About: Protein folding     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : dbo:MusicGenre, within Data Space : dbpedia.org associated with source document(s)
QRcode icon
http://dbpedia.org/describe/?url=http%3A%2F%2Fdbpedia.org%2Fresource%2FProtein_folding

Protein folding is the physical process by which a protein chain is translated to its native three-dimensional structure, typically a "folded" conformation by which the protein becomes biologically functional. Via an expeditious and reproducible process, a polypeptide folds into its characteristic three-dimensional structure from a random coil. Each protein exists first as an unfolded polypeptide or random coil after being translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. At this stage the polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by a ribosome, the linear chain begins to fold into its three-dimensional structure.

AttributesValues
rdf:type
rdfs:label
  • Protein folding (en)
  • تطوي البروتين (ar)
  • Plegament proteic (ca)
  • Skládání proteinů (cs)
  • Proteinfaltung (de)
  • Plegamiento de proteínas (es)
  • Pelipatan protein (in)
  • Repliement des protéines (fr)
  • Ripiegamento delle proteine (it)
  • 단백질 접힘 (ko)
  • フォールディング (ja)
  • Zwijanie białka (pl)
  • Eiwitvouwing (nl)
  • Enovelamento de proteínas (pt)
  • Фолдинг белка (ru)
  • Proteinveckning (sv)
  • 蛋白质折叠 (zh)
  • Згортання білків (uk)
rdfs:comment
  • Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen. (de)
  • 단백질 접힘(영어: protein folding)은 선형의 아미노산 복합체인 단백질이 개개의 단백질에 맞게 고유하게 정확히 접힌 구조를 형성하거나 안정화된 구조를 형성하는 과정을 말한다. 여기서 네이티브 폴딩(native folding)의 의미는 에너지 손실을 최저로 유지하면서 최적화에 도달하는 것을 가리킨다. 이러한 접힘에서의 고유한 형태는 고유한 기능의 결정과 매우 관련이 깊다. (ko)
  • Proteinveckning är den process genom vilken ett protein får sin specifika tredimensionella form, i vilken det kan fylla sin funktion. Man skiljer mellan globulära proteiner samt fiber-proteiner. De globulära proteinerna förmedlar cellens funktionalitet, medan ett fibröst protein ofta är ett strukturelement (till exempel kollagen). De flesta globulära proteiner är uppbyggda av flera polypeptidkedjor (subenheter), där varje polypeptidkedja är en linjär sekvens av aminosyror. Det som definierar en subenhet är att den interagerar med elektrostatiska interaktioner med de andra och saknar kovalenta bindningar med dem. (sv)
  • تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها البروتين بنية ثلاثية الأبعاد طبيعية تمكنه من القيام بوظيفة بيولوجية محددة. في هذه العملية يتطوى عديد ببتيد من إلى بنية ثلاثية الأبعاد مميزة لها وظيفة خاصة، يتواجد كل بروتين على شكل عديد ببتيد غير متطوي أو متلف بشكل عشوائي حين يُترجم الرنا الرسول إلى سلسلة خطية من الأحماض الأمينية، ولا يملك عديد الببتيد هذا أي بنية مستقرة (ثابتة لمدة طويلة) ثلاثية الأبعاد. بينما يتم تخليق وتركيب سلسلة عديد الببتيد بواسطة الريبوسوم، تبدأ السلسلة بالتطوي إلى بنية ثلاثية الأبعاد. فهم آليات عملية تطوي البروتين ومحاكاتها هي تحديات مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960. (ar)
  • El plegament proteic és el procés físic pel qual un polipèptid es replega en la seva característica i funcional. Cada proteïna comença en forma de polipèptid, traduït d'una seqüència d'ARNm com a cadena lineal d'aminoàcids. Aquest polipèptid manca d'estructura tridimensional desenvolupada (a l'esquerra de la imatge). Tanmateix, es pot considerar que cada aminoàcid de la cadena té unes determinades característiques químiques "brutes". Poden ser, per exemple, la hidrofòbia, la hidrofília, o una càrrega elèctrica. Els aminoàcids interaccionen entre ells i amb el seu medi cel·lular per produir una forma tridimensional ben definida, la proteïna replegada (a la dreta de la imatge), coneguda com a . L'estructura tridimensional resultant és determinada per la seqüència d'aminoàcids. El mecanisme (ca)
  • Skládání proteinů je proces, při kterém primární struktura proteinu zaujímá stabilní prostorové uspořádání (konformaci). Výchozí, primární podoba proteinu je lineární řetězec aminokyselin vzniklý při translaci mRNA. Pokud takto vznikne správný, funkční tvar, dosáhne protein takzvaného nativního stavu. Podle termodynamické hypotézy, nazývané také Anfisenovo dogma, je veškerá informace pro tvorbu terciární struktury proteinů (prostorová konformace) určena specifickým pořadím aminokyselin v proteinu. (cs)
  • El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica. En estos casos, la misma puede ser susceptible de alcanzar estados aberrantes de agregación, que incluyen la formación de apilamientos amiloides causantes de neuropatías, como ocurre con el llamado prion. (es)
