About: Beta hairpin     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : yago:WikicatProteinStructuralMotifs, within Data Space : dbpedia.org associated with source document(s)
QRcode icon
http://dbpedia.org/describe/?url=http%3A%2F%2Fdbpedia.org%2Fresource%2FBeta_hairpin&graph=http%3A%2F%2Fdbpedia.org&graph=http%3A%2F%2Fdbpedia.org

The beta hairpin (sometimes also called beta-ribbon or beta-beta unit) is a simple protein structural motif involving two beta strands that look like a hairpin. The motif consists of two strands that are adjacent in primary structure, oriented in an antiparallel direction (the N-terminus of one sheet is adjacent to the C-terminus of the next), and linked by a short loop of two to five amino acids. Beta hairpins can occur in isolation or as part of a series of hydrogen bonded strands that collectively comprise a beta sheet.

AttributesValues
rdf:type
rdfs:label
  • Beta hairpin (en)
  • Horquilla beta (es)
  • Épingle à cheveux bêta (fr)
  • Βヘアピン (ja)
  • Beta zakręt (pl)
  • Бета-шпилька (ru)
  • Бета-шпилька (uk)
rdfs:comment
  • Beta zakręt (zwrot beta) – element strukturalny większości białek powodujący zmianę kierunku łańcucha polipeptydowego. Beta zakręt jest elementem drugorzędowej struktury białka. Dzięki zmianom kierunku łańcucha, cząsteczki białek są ściśle upakowane i mają globularne kształty. Zakręt beta o strukturze „spinki do włosów” powstaje na skutek tworzenia się wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych w łańcuchu polipeptydowym między atomem tlenu grupy karbonylowej C=O i atomem wodoru grupy amidowej NH dwóch reszt aminokwasowych oddalonych od siebie o ≥1 pozycji. Nazwa „zwrot beta” została przyjęta, ponieważ elementy te często łączą antyrównoległe w strukturach typu harmonijki beta. (pl)
  • βヘアピン(Beta hairpin)は、2つのβシートでヘアピン様の形を作った、最も単純なタンパク質モチーフの1つである。このモチーフは、一次構造上で隣り合った2つのβシートが逆平行に配列し、2から5アミノ酸残基からなる短いループで繋がったものである。βヘアピンは単独か、水素結合で繋がった形として現れる。 スペインの構造生物学者らの核磁気共鳴分光法を用いた研究によると、βヘアピンは短いペプチドを含む水溶液中で単独で生成することが分かり、タンパク質の折り畳みの核になっている可能性が指摘された。 (ja)
  • The beta hairpin (sometimes also called beta-ribbon or beta-beta unit) is a simple protein structural motif involving two beta strands that look like a hairpin. The motif consists of two strands that are adjacent in primary structure, oriented in an antiparallel direction (the N-terminus of one sheet is adjacent to the C-terminus of the next), and linked by a short loop of two to five amino acids. Beta hairpins can occur in isolation or as part of a series of hydrogen bonded strands that collectively comprise a beta sheet. (en)
  • La horquilla beta (o unidad beta-beta) es el motivo de estructura secundaria de proteínas más simple, en donde participan dos láminas beta que se parecen a una horquilla. El motivo consta de dos láminas que se encuentran adyacentes en la estructura primaria en una estructura orientada de forma antiparalela (en el que el extremo N-terminal de una hoja es adyacente al extremo C-terminal de la próxima) y vinculados por una corta secuencia de dos a cinco aminoácidos. La horquilla beta puede ocurrir en forma aislada o como parte de una serie de láminas en régimen de enlaces de hidrógeno que, en conjunto, componen una hoja beta. (es)
  • L'épingle à cheveux bêta (parfois appelée ruban bêta ou unité bêta-bêta) est un motif structurel observée dans la structure secondaire des protéines. Ce motif implique deux brins bêta organisé comme une épingle à cheveux, il est formé de deux brins bêta adjacents dans la structure primaire des protéines, antiparallèles (l'extrémité N-terminale d'un brin est adjacent à l'extrémité C-terminale de l'autre) reliés par une courte boucle de deux à cinq acides aminés. L'épingle à cheveux bêta peut être observée comme un motif isolé dans une protéine ou inséré dans une série de brins formant un feuillet bêta. (fr)
  • Бета-шпилька (иногда также называемая бета-лентой или бета-бета-единицей) представляет собой простой структурный мотив белка, включающий две бета-нити, которые похожи на шпильку. Мотив состоит из двух смежных по первичной структуре нитей, ориентированных в антипараллельном направлении (N-конец одного листа примыкает к C-концу следующего), связанных короткой петлей из двух-пяти аминокислот. Бета-шпильки могут встречаться изолированно или как часть ряда нитей, связанных водородными связями, которые вместе составляют бета-лист. (ru)
  • Бета-шпилька (іноді її також називають бета-стрічкою або бета-бета-одиницею) — це простий структурний мотив білка, що включає дві бета-нитки, схожі на шпильку. Мотив складається з двох ниток, які примикають до первинної структури, орієнтованих в антипаралельному напрямку (N-кінець одного аркуша примикає до С-кінця наступного) і пов'язані короткою петлею від двох до п'яти амінокислот. Бета-шпильки можуть виникати поодиноко або як частина серії ниток, пов'язаних атомами Гідрогену, які спільно складають бета-лист. (uk)
foaf:depiction
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Beta_hairpin.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Bj1.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Bj2.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Bj3.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Jl2.png
  • http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Native_turn.png
dcterms:subject
Wikipage page ID
Wikipage revision ID
Link from a Wikipage to another Wikipage
Link from a Wikipage to an external page
sameAs
dbp:wikiPageUsesTemplate
thumbnail
has abstract
