This HTML5 document contains 251 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

Prefix	IRI
dbpedia-de	http://de.dbpedia.org/resource/
dct	http://purl.org/dc/terms/
dbo	http://dbpedia.org/ontology/
n25	http://dbpedia.org/resource/File:
n34	http://ta.dbpedia.org/resource/
foaf	http://xmlns.com/foaf/0.1/
dbpedia-ko	http://ko.dbpedia.org/resource/
dbpedia-es	http://es.dbpedia.org/resource/
n33	https://global.dbpedia.org/id/
dbpedia-tr	http://tr.dbpedia.org/resource/
dbpedia-he	http://he.dbpedia.org/resource/
dbpedia-ru	http://ru.dbpedia.org/resource/
dbt	http://dbpedia.org/resource/Template:
dbpedia-uk	http://uk.dbpedia.org/resource/
rdfs	http://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
dbpedia-sv	http://sv.dbpedia.org/resource/
dbpedia-pl	http://pl.dbpedia.org/resource/
dbpedia-pt	http://pt.dbpedia.org/resource/
dbpedia-cs	http://cs.dbpedia.org/resource/
dbpedia-fi	http://fi.dbpedia.org/resource/
n10	http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/
dbpedia-fa	http://fa.dbpedia.org/resource/
rdf	http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
dbpedia-ar	http://ar.dbpedia.org/resource/
owl	http://www.w3.org/2002/07/owl#
dbpedia-it	http://it.dbpedia.org/resource/
dbpedia-zh	http://zh.dbpedia.org/resource/
wikipedia-en	http://en.wikipedia.org/wiki/
dbpedia-fr	http://fr.dbpedia.org/resource/
dbc	http://dbpedia.org/resource/Category:
dbp	http://dbpedia.org/property/
prov	http://www.w3.org/ns/prov#
xsdh	http://www.w3.org/2001/XMLSchema#
wikidata	http://www.wikidata.org/entity/
dbr	http://dbpedia.org/resource/
dbpedia-ro	http://ro.dbpedia.org/resource/
dbpedia-ja	http://ja.dbpedia.org/resource/

Statements

Subject Item

dbr:Proteasome

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Scanning_transmission_electron_microscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Electron_crystallography

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Epitope_mapping

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:David_Julius

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Peter_F._C._Gilbert

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:University_of_Edinburgh

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Deborah_F._Kelly

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Jan_Steyaert

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Protein_crystallization

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Columbia_University_Irving_Medical_Center

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Mavis_Agbandje-McKenna

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:SARS-CoV-2

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Elizabeth_Villa

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Low-density_lipoprotein

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Protein_tertiary_structure

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Wai-Hong_Tham

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

rdfs:label

مجهرية إلكترونية بردية نافذة Cryomicroscopie électronique Microscopia crioelettronica Kryoelektronmikroskopi 低温电子显微镜 Kryoelektronová mikroskopie Crio-microscopia eletrónica مجهر إلكتروني فائق البرودة Criomicroscopía electrónica 저온전자현미경 Кріоелектронна мікроскопія Криоэлектронная микроскопия 低温電子顕微鏡法 Kryoelektronenmikroskopie Cryogenic electron microscopy Kriomikroskopia elektronowa

