| rdfs:comment
| - بروتين الهيم أو هيموبروتين هي بروتينات حاوية على الهيم، وهو مركب كيميائي يحتوي على الحديد. وهو ما يعطي الدم لونه الأحمر. توجد أكبر كمية من الهيم في الدم وفي نخاع العظم. والهيم موجود في خلايا الدم الحمراء، وذلك على شكل هيموغلوبين. والهيموغلوبين هو البروتين الذين ينقل الأكسجين من الرئتين إلى مختلف أنحاء الجسم. يمكن أن يكون الهيم موجود في الكبد أيضا. والهيم هو جزء من البروتينات التي تقوم بوظائف متعددة في الجسم. فهو أهم جزء في جزء الهيموجلوبين لأنه يحوي الحديد الذي يرتبط كيميائيا بالأوكسجين ولهذا يطلق على جزء الهيم اسم ( الجزء الفعال ) (prosthetic group) لأنه المسؤول عن أداء الهيموجلوبين لوظيفته. (ar)
- Las hemoproteínas, también llamadas hemeproteínas o haemproteínas; son metaloproteínas que poseen un grupo prostético hemo, el cual está unido permanentemente con enlaces covalentes y no covalente a las cadenas de la proteína y están presentes en una gran cantidad de organismos. En los humanos y animales, son sintetizadas principalmente en el hígado. (es)
- Una emoproteina, o eme proteina, è una metalloproteina contenente un gruppo prostetico eme legato covalentemente o non covalentemente alla proteina stessa. Il ferro presente nell'eme è capace di subire ossidazione o riduzione, assumendo carica 2+ o 3+ (anche se sono note forme 4+ stabili in enzimi perossidasi). (it)
- 헴단백질(영어: hemeprotein)은 헴 보결분자단을 포함하고 있는 단백질이다. 헴단백질은 매우 큰 부류의 금속단백질이다. 헴기는 산소 운반, 산소 환원, 전자전달 및 다른 과정들을 수행할 수 있는 기능을 부여한다. 헴은 단백질에 공유결합 또는 비공유결합 또는 둘 다에 의해 결합된다. 헴은 포르피린의 짝염기의 중심에 결합된 철 이온과 철의 축 부위에 부착된 다른 리간드로 구성된다. 포르피린 고리는 평면의 2이온성, 4자리 리간드이다. 철 이온은 일반적으로 Fe2+ 또는 Fe3+이다. 하나 또는 두 개의 리간드가 축 부위에 부착된다. 포르피린 고리는 철에 결합하는 4개의 질소 원자를 가지고 있으며, 단백질의 히스티딘과 2가 원자에 결합할 수 있는 철의 두 개의 다른 배위 위치를 남긴다. (ko)
- Гемопротеины — гем-содержащие хромопротеины. В качестве небелкового компонента гемопротеины включают в себя структурно сходные железо- или магнийпорфирины. Белковый компонент может быть разнообразным как по составу, так и по структуре. К группе гемопротеинов относятся:
* гемоглобин и его производные
* миоглобин
* хлорофилл-содержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и ). Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения — порфирина. (ru)
- Ein Hämoprotein ist ein Protein, das als Ligand Häm binden kann. Häme sind dabei ständig an das Protein gebunden, entweder kovalent, nichtkovalent oder beides. Das Häm enthält ein reduziertes Eisenatom (Fe2+) in der Mitte eines hoch hydrophoben, flachen porphyrinen Komplexes. Das Eisen hat sechs mögliche Koordinationsverbindungen. Der porphyrine Ring hat vier Stickstoff-Atome, die sich mit dem Eisen verbinden, die zwei Koordinationsverbindungen offen lassen für die Verbindung mit dem Histidin des Proteins und einem bivalenten Atom. (de)
- A hemeprotein (or haemprotein; also hemoprotein or haemoprotein), or heme protein, is a protein that contains a heme prosthetic group. They are a very large class of metalloproteins. The heme group confers functionality, which can include oxygen carrying, oxygen reduction, electron transfer, and other processes. Heme is bound to the protein either covalently or noncovalently or both. (en)
- Une hémoprotéine (également appelée protéine à hème) est une protéine qui contient un groupe hème comme cofacteur. Les hémoprotéines constituent une large classe appartenant aux métalloprotéines. Le groupe hème leur confère une fonctionnalité, qui peut inclure le transport d'oxygène, la réduction de l'oxygène, le transfert d'électrons ainsi que d'autres processus. L'hème est liée à la protéine soit de façon covalente soit non covalente, ou bien les deux. (fr)
