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Glutarédoxine Glutaredoxin Glutarredoxina 谷氧还蛋白 Glutarredoxina
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Glutaredoxins (also known as Thioltransferase) are small redox enzymes of approximately one hundred amino-acid residues that use glutathione as a cofactor. In humans this oxidation repair enzyme is also known to participate in many cellular functions, including redox signaling and regulation of glucose metabolism. Glutaredoxins are oxidized by substrates, and reduced non-enzymatically by glutathione. In contrast to thioredoxins, which are reduced by thioredoxin reductase, no oxidoreductase exists that specifically reduces glutaredoxins. Instead, glutaredoxins are reduced by the oxidation of glutathione. Reduced glutathione is then regenerated by glutathione reductase. Together these components compose the glutathione system. Las glutarredoxinas (GRXs)​​​ son pequeñas enzimas redox de aproximadamente un centenar de residuos aminoacídicos que se caracterizan por utilizar glutatión como cofactor. Las glutarredoxinas son oxidadas por diversos sustratos y reducidas en forma no enzimática por glutatión. A diferencia de las tiorredoxinas que son reducidas por la tiorredoxina reductasa, no existe una oxidorreductasa que reduzca específicamente a las glutarredoxinas. En cambio, las glutarredoxinas se reducen por la oxidación del glutatión. El glutatión oxidado es luego regenerado por la glutatión reductasa. En conjunto estos componentes forman el sistema del glutatión.​ Glutarredoxinas são pequenas enzimas redox compostas por cerca de cem resíduos aminoácidos que usam a glutationa como cofactor. As glutarredoxinas são oxidadas por substratos, e reduzidas de forma não enzimática pela glutationa. Ao contrário das , que são reduzidas pelas , não existe nenhuma oxidorreductase que reduza as glutarredoxinas. Em vez disso, as glutarredoxinas são reduzidas através da oxidação da glutationa. A glutationa oxidada é então regenerada pela glutationa redutase. Juntos, estes componentes dão forma ao sistema da glutationa. Les glutarédoxines sont de petites protéines d'oxydoréduction constituées d'une centaine de résidus d'acides aminés qui interagissent avec le glutathion. Ces protéines sont oxydées par des substrats puis à nouveau réduites par le glutathion. Contrairement aux thiorédoxines, qui sont réduites par la thiorédoxine réductase, il n'existe aucune oxydoréductase qui réduise spécifiquement les glutarédoxines, ces dernières étant réduites par le glutathion de façon non enzymatique. Le glutathion oxydé est alors réduit par la glutathion réductase. Ces différentes composantes forment le système du glutathion. 谷氧还蛋白(英語:Glutaredoxin,简称为GRX)是一类小型的氧化还原酶,为大约只有一百个氨基酸残基的,并以谷胱甘肽作为辅因子。谷氧还蛋白被底物氧化,而非酶促地被谷胱甘肽还原。与可被硫氧还蛋白还原酶还原的相反,并不存在特异性还原谷氧还蛋白的氧化还原酶。取而代之的是,谷氧还蛋白通过去氧化谷胱甘肽来被还原。被氧化的谷胱甘肽接下来被谷胱甘肽还原酶重生出来。NADPH、谷胱甘肽、谷胱甘肽还原酶和谷氧还蛋白这些组件组合在一起的氧化还原网络构成了。 谷氧还蛋白的发现是由霍姆格伦(Holmgren)于1976年在研究缺失硫氧还蛋白基因的大肠杆菌氧化还原过程中发现的,早先被叫做“巯基转移酶”。如同,谷氧还蛋白以相似的方式工作,具有一个活性中心二硫键。蛋白中两个半胱氨酸残基(位于Cys22一Pro—Tyr—Cys25)以分子内二硫键的形式相互连接,该二硫键或处于还原状态或处于氧化状态。谷氧还蛋白在由酶核糖核苷酸还原酶完成的谷胱甘肽依赖型脱氧核糖核苷酸合成过程中作为电子载体。此外,谷氧还蛋白借由还原脱氢抗坏血酸、与甲硫氨酸亚砜还原酶等来发挥其抗氧化保护作用。除了在抗氧化保护方面的功能外,细菌与植物的谷氧还蛋白表现出结合到铁硫簇上,并在需要时将铁硫簇传递到酶中。
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Les glutarédoxines sont de petites protéines d'oxydoréduction constituées d'une centaine de résidus d'acides aminés qui interagissent avec le glutathion. Ces protéines sont oxydées par des substrats puis à nouveau réduites par le glutathion. Contrairement aux thiorédoxines, qui sont réduites par la thiorédoxine réductase, il n'existe aucune oxydoréductase qui réduise spécifiquement les glutarédoxines, ces dernières étant réduites par le glutathion de façon non enzymatique. Le glutathion oxydé est alors réduit par la glutathion réductase. Ces différentes composantes forment le système du glutathion. Comme la thiorédoxine, dont le fonctionnement est semblable, une glutarédoxine possède un site actif pouvant osciller entre un dithiol à l'état réduite et un pont disulfure intramoléculaire à l'état oxydé. Ces protéines interviennent comme transporteurs d'électrons lors de la synthèse des désoxyribonucléotides par la ribonucléotide réductase, qui dépend du glutathion. De plus, les glutarédoxines agissent comme