rdfs:comment

低温電子顕微鏡法（ていおんでんしけんびきょうほう、Cryo-electron microscopy、cryo-EM、クライオ電子顕微鏡法）は透過型電子顕微鏡法の一種で、試料を低温（多くの場合液体窒素の温度）において解析する手法である。構造生物学や細胞生物学の分野において用いられる。 生物学におけるクライオ電子顕微鏡法では、試料を染色せず、凍結することで「固定」して試料を観察する。このため、通常の染色や化学固定をして試料を作製する電子顕微鏡法と比べると、より生体内に近い試料の構造を観察出来ると考えられる。 電子顕微鏡のデータ収集や解析の方法により大きく、(1)単粒子解析法 (single particle analysis)、 (2) トモグラフィー、(3) 二次元結晶、(4) 三次元微小結晶 (micro electron diffraction) に分けることが出来る。特に(1)単粒子解析法は結晶化の困難なタンパク質についても近原子分解能での解析が可能となっており、ウイルス、リボソーム、ミトコンドリア、イオンチャネル、酵素複合体、膜タンパク質などの構造が得られている。また、テスト試料については2 Å以上の解像度を持つ解析も行われている。 低温电子显微技術（英語：Cryogenic electron microscopy，缩写：cryo-EM），是穿透式电子显微镜（TEM）的其中样品在超低温（通常是液氮温度-196℃）下进行型態研究的一种技术。此種儀器一般稱為低温电子显微镜（簡稱：低溫電鏡）或冷凍電子顯微鏡（簡稱：冷凍電鏡）。 Kryoelektronová mikroskopie (anglicky cryogenic electron microscopy, zkratka cryo-EM) je moderní technika elektronové mikroskopie, používaná v biochemii. Kryoelektronový mikroskop umožňuje zobrazení buněčné architektury, virů nebo proteinových komplexů téměř v atomovém rozlišení, stejně jako následné vytváření 3D modelů molekul. Principem metody je velmi rychlé (řádově 10−4 až 10−6 vteřiny) ochlazení zavodněného vzorku na kryogenní teplotu (kolem -200 °C) a ponoření do kapalného etanu chlazeného kapalným dusíkem nebo směsi kapalného etanu a propanu; jelikož se v ledu (ani ve vodě obsažené v samotném vzorku) nestihne vytvořit krystalová mřížka, kolem vzorku se tak vytvoří prostředí amorfního ledu připomínající sklo a nedojde k jeho deformaci. La cryomicroscopie électronique (cryo-ME) correspond à une technique particulière de préparation d’échantillons biologiques utilisée en microscopie électronique en transmission.Développée au début des années 1980, cette technique permet de réduire les dommages d’irradiation causés par le faisceau d’électrons. Elle permet également de préserver la morphologie et la structure des échantillons. المجهرية الإلكترونية البردية النافذة (بالإنجليزية: Transmission electron cryomicroscopy)‏ واختصارا «كرايو تيم: Cryo-TEM» هي نوع من المجهرية الإلكترونية البردية (cryo-EM)، وبشكل خاص نوع من مجهرية النفاذ الإلكتروني (TEM) تتم فيها دراسة العينات في درجات حرارة فائقة البرودة (في العادة درجة حرارة سائل النيتروجين). وتحضى هذه التقنية بشعبية واستخدام متزايد في علم الأحياء البنيوي. أحد تطبيقات المجهرية الإلكترونية البردية هي الذي يمكن بواسطته تشكيل هيئة ثلاثية الأبعاد للعينة من الصور ثنائية الأبعاد الملتقطة من زوايا مختلفة. Kriomikroskopia elektronowa lub mikroskopia krioelektronowa (cryogenic electron microscopy, cryo-EM) – wariant mikroskopii elektronowej pozwalający na obrazowanie makromolekuł z niemal atomową dokładnością. Cryo-EM może osiągać rozdzielczość do 1,25 Å. Możliwe jest – w przeciwieństwie do krystalografii – zobrazowanie ruchomych, heterogennych obiektów oraz zbadanie zmian konformacyjnych danej cząsteczki. Udoskonalenie tej metody zostało w 2017 r. uhonorowane nagrodą Nobla. Otrzymali ją Jacques Dubochet, Joachim Frank i Richard Henderson. Crio-microscopia eletrónica (português europeu) ou eletrônica (português brasileiro) (crio-ME) é uma forma de microscopia eletrónica de transmissão na qual a amostra biológica é estudada a temperaturas criogénicas e preservada em gelo amorfo. Isto possibilita o estudo de materiais biológicos com alta resolução mesmo em amostras hidratadas, coradas e não coradas, gerando imagens como se estivesse in vivo. Isto acontece porque a crio-microscopia causa um congelamento instantâneo e sem cristalizar proteína, mantendo-a hidratada e em sua conformação nativa. La criomicroscopía electrónica es una forma de microscopía electrónica en la que la muestra se estudia a temperaturas criogénicas, evitando así la generación de artefactos. Se trata de una técnica muy utilizada en biología estructural, pues permite observar directamente (sin tinciones ni fijaciones) estados conformacionales nativos a resolución atómica. المجهر الإلكتروني فائق البرودة (بالإنجليزية: Cryo-electron microscopy)‏ (اختصاراً cryo-EM) هو نوع من أنواع المجهر الإلكتروني النافذ (TEM) والذي يشغّل بالتبريد العميق بواسطة النتروجين السائل عند درجات حرارة منخفضة جداً. يستخدم المجهر الإلكتروني فائق البرودة بشكل خاص في علم الأحياء البنيوي. حصل كل من جاك دوبوشيه ويواخيم فرانك وريتشارد هندرسون على جائزة نوبل في الكيمياء سنة 2017 لأبحاثهم في تطوير المجهر إلكتروني فائق البرودة لتحديد بنية الجزيئات الحيوية في المحلول باستبانة ودقة عالية. La microscopia crioelettronica, è un tipo di microscopia elettronica a trasmissione in cui il campione viene studiato a temperature criogeniche (generalmente alle temperature dell'azoto liquido). L'utilità della microscopia crioelettronica deriva dal fatto che consente l'osservazione di campioni non colorati o fissati in alcun modo, mostrandoli nel loro ambiente nativo, questo in contrasto con la cristallografia a raggi X, che richiede la cristallizzazione del campione, che può essere difficile nel caso di macromolecole, e la collocazione dello stesso in ambienti non fisiologici, che possono occasionalmente portare a cambiamenti conformazionali delle molecole. Si tratta pertanto di una tecnica particolarmente utile in biologia strutturale dove è fondamentale poter osservare le macromolecol Криоэлектронная микроскопия (крио-ЭМ, англ. cryo-EM) или электронная криомикроскопия — это форма просвечивающей электронной микроскопии (ПЭМ, англ. TEM), в которой образец исследуется при криогенных температурах (обычно в жидком азоте). КриоЭМ набирает популярность в структурной биологии, так как позволяет наблюдать за образцами, которые не были окрашены или каким-либо образом зафиксированы, показывая их в их родной среде. Это контрастирует с рентгеновской кристаллографией, которая требует кристаллизации образца, что может быть затруднено, и помещать их в нефизиологические среды, что может иногда приводить к функционально несоответствующим конформационным изменениям. Кріоелектронна мікроскопія (або кріо-ЕМ) — підвид електронної мікроскопії (ЕМ), де зразок, що досліджується, охолоджують до температур (зазвичай, температури рідкого азоту). Кріо-ЕМ дуже популярна в галузі структурної біології. Різновидом кріо-ЕМ є (КЕТ), в якій отримується тривимірна структура зразку за допомогою обчислювального аналізу серії двовимірних проєкцій, знову отриманих за кріогенними температурами. Die Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) ist eine Form der Transmissionselektronenmikroskopie (TEM), bei welcher biologische Proben bei kryogenen Temperaturen (≲ −150 °C) untersucht werden. 저온전자현미경(cryo-EM: cryo-electron microscopy)은 세포나 수용액에 존재하는 생체 고분자를 상태로 유지한 채 자연적인 상태로 관찰하는 전자현미경 기구이다. Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is a cryomicroscopy technique applied on samples cooled to cryogenic temperatures. For biological specimens, the structure is preserved by embedding in an environment of vitreous ice. An aqueous sample solution is applied to a grid-mesh and plunge-frozen in liquid ethane or a mixture of liquid ethane and propane. While development of the technique began in the 1970s, recent advances in detector technology and software algorithms have allowed for the determination of biomolecular structures at near-atomic resolution. This has attracted wide attention to the approach as an alternative to X-ray crystallography or NMR spectroscopy for macromolecular structure determination without the need for crystallization. Kryoelektronmikroskopi är en metod för att preparera objektet genom en varsam men snabb nedfrysning. Metoden utvecklades i flera oberoende steg, men efter ett genombrott på 1980-talet etablerades det förfarande som sedan fått allmän tillämpning. Kryoelektronmikroskopi tilldelades 2017 års Nobelpris i kemi, med Jacques Dubochet, Joachim Frank och Richard Henderson som pristagare. Tack vare denna metod vinns flera framträdande fördelar:

foaf:depiction

n10:25K15pA9Def4sec_Arman_4_Box1.png n10:cryoem_groel.jpg n10:Carl_Zeiss_Elektronenmikroskop_Marburg.jpg

dct:subject

dbc:Cell_biology dbc:Electron_microscopy_techniques dbc:Protein_structure dbc:Scientific_techniques

dbo:wikiPageID

56452747

dbo:wikiPageRevisionID

1114977427

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Fahrenheit dbr:Celsius dbc:Cell_biology dbr:Transmission_electron_microscopy dbr:Electron_tomography dbr:Erwin_Knapek dbr:Correlative_light-electron_microscopy dbr:Joachim_Frank dbr:Semliki_Forest_virus dbr:Adenoviridae dbr:Protein dbr:Bacteriophage_CbK dbc:Electron_microscopy_techniques dbr:Liquid_helium dbr:Proteopedia dbr:Microcrystal_electron_diffraction dbc:Protein_structure dbr:Single_particle_analysis dbr:Electron_cryotomography dbr:Liquid_nitrogen dbr:Electron_crystallography dbr:Electron_diffraction dbr:Nature_(journal) dbr:École_polytechnique_fédérale_de_Lausanne dbr:Ethane dbr:Jacques_Dubochet dbr:Vesicular-Stomatitis-Virus dbr:Transmission_electron_cryomicroscopy dbr:Peptide dbr:Cryogenic dbr:Protein_Data_Bank dbr:Materials_science n25:Carl_Zeiss_Elektronenmikroskop_Marburg.jpg dbr:Alcohol_oxidase dbr:Vitrification dbr:Organic_molecules dbr:Pichia_pastoris dbr:GroEL dbr:SARS-CoV-2_Omicron_variant dbr:European_Molecular_Biology_Laboratory dbc:Scientific_techniques dbr:Scanning_electron_microscopy dbr:NMR_spectroscopy dbr:Structural_biology dbr:Atom dbr:Nature_Methods dbr:University_of_Geneva dbr:University_of_Cambridge dbr:Detectors_for_transmission_electron_microscopy dbr:Amorphous_ice dbr:Kelvin dbr:University_of_Lausanne dbr:Propane dbr:Cryomicroscopy dbr:Cryo-TEM dbr:Cryogenics dbr:Solid dbr:Alasdair_McDowall dbr:T4_bacteriophage dbr:X-ray_crystallography dbr:Scanning_electron_cryomicroscopy dbr:Tunneling_nanotube dbr:Cryofixation dbr:Nobel_Prize_in_Chemistry dbr:Valine dbr:Richard_Henderson_(biologist)

owl:sameAs

dbpedia-ar:مجهر_إلكتروني_فائق_البرودة dbpedia-ar:مجهرية_إلكترونية_بردية_نافذة dbpedia-fr:Cryomicroscopie_électronique dbpedia-it:Microscopia_crioelettronica dbpedia-zh:低温电子显微镜 dbpedia-he:מיקרוסקופ_אלקטרונים_קריוגני dbpedia-fi:Kryoelektronimikroskopia wikidata:Q5190506 dbpedia-fa:میکروسکوپ_الکترونی_کرایو dbpedia-de:Kryoelektronenmikroskopie dbpedia-pt:Crio-microscopia_eletrónica dbpedia-es:Criomicroscopía_electrónica dbpedia-ja:低温電子顕微鏡法 dbpedia-uk:Кріоелектронна_мікроскопія wikidata:Q52761807 dbpedia-cs:Kryoelektronová_mikroskopie dbpedia-tr:Kriyojenik_elektron_mikroskopisi dbpedia-ko:저온전자현미경 dbpedia-ro:Microscopie_crioelectronică dbpedia-pl:Kriomikroskopia_elektronowa n33:4jEAh n34:தாழ்வெப்பநிலை_மின்னணு_நுண்ணோக்கி dbpedia-sv:Kryoelektronmikroskopi dbpedia-ru:Криоэлектронная_микроскопия