- Hemproteiner är en grupp protein som har en hemgrupp med järn kovalent eller icke-kovalent bundet till sig. De är en mycket stor klass av metalloproteiner. Hemgruppen ger funktionalitet, som kan vara syrebärande, syrereduktion, elektronöverföring och andra processer. Hem är bunden till proteinet antingen kovalent eller icke-kovalent eller båda. (sv)
|
| has abstract
| - بروتين الهيم أو هيموبروتين هي بروتينات حاوية على الهيم، وهو مركب كيميائي يحتوي على الحديد. وهو ما يعطي الدم لونه الأحمر. توجد أكبر كمية من الهيم في الدم وفي نخاع العظم. والهيم موجود في خلايا الدم الحمراء، وذلك على شكل هيموغلوبين. والهيموغلوبين هو البروتين الذين ينقل الأكسجين من الرئتين إلى مختلف أنحاء الجسم. يمكن أن يكون الهيم موجود في الكبد أيضا. والهيم هو جزء من البروتينات التي تقوم بوظائف متعددة في الجسم. فهو أهم جزء في جزء الهيموجلوبين لأنه يحوي الحديد الذي يرتبط كيميائيا بالأوكسجين ولهذا يطلق على جزء الهيم اسم ( الجزء الفعال ) (prosthetic group) لأنه المسؤول عن أداء الهيموجلوبين لوظيفته. (ar)
- Ein Hämoprotein ist ein Protein, das als Ligand Häm binden kann. Häme sind dabei ständig an das Protein gebunden, entweder kovalent, nichtkovalent oder beides. Das Häm enthält ein reduziertes Eisenatom (Fe2+) in der Mitte eines hoch hydrophoben, flachen porphyrinen Komplexes. Das Eisen hat sechs mögliche Koordinationsverbindungen. Der porphyrine Ring hat vier Stickstoff-Atome, die sich mit dem Eisen verbinden, die zwei Koordinationsverbindungen offen lassen für die Verbindung mit dem Histidin des Proteins und einem bivalenten Atom. Hämoproteine entwickelten sich wahrscheinlich zum Aufnehmen des Eisenatoms, das im protporphyrinen IX Ring des Häm enthalten ist, um dieses in Proteinen zur Verfügung zu stellen. Da dies Hämoproteine als Verbindungspartner für Moleküle mit divalenten Eisen ermöglicht, wurde diese Strategie in der Evolution beibehalten, da sie eine entscheidende Rolle bei physiologischen Funktionen spielt. Sauerstoff, Stickstoffmonoxid, Kohlenstoffmonoxid und Schwefelwasserstoff können sich an das Eisen-Atom in Hämoproteinen binden. Wenn sich diese Elemente einmal mit dem Porphyrin-Komplex verbunden haben, können diese Moleküle die Aktivität bzw. Funktionalität der Hämoproteine verändern und gewährleisten auch die Signaltransduktion. Für diesen Zweck werden diese gasförmigen Moleküle als Gasotransmitter bezeichnet. Aufgrund ihrer vielfältigen biologischen Funktion, der strukturellen und funktionellen Charakterisation sind die Hämoproteine die meist untersuchte Gruppe der Biomoleküle. Zum Zwecke der weltweiten Analyse der Daten von Hämoproteinen und deren Strukturformeln wurden diese in einer Quelle gebündelt, der Hämoproteindatenbank HPD. (de)
- A hemeprotein (or haemprotein; also hemoprotein or haemoprotein), or heme protein, is a protein that contains a heme prosthetic group. They are a very large class of metalloproteins. The heme group confers functionality, which can include oxygen carrying, oxygen reduction, electron transfer, and other processes. Heme is bound to the protein either covalently or noncovalently or both. The heme consists of iron cation bound at the center of the conjugate base of the porphyrin, as well as other ligands attached to the "axial sites" of the iron. The porphyrin ring is a planar dianionic, tetradentate