About: Salt bridge (protein and supramolecular)     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : owl:Thing, within Data Space : dbpedia.org associated with source document(s)
QRcode icon
http://dbpedia.org/describe/?url=http%3A%2F%2Fdbpedia.org%2Fresource%2FSalt_bridge_%28protein_and_supramolecular%29

In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins. Although noncovalent interactions are known to be relatively weak interactions, small stabilizing interactions can add up to make an important contribution to the overall stability of a conformer. Not only are salt bridges found in proteins, but they can also be found in supramolecular chemistry. The thermodynamics of each are explored through experimental procedures

AttributesValues
rdfs:label
  • جسر ملحي
  • Salt bridge (protein and supramolecular)
  • Сольовий місток
rdfs:comment
  • الجسر الملحي في الكيمياء هو توليفة تآثرين غير تساهميين: الترابط الهيدروجيني والترابط الأيوني (الشكل1). ويُلاحظ بشكل شائع إساهمه في استقرار بُنى البروتين المتطوية غير المفضلة إنتروبيا. رغم أن التآثرات غير التساهمية يعرف بأنها ضعيفة نسبيا، لكن يمكن لتآثرات الاستقرار الصغيرة أن تتراكم وتقوم بمساهمة مهمة في الاستقرار العام للبنية. لا تتواجد الجسور الملحية في البروتينات وحسب، بل تتواجد كذلك في كيمياء الجزيئات الضخمة. تتم دراسة الديناميكية الحرارية لكل جسر ملحي عبر إجراءات تجريبية لتقييم وتقدير مساهمته بالطاقة الحرة بالنسبة للطاقة الحرة الإجمالية للجزيء في تلك البنية.
  • Сольовий місток або сольовий зв'язок у біохімії білків — відносно слабкий іонний зв'язок між позитивно та негативно зарядженими бічними ланцюгами амінокислот білка. Сольові містки додають стабільності структурі білків.
  • In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins. Although noncovalent interactions are known to be relatively weak interactions, small stabilizing interactions can add up to make an important contribution to the overall stability of a conformer. Not only are salt bridges found in proteins, but they can also be found in supramolecular chemistry. The thermodynamics of each are explored through experimental procedures
foaf:depiction
  • External Image
foaf:isPrimaryTopicOf
thumbnail
dct:subject
Wikipage page ID
Wikipage revision ID
Link from a Wikipage to another Wikipage
sameAs
dbp:wikiPageUsesTemplate
has abstract
  • الجسر الملحي في الكيمياء هو توليفة تآثرين غير تساهميين: الترابط الهيدروجيني والترابط الأيوني (الشكل1). ويُلاحظ بشكل شائع إساهمه في استقرار بُنى البروتين المتطوية غير المفضلة إنتروبيا. رغم أن التآثرات غير التساهمية يعرف بأنها ضعيفة نسبيا، لكن يمكن لتآثرات الاستقرار الصغيرة أن تتراكم وتقوم بمساهمة مهمة في الاستقرار العام للبنية. لا تتواجد الجسور الملحية في البروتينات وحسب، بل تتواجد كذلك في كيمياء الجزيئات الضخمة. تتم دراسة الديناميكية الحرارية لكل جسر ملحي عبر إجراءات تجريبية لتقييم وتقدير مساهمته بالطاقة الحرة بالنسبة للطاقة الحرة الإجمالية للجزيء في تلك البنية.
  • In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins. Although noncovalent interactions are known to be relatively weak interactions, small stabilizing interactions can add up to make an important contribution to the overall stability of a conformer. Not only are salt bridges found in proteins, but they can also be found in supramolecular chemistry. The thermodynamics of each are explored through experimental procedures to access the free energy contribution of the salt bridge to the overall free energy of the state.
  • Сольовий місток або сольовий зв'язок у біохімії білків — відносно слабкий іонний зв'язок між позитивно та негативно зарядженими бічними ланцюгами амінокислот білка. Сольові містки додають стабільності структурі білків.
prov:wasDerivedFrom
page length (characters) of wiki page
is foaf:primaryTopic of
is Link from a Wikipage to another Wikipage of
Faceted Search & Find service v1.17_git51 as of Sep 16 2020


Alternative Linked Data Documents: PivotViewer | iSPARQL | ODE     Content Formats:       RDF       ODATA       Microdata      About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 08.03.3319 as of Dec 29 2020, on Linux (x86_64-centos_6-linux-glibc2.12), Single-Server Edition (61 GB total memory)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2021 OpenLink Software