| rdfs:comment
| - エンドペプチダーゼClp(Endopeptidase Clp、EC 3.4.21.92)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP及びの存在下で、タンパク質を小さなペプチドに加水分解する。 細菌の持つ酵素でペプチダーゼ活性を持つClpPとATPアーゼ活性を持つClpAの2つの種類のサブユニットを含む。 (ja)
- Endopeptidase Clp (EC 3.4.21.92, endopeptidase Ti, caseinolytic protease, protease Ti, ATP-dependent Clp protease, , Clp protease). This enzyme catalyses the following chemical reaction Hydrolysis of proteins to small peptides in the presence of ATP and Mg2+. This bacterial enzyme contains subunits of two types, ClpP, with peptidase activity, and the protein ClpA, with AAA+ ATPase activity. ClpP and ClpA are not evolutionarily related. (en)
- ClpP (Caseinolytic protease P, произносится «клип пи») — сериновая протеаза в клетках бактерий, митохондриях и хлоропластах эукариот. Компонент ClpXP и ClpAPкомплексов , принадлежащих к важной группе АТФ-зависимых протеаз, куда также относятся протеасомы, Lon, HslVU и FtsH. Все участники этой группы используют АТФ в процессе гидролиза полипептидов. (ru)
|
| has abstract
| - Endopeptidase Clp (EC 3.4.21.92, endopeptidase Ti, caseinolytic protease, protease Ti, ATP-dependent Clp protease, , Clp protease). This enzyme catalyses the following chemical reaction Hydrolysis of proteins to small peptides in the presence of ATP and Mg2+. This bacterial enzyme contains subunits of two types, ClpP, with peptidase activity, and the protein ClpA, with AAA+ ATPase activity. ClpP and ClpA are not evolutionarily related. A fully assembled Clp protease complex has a barrel-shaped structure in which two stacked heptameric ring of proteolytic subunits ( or ClpQ) are either sandwiched between two rings or single-caped by one ring of hexameric ATPase-active chaperon subunits (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX, ClpY, or others). ClpXP is presented in almost all bacteria while ClpA is found in the Gram-negative bacteria, ClpC in Gram-Positive bacteria and cyanobacteria. ClpAP, ClpXP and ClpYQ coexist in E. coli while only ClpXP complex in present in humans as mitochondrial enzymes. ClpYQ is another name for the HslVU complex, a heat shock protein complex thought to resemble the hypothetical ancestor of the proteasome. (en)
- エンドペプチダーゼClp(Endopeptidase Clp、EC 3.4.21.92)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP及びの存在下で、タンパク質を小さなペプチドに加水分解する。 細菌の持つ酵素でペプチダーゼ活性を持つClpPとATPアーゼ活性を持つClpAの2つの種類のサブユニットを含む。 (ja)
- ClpP (Caseinolytic protease P, произносится «клип пи») — сериновая протеаза в клетках бактерий, митохондриях и хлоропластах эукариот. Компонент ClpXP и ClpAPкомплексов , принадлежащих к важной группе АТФ-зависимых протеаз, куда также относятся протеасомы, Lon, HslVU и FtsH. Все участники этой группы используют АТФ в процессе гидролиза полипептидов. По классификации MEROPS относится к семейству S14. Структурно семь отдельных полипептидных цепей ClpP соединены нековалентно в кольцо. Два семичленных кольца соединены вместе, одно над другим, образуя цилиндрический тетрадодекамер, в полости которого находится активный сайт и происходит разрушение попавших туда полипептидов клетки. ClpP осуществляет процессивную неспецифичную деградацию белков и пептидов. Специфичность обеспечивается дополнительными белками, в комплексе с которыми ClpP существует в клетке — белками-шаперонами ClpX (прокариоты, митохондрии), ClpA (грам-отрицательные бактерии) или ClpC (грам-положительные бактерии) и связанными с ними дополнительными факторами, такими как ClpS (для ClpA) , SspB и RssB (для ClpX). Белки-шапероны также активируют ClpP, осуществляют разворачивание белков-субстратов и их перемещение внутрь тетрадодекамера, для чего используют энергию гидролиза АТФ. В отсутствие белков-шаперонов ClpP неактивен, однако некоторые антибиотики, в частности ацилдепсипептиды (ADEP), способны активировать ClpP, что приводит к бесконтрольному протеолизу и, в конечном итоге, к смерти бактериальной клетки. Белки-субстраты для СlpXP или ClpAP комплексов обычно распознаются по коротким аминокислотным мотивам или даже, как в случае с ClpS, по одной N-концевой аминокислоте. Большой класс субстратов в клетках бактерий составляют белки с ssrA-хвостом. Такой хвост из 11 аминокислот (у Escherichia coli) добавляется к белкам, чья мРНК была повреждена и их синтез на рибосоме не может быть закончен (см. тмРНК). (ru)
|
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)
