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- In enzymology, a 2-isopropylmalate synthase (EC 2.3.3.13) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction acetyl-CoA + 3-methyl-2-oxobutanoate + H2O (2S)-2-isopropylmalate + CoA The three substrates of this enzyme are acetyl-CoA, 3-methyl-2-oxobutanoate, and H2O, and its products are (2S)-2-isopropylmalate and CoA. The enzyme belongs to the family of transferases, specifically those acyltransferases that convert acyl groups into alkyl groups on transfer. The systematic name of this enzyme class is acetyl-CoA:3-methyl-2-oxobutanoate C-acetyltransferase (thioester-hydrolysing, carboxymethyl-forming). Other names in common use include 3-carboxy-3-hydroxy-4-methylpentanoate 3-methyl-2-oxobutanoate-lyase, (CoA-acetylating), alpha-isopropylmalate synthetase, alpha-isopropylmalate synthase, alpha-isopropylmalic synthetase, isopropylmalate synthase, and isopropylmalate synthetase. This enzyme participates in biosynthesis of L-leucine and pyruvate metabolism. Monovalent and divalent cation activation have been reported for enzymes from different sources. Mycobacterium tuberculosis α-isopropylmalate synthase requires a divalent metal ion, of which Mg2+ and Mn2+ give highest activity, and a monovalent cation, with K+ as the best activator. Zn2+ was shown to be an inhibitor, contrary to what was assumed from the structural data. Another feature of the M. tuberculosis homolog is that L-leucine, the feedback inhibitor, inhibits the enzyme in a time-dependent fashion. This was the first demonstration of a feedback inhibitor that displays slow-onset inhibition. (en)
- La 2-isopropilmalato sintasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione: acetil-CoA + 3-metil-2- + H2O ⇄ (2S)-2-isopropilmalato + CoA L'enzima ha bisogno di K+. (it)
- 2-イソプロピルリンゴ酸シンターゼ(2-isopropylmalate synthase、EC 2.3.3.13)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 アセチルCoA + 3-メチル-2-オキソブタン酸 + 水(2S)-2-イソプロピルリンゴ酸 + 補酵素A 従って、この酵素の基質はアセチルCoAと3-メチル-2-オキソブタン酸と水の3つ、生成物は(2S)-2-イソプロピルリンゴ酸と補酵素Aの2つである。 この酵素は転移酵素、特にアシル基をアルキル基に変換するアシルトランスフェラーゼに分類される。系統名はアセチルCoA:3-メチル-2-オキソブタン酸 C-アセチルトランスフェラーゼ (チオエステル加水分解, カルボキシメチル形成)(acetyl-CoA:3-methyl-2-oxobutanoate C-acetyltransferase (thioester-hydrolysing, carboxymethyl-forming))である。この酵素は、L-ロイシンとピルビン酸の代謝に関わっている。異なる由来の酵素で、一価及び二価の陽イオンがこの酵素を活性させることが報告されている。 結核菌のα-イソプロピルリンゴ酸シンターゼは二価の陽イオンを必要とし、その中でもマグネシウムイオンとマンガンイオンが最も活性が高い。一価の陽イオンでは、カリウムイオンの活性が最も高い。亜鉛イオンは、構造データから予測されるのとは逆に阻害剤としての活性を示す。金属イオンに対する複雑な要求性に加え、結核菌のα-イソプロピルリンゴ酸シンターゼは、触媒においてランダムな機構を示す。結核菌の持つホモログのもう1つの特徴は、フィードバック阻害剤のL-ロイシンは、時間依存性をもって酵素を阻害する。これは、フィードバック阻害剤が遅発性の阻害効果を示す最初の例となった。 (ja)
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- In enzymology, a 2-isopropylmalate synthase (EC 2.3.3.13) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction acetyl-CoA + 3-methyl-2-oxobutanoate + H2O (2S)-2-isopropylmalate + CoA The three substrates of this enzyme are acetyl-CoA, 3-methyl-2-oxobutanoate, and H2O, and its products are (2S)-2-isopropylmalate and CoA. (en)
- 2-イソプロピルリンゴ酸シンターゼ(2-isopropylmalate synthase、EC 2.3.3.13)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 アセチルCoA + 3-メチル-2-オキソブタン酸 + 水(2S)-2-イソプロピルリンゴ酸 + 補酵素A 従って、この酵素の基質はアセチルCoAと3-メチル-2-オキソブタン酸と水の3つ、生成物は(2S)-2-イソプロピルリンゴ酸と補酵素Aの2つである。 この酵素は転移酵素、特にアシル基をアルキル基に変換するアシルトランスフェラーゼに分類される。系統名はアセチルCoA:3-メチル-2-オキソブタン酸 C-アセチルトランスフェラーゼ (チオエステル加水分解, カルボキシメチル形成)(acetyl-CoA:3-methyl-2-oxobutanoate C-acetyltransferase (thioester-hydrolysing, carboxymethyl-forming))である。この酵素は、L-ロイシンとピルビン酸の代謝に関わっている。異なる由来の酵素で、一価及び二価の陽イオンがこの酵素を活性させることが報告されている。 (ja)
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- 2-isopropilmalato sintasi (it)
- 2-イソプロピルリンゴ酸シンターゼ (ja)
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