son proteínas que se caracterizan por la presencia de centros hierro-azufre, que contienen varios grupos sulfuro unidos a entre dos y cuatro átomos de hierro en estados de oxidación variables. Se pueden encontrar centros hierro-azufre en diversas metaloproteínas, tales como ferredoxina, NADH deshidrogenasa, hidrogenasas, coenzima Q - citocromo c reductasa, succinato-coenzima Q reductasa y nitrogenasa. Los centros hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de oxidación-reducción como parte del transporte de electrones mitocondrial: tanto el complejo I como el complejo II tienen múltiples centros Fe-S. Poseen también otras funciones, como es el caso de la catálisis en la aconitasa, la generación de radicales en las enzimas dependientes de SAM, (es)
- Iron–sulfur proteins (or iron–sulphur proteins in British spelling) are proteins characterized by the presence of iron–sulfur clusters containing sulfide-linked di-, tri-, and tetrairon centers in variable oxidation states. Iron–sulfur clusters are found in a variety of metalloproteins, such as the ferredoxins, as well as NADH dehydrogenase, hydrogenases, coenzyme Q – cytochrome c reductase, succinate – coenzyme Q reductase and nitrogenase. Iron–sulfur clusters are best known for their role in the oxidation-reduction reactions of electron transport in mitochondria and chloroplasts. Both Complex I and Complex II of oxidative phosphorylation have multiple Fe–S clusters. They have many other functions including catalysis as illustrated by aconitase, generation of radicals as illustrated by SA (en)
- Une protéine fer-soufre, abrégée en protéine Fe-S, est une protéine non héminique possédant dans sa structure un cluster fer-soufre consistant en des groupes de deux, trois ou quatre atomes de fer — chacun dans un état d'oxydation propre — liés à des anions sulfure S2−. De tels clusters se trouvent dans diverses métalloprotéines telles que les ferrédoxines, la NADH déshydrogénase, les hydrogénases, la coenzyme Q-cytochrome c réductase, la succinate déshydrogénase et la nitrogénase. (fr)
- 철-황 단백질(鐵黃蛋白質, 영어: iron–sulfur protein)은 다양한 산화 상태에서 황화물에 결합된 이철, 삼철, 사철 중심을 포함하는 철-황 클러스터의 존재를 특징으로 하는 단백질이다. 철-황 클러스터는 페레독신, NADH 탈수소효소, 수소화효소, , 석신산-조효소 Q 환원효소 및 질소고정효소와 같은 다양한 금속 단백질에서 발견된다. 철-황 클러스터는 미토콘드리아와 엽록체에서 전자전달과정의 산화환원반응에서의 역할로 가장 잘 알려져 있다. 산화적 인산화에 관여하는 복합체 I과 복합체 II는 둘 다 여러 개의 철-황 클러스터를 가지고 있다. 이들은 아코니테이스에 의해 설명되는 촉매작용, S-아데노실메티오닌(SAM)-의존성 효소에 의해 설명되는 라디칼 생성, 리포산 및 비오틴 생합성에서 황 공여체로서의 기능을 비롯한 다른 많은 기능들을 가지고 있다. 또한 일부 철-황 단백질은 유전자 발현을 조절한다. 철-황 단백질은 을 형성하는 생물생성성 산화 질소의 공격에 취약하다. 대부분의 철-황 단백질에서 Fe의 말단 리간드는 싸이올레이트이지만, 예외가 존재한다. (ko)
|
| rdfs:label
|
- بروتين حديدي-كبريتي (ar)
- Proteïna ferro-sofre (ca)
- FeS protein (cs)
- Proteína hierro-azufre (es)
- Protéine fer-soufre (fr)
- Iron-sulfur protein (en)
- 철-황 단백질 (ko)
- 鉄硫黄タンパク質 (ja)
- Proteína de ferro-enxofre (pt)
- Железо-серный белок (ru)
- 铁硫蛋白 (zh)
|
| rdfs:seeAlso
| |
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:knownFor
of | |
| is dbo:wikiPageRedirects
of | |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is rdfs:seeAlso
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
