| dbo:abstract
|
- نازعة هيدروجين اللاكتات (بالإنجليزية: Lactate dehydrogenase) ويُدعى اختصاراً LDH، وَهُوَ إنزيم رُباعي الوِحدات يَتكون مِن وحدتان من نوع H (حمضية) والآخريين من نوع M (قاعدية)، وَيكون الجُزء الرُباعي فَقط هو الفَعال في الإِنزيم، وَيتواسط التفاعل الذي يحول اللاكتات إلى بيروفات وكذلك التفاعل المعاكس، يُعتبر من الأمثلة على نظائر الإنزيمات، حيث يَملك خمسة نظائر يتركز كل نظير مِنها في نَسج مُعين من جسم الإنسان، يبلغ تركيز الإنزيمات النازعة لهيدروجين اللاكتات في الدم 105 - 333 وحدة دولية/لتر ويدل ارتفاع التركيز على أذية نسيجية معينة. (ar)
- La lactat deshidrogenasa (LDH o LD) és un enzim de tipus oxidoreductasa, perquè catalitza una reacció d'oxidació-reducció en la qual el piruvat és reduït a lactat gràcies a l'oxidació del NADH a NAD+. L'enzim també pot catalitzar l'oxidació de l'; raó per la qual a vegades se'l coneix com a hidroxibutirat deshidrogenasa (HBD). És present en una ampla varietat d'organismes, incloses les plantes i els animals, en nombrosos teixits, majoritàriament al cor, fetge, ronyons, músculs, glòbuls vermells, cervell i pulmons. Si bé la LDH és abundant en les cèl·lules dels teixits, els nivells en sang són generalment baixos. Participa en el metabolisme energètic anaeròbic, reduint el piruvat provinent de la glucòlisi per tal de regenerar el NAD+, que en presència de glucosa és el substrat limitant de la via de la glicòlisi. (ca)
- L-Lactatdehydrogenase oder kurz Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Bildung von L-Lactat und NAD+ aus Pyruvat und NADH katalysiert. Die Reaktion ist reversibel. LDH kommt in allen Zellen nahezu aller Lebewesen vor. Sie ist ein Bestandteil der Milchsäuregärung. Bei höheren Tieren reichert sich von Zellen ausgeschiedene LDH aufgrund großer Stabilität auch in Hämolymphe und Blut an. Dort kann sie als ein Laborparameter genutzt werden, der Zellschädigungen anzeigt. Die sehr ähnliche D-Lactatdehydrogenase kommt nur bei niederen Tieren, Mikroorganismen und Pflanzen vor. (de)
- Η γαλακτική αφυδρογονάση, ή γαλακτική δεϋδρογενάση (αγγλ. Lactate Dehydrogenase - LDH) είναι κυτταροπλασματικό ένζυμο που καταλύει την αντιστρεπτή μετατροπή του γαλακτικού οξέος σε πυροσταφυλικό οξύ, εντός του κύκλου της γλυκόλυσης. Το ένζυμο απαντάται σε πολλούς ιστούς, με τις μεγαλύτερες συγκεντρώσεις να εντοπίζονται στο μυοκάρδιο, τους νεφρούς, το ήπαρ και τους σκελετικούς μύες. Σε μικρότερες ποσότητες υπάρχει στα ερυθρά αιμοσφαίρια, το πάγκρεας, τον εγκέφαλο και τους πνεύμονες. Η συγκέντρωση του ενζύμου στους ιστούς είναι περίπου 500 φορές υψηλότερη απ’ αυτή του ορού, και συνεπώς, κάθε καταστροφή κυττάρων στους παραπάνω ιστούς συνοδεύεται από σημαντική αύξηση των επίπεδων της γαλακτικής αφυδρογονάσης στον ορό του αίματος που δυστυχώς λόγω της ευρείας κατανομής στον οργανισμό, η μέτρησή της αποτελεί ένα μη ειδικό δείκτη κυτταρικής βλάβης. (el)
- La lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.27) es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones. Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+. Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del , ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD). Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la glucólisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el sustrato limitante de la vía glucolítica. Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de su energía del metabolismo anaerobio (toda en el caso de eritrocitos dado que carecen de mitocondrias). (es)