ligand. The iron is typically Fe2+ or Fe3+. One or two ligands are attached at the axial sites. The porphyrin ring has 4 nitrogen atoms that bind to the iron, leaving two other coordination positions of the iron available for bonding to the histidine of the protein and a divalent atom. Hemeproteins probably evolved to incorporate the iron atom contained within the protoporphyrin IX ring of heme into proteins. As it makes hemeproteins responsive to molecules that can bind divalent iron, this strategy has been maintained throughout evolution as it plays crucial physiological functions. Oxygen (O2), nitric oxide (NO), carbon monoxide (CO) and hydrogen sulfide (H2S) bind to the iron atom in heme proteins. Once bound to the prosthetic heme groups, these molecules can modulate the activity/function of those hemeproteins, affording signal transduction. Therefore, when produced in biologic systems (cells), these gaseous molecules are referred to as gasotransmitters. Because of their diverse biological functions and widespread abundance, hemeproteins are among the most studied biomolecules. Data on heme protein structure and function has been aggregated into The Heme Protein Database (HPD), a secondary database to the Protein Data Bank. (en)
- Une hémoprotéine (également appelée protéine à hème) est une protéine qui contient un groupe hème comme cofacteur. Les hémoprotéines constituent une large classe appartenant aux métalloprotéines. Le groupe hème leur confère une fonctionnalité, qui peut inclure le transport d'oxygène, la réduction de l'oxygène, le transfert d'électrons ainsi que d'autres processus. L'hème est liée à la protéine soit de façon covalente soit non covalente, ou bien les deux. L'hème consiste en un cation de fer lié au centre de la base conjugée de la porphyrine, ainsi que d'autres ligands attachés aux "sites axiaux" du fer. L'anneau porphyrine est un ligand planaire dianionique tétradentate. Le cation de fer est typiquement de forme Fe2+ ou Fe3+. Un ou deux ligands sont attachés aux sites axiaux. L'anneau porphyrine possède quatre atomes d'azote qui se lient au fer, laissant deux autres positions de coordination au fer disponibles pour qu'il se lie à l'histidine de la protéine et à un atome divalent. Les hémoprotéines ont probablement évolué afin d'incorporer, au niveau de la partie protéique, l'atome de fer contenu au sein de l'anneau protoporphyrine IX de l'hème. Comme cela rend les hémoprotéines réactives aux molécules pouvant se lier à un fer divalent, cette stratégie a été maintenue au cours de l'évolution car elle confère des fonctions physiologiques cruciales. Le dioxygène (O2), l'oxyde nitrique (NO), le monoxyde de carbone (CO) et le sulfure de dihydrogène (H2S) se lient au fer dans les hémoprotéines. Une fois liées au groupe hème, ces molécules peuvent moduler l'activité/fonction de ces hémoprotéines, permettant la transduction du signal. Ainsi, lorsqu'elles sont produites dans les systèmes biologiques (cellules), ces molécules gazeuses sont appelées des gazotransmetteurs. En raison de leur fonctions biologiques diverses et de leur abondance généralisée, les hémoprotéines sont parmi les biomolécules les plus étudiées. Des données sur la structure et la fonction des hémoprotéines ont été compilées dans la base de données HPD (The Heme Protein Database ou Base de données des HémoProtéines en français), une base de données secondaire de la PDB (Protein Data Bank ou Banque de Données des Protéines). (fr)
