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The TIM barrel (triose-phosphate isomerase), also known as an alpha/beta barrel, is a conserved protein fold consisting of eight alpha helices (α-helices) and eight parallel beta strands (β-strands) that alternate along the peptide backbone. The structure is named after triose-phosphate isomerase, a conserved metabolic enzyme. TIM barrels are ubiquitous, with approximately 10% of all enzymes adopting this fold. Further, five of seven enzyme commission (EC) enzyme classes include TIM barrel proteins. The TIM barrel fold is evolutionarily ancient, with many of its members possessing little similarity today, instead falling within the twilight zone of sequence similarity.

AttributesValues
rdf:type
rdfs:label
  • TIM-Fass (de)
  • Barril TIM (es)
  • Tonneau TIM (fr)
  • Barile TIM (it)
  • TIMバレル (ja)
  • TIM barrel (en)
  • Barril TIM (pt)
rdfs:comment
  • El barril TIM es un de proteínas muy conservado que consiste en ocho hélices alfa y ocho láminas beta paralelas que se alternan en el esqueleto de la proteína.La estructura debe su nombre a la triosa fosfato isomerasa, una enzima glucolítica muy conservada. Posteriormente se descubrió que los barriles TIM son bastante comunes entre los plegamientos de proteínas conservados. (es)
  • TIMバレル(TIM barrel)は、8つのαヘリックスと8つの平行βシートからなるタンパク質フォールドである。トリオースリン酸イソメラーゼ(Triosephosphateisomerase)の頭文字を取って命名された。現在では、TIMバレルは沢山のタンパク質で見られ、タンパク質の中でも主に酵素中で保存性の高い構造であることが分かっている。 (ja)
  • Das TIM-Fass (engl. TIM barrel, auch als α/β-Fass oder (β/α)8-Fass bekannt) ist in der Biochemie und Molekularbiologie eine konservierte Proteinfaltung, die aus acht α-Helices und acht parallelen β-Strängen besteht, die sich entlang des Peptidrückgrats abwechseln. Die Struktur ist nach Triosephosphatisomerase, einem konservierten Stoffwechselenzym, benannt. TIM-Fässer sind eine der häufigsten Proteinfaltungen. Eines der Merkmale unter den Mitgliedern dieser Klasse von Proteinen ist, dass obwohl sie alle die gleiche Faltung in ihrer Tertiärstruktur aufweisen, besteht zwischen ihnen nur eine sehr geringe Sequenzähnlichkeit. Mindestens 15 verschiedene Enzymfamilien verwenden das TIM-Fass, um die geeignete Geometrie des aktiven Zentrums zu generieren, und zwar immer am C-terminalen Ende der ac (de)
  • Un tonneau TIM est un motif structurel présent dans un grand nombre de protéines et consistant typiquement en l'alternance de huit hélices α et huit feuillets β le long d'un segment polypeptidique. On parle pour cette raison également de tonneau (β/α)8. Le nom de cette structure provient de la triose-phosphate isomérase, une enzyme de la glycolyse parfois désignée par le trigramme TIM et présente chez un très grand nombre d'espèces, avec une structure très conservée. C'est l'un des motifs structurels les plus courants dans les protéines. L'un des aspects les plus étonnants de cette configuration est qu'elle est observée à l'identique dans de nombreuses protéines dont la séquence ne présente que très peu de similitudes entre elles. Une quinzaine de familles de protéines au moins ont recours (fr)
  • The TIM barrel (triose-phosphate isomerase), also known as an alpha/beta barrel, is a conserved protein fold consisting of eight alpha helices (α-helices) and eight parallel beta strands (β-strands) that alternate along the peptide backbone. The structure is named after triose-phosphate isomerase, a conserved metabolic enzyme. TIM barrels are ubiquitous, with approximately 10% of all enzymes adopting this fold. Further, five of seven enzyme commission (EC) enzyme classes include TIM barrel proteins. The TIM barrel fold is evolutionarily ancient, with many of its members possessing little similarity today, instead falling within the twilight zone of sequence similarity. (en)
  • In biologia molecolare, il barile TIM è un ripiegamento di una sequenza conservata composto di otto α-eliche e otto β-filamenti paralleli che si alternano lungo lo scheletro peptidico. La struttura prende il nome dal trioso fosfato isomerasi, un enzima conservato presente nel metabolismo. (it)
  • O conjunto de dobramentos que formam a estrutura quaternária de uma proteína é importante na determinação de suas ligações, afinidades e funções. Até pouco tempo tinha-se como regra que sequências homólogas de proteínas caracterizavam dobramentos similares . Contudo, novas descobertas vêm quebrando esse paradigma ao mostrar que sequências altamente variadas podem gerar o mesmo dobramento, como é o caso dos barris TIM (ou barris αβ) . (pt)
name
  • Aldolase-type TIM barrel (en)
foaf:depiction
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  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1tim.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/8tim_TIM_barrel_topview.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/IGPS_fitness_landscapes.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Independent_domains.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/STIM11.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/SsIGPS_reaction_coordinates.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/TIM_duplication.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/TIM_topology.png
dcterms:subject
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