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단백분해효소 K Protéinase K Proteinaza K Proteinase K Proteinasi K Proteinase K Протеиназа K 蛋白酶K プロテイナーゼK
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La proteinasi K (nota anche come peptidasi K o proteasi K) è una serin proteasi ad ampio spettro, isolata originariamente nel 1974 dal fungo Engyodontium album (chiamato in precedenza Tritirachium album). È in grado di idrolizzare la cheratina e agisce prevalentemente scindendo il legame peptidico adiacente al gruppo carbossilico di amminoacidi alifatici o aromatici con gruppi amminici in posizione alfa bloccati. Questo enzima appartiene alla famiglia S8 delle proteasi e possiede una massa molecolare pari a 28,9 kDa. Proteinaza K, proteaza K, endopeptydaza K (EC 3.4.21.64) – enzym należący do rodziny proteaz serynowych S8. Masa cząsteczki 28 900 daltonów.Został odkryty w 1974 roku w grzybie (dawniej ). Proteinaza K jest w stanie strawić keratynę (włosy), stąd nazwa "proteinaza K". Podstawowym miejscem ataku enzymu jest wiązanie peptydowe sąsiadujące z grupą karboksylową aminokwasów alifatycznych bądź aromatycznych z zablokowaną grupą aminową. Протеиназа K (протеаза K, эндопептидаза K; КФ 3.4.21.64) — сериновая протеаза широкого спектра. Обнаружена в 1974 году в экстракте грибка Engyodontium album (Tritirachium album). Протеиназа К способна расщеплять кератин, основной белок волос, откуда и получила своё название. Основные участки в пептиде, распознаваемые и гидролизуемые протеиназой, — пептидные связи, соседствующие с карбоксильной группой алифатических и ароматических аминокислот с закрытой альфа-амино-группой. Широко используется благодаря её широкой специфичности. プロテイナーゼK（英: proteinase K）は、広い切断特異性を持つセリンプロテアーゼの一種である。1974年に、菌類Engyodontium album（旧名：Tritirachium album）の抽出液から発見された。天然のケラチン（keratin、髪の毛）を消化する能力を有するので、「プロテイナーゼK」と名付けられた。主要な切断部位は、脂肪族アミノ酸や芳香族アミノ酸のカルボキシル基側のペプチド結合である。その基質特異性の広さから、広く用いられている。別名として、プロテアーゼK（英: protease K）またはエンドペプチダーゼK（英: endopeptidase K）とも呼ばれる。 プロテイナーゼKの天然タンパク質に対する酵素活性は、SDSなどの変性剤により促進される。これとは対照的に、ペプチド基質を用いて酵素活性を計測してみると、プロテイナーゼKの活性は変性剤により阻害される。一見矛盾したこの2つの現象は、基質となるタンパク質が変性剤により変性したためプロテイナーゼKの活性部位に届きやすくなった、として説明されている。 在分子生物学中蛋白酶K（英語：Proteinase K，EC 3.4.21.64，也被称为内肽酶K（endopeptidase K）、腐生真菌碱性蛋白酶（Tritirachium alkaline proteinase）、腐生真菌丝氨酸蛋白酶（Tritirachium album serine proteinase）、腐生真菌蛋白酶K（Tritirachium album proteinase K），是一种用途广泛的丝氨酸蛋白酶。这种酶于1974年在真菌 （Engyodontium album）的提取物中发现。蛋白酶K能消化天然的角蛋白（Kerati），而得名蛋白酶K。其主要的切割位点是脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽键。由于其广泛地的切割能力，在实验室中很常用。此蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶SB超家族中的S8家族（枯草杆菌蛋白酶也属于这个超家族）。蛋白酶K的分子量为28.9千道尔顿。 In molecular biology Proteinase K (EC 3.4.21.64, protease K, endopeptidase K, Tritirachium alkaline proteinase, Tritirachium album serine proteinase, Tritirachium album proteinase K) is a broad-spectrum serine protease. The enzyme was discovered in 1974 in extracts of the fungus Engyodontium album (formerly album). Proteinase K is able to digest hair (keratin), hence, the name "Proteinase K". The predominant site of cleavage is the peptide bond adjacent to the carboxyl group of aliphatic and aromatic amino acids with blocked alpha amino groups. It is commonly used for its broad specificity. This enzyme belongs to Peptidase family S8 (subtilisin). The molecular weight of Proteinase K is 28,900 daltons (28.9 kDa). La protéinase K est une enzyme de la famille des protéases à sérine. Elle est communément utilisée en biologie moléculaire pour digérer des protéines et enlever des contaminants de préparation d'acides nucléiques. Elle permet de digérer des cellules et d'extraire des acides nucléiques (ADN ou ARN) à partir de cellules de mammifères ou de micro-organismes. Elle inactive les ADNases et ARNases et peut modifier les protéines de surface des cellules. La protéinase K est une endopeptidase qui coupe les liaisons peptidiques de préférence au niveau du carboxyle d'un acide aminé à chaîne latérale hydrophobe ou aromatique. Son activité est stimulée par agents dénaturants comme le SDS. 