This HTML5 document contains 172 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dbpedia-dehttp://de.dbpedia.org/resource/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
dbpedia-shhttp://sh.dbpedia.org/resource/
yago-reshttp://yago-knowledge.org/resource/
dbohttp://dbpedia.org/ontology/
n14http://dbpedia.org/resource/File:
foafhttp://xmlns.com/foaf/0.1/
n29http://dbpedia.org/resource/Methane,NAD(P)H:
dbpedia-eshttp://es.dbpedia.org/resource/
n21https://global.dbpedia.org/id/
yagohttp://dbpedia.org/class/yago/
dbpedia-ruhttp://ru.dbpedia.org/resource/
dbthttp://dbpedia.org/resource/Template:
dbpedia-ukhttp://uk.dbpedia.org/resource/
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
freebasehttp://rdf.freebase.com/ns/
dbpedia-srhttp://sr.dbpedia.org/resource/
n15http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
owlhttp://www.w3.org/2002/07/owl#
dbpedia-ithttp://it.dbpedia.org/resource/
wikipedia-enhttp://en.wikipedia.org/wiki/
dbphttp://dbpedia.org/property/
dbchttp://dbpedia.org/resource/Category:
provhttp://www.w3.org/ns/prov#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
wikidatahttp://www.wikidata.org/entity/
goldhttp://purl.org/linguistics/gold/
dbrhttp://dbpedia.org/resource/
dbpedia-jahttp://ja.dbpedia.org/resource/

Statements

Subject Item
dbr:Calysta
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Enzyme_mimic
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:M._Christina_White
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Metal–organic_framework
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methane_monooxygenase_(particulate)
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methanobactin
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methanotroph
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methylacidiphilum_infernorum
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methylobacillus_flagellatus
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methylotroph
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Howard_Dalton
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Inositol_oxygenase
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Gas_to_liquids
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Stephen_J._Lippard
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Cometabolism
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Microbial_metabolism
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Nitrification
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Amy_Rosenzweig
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:List_of_EC_numbers_(EC_1)
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Transmembrane_protein
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Bioinorganic_chemistry
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Marcin_Hoffmann
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
n29:oxygen_oxidoreductase_(hydroxylating)
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
dbo:wikiPageRedirects
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methane
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methane_monooxygenase
rdf:type
yago:PsychologicalFeature100023100 yago:Matter100020827 wikidata:Q206229 yago:Chemical114806838 yago:Cognition100023271 yago:OrganicCompound114727670 yago:Abstraction100002137 yago:Part113809207 yago:Content105809192 yago:Thing100002452 yago:WikicatIntegralMembraneProteins yago:Macromolecule114944888 yago:Idea105833840 dbo:Protein yago:Material114580897 dbo:Biomolecule yago:Concept105835747 yago:Protein114728724 yago:Catalyst114723628 yago:Substance100019613 yago:Activator114723079 yago:PhysicalEntity100001930 wikidata:Q8054 owl:Thing yago:Unit109465459 yago:Whole105869584 yago:Relation100031921 yago:Molecule114682133 yago:Enzyme114732946 yago:Compound114818238 yago:WikicatEnzymes yago:WikicatProteinComplexes yago:Complex105870365
rdfs:label
Метанмонооксигеназа メタンモノオキシゲナーゼ Метанмонооксигеназа Metano monoossigenasi Methane monooxygenase Metano monooxigenasa Methan-Monooxygenase
rdfs:comment
