| dbo:abstract
|
- A beta helix is a tandem protein repeat structure formed by the association of parallel beta strands in a helical pattern with either two or three faces. The beta helix is a type of solenoid protein domain. The structure is stabilized by inter-strand hydrogen bonds, protein-protein interactions, and sometimes bound metal ions. Both left- and right-handed beta helices have been identified. These structures are distinct from jelly-roll folds, a different protein structure sometimes known as a "double-stranded beta helix". The first beta-helix was observed in the enzyme pectate lyase, which contains a seven-turn helix that reaches 34 Å (3.4 nm) long. The P22 phage tail spike protein, a component of the P22 bacteriophage, has 13 turns and in its assembled homotrimer is 200 Å (20 nm) in length. Its interior is close-packed with no central pore and contains both hydrophobic residues and charged residues neutralized by salt bridges. Both pectate lyase and P22 tailspike protein contain right-handed helices; left-handed versions have been observed in enzymes such as and archaeal carbonic anhydrase. Other proteins that contain beta helices include the antifreeze proteins from the beetle Tenebrio molitor (right-handed) and from the spruce budworm, Choristoneura fumiferana (left-handed), where regularly spaced threonines on the β-helices bind to the surface of ice crystals and inhibit their growth. Beta helices can associate with each other effectively, either face-to-face (mating the faces of their triangular prisms) or end-to-end (forming hydrogen bonds). Hence, β-helices can be used as "tags" to induce other proteins to associate, similar to coiled coil segments. Members of the pentapeptide repeat family have been shown to possess a quadrilateral beta-helix structure. (en)
- Die β-Helix ist eine Sekundärstruktur von Proteinen. (de)
- Una hélice beta es una estructura secundaria de proteínas formada de la asociación de láminas beta paralelas en un patrón helicoidal con dos o tres caras. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno, interacciones proteína-proteína y, a veces por iones metálicos. Se han identificado hélices beta tanto en sentido horario como antihorario. (es)
- Une hélice β est un élément de structure secondaire des protéines formé par l'association de brins β parallèles disposés de manière hélicoïdale à deux ou trois faces. Il s'agit d'un type de domaine protéique en solénoïde. La structure est stabilisée par des liaisons hydrogène inter-brins, des interactions protéine-protéine et parfois des ions métalliques liés. On a pu observer aussi bien des hélices droites que des hélices gauches. La première hélice β a été observée dans la (en), qui contient une hélice à sept tours de 3,4 nm de long. La protéine des pointes du (en) contient une hélice à treize tours et son homotrimère a une longueur de 20 nm ; son intérieur contient des résidus d'acides aminés aussi bien apolaires qu'électriquement chargés formant des liaisons salines ; il est comble et ne présente aucun pore. Ces deux protéines présentent des hélices droites. Des hélices gauches ont été observées dans l' (en), l'anhydrase carbonique archéenne. Les protéines antigel du ténébrion meunier (hélice droite) et de la tordeuse des bourgeons de l'épinette (hélice gauche), où des résidus de thréonine régulièrement espacés sur les hélices β se lient à la surface des cristaux de glace et inhibent leur croissance, sont d'autres exemples de protéines présentant ce type de structures. Les hélices β peuvent s'associer efficacement, face-à-face en associant une face de leur prisme à base triangulaire, ou bout-à-bout à l'aide de liaisons hydrogène. Elles peuvent ainsi intervenir comme marqueurs ou étiquettes permettant aux protéines de s'associer entre elles, de façon semblable aux superhélices. Les protéines à répétition pentapeptidique (PRP) présentent une hélice β quadrilatérale. (fr)
- 베타 나선(Beta Helix)은 평행한 베타 병풍을 두 개 또는 세 개의 면과 나선 패턴으로 연관시켜 형성된 탠덤 단백질 반복 구조이다. 베타 나선은 솔레노이드 단백질 도메인의 한 유형이다. 구조는 가닥 간 수소 결합, 단백질-단백질 상호 작용 및 결합된 금속 이온에 의해 안정화된다. 또한 이중 가닥 베타 나선은 단백질의 매우 일반적인 특징이다. 34Å(3.4 nm)에 이르는 7회전 나선을 함유하고 있는 펙테이트리에스(Pectate Lyase)에서는 최초의 베타 나선이 관찰되었다. P22 박테리오파지의 성분인 P22 페이지 꼬리 스파이크 단백질은 13회 회전하며, 조립된 동형 삼량체의 길이는 200Å(20 nm)이다. 내부에는 중앙 모공이 없고 소수성 잔류물과 염교에 의해 중화된 충전 잔류물이 모두 포함되어 있다. 베타 나선은 얼굴을 맞대고(삼각형 프리즘의 얼굴을 맞추는 것) 또는 끝에서 끝까지(수소 결합을 형성하는 것) 서로 효과적으로 연결될 수 있다. 따라서 베타 나선은 코일-코일 세그먼트와 유사한 다른 단백질이 결합하도록 유도하기 위해 태그로 사용될 수 있다. 펜타펩타이드 반복 패밀리의 구성원은 사변형 베타 나선 구조를 갖는 것으로 나타났다. (ko)