antioxydants en réduisant le déshydroascorbate, les peroxyrédoxines et la méthionine sulfoxyde réductase. Outre leur fonction défensive antioxydante, on a montré que les glutarédoxines des bactéries et des plantes sont capables de se lier à des centres fer-soufre et de mettre ces derniers à disposition des enzymes qui les utilisent. Glutarredoxinas são pequenas enzimas redox compostas por cerca de cem resíduos aminoácidos que usam a glutationa como cofactor. As glutarredoxinas são oxidadas por substratos, e reduzidas de forma não enzimática pela glutationa. Ao contrário das , que são reduzidas pelas , não existe nenhuma oxidorreductase que reduza as glutarredoxinas. Em vez disso, as glutarredoxinas são reduzidas através da oxidação da glutationa. A glutationa oxidada é então regenerada pela glutationa redutase. Juntos, estes componentes dão forma ao sistema da glutationa. 谷氧还蛋白(英語:Glutaredoxin,简称为GRX)是一类小型的氧化还原酶,为大约只有一百个氨基酸残基的,并以谷胱甘肽作为辅因子。谷氧还蛋白被底物氧化,而非酶促地被谷胱甘肽还原。与可被硫氧还蛋白还原酶还原的相反,并不存在特异性还原谷氧还蛋白的氧化还原酶。取而代之的是,谷氧还蛋白通过去氧化谷胱甘肽来被还原。被氧化的谷胱甘肽接下来被谷胱甘肽还原酶重生出来。NADPH、谷胱甘肽、谷胱甘肽还原酶和谷氧还蛋白这些组件组合在一起的氧化还原网络构成了。 谷氧还蛋白的发现是由霍姆格伦(Holmgren)于1976年在研究缺失硫氧还蛋白基因的大肠杆菌氧化还原过程中发现的,早先被叫做“巯基转移酶”。如同,谷氧还蛋白以相似的方式工作,具有一个活性中心二硫键。蛋白中两个半胱氨酸残基(位于Cys22一Pro—Tyr—Cys25)以分子内二硫键的形式相互连接,该二硫键或处于还原状态或处于氧化状态。谷氧还蛋白在由酶核糖核苷酸还原酶完成的谷胱甘肽依赖型脱氧核糖核苷酸合成过程中作为电子载体。此外,谷氧还蛋白借由还原脱氢抗坏血酸、与甲硫氨酸亚砜还原酶等来发挥其抗氧化保护作用。除了在抗氧化保护方面的功能外,细菌与植物的谷氧还蛋白表现出结合到铁硫簇上,并在需要时将铁硫簇传递到酶中。 Glutaredoxins (also known as Thioltransferase) are small redox enzymes of approximately one hundred amino-acid residues that use glutathione as a cofactor. In humans this oxidation repair enzyme is also known to participate in many cellular functions, including redox signaling and regulation of glucose metabolism. Glutaredoxins are oxidized by substrates, and reduced non-enzymatically by glutathione. In contrast to thioredoxins, which are reduced by thioredoxin reductase, no oxidoreductase exists that specifically reduces glutaredoxins. Instead, glutaredoxins are reduced by the oxidation of glutathione. Reduced glutathione is then regenerated by glutathione reductase. Together these components compose the glutathione system. Like thioredoxin, which functions in a similar way, glutaredoxin possesses an active centre disulfide bond. It exists in either a reduced or an oxidized form where the two cysteine residues are linked in an intramolecular disulfide bond. Glutaredoxins function as electron carriers in the glutathione-dependent synthesis of deoxyribonucleotides by the enzyme ribonucleotide reductase. Moreover, GRX act in antioxidant defense by reducing dehydroascorbate, peroxiredoxins, and methionine sulfoxide reductase. Beside their function in antioxidant defense, bacterial and plant GRX were shown to bind iron-sulfur clusters and to deliver the cluster to enzymes on demand. Las glutarredoxinas (GRXs)​​​ son pequeñas enzimas redox de aproximadamente un centenar de residuos aminoacídicos que se caracterizan por utilizar glutatión como cofactor. Las glutarredoxinas son oxidadas por diversos sustratos y reducidas en forma no enzimática por glutatión. A diferencia de las tiorredoxinas que son reducidas por la tiorredoxina reductasa, no existe una oxidorreductasa que reduzca específicamente a las glutarredoxinas. En cambio, las glutarredoxinas se reducen por la oxidación del glutatión. El glutatión oxidado es luego regenerado por la glutatión reductasa. En conjunto estos componentes forman el sistema del glutatión.​ Al igual que las tiorredoxinas, las cuales funcionan en una forma similar, las glutarredoxinas poseen un centro activo formado por un puente disulfuro.​ Este centro existe tanto en una forma oxidada como en una forma reducida, donde dos residuos de cisteína se encuentran enlazados en un puente disulfuro intramolecular. Las glutarredoxinas actúan como transportadoras de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependiente de glutatión por medio de la enzima .​ Adicionalmente las GRXs actúan como mecanismos de defensa antioxidantes reduciendo , peroxirredoxinas, y a la . Además de su función como defensa antioxidante, las GRXs de bacterias y plantas han mostrado capacidad para unir centros de hierro-azufre y entregar estos centros de hierro azufre a diferentes enzimas bajo demanda.​
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