About: Carnitine O-acetyltransferase     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : yago:WikicatEnzymesOfKnownStructure, within Data Space : dbpedia.org associated with source document(s)
QRcode icon
http://dbpedia.org/describe/?url=http%3A%2F%2Fdbpedia.org%2Fresource%2FCarnitine_O-acetyltransferase

Carnitine O-acetyltransferase also called carnitine acetyltransferase (CRAT, or CAT) (EC 2.3.1.7) is an enzyme that encoded by the CRAT gene that catalyzes the chemical reaction acetyl-CoA + carnitine CoA + acetylcarnitine where the acetyl group displaces the hydrogen atom in the central hydroxyl group of carnitine. Thus, the two substrates of this enzyme are acetyl-CoA and carnitine, whereas its two products are CoA and O-acetylcarnitine. The reaction is highly reversible and does not depend on the order in which substrates bind.

AttributesValues
rdf:type
rdfs:label
  • Carnitine O-acetyltransferase (en)
  • Carnitina O-acetiltransferasi (it)
  • Карнитин-О-ацетилтрансфераза (ru)
  • CRAT (uk)
rdfs:comment
  • La carnitina O-acetiltransferasi (numero EC 2.3.1.7) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione: acetil-CoA + carnitina ⇄ CoA + O-acetilcarnitina L'enzima agisce anche sul propanoil-CoA e sul butanoil-CoA. (it)
  • Carnitine O-acetyltransferase also called carnitine acetyltransferase (CRAT, or CAT) (EC 2.3.1.7) is an enzyme that encoded by the CRAT gene that catalyzes the chemical reaction acetyl-CoA + carnitine CoA + acetylcarnitine where the acetyl group displaces the hydrogen atom in the central hydroxyl group of carnitine. Thus, the two substrates of this enzyme are acetyl-CoA and carnitine, whereas its two products are CoA and O-acetylcarnitine. The reaction is highly reversible and does not depend on the order in which substrates bind. (en)
  • Карнитин-О-ацетилтрансфераза, также Карнитин-ацетилтрансфераза, сокр. КАТ (англ. Carnitine O-acetyltransferase, сокр. CRAT) (КФ 2.3.1.7 Архивная копия от 14 декабря 2016 на Wayback Machine) — фермент из группы ацилтрансфераз, катализирующий перенос ацетильной группы (СH3-CO) от молекулы ацетил-КоА на молекулу субстрата — карнитина и обратно, когда субстратом уже служит кофермент А, по уравнению: ацетил-КоА + карнитин КоА-SH + О-ацетилкарнитин. Продуктами реакции являются соответственно ацетилкарнитин и кофермент А (КоА-SH). (ru)
  • CRAT (англ. Carnitine O-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 626 амінокислот, а молекулярна маса — 70 858. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин (uk)
name
  • carnitine O-acetyltransferase (en)
dcterms:subject
Wikipage page ID
Wikipage revision ID
Link from a Wikipage to another Wikipage
Link from a Wikipage to an external page
sameAs
dbp:wikiPageUsesTemplate
align
  • left (en)
caption
  • transferase Mechanism (en)
CAS number
EC number
GO code
IUBMB EC number
has abstract
  • Carnitine O-acetyltransferase also called carnitine acetyltransferase (CRAT, or CAT) (EC 2.3.1.7) is an enzyme that encoded by the CRAT gene that catalyzes the chemical reaction acetyl-CoA + carnitine CoA + acetylcarnitine where the acetyl group displaces the hydrogen atom in the central hydroxyl group of carnitine. Thus, the two substrates of this enzyme are acetyl-CoA and carnitine, whereas its two products are CoA and O-acetylcarnitine. The reaction is highly reversible and does not depend on the order in which substrates bind. Different subcellular localizations of the CRAT mRNAs are thought to result from alternative splicing of the CRAT gene suggested by the divergent sequences in the 5' region of peroxisomal and mitochondrial CRAT cDNAs and the location of an intron where the sequences diverge. The alternatively splicing of this gene results in three distinct isoforms, one of which contains an N-terminal mitochondrial transit peptide, and has been shown to be located in mitochondria. (en)
  • La carnitina O-acetiltransferasi (numero EC 2.3.1.7) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione: acetil-CoA + carnitina ⇄ CoA + O-acetilcarnitina L'enzima agisce anche sul propanoil-CoA e sul butanoil-CoA. (it)
  • Карнитин-О-ацетилтрансфераза, также Карнитин-ацетилтрансфераза, сокр. КАТ (англ. Carnitine O-acetyltransferase, сокр. CRAT) (КФ 2.3.1.7 Архивная копия от 14 декабря 2016 на Wayback Machine) — фермент из группы ацилтрансфераз, катализирующий перенос ацетильной группы (СH3-CO) от молекулы ацетил-КоА на молекулу субстрата — карнитина и обратно, когда субстратом уже служит кофермент А, по уравнению: ацетил-КоА + карнитин КоА-SH + О-ацетилкарнитин. Продуктами реакции являются соответственно ацетилкарнитин и кофермент А (КоА-SH). Ген, кодирующий данный фермент CRAT Архивная копия от 10 сентября 2016 на Wayback Machine локализован на 9-ой хромосоме. Различные субклеточные локализации CRAT мРНК, как полагают, являются результатом альтернативного сплайсинга гена, кодирующего данный фермент. Альтернативный сплайсинг приводит к образованию трёх изоформ, одна из которых содержит N-концевой сигнал транспорта в митохондрии, и согласно наблюдениям локализуется именно там. (ru)
  • CRAT (англ. Carnitine O-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 626 амінокислот, а молекулярна маса — 70 858. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, . Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів, транспорт, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії, ендоплазматичному ретикулумі, пероксисомах. (uk)
prov:wasDerivedFrom
page length (characters) of wiki page
foaf:isPrimaryTopicOf
is Link from a Wikipage to another Wikipage of
Faceted Search & Find service v1.17_git139 as of Feb 29 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 08.03.3330 as of Mar 19 2024, on Linux (x86_64-generic-linux-glibc212), Single-Server Edition (378 GB total memory, 50 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software