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The alpha helix (α-helix) is a common motif in the secondary structure of proteins and is a right hand-helix conformation in which every backbone N−H group hydrogen bonds to the backbone C=O group of the amino acid located three or four residues earlier along the protein sequence. The alpha helix is also called a classic Pauling–Corey–Branson α-helix. The name 3.613-helix is also used for this type of helix, denoting the average number of residues per helical turn, with 13 atoms being involved in the ring formed by the hydrogen bond.

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  • لولب ألفا
  • Hèlix alfa
  • Alfa-helix
  • Α-Helix
  • Άλφα έλικα
  • Alpha helix
  • Alfa-helico
  • Hélice alfa
  • Hélice alpha
  • Αヘリックス
  • Alfa elica
  • Helisa alfa
  • Alfa-helix
  • Alfa-hélice
  • Альфа-спираль
  • Alfahelix
  • Альфа-спіраль
  • Α螺旋
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  • لولب ألفا في الكيمياء الحيوية (بالإنجليزية: alpha helix أو α-helix ) هو بروتين ثانوي البنية في الخلايا الحية شكله لولبي ملتفا طبقا لقاعدة اليد اليمنى . منه تعطي كل مجموعة N-H في أمين رابطة هيدروجينية إلى مجموعة كربونيل C=O لحمض أميني . تلك البنية الثانوية تسمى أحيانا "لولب ألفا باولينغ- كوري-برانسون" ؛ ويعرف أيضا ب : 3.613-helix _ حيث يعطي عدد البقايا في كل لفة من اللولب و تشمل 13 ذرة في الحلقة التي تكوّن الرابطة الهيدروجينية. من تلك البنيات الثانوية نجد البروتينات وفيها تتواجد اللوالب ألفا شائعة ، ويمكن التعرف عليها من المتسلسلات .
  • L'hèlix alfa, o hèlix α (alpha helix en anglès), és el motiu principal de l'estructura secundària de les proteïnes. És una estructura enrotllada en una espiral dextrogira, en què cada grup N-H d'un aminoàcid n pot establir un enllaç pont d'hidrogen amb el grup C=O de l'aminoàcid n+4 de la mateixa cadena peptídica. Sovint aquesta estructura també s'anomena hèlix alfa de Pauling-Corey-Branson. És important constatar que de tots els tipus d'estructures locals de les proteïnes, l'hèlix α és la més regular, a més de ser la més predominant, i la que té la seqüència més previsible.
  • αヘリックス(Alpha helix)はタンパク質の二次構造の共通モチーフの1つで、バネに似た右巻きらせんの形をしている。骨格となるアミノ酸の全てのアミノ基は4残基離れたカルボキシル基と水素結合を形成している。
  • Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju α heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.
  • α螺旋是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为「规则二级结构」,因为他们都具有重复的Φ和Ψ值(Cα-N夹角和Cα-C夹角)。 α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中,平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基,残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,N-O距离是2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α螺旋内)的氢键,也能与水分子形成氢键。如果后者发生,多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成没有影响,因此,更可能促进α螺旋结构的形成。 α螺旋中,氨基酸的R基团指向外和向下。这样以来就避免了与多肽链的主干部分之间的的。螺旋的核心部分紧密结合,原子之间以凡得瓦力联系在一起。 因为其特殊的环状R基团,脯氨酸一般不出现在α螺旋中,而经常出现在α螺旋的开始处。
  • Альфа-спіраль (α-спіраль) — типовий елемент структури білків, що має форму правозакрученої гвинтової лінії, і якій кожна аміногрупа (-NH2) в каркасі утворює водневий зв'язок з карбонільною групою (-C=0) амінокислоти, що знаходиться на чотири амінокислоти раніше (водневий зв'язок ). Цей елемент вторинної структури інколи також називається класичною альфа-спіраллю Полінга-Корі-Бренсона.
  • Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury). Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dále). Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.
  • Als α-Helix wird in der Biochemie eine häufige Ausprägung der Sekundärstruktur eines Proteins bezeichnet. Sie gehört zu den stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz und ist in der Sekundärstruktur nahezu allgegenwärtig.
  • Με την ονομασία άλφα έλικα, ή έλικα άλφα, ή α-έλικα, (alpha helix, ή a-helix), φέρεται στη Βιολογία μια σπειροειδής αλυσίδα πολυπεπτιδίων η οποία και δημιουργεί μια ελικοειδή δομή σε πολλές πρωτεΐνες με 3,6 κατάλοιπα αμινοξέων ανά στροφή της έλικας. Οι διαδοχικές αυτές στροφές της άλφα έλικας συνδέονται με ασθενείς δεσμούς υδρογόνου με συνέπεια η δομή να είναι περισσότερο σταθερή από μια μη σπειροειδή αλυσίδα πολυπεπτιδίων.
  • The alpha helix (α-helix) is a common motif in the secondary structure of proteins and is a right hand-helix conformation in which every backbone N−H group hydrogen bonds to the backbone C=O group of the amino acid located three or four residues earlier along the protein sequence. The alpha helix is also called a classic Pauling–Corey–Branson α-helix. The name 3.613-helix is also used for this type of helix, denoting the average number of residues per helical turn, with 13 atoms being involved in the ring formed by the hydrogen bond.
  • La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco \ / N-H:O=C / \ povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvaraminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 restaĵojn/volviĝo de spiralo). Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo. Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º. * * * *
  • Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua.​
  • L'hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par l'enroulement régulier sur elle-même d'une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale avec un pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaine principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaine principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée une hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom de hélice 3,613 est également utilisé pour définir cette structure secondaire, la valeur de 3,6 correspond au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice ; 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α
  • L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere. Le α eliche possono essere destrorse o sinistrorse anche se le seconde rappresentano rare eccezioni.
  • Bij proteïnen is de α-helix een belangrijk structuurmotief. Dit motief werd voor het eerst gepostuleerd door Linus Pauling, , en in 1951. Hiervoor baseerden zij zich op de bekende kristalstructuren van de aminozuren en op Paulings voorspelling van de vlakke peptidebinding. In een schematische voorstelling van eiwitten wordt een α-helix voorgesteld door een gekleurde pijl draaiend rond een centrale as.
  • Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, который имеет форму правозакрученой винтовой линии и в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году. Параметры идеальной α-спирали:
  • Alfa-hélice ou α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto de polipeptídeo está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal.
  • En alfahelix är en mycket vanlig typ av sekundärstruktur delar av ett protein kan anta. I denna struktur är proteinkedjan formad som en symmetrisk spiral - en helix. Att proteinkedjor kan vecka sig i en alfa-helix-struktur föreslogs 1951 av Linus Pauling och Robert Corey, 6 år före första observerationen, då i myoglobins struktur. Varje varv i helixen innehåller 3,6 aminosyror och avståndet emellan varje aminosyra i höjdled är 1,5 ångström. Enskilda alfa-helixar brukar inte vara längre än 45 Å.
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