The heat shock proteins HslV and HslU (HslVU complex; also known as ClpQ and ClpY respectively, or ClpQY) are expressed in many bacteria such as E. coli in response to cell stress. The hslV protein is a protease and the hslU protein is an ATPase; the two form a symmetric assembly of four stacked rings, consisting of an hslV dodecamer bound to an hslU hexamer, with a central pore in which the protease and ATPase active sites reside. The hslV protein degrades unneeded or damaged proteins only when in complex with the hslU protein in the ATP-bound state. HslV is thought to resemble the hypothetical ancestor of the proteasome, a large protein complex specialized for regulated degradation of unneeded proteins in eukaryotes, many archaea, and a few bacteria. HslV bears high similarity to core su
Attributes | Values |
---|
rdf:type
| |
rdfs:label
| |
rdfs:comment
| - HslVU (HslUV, ClpYQ) — протеаза из группы АТФ-зависимых протеаз, присутствующая у многих бактерий, включая Escherichii coli и Bacillus subtilis. Состоит из двух компонентов, HslU (ClpY) — АТФ-зависимый шаперон и активатор протеолитической активности у HslV (ClpQ) — собственно протеазы. Активный комплекс состоит из двух колец из шести белковых субъединиц HslV, соединённых вместе, и по кольцу из шести белковых субъединиц HslU с каждой стороны. Кольца соединены вместе, образуя полый цилиндр, при этом кольца HslU находятся со внешней стороны. Как и у всех других АТФ-зависимых протеаз, активный сайт находится внутри цилиндра, и полипептидный субстрат должен быть развёрнут и активно перемещён внутрь для того, чтобы произошел протеолиз,,,. (ru)
- The heat shock proteins HslV and HslU (HslVU complex; also known as ClpQ and ClpY respectively, or ClpQY) are expressed in many bacteria such as E. coli in response to cell stress. The hslV protein is a protease and the hslU protein is an ATPase; the two form a symmetric assembly of four stacked rings, consisting of an hslV dodecamer bound to an hslU hexamer, with a central pore in which the protease and ATPase active sites reside. The hslV protein degrades unneeded or damaged proteins only when in complex with the hslU protein in the ATP-bound state. HslV is thought to resemble the hypothetical ancestor of the proteasome, a large protein complex specialized for regulated degradation of unneeded proteins in eukaryotes, many archaea, and a few bacteria. HslV bears high similarity to core su (en)
|
foaf:name
| |
name
| - ATP-dependent protease, HslV subunit (en)
- Heat shock protein HslU (en)
- HslU—HslV peptidase (en)
|
foaf:depiction
| |
dcterms:subject
| |
Wikipage page ID
| |
Wikipage revision ID
| |
Link from a Wikipage to another Wikipage
| |
sameAs
| |
dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
thumbnail
| |
caption
| - Top view of the hslV/hslU complex isolated from E. coli . (en)
|
EC number
| |
InterPro
| - IPR004491 (en)
- IPR022281 (en)
|
IUBMB EC number
| |
symbol
| |
has abstract
| - The heat shock proteins HslV and HslU (HslVU complex; also known as ClpQ and ClpY respectively, or ClpQY) are expressed in many bacteria such as E. coli in response to cell stress. The hslV protein is a protease and the hslU protein is an ATPase; the two form a symmetric assembly of four stacked rings, consisting of an hslV dodecamer bound to an hslU hexamer, with a central pore in which the protease and ATPase active sites reside. The hslV protein degrades unneeded or damaged proteins only when in complex with the hslU protein in the ATP-bound state. HslV is thought to resemble the hypothetical ancestor of the proteasome, a large protein complex specialized for regulated degradation of unneeded proteins in eukaryotes, many archaea, and a few bacteria. HslV bears high similarity to core subunits of proteasomes. (en)
- HslVU (HslUV, ClpYQ) — протеаза из группы АТФ-зависимых протеаз, присутствующая у многих бактерий, включая Escherichii coli и Bacillus subtilis. Состоит из двух компонентов, HslU (ClpY) — АТФ-зависимый шаперон и активатор протеолитической активности у HslV (ClpQ) — собственно протеазы. Активный комплекс состоит из двух колец из шести белковых субъединиц HslV, соединённых вместе, и по кольцу из шести белковых субъединиц HslU с каждой стороны. Кольца соединены вместе, образуя полый цилиндр, при этом кольца HslU находятся со внешней стороны. Как и у всех других АТФ-зависимых протеаз, активный сайт находится внутри цилиндра, и полипептидный субстрат должен быть развёрнут и активно перемещён внутрь для того, чтобы произошел протеолиз,,,. (ru)
|
PIRSF
| |
prov:wasDerivedFrom
| |
page length (characters) of wiki page
| |
EC number
| |
foaf:isPrimaryTopicOf
| |