- Las hemoproteínas, también llamadas hemeproteínas o haemproteínas; son metaloproteínas que poseen un grupo prostético hemo, el cual está unido permanentemente con enlaces covalentes y no covalente a las cadenas de la proteína y están presentes en una gran cantidad de organismos. En los humanos y animales, son sintetizadas principalmente en el hígado. (es)
- Una emoproteina, o eme proteina, è una metalloproteina contenente un gruppo prostetico eme legato covalentemente o non covalentemente alla proteina stessa. Il ferro presente nell'eme è capace di subire ossidazione o riduzione, assumendo carica 2+ o 3+ (anche se sono note forme 4+ stabili in enzimi perossidasi). (it)
- 헴단백질(영어: hemeprotein)은 헴 보결분자단을 포함하고 있는 단백질이다. 헴단백질은 매우 큰 부류의 금속단백질이다. 헴기는 산소 운반, 산소 환원, 전자전달 및 다른 과정들을 수행할 수 있는 기능을 부여한다. 헴은 단백질에 공유결합 또는 비공유결합 또는 둘 다에 의해 결합된다. 헴은 포르피린의 짝염기의 중심에 결합된 철 이온과 철의 축 부위에 부착된 다른 리간드로 구성된다. 포르피린 고리는 평면의 2이온성, 4자리 리간드이다. 철 이온은 일반적으로 Fe2+ 또는 Fe3+이다. 하나 또는 두 개의 리간드가 축 부위에 부착된다. 포르피린 고리는 철에 결합하는 4개의 질소 원자를 가지고 있으며, 단백질의 히스티딘과 2가 원자에 결합할 수 있는 철의 두 개의 다른 배위 위치를 남긴다. (ko)
- Hemproteiner är en grupp protein som har en hemgrupp med järn kovalent eller icke-kovalent bundet till sig. De är en mycket stor klass av metalloproteiner. Hemgruppen ger funktionalitet, som kan vara syrebärande, syrereduktion, elektronöverföring och andra processer. Hem är bunden till proteinet antingen kovalent eller icke-kovalent eller båda. Hemen består av järnkatjon bunden i mitten av porfyrinens konjugatbas, liksom andra ligander fästa vid järnets "axiella platser". Porfyrinringen är en plan dianionisk, tetradentatligand. Järnet är typiskt Fe2+ eller Fe3+. En eller två ligander är fästa på de axiella platserna. Porfyrinringen har fyra kväveatomer som binder till järnet, vilket lämnar två andra koordinationspositioner av järnet tillgängliga för bindning till proteinets histidin och en tvåvärd atom. Hemeproteiner utvecklades troligen för att införliva järnatomen som finns i protoporfyrin IX-ringen av hem i proteiner. Eftersom det gör hemproteiner lyhörda för molekyler som kan binda tvåvärt järn, har denna strategi bibehållits under hela evolutionen eftersom den spelar viktiga fysiologiska roller. Syre (O2), kväveoxid (NO), kolmonoxid (CO) och vätesulfid (H2S) binder till järnatomen i hemproteiner. När de väl är bundna till proteshemgrupperna kan dessa molekyler modulera aktiviteten/funktionen hos dessa hemeproteiner, vilket ger signaltransduktion. Därför kallas dessa gasformiga molekyler gasotransmittorer när de produceras i biologiska system (celler). På grund av deras olika biologiska funktioner och utbredda överflöd är hemproteiner bland de mest studerade biomolekylerna. Data om hemproteinets struktur och funktion har samlats i The Heme Protein Database (HPD), en sekundär databas till Protein Data Bank. (sv)
- Гемопротеины — гем-содержащие хромопротеины. В качестве небелкового компонента гемопротеины включают в себя структурно сходные железо- или магнийпорфирины. Белковый компонент может быть разнообразным как по составу, так и по структуре. К группе гемопротеинов относятся:
* гемоглобин и его производные
* миоглобин
* хлорофилл-содержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и ). Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения — порфирина. (ru)
|
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)