  • Protein folding is the physical process by which a protein chain is translated to its native three-dimensional structure, typically a "folded" conformation by which the protein becomes biologically functional. Via an expeditious and reproducible process, a polypeptide folds into its characteristic three-dimensional structure from a random coil. Each protein exists first as an unfolded polypeptide or random coil after being translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. At this stage the polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by a ribosome, the linear chain begins to fold into its three-dimensional structure. (en)
  • Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein. (in)
  • Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la fi (fr)
  • タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。 タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれていない状態に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。 (ja)
  • Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla sintesi proteica sia alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un auto-assemblamento intramolecolare dove la proteina è guidata ad assumere una specifica forma attraverso interazioni non covalenti, come legami a idrogeno, coordinazione di metalli, forze idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni π-π. Cooperatività è una chiave per affrontare il problema del ripiegamento delle proteine, come è stato notato da Ariel Fern (it)
  • Zwijanie białka, fałdowanie białka – proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji. (pl)
  • Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur. (nl)
  • O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica. (pt)
  • Згортання білків (інколи фолдинг, від англ. Protein folding) — фізичний процес, у якому поліпептидна молекула згортається в характерну для даного білка тривимірну структуру. Кожний білок синтезується як лінійний поліпептид в процесі трансляції послідовності мРНК в лінійну послідовність амінокислот. Цей поліпептид не має ніякої тривимірної структури. Однак кожна амінокислота в ланцюгу має певні характерні для неї хімічні властивості, такі як, наприклад, гідрофобність та електричний заряд. Завдяки цим властивостям амінокислоти взаємодіють одна з одною певним чином, утворюючи чітко визначену для даного поліпептиду тривимірну форму, згорнутий білок або білок у нативному стані. Кінцева тривимірна структура повністю визначається (окрім спеціальних випадків) його амінокислотною послідовністю. (uk)
  • В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную (естественную, от англ. native) пространственную структуру (так называемая третичная структура). Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи. (ru)
  • 蛋白质折叠(英語:Protein folding)是蛋白质获得其功能性结构和构象的物理过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸,而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列。蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森(1972年的諾貝爾化學獎得主)的研究,蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性,三级结构解体;而當環境回復到原本的狀態時,蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構,不論試驗幾次,蛋白質都僅此一種立體結構,於是安芬森提出一個結論:蛋白质分子的一级结构决定其立體结构()。 安芬森的研究结果非常重要,因為蛋白質的功能取決於其立體結構,而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列,即蛋白質的一級結構;如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構,那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構,研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構,甚至无法得到准确的三维结构。因此,研究蛋白质折叠的过程,可以说是破译折叠密码的过程。 (zh)
foaf:depiction
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/225_Peptide_Bond-01.jpg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/X_ray_diffraction.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Alpha_helix.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/BetaPleatedSheetProtein.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Folding_funnel_schematic.svg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PDB_1gme_EBI.jpg
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_Structural_changes_timescale_matched_with_NMR_experiments.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_folding.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_folding_schematic.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_structure.png
dcterms:subject
Wikipage page ID
Wikipage revision ID
Link from a Wikipage to another Wikipage
Faceted Search & Find service v1.17_git139 as of Feb 29 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 08.03.3330 as of Mar 19 2024, on Linux (x86_64-generic-linux-glibc212), Single-Server Edition (378 GB total memory, 49 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software