- Lactate dehydrogenase (LDH or LD) is an enzyme found in nearly all living cells. LDH catalyzes the conversion of lactate to pyruvate and back, as it converts NAD+ to NADH and back. A dehydrogenase is an enzyme that transfers a hydride from one molecule to another. LDH exists in four distinct enzyme classes. This article is specifically about the NAD(P)-dependent L-lactate dehydrogenase. Other LDHs act on D-lactate and/or are dependent on cytochrome c: D-lactate dehydrogenase (cytochrome) and L-lactate dehydrogenase (cytochrome). LDH is expressed extensively in body tissues, such as blood cells and heart muscle. Because it is released during tissue damage, it is a marker of common injuries and disease such as heart failure. (en)
- Les lactates déshydrogénases (LDH) ou déshydrogénases lactiques sont des enzymes présentes dans une grande diversité d'organismes, aussi bien végétaux qu'animaux. Elles catalysent la conversion du pyruvate en lactate et vice-versa. Plusieurs types de ces enzymes existent, qui diffèrent suivant la nature du cofacteur de la réaction et le stéréoisomère du lactate formé. Le lactate possède en effet deux isomères D et L et il existe des lactates déshydrogénases capables de former soit l'un soit l'autre des produits. Le cofacteur le plus fréquent des lactates déshydrogénases est le NADH qui est converti en NAD+. Cette conversion est la réaction de base de la fermentation lactique qui permet de régénérer le NAD+ à l'issue de la glycolyse. Elle intervient dans un grand nombre de biotransformations par des microorganismes et des bactéries lactiques. Certaines lactates déshydrogénases peuvent aussi utiliser le NADPH, voire d'autres cofacteurs comme le cytochrome c. Chez les mammifères on trouve uniquement la lactate déshydrogénase à NADH qui produit du L-lactate (EC 1.1.1.27). Elle est également capable de catalyser l'oxydation du 2-hydroxybutyrate et est donc occasionnellement aussi appelée Hydroxybutyrate déshydrogenase (HBD). Cet article se focalise sur les lactates déshydrogénases de cette dernière famille (EC 1.1.1.27) (fr)
- Dehidrogenase laktat (bahasa Inggris: lactate dehydrogenase, LDH, LD, EC 1.1.1.27) adalah enzim dehidrogenase dengan . Tipe A dengan berkas genetik LDHA, pada lokasi 11p15.4, dan tipe C dengan berkas genetik LDHC, pada deret 11p15.1, memiliki fungsi katalis pada konversi L-laktat dan NAD menjadi asam piruvat dan NADH, pada lintasan glikolisis. Enzim ini banyak ditemukan pada jaringan otot dengan mutasi genetik yang menyebabkan . Tipe B memiliki berkas genetik LDHB, pada deret 12p12.2-p12.1, dengan fungsi katalis bolak-balik dengan substrat dan produk yang sama dengan tipe A. Sedangkan tipe D memiliki berkas genetik LDHD, pada deret 16q23.1. (in)
- 젖산 탈수소효소(-酸 脫水素酵素,lactate dehydrogenase 또는 LDH)는 젖산 발효(lactic acid fermentation)에서 탄소 3개인 피루브산 1분자를 역시 탄소 3개인 젖산 1분자로 바꾸면서 NADH를 NAD+ 1분자로 바꾸는 효소이다. 이렇게 NAD+를 재생해서 해당과정에 2 NAD+를 기질로 투입하여 해당과정에서 1 포도당(탄소 6개)에서 2 ATP를 생산하게 한다. 이 효소의 이름이 젖산 탈수소효소인 이유는 젖산에서 수소를 떼어 NAD+에 붙여주는 역반응도 가능하기 때문이다. 젖산 탈수소효소는 알코올 발효의 알코올 탈수소효소와 같은 작용을 하는 효소이다. (ko)
