Cytochrome f is the largest subunit of cytochrome b6f complex (plastoquinol—plastocyanin reductase; EC 1.10.99.1). In its structure and functions, the cytochrome b6f complex bears extensive analogy to the cytochrome bc1 complex of mitochondria and photosynthetic purple bacteria. Cytochrome f (cyt f) plays a role analogous to that of cytochrome c1, in spite of their different structures.
| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| rdfs:label
| - Citocromo f (es)
- Cytochrome f (en)
- Cytochrome f (fr)
- Cytochrom f (pl)
- Цитохром f (ru)
|
| rdfs:comment
| - Cytochrome f is the largest subunit of cytochrome b6f complex (plastoquinol—plastocyanin reductase; EC 1.10.99.1). In its structure and functions, the cytochrome b6f complex bears extensive analogy to the cytochrome bc1 complex of mitochondria and photosynthetic purple bacteria. Cytochrome f (cyt f) plays a role analogous to that of cytochrome c1, in spite of their different structures. (en)
- Le cytochrome f (cyt f) est la plus grosse sous-unité du complexe cytochrome b6f (EC 1.10.9.1), ce dernier étant fonctionnellement et structurellement apparenté au complexe cytochrome bc1 des mitochondries ; le cytochrome f y joue un rôle analogue à celui du cytochrome c1 bien qu'ils aient une structure différente. Le cytochrome f contient un réseau interne de molécules d'eau qui pourraient jouer le rôle de canal à protons ; cette structure semble être conservée dans les différents cytochromes f étudiés. (fr)
- El citocromo f es la mayor subunidad del complejo del citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina reductasa). La estructura cristalina del dominio soluble (del lado del lumen) del citocromo f muestra dos dominios estructurales: uno pequeño encima de uno mayor que se encuentra sobre un dominio de membrana. El dominio mayor consiste en hojas β antiparalelas y un pequeño péptido que enlaza un grupo hemo que forma una estructura de tres capas. El dominio menor está entre dos bandas β del dominio mayor y es todo un dominio β. (es)
- Cytochrom f – jest największą podjednostką kompleksu cytochromów b6f (reduktaza plastochinol – plastocyjanina ; [EC 1.10.99.1]) o masie 19 kDa. Cytochrom f znajduje się po wewnętrznej stronie błony tylakoidu a cześć cytochromu wystająca z błony jest miejscem wiązania ruchliwego przenośnika elektronów – plastocyjaniny. Cytochrom f posiada wewnętrzną sieć cząsteczek wody. Przypuszcza się, że sieć ta może służyć do przenoszenia protonów. (pl)
- Цитохром f — самая большая субъединица цитохром-b6/f комплекса (пластохинон—пластоцианин редуктаза) шифр КФ 1.10.99.1. По своей структуре и функциям цитохром-b6/f комплекс аналогичен митохондрий и пурпурных бактерий. Цитохром f играет роль аналогичную цитохрому c1, несмотря на их различия по вторичной структуре. (ru)
|
| name
| |
| foaf:depiction
| |
| dcterms:subject
| |
| Wikipage page ID
| |
| Wikipage revision ID
| |
| Link from a Wikipage to another Wikipage
| |
| sameAs
| |
| TCDB
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| thumbnail
| |
| PROSITE
| |
| SCOP
| |
| caption
| - cytochrome f from the b6f complex of Phormidium laminosum (en)
|
| InterPro
| |
| Pfam
| |
| Pfam clan
| |
| symbol
| |
| has abstract
| - Cytochrome f is the largest subunit of cytochrome b6f complex (plastoquinol—plastocyanin reductase; EC 1.10.99.1). In its structure and functions, the cytochrome b6f complex bears extensive analogy to the cytochrome bc1 complex of mitochondria and photosynthetic purple bacteria. Cytochrome f (cyt f) plays a role analogous to that of cytochrome c1, in spite of their different structures. The 3D structure of Brassica rapa (Turnip) cyt f has been determined. The lumen-side segment of cyt f includes two structural domains: a small one above a larger one that, in turn, is on top of the attachment to the membrane domain. The large domain consists of an anti-parallel beta-sandwich and a short haem-binding peptide, which form a three-layer structure. The small domain is inserted between beta-strands F and G of the large domain and is an all-beta domain. The haem nestles between two short helices at the N terminus of cyt f. Within the second helix is the sequence motif for the c-type cytochromes, CxxCH (residues 21–25), which is covalently attached to the haem through thioether bonds to Cys-21 and Cys-24. His-25 is the fifth haem iron ligand. The sixth haem iron ligand is the alpha-amino group of Tyr-1 in the first helix. Cyt f has an internal network of water molecules that may function as a proton wire. The water chain appears to be a conserved feature of cyt f. (en)