dbp:wikiPageUsesTemplate

dbt:Reflist dbt:Main dbt:Short_description dbt:Val

dbo:thumbnail

n10:Carl_Zeiss_Elektronenmikroskop_Marburg.jpg?width=300

dbo:abstract

Кріоелектронна мікроскопія (або кріо-ЕМ) — підвид електронної мікроскопії (ЕМ), де зразок, що досліджується, охолоджують до температур (зазвичай, температури рідкого азоту). Кріо-ЕМ дуже популярна в галузі структурної біології. Різновидом кріо-ЕМ є (КЕТ), в якій отримується тривимірна структура зразку за допомогою обчислювального аналізу серії двовимірних проєкцій, знову отриманих за кріогенними температурами. Нобелівська премія з хімії 2017 року була присуджена професорові Університету Лозанни Жаку Дюбоше (Jacques Dubochet), німцеві Йоахіму Франку (Joachim Frank) і британцю Річарду Гендерсону (Richard Henderson) «за розробку кріоелектронної мікроскопії для визначення структури біомолекул з високою роздільною здатністю в розчині». La microscopia crioelettronica, è un tipo di microscopia elettronica a trasmissione in cui il campione viene studiato a temperature criogeniche (generalmente alle temperature dell'azoto liquido). L'utilità della microscopia crioelettronica deriva dal fatto che consente l'osservazione di campioni non colorati o fissati in alcun modo, mostrandoli nel loro ambiente nativo, questo in contrasto con la cristallografia a raggi X, che richiede la cristallizzazione del campione, che può essere difficile nel caso di macromolecole, e la collocazione dello stesso in ambienti non fisiologici, che possono occasionalmente portare a cambiamenti conformazionali delle molecole. Si tratta pertanto di una tecnica particolarmente utile in biologia strutturale dove è fondamentale poter osservare le macromolecole biologiche nella loro conformazione nativa. La risoluzione delle immagini ottenute tramite microscopia crioelettronica è in costante aumento e nel 2014 sono state ottenute alcune strutture a risoluzione quasi atomica, incluse quelle di virus, ribosomi, mitocondri, canali ionici e complessi enzimatici di minimo 170 kDa a una risoluzione di 4,5 Å. Nel 2015 Bridget Carragher e collaboratori sono riusciti a ottenere una struttura con una risoluzione inferiore ai 3 Å, elevando così la microscopia crioelettronica a strumento comparabile e potenzialmente superiore alle tradizionali tecniche di cristallografia a raggi X. Nel giugno dello stesso anno una struttura di una beta-galattosidasi batterica è stata resa nota con una risoluzione di 2.2 Å.Un tipo di microscopia crioelettronica è la tomografia crioelettronica, che permette di realizzare una ricostruzione tridimensionale di un campione da immagini bidimensionali ottenute a varie angolazioni. La cryomicroscopie électronique (cryo-ME) correspond à une technique particulière de préparation d’échantillons biologiques utilisée en microscopie électronique en transmission.Développée au début des années 1980, cette technique permet de réduire les dommages d’irradiation causés par le faisceau d’électrons. Elle permet également de préserver la morphologie et la structure des échantillons. S’affranchissant de la présence de colorant ou de fixateur chimique, cette technique consiste à congeler très rapidement des échantillons biologiques sous forme hydratés dans de l’éthane liquide, de manière à les figer dans leur état natif dans une glace amorphe c'est-à-dire non cristalline. Avec le développement continu de nouvelles générations de microscopes électroniques et de systèmes d’acquisition des données (notamment le développement de caméras à détection directe d’électrons), la cryo-ME permet désormais dans certains cas d’obtenir des résultats similaires, voire supérieurs, à ceux de la cristallographie aux rayons X pour la résolution de structures tridimensionnelles (3D) d’objets biologiques. المجهر الإلكتروني فائق البرودة (بالإنجليزية: Cryo-electron microscopy)‏ (اختصاراً cryo-EM) هو نوع من أنواع المجهر الإلكتروني النافذ (TEM) والذي يشغّل بالتبريد العميق بواسطة النتروجين السائل عند درجات حرارة منخفضة جداً. يستخدم المجهر الإلكتروني فائق البرودة بشكل خاص في علم الأحياء البنيوي. حصل كل من جاك دوبوشيه ويواخيم فرانك وريتشارد هندرسون على جائزة نوبل في الكيمياء سنة 2017 لأبحاثهم في تطوير المجهر إلكتروني فائق البرودة لتحديد بنية الجزيئات الحيوية في المحلول باستبانة ودقة عالية. 低温電子顕微鏡法（ていおんでんしけんびきょうほう、Cryo-electron microscopy、cryo-EM、クライオ電子顕微鏡法）は透過型電子顕微鏡法の一種で、試料を低温（多くの場合液体窒素の温度）において解析する手法である。構造生物学や細胞生物学の分野において用いられる。 生物学におけるクライオ電子顕微鏡法では、試料を染色せず、凍結することで「固定」して試料を観察する。このため、通常の染色や化学固定をして試料を作製する電子顕微鏡法と比べると、より生体内に近い試料の構造を観察出来ると考えられる。 電子顕微鏡のデータ収集や解析の方法により大きく、(1)単粒子解析法 (single particle analysis)、 (2) トモグラフィー、(3) 二次元結晶、(4) 三次元微小結晶 (micro electron diffraction) に分けることが出来る。特に(1)単粒子解析法は結晶化の困難なタンパク質についても近原子分解能での解析が可能となっており、ウイルス、リボソーム、ミトコンドリア、イオンチャネル、酵素複合体、膜タンパク質などの構造が得られている。また、テスト試料については2 Å以上の解像度を持つ解析も行われている。 