- La L-lattato deidrogenasi (o LDH) è un enzima, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: piruvato + NADH + H+ ⇄ (L)-lattato + NAD+ LDH è un tetramero formato dalla combinazione di due diversi monomeri, codificati da due geni distinti: il tipo H (H dall'inglese heart), maggiormente presente nel cuore, e il tipo M (M dall'inglese muscle), caratteristico del muscolo scheletrico. Dalla diversa composizione monomerica, si hanno cinque forme isoenzimatiche: H4 o LDH1, H3M1 o LDH2, H2M2 o LDH3, H1M3 o LDH4, M4 o LDH5 che differiscono tra loro per composizione strutturale, proprietà biochimiche e diffusione tissutale. (it)
- Lactaatdehydrogenase of melkzuurdehydrogenase (afgekort als LD of LDH) is een enzym dat voorkomt in vrijwel alle levende cellen. Het katalyseert de reversibele reactie tussen pyruvaat naar lactaat, en gebruikt daarbij NAD als co-enzym. Lactaat en pyruvaat zijn belangrijke metabolieten in de suikerstofwisseling, waardoor LDH essentieel is voor de energievoorziening van de cel. Onder zuurstofrijke omstandigheden wordt pyruvaat afgebroken waarbij energie wordt gegenereerd. Onder zuurstofarme omstandigheden, zoals bij een grote inspanning, kan LDH pyruvaat omzetten in lactaat wat via het bloed in de lever weer teruggevormd wordt naar pyruvaat en vervolgens naar glucose wat als energierijke verbinding weer gebruikt kan worden. Metabool gezien speelt LDH dus een belangrijke rol in de energievoorziening in de cel. Het enzym heeft een hoge substraatspecificiteit en vertoont naast lactaat en 2-hydroxybutyraat, een substraat dat in leverweefsel voorkomt, geen andere activiteit. LDH komt in relatief hoge concentraties tot expressie in verschillende lichaamsweefsels, zoals de spieren en het bloed. Omdat het enzym vrijkomt bij weefselschade, is het een biomarker van verwondingen en ziekten zoals hartfalen. LDH speelt om deze reden een belangrijke rol in de laboratoriumdiagnostiek. (nl)
- 乳酸脱水素酵素（にゅうさんだっすいそこうそ、英: lactate dehydrogenase; LDH）は、ほぼ全ての生物に存在する酵素である。 (ja)
- Dehydrogenaza mleczanowa (skrót LDH, od ang. lactate dehydrogenase, EC 1.1.1.27) – enzym z klasy oksydoreduktaz, obecny w wątrobie, mięśniach i jelitach. Katalizuje ostatni etap szlaku glikolitycznego – przejście pirogronianu w mleczan i odwrotnie. Cząsteczka LDH jest tetramerem, złożonym z dwóch różnych podjednostek – H ("sercowej") i M ("mięśniowej"), co daje możliwość występowania w postaci pięciu izoenzymów o następującej budowie:
* LDH1 – HHHH, występuje głównie w komórkach mięśnia sercowego
* LDH2 – HHHM, obecna w sercu, erytrocytach, mózgu
* LDH3 – HHMM, obecna w komórkach mózgu, nerki, leukocytach
* LDH4 – HMMM, obecna w wątrobie i mięśniach
* LDH5 – MMMM, obecna głównie w mięśniach, ale też w wątrobie W surowicy zdrowego człowieka występują wszystkie izoenzymy, ale największą aktywność wykazują LDH1 i LDH2. Ich aktywność znacznie wzrasta we wczesnym okresie zawału mięśnia sercowego (norma 1333 – 3500 nkat/l), a także w stanach nadmiernego rozpadu krwinek czerwonych, czyli hemolizy. LDH jest też wykładnikiem obrotu komórkowego w przypadku niektórych nowotworów - zwłaszcza tych o dużej złośliwości histologicznej: chłoniaków, białaczek, guzów zarodkowych, czerniaka. Wysoka aktywność LDH w surowicy stanowi u takich pacjentów negatywny czynnik rokowniczy. Ze względu na brak międzynarodowego standardu oznaczenia, znaczenie kliniczne ma nie jego wartość bezwzględna, lecz iloraz [aktywność]/[górna granica normy dla danego laboratorium]. Dehydrogenaza L-mleczanowa katalizuje wyłącznie przemianę kwasu L-mlekowego, podczas gdy D-mleczanowa jest selektywna do kwasu D-mlekowego. Ta dyskryminacja chiralna wynika z faktu, że chiralny enzym racemiczny z substratem daje dwa stereoizomery, a ich powstaniu towarzysza różne zmiany energetyczne. Co więcej, przejściu każdego enancjomeru w stan przejściowy towarzyszy również inny efekt energetyczny, tak więc przebieg reakcji w centrum aktywnym dehydrogenazy mleczanowej silnie faworyzuje przemianę tylko jednego z enancjomerów substratów. (pl)