분자생물학에서 단백분해효소 K (프로테아제 K, Proteinase K) ( EC 3.4.21.64 , 엔도펩티다아제 K, protease K, endopeptidase K, Tritirachium alkaline proteinase, Tritirachium album serine proteinase, Tritirachium album proteinase K)는 광범위 스펙트럼의 세린 단백분해효소이다. 이 효소는 1974년 곰팡이 Engyodontium album (이전이름 Tritirachium album )의 추출물에서 발견되었다. 단백분해효소 K(Proteinase K)는 모발(케라틴(keratin))을 소화 할 수 있어서 이름이 "Proteinase K"이다. 주요 절단 부위는 알파 아미노기가 있는 지방족 및 방향족 아미노산의 카르복실기에 인접한 펩티드결합이다. 광범위한 특이성을 이용해 널리 사용된다. 이 효소는 Peptidase family S8 (subtilisin)에 속한다. 단백분해효소 K(Proteinase K)의 분자량은 28,900 달톤 (28.9 kDa)이다. Proteinase K ist eine Proteinase aus den Schlauchpilzen (vormals Tritirachium album genannt) und Acremonium strictum, die zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen gehört. Das Enzym greift Peptidbindungen sowohl an den Enden (Exopeptidase), als auch im Inneren (Endopeptidase) der Proteine an. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet.
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Proteinase K ist eine Proteinase aus den Schlauchpilzen (vormals Tritirachium album genannt) und Acremonium strictum, die zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen gehört. Das Enzym greift Peptidbindungen sowohl an den Enden (Exopeptidase), als auch im Inneren (Endopeptidase) der Proteine an. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet. 在分子生物学中蛋白酶K（英語：Proteinase K，EC 3.4.21.64，也被称为内肽酶K（endopeptidase K）、腐生真菌碱性蛋白酶（Tritirachium alkaline proteinase）、腐生真菌丝氨酸蛋白酶（Tritirachium album serine proteinase）、腐生真菌蛋白酶K（Tritirachium album proteinase K），是一种用途广泛的丝氨酸蛋白酶。这种酶于1974年在真菌 （Engyodontium album）的提取物中发现。蛋白酶K能消化天然的角蛋白（Kerati），而得名蛋白酶K。其主要的切割位点是脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽键。由于其广泛地的切割能力，在实验室中很常用。此蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶SB超家族中的S8家族（枯草杆菌蛋白酶也属于这个超家族）。蛋白酶K的分子量为28.9千道尔顿。 Proteinaza K, proteaza K, endopeptydaza K (EC 3.4.21.64) – enzym należący do rodziny proteaz serynowych S8. Masa cząsteczki 28 900 daltonów.Został odkryty w 1974 roku w grzybie (dawniej ). Proteinaza K jest w stanie strawić keratynę (włosy), stąd nazwa "proteinaza K". Podstawowym miejscem ataku enzymu jest wiązanie peptydowe sąsiadujące z grupą karboksylową aminokwasów alifatycznych bądź aromatycznych z zablokowaną grupą aminową. Proteinaza K jest powszechnie używana z uwagi na jej szerokie spektrum działania. W biologii molekularnej służy zazwyczaj do trawienia i usuwania zanieczyszczeń białkowych podczas izolacji kwasów nukleinowych. Po jej dodaniu następuje też szybka dezaktywacja nukleaz, które mogłyby zdegradować DNA lub RNA podczas procesów ich oczyszczania. Nadaje się ona dobrze do tego celu dzięki zdolności do działania w obecności denaturujących związków chemicznych takich jak Laurylosiarczan sodu (SDS) i mocznik, takich jak EDTA, związków tiolowych, jak również inhibitorów trypsyny czy chymotrypsyny. Co więcej, proteinaza K zachowuje stabilność w szerokim zakresie pH 4-12, z optimum pomiędzy pH 7.5 a 12. Aktywność proteinazy K w stosunku do natywnych białek jest stymulowana przez czynniki denaturujące w rodzaju SDS, mimo że aktywność enzymu mierzona w stosunku do oligopeptydów maleje. Wynika to z ułatwionego dostępu enzymu do długiego łańcucha polipeptydowego rozwiniętego na skutek denaturacji. プロテイナーゼK（英: proteinase K）は、広い切断特異性を持つセリンプロテアーゼの一種である。1974年に、菌類Engyodontium album（旧名：Tritirachium album）の抽出液から発見された。天然のケラチン（keratin、髪の毛）を消化する能力を有するので、「プロテイナーゼK」と名付けられた。