Kryoelektronová mikroskopie (anglicky cryogenic electron microscopy, zkratka cryo-EM) je moderní technika elektronové mikroskopie, používaná v biochemii. Kryoelektronový mikroskop umožňuje zobrazení buněčné architektury, virů nebo proteinových komplexů téměř v atomovém rozlišení, stejně jako následné vytváření 3D modelů molekul. Principem metody je velmi rychlé (řádově 10−4 až 10−6 vteřiny) ochlazení zavodněného vzorku na kryogenní teplotu (kolem -200 °C) a ponoření do kapalného etanu chlazeného kapalným dusíkem nebo směsi kapalného etanu a propanu; jelikož se v ledu (ani ve vodě obsažené v samotném vzorku) nestihne vytvořit krystalová mřížka, kolem vzorku se tak vytvoří prostředí amorfního ledu připomínající sklo a nedojde k jeho deformaci. Kriomikroskopia elektronowa lub mikroskopia krioelektronowa (cryogenic electron microscopy, cryo-EM) – wariant mikroskopii elektronowej pozwalający na obrazowanie makromolekuł z niemal atomową dokładnością. Cryo-EM może osiągać rozdzielczość do 1,25 Å. Możliwe jest – w przeciwieństwie do krystalografii – zobrazowanie ruchomych, heterogennych obiektów oraz zbadanie zmian konformacyjnych danej cząsteczki. Udoskonalenie tej metody zostało w 2017 r. uhonorowane nagrodą Nobla. Otrzymali ją Jacques Dubochet, Joachim Frank i Richard Henderson. Die Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) ist eine Form der Transmissionselektronenmikroskopie (TEM), bei welcher biologische Proben bei kryogenen Temperaturen (≲ −150 °C) untersucht werden. 低温电子显微技術（英語：Cryogenic electron microscopy，缩写：cryo-EM），是穿透式电子显微镜（TEM）的其中样品在超低温（通常是液氮温度-196℃）下进行型態研究的一种技术。此種儀器一般稱為低温电子显微镜（簡稱：低溫電鏡）或冷凍電子顯微鏡（簡稱：冷凍電鏡）。 Crio-microscopia eletrónica (português europeu) ou eletrônica (português brasileiro) (crio-ME) é uma forma de microscopia eletrónica de transmissão na qual a amostra biológica é estudada a temperaturas criogénicas e preservada em gelo amorfo. Isto possibilita o estudo de materiais biológicos com alta resolução mesmo em amostras hidratadas, coradas e não coradas, gerando imagens como se estivesse in vivo. Isto acontece porque a crio-microscopia causa um congelamento instantâneo e sem cristalizar proteína, mantendo-a hidratada e em sua conformação nativa. Como vantagens a crio-EM usa somente pequenas quantidades de amostras produzindo boas imagens; visualiza e caracteriza variados tipos de amostra (células, organelas celulares e complexos de macromoléculas); permite também um alta ampliação e observação de perto e a como fixação da amostra envolve congelamento rápido e fixação do material no gelo vítreo, isso leva a maior preservação de seu estado hidratado. Como pontos a melhorar estão a baixa relação sinal/ruído causando problemas de contraste da imagem, o que pode dificultar a distinção das estruturas observadas e dificuldade de obtenção de imagens de uma amostra inclinada podendo tornar sua qualidade prejudicada. La criomicroscopía electrónica es una forma de microscopía electrónica en la que la muestra se estudia a temperaturas criogénicas, evitando así la generación de artefactos. Se trata de una técnica muy utilizada en biología estructural, pues permite observar directamente (sin tinciones ni fijaciones) estados conformacionales nativos a resolución atómica. La tomografía crioelectrónica es una versión de la criomicroscopía electrónica en la que se crea una reconstrucción en tres dimensiones a partir de imágenes bidimensionales inclinadas a temperaturas criogénicas. La combinación de estas imágenes con las obtenidas por cristalografía de rayos X permite mejorar la resolución. Криоэлектронная микроскопия (крио-ЭМ, англ. cryo-EM) или электронная криомикроскопия — это форма просвечивающей электронной микроскопии (ПЭМ, англ. TEM), в которой образец исследуется при криогенных температурах (обычно в жидком азоте). КриоЭМ набирает популярность в структурной биологии, так как позволяет наблюдать за образцами, которые не были окрашены или каким-либо образом зафиксированы, показывая их в их родной среде. Это контрастирует с рентгеновской кристаллографией, которая требует кристаллизации образца, что может быть затруднено, и помещать их в нефизиологические среды, что может иногда приводить к функционально несоответствующим конформационным изменениям. Разрешение крио-ЭМ-карт неуклонно улучшается, и в 2014 году были получены структуры с почти атомарным разрешением, в том числе вирусы, рибосомы, митохондрии, ионные каналы и ферментные комплексы, всего 170 кД при разрешении 4,5 Å. Бриджит Каррагер и её коллеги из Национального ресурса Scripps для автоматизированной молекулярной микроскопии использовали методы, которые она и Клинт Поттер разработали для создания первого в структурной биологии изображения криоэлектронной микроскопии с разрешением менее 3 ангстрем, тем самым повысив значение крио-ЭМ как инструмента, отныне сопоставимого с и потенциально превосходящего традиционные методы рентгеновской кристаллографии. В июне 2015 года была опубликована карта 2,2 Å бактериального фермента бета-галактозидазы. Версия электронной криомикроскопии представляет собой криоэлектронную томографию (CET), в которой трёхмерная реконструкция образца создаётся с наклонным 2D-изображением. Нобелевская премия по химии 2017 года была присуждена Жаку Дубоше, Иоахиму Франку и Ричарду Хендерсону «за разработку криоэлектронной микроскопии для определения структуры биомолекул с высоким разрешением в растворе». Kryoelektronmikroskopi är en metod för att preparera objektet genom en varsam men snabb nedfrysning. Metoden utvecklades i flera oberoende steg, men efter ett genombrott på 1980-talet etablerades det förfarande som sedan fått allmän tillämpning. Kryoelektronmikroskopi tilldelades 2017 års Nobelpris i kemi, med Jacques Dubochet, Joachim Frank och Richard Henderson som pristagare. I korthet går metoden ut på att ett finmaskigt metallnät doppas i en objektlösning, så att ett mycket tunt skikt av lösningen fastnar i maskorna. Detta nät kyls sedan snabbt till cirka –190°C genom att doppas i till exempel flytande etan så att det tunna vätskeskiktet stelnar genom vitrifikation av vatteninnehållet. Tack vare denna metod vinns flera framträdande fördelar: * Det tunna skiktet gör det förhållandevis enkelt att isolera ett så litet antal av objektet som önskas, till exempel celldelar, virus eller molekyler. * Vanligt fruset vatten i kristallin form skapar en oönskad diffraktion av elektronstrålar vilket här undviks med den amorfa vitrifikationen, så att en tydligare avbildning kan uppnås. * Genom att behålla vatteninnehållet i preparatet och tack vare det tunna skiktet kan intensiteten på elektronstrålen hållas så låg att "grillning" av objektet undviks. * De fina strukturerna i biologiska objekt bärs till stor del upp av sitt vatteninnehåll och kan nu studeras utan att strukturerna dessförinnan förstörts av uttorkning eller sönderfrysning. 저온전자현미경(cryo-EM: cryo-electron microscopy)은 세포나 수용액에 존재하는 생체 고분자를 상태로 유지한 채 자연적인 상태로 관찰하는 전자현미경 기구이다. Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is a cryomicroscopy technique applied on samples cooled to cryogenic temperatures. For biological specimens, the structure is preserved by embedding in an environment of vitreous ice. An aqueous sample solution is applied to a grid-mesh and plunge-frozen in liquid ethane or a mixture of liquid ethane and propane. While development of the technique began in the 1970s, recent advances in detector technology and software algorithms have allowed for the determination of biomolecular structures at near-atomic resolution. This has attracted wide attention to the approach as an alternative to X-ray crystallography or NMR spectroscopy for macromolecular structure determination without the need for crystallization. In 2017, the Nobel Prize in Chemistry was awarded to Jacques Dubochet, Joachim Frank, and Richard Henderson "for developing cryo-electron microscopy for the high-resolution structure determination of biomolecules in solution." Nature Methods also named cryo-EM as the "Method of the Year" in 2015. The Federal Institute of Technology, the University of Lausanne and the University of Geneva opened the Dubochet Center For Imaging (DCI) at the end of November 2021, in which the technology of Cryogenic electron microscopy is to be applied in the best possible way on the one hand, and further developed on the other. Less than a month after the first identification of the SARS-CoV-2 Omicron variant, researchers at the DCI were able to define its structure, identify the crucial mutations to circumvent individual vaccines and provide insights for new therapeutic approaches. المجهرية الإلكترونية البردية النافذة (بالإنجليزية: Transmission electron cryomicroscopy)‏ واختصارا «كرايو تيم: Cryo-TEM» هي نوع من المجهرية الإلكترونية البردية (cryo-EM)، وبشكل خاص نوع من مجهرية النفاذ الإلكتروني (TEM) تتم فيها دراسة العينات في درجات حرارة فائقة البرودة (في العادة درجة حرارة سائل النيتروجين). وتحضى هذه التقنية بشعبية واستخدام متزايد في علم الأحياء البنيوي. ترجع فائدة استخدام المجهرية الإلكترونية البردية النافذة إلى حقيقة أنها تسمح بمشاهدة العينات من دون صبغها أو معالجتها بأي طريقة كانت، وإظهارها في بيئتها الطبيعية. على عكس علم البلورات السيني الذي يتطلب بلورة العينات -والتي يمكن أن تكون صعبة- ووضعها في بيئات غير فسيولوجية، وهذا يمكن أن يقود في بعض الأحيان إلى تغيرات بنيوية لا علاقة لها بالوظيفة. سمح التقدم الحديث في تقنية المستشعرات وخوارزميات البرامج بتحديد بُنى الجزيئات الضخمة بدقة تقارب المستوى الذري بواسطة المجهرية الإلكترونية البردية، ومن هذه الجزيئات: الفيروسات، الريبوسومات، المتقدرات، قنوات الأيونات، والمركبات الإنزيمية. اعتبارا من سنة 2018 يمكن تطبيق كرايو إيم (cryo-EM) على جزيئات بصغر الهيموغلوبين (64 كدالتون) مع دقة تصل إلى 1.8 أنغستروم. البنى المحددة بواسطة المجهرية الإلكترونية البردية تمثل حاليا حوالي 2% من البنى الموجودة في بنك بيانات البروتين، لكن هذا الرقم في ارتفاع سريع، حيث تُنشَر الكثير من البنى المكتشفة عبر كرايو إيم كل سنة. أحد تطبيقات المجهرية الإلكترونية البردية هي الذي يمكن بواسطته تشكيل هيئة ثلاثية الأبعاد للعينة من الصور ثنائية الأبعاد الملتقطة من زوايا مختلفة.