  • The beta hairpin (sometimes also called beta-ribbon or beta-beta unit) is a simple protein structural motif involving two beta strands that look like a hairpin. The motif consists of two strands that are adjacent in primary structure, oriented in an antiparallel direction (the N-terminus of one sheet is adjacent to the C-terminus of the next), and linked by a short loop of two to five amino acids. Beta hairpins can occur in isolation or as part of a series of hydrogen bonded strands that collectively comprise a beta sheet. Researchers such as Francisco Blanco et al. have used protein NMR to show that beta-hairpins can be formed from isolated short peptides in aqueous solution, suggesting that hairpins could form nucleation sites for protein folding. (en)
  • La horquilla beta (o unidad beta-beta) es el motivo de estructura secundaria de proteínas más simple, en donde participan dos láminas beta que se parecen a una horquilla. El motivo consta de dos láminas que se encuentran adyacentes en la estructura primaria en una estructura orientada de forma antiparalela (en el que el extremo N-terminal de una hoja es adyacente al extremo C-terminal de la próxima) y vinculados por una corta secuencia de dos a cinco aminoácidos. La horquilla beta puede ocurrir en forma aislada o como parte de una serie de láminas en régimen de enlaces de hidrógeno que, en conjunto, componen una hoja beta. Algunos investigadores han utilizado la RMN de proteínas para demostrar que las horquillas beta pueden formarse a partir de cadenas cortas de péptidos aislados en solución acuosa, lo que sugiere que estas horquillas podrían formar sitios de nucleación para el plegado de proteínas.​ (es)
  • L'épingle à cheveux bêta (parfois appelée ruban bêta ou unité bêta-bêta) est un motif structurel observée dans la structure secondaire des protéines. Ce motif implique deux brins bêta organisé comme une épingle à cheveux, il est formé de deux brins bêta adjacents dans la structure primaire des protéines, antiparallèles (l'extrémité N-terminale d'un brin est adjacent à l'extrémité C-terminale de l'autre) reliés par une courte boucle de deux à cinq acides aminés. L'épingle à cheveux bêta peut être observée comme un motif isolé dans une protéine ou inséré dans une série de brins formant un feuillet bêta. Des études structurales réalisées par RMN sur des peptides courts en solution aqueuse ont montré la présence d'épingles à cheveux bêta suggérant que ce type de motif pourrait être une des premières structures formées et pourrait participer au repliement des protéines. (fr)
  • Beta zakręt (zwrot beta) – element strukturalny większości białek powodujący zmianę kierunku łańcucha polipeptydowego. Beta zakręt jest elementem drugorzędowej struktury białka. Dzięki zmianom kierunku łańcucha, cząsteczki białek są ściśle upakowane i mają globularne kształty. Zakręt beta o strukturze „spinki do włosów” powstaje na skutek tworzenia się wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych w łańcuchu polipeptydowym między atomem tlenu grupy karbonylowej C=O i atomem wodoru grupy amidowej NH dwóch reszt aminokwasowych oddalonych od siebie o ≥1 pozycji. Nazwa „zwrot beta” została przyjęta, ponieważ elementy te często łączą antyrównoległe w strukturach typu harmonijki beta. (pl)
  • βヘアピン(Beta hairpin)は、2つのβシートでヘアピン様の形を作った、最も単純なタンパク質モチーフの1つである。このモチーフは、一次構造上で隣り合った2つのβシートが逆平行に配列し、2から5アミノ酸残基からなる短いループで繋がったものである。βヘアピンは単独か、水素結合で繋がった形として現れる。 スペインの構造生物学者らの核磁気共鳴分光法を用いた研究によると、βヘアピンは短いペプチドを含む水溶液中で単独で生成することが分かり、タンパク質の折り畳みの核になっている可能性が指摘された。 (ja)
  • Бета-шпилька (іноді її також називають бета-стрічкою або бета-бета-одиницею) — це простий структурний мотив білка, що включає дві бета-нитки, схожі на шпильку. Мотив складається з двох ниток, які примикають до первинної структури, орієнтованих в антипаралельному напрямку (N-кінець одного аркуша примикає до С-кінця наступного) і пов'язані короткою петлею від двох до п'яти амінокислот. Бета-шпильки можуть виникати поодиноко або як частина серії ниток, пов'язаних атомами Гідрогену, які спільно складають бета-лист. Такі дослідники, як Франсіско Бланко та ін. використовували ЯМР, щоб показати, що бета-шпильки можуть утворюватися з ізольованих коротких пептидів у водному розчині, що дозволяє припустити, що шпильки можуть утворювати ділянки ядер для згортання білка. (uk)
  • Бета-шпилька (иногда также называемая бета-лентой или бета-бета-единицей) представляет собой простой структурный мотив белка, включающий две бета-нити, которые похожи на шпильку. Мотив состоит из двух смежных по первичной структуре нитей, ориентированных в антипараллельном направлении (N-конец одного листа примыкает к C-концу следующего), связанных короткой петлей из двух-пяти аминокислот. Бета-шпильки могут встречаться изолированно или как часть ряда нитей, связанных водородными связями, которые вместе составляют бета-лист. Такие исследователи, как и др. использовали ЯМР белков, чтобы показать, что бета-шпильки могут быть образованы из изолированных коротких пептидов в водном растворе, предполагая, что шпильки могут образовывать сайты зарождения для сворачивания белка. (ru)
gold:hypernym
prov:wasDerivedFrom
page length (characters) of wiki page
foaf:isPrimaryTopicOf
is rdfs:seeAlso of
is Link from a Wikipage to another Wikipage of
Faceted Search & Find service v1.17_git139 as of Feb 29 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 08.03.3330 as of Mar 19 2024, on Linux (x86_64-generic-linux-glibc212), Single-Server Edition (378 GB total memory, 50 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software