主要な切断部位は、脂肪族アミノ酸や芳香族アミノ酸のカルボキシル基側のペプチド結合である。その基質特異性の広さから、広く用いられている。別名として、プロテアーゼK（英: protease K）またはエンドペプチダーゼK（英: endopeptidase K）とも呼ばれる。 分子生物学の分野においてプロテイナーゼKは、タンパク質を消化することにより核酸の調合液から汚染物を除去するために広く用いられている。核酸調合液にプロテイナーゼKを加えると、核酸を分解するヌクレアーゼを即座に不活化することができる。これを行わないと、核酸の精製中にヌクレアーゼが核酸であるDNAやRNAを分解してしまう。プロテイナーゼKはこの応用によく適している。この理由は、プロテイナーゼKはドデシル硫酸ナトリウム（SDS）や尿素などの変性剤、EDTAやスルフヒドリル試薬などのキレート剤、さらにはトリプシン阻害薬やキモトリプシン阻害薬の存在下でもプロテアーゼとしての活性を失うことがないことによる。プロテイナーゼKは4～12という広い範囲のpHで安定であり、その最適pHは7.5～12である。 プロテイナーゼKの天然タンパク質に対する酵素活性は、SDSなどの変性剤により促進される。これとは対照的に、ペプチド基質を用いて酵素活性を計測してみると、プロテイナーゼKの活性は変性剤により阻害される。一見矛盾したこの2つの現象は、基質となるタンパク質が変性剤により変性したためプロテイナーゼKの活性部位に届きやすくなった、として説明されている。 Протеиназа K (протеаза K, эндопептидаза K; КФ 3.4.21.64) — сериновая протеаза широкого спектра. Обнаружена в 1974 году в экстракте грибка Engyodontium album (Tritirachium album). Протеиназа К способна расщеплять кератин, основной белок волос, откуда и получила своё название. Основные участки в пептиде, распознаваемые и гидролизуемые протеиназой, — пептидные связи, соседствующие с карбоксильной группой алифатических и ароматических аминокислот с закрытой альфа-амино-группой. Широко используется благодаря её широкой специфичности. In molecular biology Proteinase K (EC 3.4.21.64, protease K, endopeptidase K, Tritirachium alkaline proteinase, Tritirachium album serine proteinase, Tritirachium album proteinase K) is a broad-spectrum serine protease. The enzyme was discovered in 1974 in extracts of the fungus Engyodontium album (formerly album). Proteinase K is able to digest hair (keratin), hence, the name "Proteinase K". The predominant site of cleavage is the peptide bond adjacent to the carboxyl group of aliphatic and aromatic amino acids with blocked alpha amino groups. It is commonly used for its broad specificity. This enzyme belongs to Peptidase family S8 (subtilisin). The molecular weight of Proteinase K is 28,900 daltons (28.9 kDa). La protéinase K est une enzyme de la famille des protéases à sérine. Elle est communément utilisée en biologie moléculaire pour digérer des protéines et enlever des contaminants de préparation d'acides nucléiques. Elle permet de digérer des cellules et d'extraire des acides nucléiques (ADN ou ARN) à partir de cellules de mammifères ou de micro-organismes. Elle inactive les ADNases et ARNases et peut modifier les protéines de surface des cellules. La protéinase K est une endopeptidase qui coupe les liaisons peptidiques de préférence au niveau du carboxyle d'un acide aminé à chaîne latérale hydrophobe ou aromatique. Son activité est stimulée par agents dénaturants comme le SDS. La proteinasi K (nota anche come peptidasi K o proteasi K) è una serin proteasi ad ampio spettro, isolata originariamente nel 1974 dal fungo Engyodontium album (chiamato in precedenza Tritirachium album). È in grado di idrolizzare la cheratina e agisce prevalentemente scindendo il legame peptidico adiacente al gruppo carbossilico di amminoacidi alifatici o aromatici con gruppi amminici in posizione alfa bloccati. Questo enzima appartiene alla famiglia S8 delle proteasi e possiede una massa molecolare pari a 28,9 kDa. 분자생물학에서 단백분해효소 K (프로테아제 K, Proteinase K) ( EC 3.4.21.64 , 엔도펩티다아제 K, protease K, endopeptidase K, Tritirachium alkaline proteinase, Tritirachium album serine proteinase, Tritirachium album proteinase K)는 광범위 스펙트럼의 세린 단백분해효소이다. 이 효소는 1974년 곰팡이 Engyodontium album (이전이름 Tritirachium album )의 추출물에서 발견되었다. 단백분해효소 K(Proteinase K)는 모발(케라틴(keratin))을 소화 할 수 있어서 이름이 "Proteinase K"이다. 주요 절단 부위는 알파 아미노기가 있는 지방족 및 방향족 아미노산의 카르복실기에 인접한 펩티드결합이다. 광범위한 특이성을 이용해 널리 사용된다. 이 효소는 Peptidase family S8 (subtilisin)에 속한다. 단백분해효소 K(Proteinase K)의 분자량은 28,900 달톤 (28.9 kDa)이다.
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