prov:wasDerivedFrom

wikipedia-en:Cryogenic_electron_microscopy?oldid=1114977427&ns=0

dbo:wikiPageLength

17966

foaf:isPrimaryTopicOf

wikipedia-en:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Structural_biology

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Archaeal_virus

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Leonid_Sazanov

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:MRC_Laboratory_of_Molecular_Biology

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Bocaparvovirus

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Frontotemporal_lobar_degeneration

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Haimei_Zheng

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Protein_structure

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Microcrystal_electron_diffraction

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Adnaviria

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Docking_(molecular)

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryo-Electron_Microscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryo-electron_microscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryoelectron_microscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:HIV

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:January–March_2020_in_science

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Karissa_Sanbonmatsu

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cyro-EM

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:European_Molecular_Biology_Laboratory

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Foldit

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Nicola_Stonehouse

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Protein_domain

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:RCT

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Realm_(virology)

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Bacillus_virus_phi29

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Tamir_Gonen

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:academicDiscipline

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Asgard_(archaea)

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:L._E._Scriven

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Bik_Kwoon_Tye

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Susan_Lea_(scientist)

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Diamond_Light_Source

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Marine_viruses

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:CD3_(immunology)

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Human_coronavirus_HKU1

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Kiyoshi_Nagai

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Kizzmekia_Corbett

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Michael_Rossmann

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Sjors_Scheres

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Nicolas_H._Thomä

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Psittacine_beak_and_feather_disease

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Shirley_Meng

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Lysenin

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Tubulin

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Scanning_electron_cryomicroscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:TAR_DNA-binding_protein_43

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Ping_Zhang_(biologist)

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Polycystin_1

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Structural_bioinformatics

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Totiviridae

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Victorivirus

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:TMEM106B

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Paracrystallinity

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Virology

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Transmission_electron_cryomicroscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Type_VII_secretion_system

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Robert_Glaeser

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:knownFor

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:TectoRNA

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Electron_Cryomicroscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Electron_cryo-microscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:TRPA1

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryo-EM

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:CryoEM

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryo_em

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryoem

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

dbr:Cryogenic_Electron_Microscopy

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

dbo:wikiPageRedirects

dbr:Cryogenic_electron_microscopy

Subject Item

wikipedia-en:Cryogenic_electron_microscopy

foaf:primaryTopic

dbr:Cryogenic_electron_microscopy