- A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) que participa do processo de transformar a glicose em energia das células de animais, plantas e até de bactérias. Nos animais está presente nas células do fígado, coração, pâncreas, rins, músculos esqueléticos, cérebro e glóbulos vermelhos. Doenças que rompem essas células liberam LDH no sangue e podem ser detectados em exame de sangue, urina ou LCR. (pt)
- Laktatdehydrogenas, även förkortat LDH, LD, är ett enzym som förekommer i olika former, så kallade isoenzymer. LDH som finns i katalyserar omvandlingen av laktat, mjölksyra, till pyruvat, varefter pyruvat används vidare i citronsyracykeln. Det LDH som finns i skelettmuskler katalyserar istället omvandlingen av pyruvat till laktat vid anaeroba förhållanden, det vill säga då det råder syrebrist, till exempel vid långvarig muskelträning. Laktatdehydrogenas används också inom coricykeln då laktatet transporteras till levern, där det återomvandlas till pyruvat i en NADH-beroende reaktion. Laktatdehydrogenas finns i cytoplasman, likt alla andra enzymer i glykolysen. Vid någon form av skada på cellen, till exempel eller en skada på cellmembranet, leder det till att dessa enzymer läcker ut och förekommer i en högre koncentration jämfört med alla andra glykolytiska enzymerna. En hög koncentration av LDH i serum användes tidigare som en metod för diagnostik av hjärtinfarkt. Numera används andra mer sofistikerade mätmetoder som är bättre, till exempel mätning av hjärtspecifika troponiner. (sv)
- Лактатдегидрогеназа (L-лактат: NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH. Впервые лактатдегидрогеназа получена из отмытой мышцы в 1909 году, а в 1940 году Штрауб получил её в кристаллическом виде. Лактатдегидрогеназа устойчива к химическим воздействиям, например к действию реактивов, окисляющих или блокирующих , например и . Активность лактатдегидрогеназы снижается при повышении концентрации пирувата выше 10−4 М. Значительное инактивирование, обратимое при добавлении цистеина, происходит при инкубировании с . Коферментом лактатдегидрогеназы является никотинамидадениндинуклеотид, сокращенно NAD. NAD — кофермент динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью. Анализ на ЛДГ входит в биохимический анализ крови.Нормы:
* новорожденные — до 2000 Ед/л
* дети до 2 лет — 430 Ед/л
* дети от 2 до 12 — 295 Ед/л
* дети старше 12 лет и взрослые — 250 Ед/л (ru)
- Лактатдегідрогеназа (ЛДГ або L-лактат:NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, який бере участь в реакціях гліколізу. Молекулярна маса становить 144 кДа. Лактатдегідрогеназа каталізує перетворення пірувату у лактат, при цьому утворюється НАД. Представлений п'ятьма . Вперше лактатдегідрогеназа була виділена із м'язів Меєргофом в 1909 році, а в 1940 році Штрауб отримав її в кристалічному вигляді. Лактатдегідрогеназа стійка до впливу певних хімічних факторів, наприклад до дії реактивів, що окиснюють або блокують , наприклад, до і . Активність лактатдегідрогенази знижується при підвищенні концентрації пірувату вище 10-4 М. Значне інгібування, оборотне при додаванні цистеїну, відбувається при інкубуванні із . (uk)