- βヘリックス（ベータヘリックス）は、2つ若しくは3つの平行βシートがらせん状になった、タンパク質の二次構造のひとつである。この構造はヘリックス内の水素結合、タンパク質間相互作用、金属イオンの結合などによって安定化される。 (ja)
- Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка, образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя или тремя гранями. Бета-спираль — это тип . Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белок-белковыми взаимодействиями, а иногда и связанными ионами металлов. Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета» Первая бета-спираль наблюдалась в ферменте , который содержит спираль из семи витков, длина которой достигает 34 Å (3,4 нм). Белок шипа хвоста , компонент бактериофага P22, имеет 13 витков, а его размер в собранном гомотримере составляет 200 Å (20 нм) в длину. Его внутренняя часть плотно упакована без центральной поры и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные . И пектатлиаза, и белок шипа хвоста фага P22 содержат правозакрученные спирали; левозакрученные версии наблюдались в таких ферментах, как и . Другие белки, которые содержат бета-спирали включают белок-антифриз из жука Tenebrio molitor (правозакрученная) и из почковидного червя ели, (левозакрученная), где регулярно расположенные треонины на β-спиралях связываются с поверхностью кристаллов льда и ингибируют их рост. Бета-спирали могут эффективно связываться друг с другом, либо лицом к лицу (сопрягая грани своих треугольных призм), либо встык (образуя водородные связи). Следовательно, β-спирали можно использовать в качестве «меток» для побуждения других белков к ассоциации, подобно сегментам спиральной катушки. Было показано, что члены семейства пентапептидных повторов обладают четырёхугольной бета-спиральной структурой. (ru)
|
| rdfs:comment
|
- Die β-Helix ist eine Sekundärstruktur von Proteinen. (de)
- Una hélice beta es una estructura secundaria de proteínas formada de la asociación de láminas beta paralelas en un patrón helicoidal con dos o tres caras. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno, interacciones proteína-proteína y, a veces por iones metálicos. Se han identificado hélices beta tanto en sentido horario como antihorario. (es)
- 베타 나선(Beta Helix)은 평행한 베타 병풍을 두 개 또는 세 개의 면과 나선 패턴으로 연관시켜 형성된 탠덤 단백질 반복 구조이다. 베타 나선은 솔레노이드 단백질 도메인의 한 유형이다. 구조는 가닥 간 수소 결합, 단백질-단백질 상호 작용 및 결합된 금속 이온에 의해 안정화된다. 또한 이중 가닥 베타 나선은 단백질의 매우 일반적인 특징이다. 34Å(3.4 nm)에 이르는 7회전 나선을 함유하고 있는 펙테이트리에스(Pectate Lyase)에서는 최초의 베타 나선이 관찰되었다. P22 박테리오파지의 성분인 P22 페이지 꼬리 스파이크 단백질은 13회 회전하며, 조립된 동형 삼량체의 길이는 200Å(20 nm)이다. 내부에는 중앙 모공이 없고 소수성 잔류물과 염교에 의해 중화된 충전 잔류물이 모두 포함되어 있다. 베타 나선은 얼굴을 맞대고(삼각형 프리즘의 얼굴을 맞추는 것) 또는 끝에서 끝까지(수소 결합을 형성하는 것) 서로 효과적으로 연결될 수 있다. 따라서 베타 나선은 코일-코일 세그먼트와 유사한 다른 단백질이 결합하도록 유도하기 위해 태그로 사용될 수 있다. 펜타펩타이드 반복 패밀리의 구성원은 사변형 베타 나선 구조를 갖는 것으로 나타났다. (ko)
- βヘリックス（ベータヘリックス）は、2つ若しくは3つの平行βシートがらせん状になった、タンパク質の二次構造のひとつである。この構造はヘリックス内の水素結合、タンパク質間相互作用、金属イオンの結合などによって安定化される。 (ja)
- A beta helix is a tandem protein repeat structure formed by the association of parallel beta strands in a helical pattern with either two or three faces. The beta helix is a type of solenoid protein domain. The structure is stabilized by inter-strand hydrogen bonds, protein-protein interactions, and sometimes bound metal ions. Both left- and right-handed beta helices have been identified. These structures are distinct from jelly-roll folds, a different protein structure sometimes known as a "double-stranded beta helix". (en)
- Une hélice β est un élément de structure secondaire des protéines formé par l'association de brins β parallèles disposés de manière hélicoïdale à deux ou trois faces. Il s'agit d'un type de domaine protéique en solénoïde. La structure est stabilisée par des liaisons hydrogène inter-brins, des interactions protéine-protéine et parfois des ions métalliques liés. On a pu observer aussi bien des hélices droites que des hélices gauches. Les protéines à répétition pentapeptidique (PRP) présentent une hélice β quadrilatérale. (fr)
- Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка, образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя или тремя гранями. Бета-спираль — это тип . Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белок-белковыми взаимодействиями, а иногда и связанными ионами металлов. Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета» (ru)
|