Метанмонооксигеназа (ММО) — лабильная ферментная система, осуществляющая окисление метана у метанотрофных бактерий. В настоящее время выявлены две ферментные системы — растворимая (sММО) и мембрансвязанная (pММО). Помимо метана ММО также способна катализировать окисление алканов, алкенов, эфиров, ациклических, ароматических и гетероциклических соединений. Суммарная реакция, катализируемая ММО, следующая: CH4 + O2 + NAD(P)H + H+ → CH3OH + H2O + NAD(P)+ La metano monooxigenasa también conocida como MMO, o metano hidroxilasa, es una enzimaperteneciente a la familia de las oxidorreductasas. Una característica de esta enzima es su baja especificidad, ya que actúa hidroxilando muchos alcanos, además de que es capaz de convertir alquenos a sus respectivos epóxidos. Reacción general de las sMMO: CH4 + NADH + H+ + O2 -> CH3OH + NAD+ + H2O Oxidación selectiva del metano (CH4) hacia metanol (CH3OH).​ Reacción general de las pMMO: CH4 + C6H6O2 + O2 -> CH3OH + C6H4O2 + H2O​ La metano monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: metano + NAD(P)H + H+ + O2 ⇄ metanolo + NAD(P)+ + H2O L'enzima ha un'ampia specificità; molti alcani possono essere idrossilati, e gli alcheni sono convertiti nei corrispondenti epossidi; CO è ossidato a CO2, l'ammoniaca è ossidata ad idrossilammina, ed anche alcuni composti aromatici ed alcani ciclici possono essere idrossilati, ma più lentamente. Methane monooxygenase (MMO) is an enzyme capable of oxidizing the C-H bond in methane as well as other alkanes. Methane monooxygenase belongs to the class of oxidoreductase enzymes (EC 1.14.13.25). There are two forms of MMO: the well-studied soluble form (sMMO) and the particulate form (pMMO). The active site in sMMO contains a di-iron center bridged by an oxygen atom (Fe-O-Fe), whereas the active site in pMMO utilizes copper. Structures of both proteins have been determined by X-ray crystallography; however, the location and mechanism of the active site in pMMO is still poorly understood and is an area of active research. Метанмонооксигеназа (ММО) — лабільна ферментна система, що здійснює окислення метану у метанотрофних бактерій. В наш час[коли?] виявлено дві ферментні системи — розчинна (sММО) і зв'язана з мембраною (pММО). Крім метану, ММО також здатна каталізувати окиснення алканів, алкенів, ефірів, ациклічних, ароматичних і гетероциклічних сполук. Сумарна реакція, що каталізується ММО, наступна: CH4 + O2 + NAD(P)H + H+ → CH3OH + H2O + NAD(P)+ メタンモノオキシゲナーゼ(methane monooxygenase)は、メタン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 メタン + NAD(P)H + H+ + O2 メタノール + NAD(P)+ + H2O この酵素の基質はメタン、NADH(NADPH)、H+とO2で、生成物はメタノール、NAD+(NADP+)とH2Oである。補因子として鉄を用いる。 組織名はmethane,NAD(P)H:oxygen oxidoreductase (hydroxylating)で、別名にmethane hydroxylaseがある。 Die Methan-Monooxygenase ist ein Multiproteinkomplex mit einer Molekülmasse von 300 kDa. Sie katalysiert die Oxidation des reaktionsträgen Methans zu Methanol in Bakterien, wo es die einzige Kohlenstoff- und Energiequelle darstellt. Modellhaft ausgiebig untersucht wurde das Enzym von . Die Methan-Monooxygenase besteht aus vier Untereinheiten, die A, B, C, D genannt werden, wobei A selbst aus drei weiteren Einheiten α, β und γ aufgebaut ist. Die Gennamen sind mmoX/Y/Z (für A) und mmoB, mmoC, mmoD.
dbp:name
Particulate methane monooxygenase
foaf:depiction
n15:1yew_opm.png n15:MMOcycle.jpg n15:MMOstates.jpg
dcterms:subject
dbc:Metalloproteins dbc:Copper_enzymes dbc:Enzymes dbc:Oxidoreductases dbc:EC_1.14.13 dbc:Integral_membrane_proteins
dbo:wikiPageID
4423830
dbo:wikiPageRevisionID
1081682472
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Ferromagnetic dbr:Methane_monooxygenase_(particulate) dbr:Bacteria dbr:Alkane n14:MMOcycle.JPG n14:MMOstates.JPG dbr:Bioinorganic_chemistry dbc:Metalloproteins dbr:Shilov_system dbr:Oxygenase dbr:PCR_Primer dbr:Solubility dbr:Hot_spring dbr:NAD(P)H dbr:Methanotrophic dbr:Oxidoreductase dbc:Copper_enzymes dbc:Enzymes dbr:Bath,_England dbr:Methanol dbc:Oxidoreductases dbr:Antiferromagnetism dbc:EC_1.14.13 dbc:Integral_membrane_proteins dbr:Methane
owl:sameAs
dbpedia-de:Methan-Monooxygenase dbpedia-sh:Metan_monooksigenaza dbpedia-es:Metano_monooxigenasa n21:3sAdx dbpedia-ru:Метанмонооксигеназа dbpedia-sr:Metan_monooksigenaza yago-res:Methane_monooxygenase dbpedia-uk:Метанмонооксигеназа dbpedia-it:Metano_monoossigenasi dbpedia-ja:メタンモノオキシゲナーゼ freebase:m.0c1kq2 wikidata:Q417187
dbp:wikiPageUsesTemplate
dbt:UMichOPM dbt:Dioxygenases dbt:Reflist dbt:Refend dbt:Refbegin dbt:Enzymes dbt:Clear dbt:Cite_book dbt:PDB3 dbt:Portal_bar dbt:Pfam_box dbt:MeshName dbt:EC_number dbt:Short_description dbt:InterPro dbt:InterPro_content
dbo:thumbnail
n15:1yew_opm.png?width=300
dbp:interpro
IPR003393
dbp:pfam