- El citocromo f es la mayor subunidad del complejo del citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina reductasa). La estructura cristalina del dominio soluble (del lado del lumen) del citocromo f muestra dos dominios estructurales: uno pequeño encima de uno mayor que se encuentra sobre un dominio de membrana. El dominio mayor consiste en hojas β antiparalelas y un pequeño péptido que enlaza un grupo hemo que forma una estructura de tres capas. El dominio menor está entre dos bandas β del dominio mayor y es todo un dominio β. El hemo está unido entre dos hélices cortas en el carbono N-terminal del citocromo f. En la segunda hélice se encuentra el motivo de la secuencia para citocromos tipo-c, Cys-Xaa-Xaa-Cys-His, que está covalentemente enlazado al grupo hemo a través de enlaces tioéter de dos cisteínas. El quinto ligando al hierro del hemo es una histidina y el sexto, el grupo α-amino del residuo de tirosina N-terminal (Tyr-1). El citocromo f tiene una red interna de moléculas de agua. Se ha hipotetizado que la función de la misma es la de enlazar protones y es una característica altamente conservada en los citocromos f. (es)
- Le cytochrome f (cyt f) est la plus grosse sous-unité du complexe cytochrome b6f (EC 1.10.9.1), ce dernier étant fonctionnellement et structurellement apparenté au complexe cytochrome bc1 des mitochondries ; le cytochrome f y joue un rôle analogue à celui du cytochrome c1 bien qu'ils aient une structure différente. La structure tridimensionnelle du cytochrome f du navet (Brassica rapa) a été déterminée. Le segment côté lumen présente deux domaines structurels : un plus petit sur un plus gros lui-même placé sur le segment faisant le lien avec le domaine membranaire. Le domaine le plus gros consiste en un sandwich bêta antiparallèle et un court peptide de liaison à l'hème. Le domaine le plus petit est un feuillet bêta inséré entre les brins bêta F et G du domaine le plus grand. L'hème s'insère entre deux petites hélices et l'extrémité N-terminale du cytochrome f. Au sein de la deuxième hélice, la séquence Cys–Xaa–Xaa–Cys–His (résidus 21 à 25) contient les acides aminés liés par covalence à l'hème par liaison thioester avec la cystéine-21 et la cystéine-24. L'histidine-25 est le 5e ligand du cation de fer de l'hème, le 6e ligand étant le groupe amine de la tyrosine-1 de la première hélice. Le cytochrome f contient un réseau interne de molécules d'eau qui pourraient jouer le rôle de canal à protons ; cette structure semble être conservée dans les différents cytochromes f étudiés. (fr)
- Cytochrom f – jest największą podjednostką kompleksu cytochromów b6f (reduktaza plastochinol – plastocyjanina ; [EC 1.10.99.1]) o masie 19 kDa. Cytochrom f znajduje się po wewnętrznej stronie błony tylakoidu a cześć cytochromu wystająca z błony jest miejscem wiązania ruchliwego przenośnika elektronów – plastocyjaniny. Hem jest związany pomiędzy dwoma krótkimi helisami w N-końcu cytochromu f. Druga helisa posiada sekwencje zbliżona do cytochromu c, Cys-Xaa-Xaa-Cys-His, która jest związana kowalencyjnie z cząsteczką hemu wiązaniem tioestrowym dwóch reszt cysteinowych. Piąty atom żelaza hemu połączony jest przez histydynę a szósty przez grupę α-aminową tyrozyny z N-końca polipeptydu. Cytochrom f posiada wewnętrzną sieć cząsteczek wody. Przypuszcza się, że sieć ta może służyć do przenoszenia protonów. (pl)
- Цитохром f — самая большая субъединица цитохром-b6/f комплекса (пластохинон—пластоцианин редуктаза) шифр КФ 1.10.99.1. По своей структуре и функциям цитохром-b6/f комплекс аналогичен митохондрий и пурпурных бактерий. Цитохром f играет роль аналогичную цитохрому c1, несмотря на их различия по вторичной структуре. Впервые третичная структура цитохрома f, была определена после его выделения из Brassica rapa. Люмильная часть цитохрома f состоит из двух структурных доменов: малого и большого. Малый располагается поверх большого, который в свою очередь крепится к мембранному якорю, состоящему из длинной α-спирали. Большой домен состоит из антипараллельного бета-сэндвича и короткого гем-связывающего пептида, который формирует трёхслойную структуру. Малый домен располагается между F и G большого домена и полностью состоит из бета-структур. Большой гем-связывающий домен по своей третичной структуре сходен с доменом III животного белка фибронектина. Гем закреплён между двумя короткими на N-конце цитохрома f. Необычным является то, что N-конец цитохрома служит лигандом для гемового железа. В пределах второй альфа-цепи находится структурный мотив, характерный для цитохромов с, CxxCH (остатки 21-25), который ковалентно связан с гемом тиоэфирной связью через Cys-21 и Cys-24. Помимо четырёх атом азота из пиррольных колец гема, железо стабилизируется His-25 и свободной альфа-амино группой Tyr-1 из первой алфа-цепи. Внутри цитохрома f есть значительное количество молекул воды, которые могут функционировать как проводящая система для протона. Цепочка молекул воды, по-видимому, являться консервативных свойством всех цитохромов f. (ru)
|
| OPM family
| |
| OPM protein
| |
| gold:hypernym
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| page length (characters) of wiki page
| |
| Symbol
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is Link from a Wikipage to another Wikipage
of | |
| is Wikipage redirect
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)
