In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins. Although noncovalent interactions are known to be relatively weak interactions, small stabilizing interactions can add up to make an important contribution to the overall stability of a conformer. Not only are salt bridges found in proteins, but they can also be found in supramolecular chemistry. The thermodynamics of each are explored through experimental procedures
| Attributes | Values |
|---|
| rdfs:label
| - جسر ملحي
- Salt bridge (protein and supramolecular)
- Сольовий місток
|
| rdfs:comment
| - الجسر الملحي في الكيمياء هو توليفة تآثرين غير تساهميين: الترابط الهيدروجيني والترابط الأيوني (الشكل1). ويُلاحظ بشكل شائع إساهمه في استقرار بُنى البروتين المتطوية غير المفضلة إنتروبيا. رغم أن التآثرات غير التساهمية يعرف بأنها ضعيفة نسبيا، لكن يمكن لتآثرات الاستقرار الصغيرة أن تتراكم وتقوم بمساهمة مهمة في الاستقرار العام للبنية. لا تتواجد الجسور الملحية في البروتينات وحسب، بل تتواجد كذلك في كيمياء الجزيئات الضخمة. تتم دراسة الديناميكية الحرارية لكل جسر ملحي عبر إجراءات تجريبية لتقييم وتقدير مساهمته بالطاقة الحرة بالنسبة للطاقة الحرة الإجمالية للجزيء في تلك البنية.
- Сольовий місток або сольовий зв'язок у біохімії білків — відносно слабкий іонний зв'язок між позитивно та негативно зарядженими бічними ланцюгами амінокислот білка. Сольові містки додають стабільності структурі білків.
- In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins. Although noncovalent interactions are known to be relatively weak interactions, small stabilizing interactions can add up to make an important contribution to the overall stability of a conformer. Not only are salt bridges found in proteins, but they can also be found in supramolecular chemistry. The thermodynamics of each are explored through experimental procedures
|
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| thumbnail
| |
| dct:subject
| |
| Wikipage page ID
| |
| Wikipage revision ID
| |
| Link from a Wikipage to another Wikipage
| |
| sameAs
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| has abstract
| - الجسر الملحي في الكيمياء هو توليفة تآثرين غير تساهميين: الترابط الهيدروجيني والترابط الأيوني (الشكل1). ويُلاحظ بشكل شائع إساهمه في استقرار بُنى البروتين المتطوية غير المفضلة إنتروبيا. رغم أن التآثرات غير التساهمية يعرف بأنها ضعيفة نسبيا، لكن يمكن لتآثرات الاستقرار الصغيرة أن تتراكم وتقوم بمساهمة مهمة في الاستقرار العام للبنية. لا تتواجد الجسور الملحية في البروتينات وحسب، بل تتواجد كذلك في كيمياء الجزيئات الضخمة. تتم دراسة الديناميكية الحرارية لكل جسر ملحي عبر إجراءات تجريبية لتقييم وتقدير مساهمته بالطاقة الحرة بالنسبة للطاقة الحرة الإجمالية للجزيء في تلك البنية.
- In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins. Although noncovalent interactions are known to be relatively weak interactions, small stabilizing interactions can add up to make an important contribution to the overall stability of a conformer. Not only are salt bridges found in proteins, but they can also be found in supramolecular chemistry. The thermodynamics of each are explored through experimental procedures to access the free energy contribution of the salt bridge to the overall free energy of the state.
- Сольовий місток або сольовий зв'язок у біохімії білків — відносно слабкий іонний зв'язок між позитивно та негативно зарядженими бічними ланцюгами амінокислот білка. Сольові містки додають стабільності структурі білків.
|
| prov:wasDerivedFrom
| |
| page length (characters) of wiki page
| |
| is foaf:primaryTopic
of | |
| is Link from a Wikipage to another Wikipage
of | |
RDF
ODATA
About
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