PF02461
dbp:symbol
pMMO
dbo:abstract
Methane monooxygenase (MMO) is an enzyme capable of oxidizing the C-H bond in methane as well as other alkanes. Methane monooxygenase belongs to the class of oxidoreductase enzymes (EC 1.14.13.25). There are two forms of MMO: the well-studied soluble form (sMMO) and the particulate form (pMMO). The active site in sMMO contains a di-iron center bridged by an oxygen atom (Fe-O-Fe), whereas the active site in pMMO utilizes copper. Structures of both proteins have been determined by X-ray crystallography; however, the location and mechanism of the active site in pMMO is still poorly understood and is an area of active research. The particulate methane monooxygenase and related ammonia monooxygenase are integral membrane proteins, occurring in methanotrophs and ammonia oxidisers, respectively, which are thought to be related. These enzymes have a relatively wide substrate specificity and can catalyse the oxidation of a range of substrates including ammonia, methane, halogenated hydrocarbons, and aromatic molecules. These enzymes are homotrimers composed of 3 subunits - A (InterPro: IPR003393), B (InterPro: IPR006833) and C (InterPro: IPR006980) and most contain two monocopper centers. The A subunit from Methylococcus capsulatus (Bath) resides primarily within the membrane and consists of 7 transmembrane helices and a beta-hairpin, which interacts with the soluble region of the B subunit. A conserved glutamate residue is thought to contribute to a metal center. Methane monooxygenases are found in methanotrophic bacteria, a class of bacteria that exist at the interface of aerobic (oxygen-containing) and anaerobic (oxygen-devoid) environments. One of the more widely studied bacteria of this type is Methylococcus capsulatus (Bath). This bacterium was discovered in the hot springs of Bath, England. Notably, strictly anaerobic methanotrophs may also harbour methane monooxygenases, although there are critical mismatches in the gene which prevent common methanotroph-seeking primers from matching. Die Methan-Monooxygenase ist ein Multiproteinkomplex mit einer Molekülmasse von 300 kDa. Sie katalysiert die Oxidation des reaktionsträgen Methans zu Methanol in Bakterien, wo es die einzige Kohlenstoff- und Energiequelle darstellt. Modellhaft ausgiebig untersucht wurde das Enzym von . Die Methan-Monooxygenase besteht aus vier Untereinheiten, die A, B, C, D genannt werden, wobei A selbst aus drei weiteren Einheiten α, β und γ aufgebaut ist. Die Gennamen sind mmoX/Y/Z (für A) und mmoB, mmoC, mmoD. Im aktiven Zentrum der Hydroxylase wird die Methanoxidation mit Hilfe eines dinuklearen Eisenzentrums durchgeführt. Die Eisenatome sind durch sechs Aminosäurereste koordiniert. Damit gehört dieses Enzym in die Klasse der . Метанмонооксигеназа (ММО) — лабільна ферментна система, що здійснює окислення метану у метанотрофних бактерій. В наш час[коли?] виявлено дві ферментні системи — розчинна (sММО) і зв'язана з мембраною (pММО). Крім метану, ММО також здатна каталізувати окиснення алканів, алкенів, ефірів, ациклічних, ароматичних і гетероциклічних сполук. Сумарна реакція, що каталізується ММО, наступна: CH4 + O2 + NAD(P)H + H+ → CH3OH + H2O + NAD(P)+ Розчинна sММО є трикомпонентною системою і складається з (А), (С) і компоненту B. Білок А (250 кДа) є центром каталітичної активності і містить два киснезв'язуючих диїронових (2 Fe) кластера. Білок З — редуктаза (38,5 кДа) — мономерний поліпептид, що містить ФАД і . Останній переносить електрони з НАДФН на гідроксилази. Компонент B (15 кДа) — мономірний поліпептид, що не містить іонів металу або кофакторов та є регуляторним білком. Менш вивчений зв'язаний з мембраною метанмонооксигеназний комплекс. Зв'язана з мембраною метанмонооксигеназа pММО — трьохкомпонентна ферментна система, що складається з розчинного СО-зв'язуючого цитохрома з (13 кДа), Cu-містячого білка (47 кДа) і білка масою 9,4 кДа. Ефективними донорами електрону для ферменту в безклітинних екстрактах є метанол (у присутності метанолдегидрогенази) або аскорбат, який безпосередньо відновлює СО-зв'язуючий цитохром с, істотно важливий для функціонування pММО. НАДН у свою чергу є ефективним донором електронів для рММО. La metano monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: metano + NAD(P)H + H+ + O2 ⇄ metanolo + NAD(P)+ + H2O L'enzima ha un'ampia specificità; molti alcani possono essere idrossilati, e gli alcheni sono convertiti nei corrispondenti epossidi; CO è ossidato a CO2, l'ammoniaca è ossidata ad idrossilammina, ed anche alcuni composti aromatici ed alcani ciclici possono essere idrossilati, ma più lentamente. メタンモノオキシゲナーゼ(methane monooxygenase)は、メタン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 メタン + NAD(P)H + H+ + O2 メタノール + NAD(P)+ + H2O この酵素の基質はメタン、NADH(NADPH)、H+とO2で、生成物はメタノール、NAD+(NADP+)とH2Oである。補因子として鉄を用いる。 組織名はmethane,NAD(P)H:oxygen oxidoreductase (hydroxylating)で、別名にmethane hydroxylaseがある。 La metano monooxigenasa también conocida como MMO, o metano hidroxilasa, es una enzimaperteneciente a la familia de las oxidorreductasas. Una característica de esta enzima es su baja especificidad, ya que actúa hidroxilando muchos alcanos, además de que es capaz de convertir alquenos a sus respectivos epóxidos. Por ejemplo: el CO es oxidado por esta enzima a CO2, el amoníaco es oxidado a una hidroxilamina, además de que es capaz de hidroxilar algunos compuestos aromáticos y alcanos cíclicos, aunque más lentamente.​ Hasta el momento existen dos formas de la MMO que se encuentran bien estudiadas la forma soluble (sMMO) y la forma particulada (pMMO). Esta enzima la podemos encontrar en metanotrofos y su primera forma estudiada fue la soluble (sMMO).​ Reacción general de las sMMO: CH4 + NADH + H+ + O2 -> CH3OH + NAD+ + H2O Oxidación selectiva del metano (CH4) hacia metanol (CH3OH).​ Reacción general de las pMMO: CH4 + C6H6O2 + O2 -> CH3OH + C6H4O2 + H2O​ Метанмонооксигеназа (ММО) — лабильная ферментная система, осуществляющая окисление метана у метанотрофных бактерий. В настоящее время выявлены две ферментные системы — растворимая (sММО) и мембрансвязанная (pММО). Помимо метана ММО также способна катализировать окисление алканов, алкенов, эфиров, ациклических, ароматических и гетероциклических соединений. Суммарная реакция, катализируемая ММО, следующая: CH4 + O2 + NAD(P)H + H+ → CH3OH + H2O + NAD(P)+ Растворимая sММО является трехкомпонентной системой и состоит из (А), (С) и компонента B. Белок А (250 кДа) является центром каталитической активности и содержит два кислородсвязывающих диироновых (2 Fe) кластера. Белок С — редуктаза (38,5 кДа) — мономерный полипептид, содержащий ФАД и . Последний переносит электроны с НАДФН на гидроксилазы. Компонент B (15 кДа) — мономерный полипептид, не содержащий ионов металла или кофакторов и являющийся регуляторным белком. Менее изучен мембрансвязанный метанмонооксигеназный комплекс. Мембрансвязанная pММО из — трехкомпонентная ферментная система, состоящая из растворимого СО-связывающего цитохрома с (13 кДа), Сu-содержащего белка (47 кДа) и белка массой 9,4 кДа. Эффективными донорами электронов для фермента в бесклеточных экстрактах являются метанол (в присутствии метанолдегидрогеназы) или аскорбат, который непосредственно восстанавливает СО-связывающий цитохром с, существенно важный для функционирования pММО. НАДН являлся эффективным донором для рММО.
dbp:opmFamily
23
dbp:opmProtein
1
dbp:pdb
F:2-246
gold:hypernym
dbr:Enzyme
prov:wasDerivedFrom
wikipedia-en:Methane_monooxygenase?oldid=1081682472&ns=0
dbo:wikiPageLength
13891
dbo:symbol
pMMO
foaf:isPrimaryTopicOf
wikipedia-en:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methanol
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Serena_DeBeer
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
dbo:knownFor
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:MMO
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Trace_metal_stable_isotope_biogeochemistry
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Pi_helix
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Non-heme_iron_protein
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Transition_metal_oxo_complex
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Shilov_system
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:Methane_Monooxygenase
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
dbo:wikiPageRedirects
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:SMMO
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
dbo:wikiPageRedirects
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
dbr:EC_1.14.13.25
dbo:wikiPageWikiLink
dbr:Methane_monooxygenase
dbo:wikiPageRedirects
dbr:Methane_monooxygenase
Subject Item
wikipedia-en:Methane_monooxygenase
foaf:primaryTopic
dbr:Methane_monooxygenase