- 乳酸脱氢酶（英語：Lactate dehydrogenase；EC 1.1.1.27）是一个广泛存在于各种生物体中的酶，包括了植物与动物。 乳酸脱氢酶存在于四种不同的酶分类中。其中两种是依赖细胞色素c的酶，它们各自作用于D-乳酸与L-乳酸。 (zh)
|
| rdfs:comment
|
- نازعة هيدروجين اللاكتات (بالإنجليزية: Lactate dehydrogenase) ويُدعى اختصاراً LDH، وَهُوَ إنزيم رُباعي الوِحدات يَتكون مِن وحدتان من نوع H (حمضية) والآخريين من نوع M (قاعدية)، وَيكون الجُزء الرُباعي فَقط هو الفَعال في الإِنزيم، وَيتواسط التفاعل الذي يحول اللاكتات إلى بيروفات وكذلك التفاعل المعاكس، يُعتبر من الأمثلة على نظائر الإنزيمات، حيث يَملك خمسة نظائر يتركز كل نظير مِنها في نَسج مُعين من جسم الإنسان، يبلغ تركيز الإنزيمات النازعة لهيدروجين اللاكتات في الدم 105 - 333 وحدة دولية/لتر ويدل ارتفاع التركيز على أذية نسيجية معينة. (ar)
- L-Lactatdehydrogenase oder kurz Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Bildung von L-Lactat und NAD+ aus Pyruvat und NADH katalysiert. Die Reaktion ist reversibel. LDH kommt in allen Zellen nahezu aller Lebewesen vor. Sie ist ein Bestandteil der Milchsäuregärung. Bei höheren Tieren reichert sich von Zellen ausgeschiedene LDH aufgrund großer Stabilität auch in Hämolymphe und Blut an. Dort kann sie als ein Laborparameter genutzt werden, der Zellschädigungen anzeigt. Die sehr ähnliche D-Lactatdehydrogenase kommt nur bei niederen Tieren, Mikroorganismen und Pflanzen vor. (de)
- 젖산 탈수소효소(-酸 脫水素酵素,lactate dehydrogenase 또는 LDH)는 젖산 발효(lactic acid fermentation)에서 탄소 3개인 피루브산 1분자를 역시 탄소 3개인 젖산 1분자로 바꾸면서 NADH를 NAD+ 1분자로 바꾸는 효소이다. 이렇게 NAD+를 재생해서 해당과정에 2 NAD+를 기질로 투입하여 해당과정에서 1 포도당(탄소 6개)에서 2 ATP를 생산하게 한다. 이 효소의 이름이 젖산 탈수소효소인 이유는 젖산에서 수소를 떼어 NAD+에 붙여주는 역반응도 가능하기 때문이다. 젖산 탈수소효소는 알코올 발효의 알코올 탈수소효소와 같은 작용을 하는 효소이다. (ko)
- La L-lattato deidrogenasi (o LDH) è un enzima, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: piruvato + NADH + H+ ⇄ (L)-lattato + NAD+ LDH è un tetramero formato dalla combinazione di due diversi monomeri, codificati da due geni distinti: il tipo H (H dall'inglese heart), maggiormente presente nel cuore, e il tipo M (M dall'inglese muscle), caratteristico del muscolo scheletrico. Dalla diversa composizione monomerica, si hanno cinque forme isoenzimatiche: H4 o LDH1, H3M1 o LDH2, H2M2 o LDH3, H1M3 o LDH4, M4 o LDH5 che differiscono tra loro per composizione strutturale, proprietà biochimiche e diffusione tissutale. (it)
- 乳酸脱水素酵素（にゅうさんだっすいそこうそ、英: lactate dehydrogenase; LDH）は、ほぼ全ての生物に存在する酵素である。 (ja)
- A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) que participa do processo de transformar a glicose em energia das células de animais, plantas e até de bactérias. Nos animais está presente nas células do fígado, coração, pâncreas, rins, músculos esqueléticos, cérebro e glóbulos vermelhos. Doenças que rompem essas células liberam LDH no sangue e podem ser detectados em exame de sangue, urina ou LCR. (pt)
- 乳酸脱氢酶（英語：Lactate dehydrogenase；EC 1.1.1.27）是一个广泛存在于各种生物体中的酶，包括了植物与动物。 乳酸脱氢酶存在于四种不同的酶分类中。其中两种是依赖细胞色素c的酶，它们各自作用于D-乳酸与L-乳酸。 (zh)
- La lactat deshidrogenasa (LDH o LD) és un enzim de tipus oxidoreductasa, perquè catalitza una reacció d'oxidació-reducció en la qual el piruvat és reduït a lactat gràcies a l'oxidació del NADH a NAD+. L'enzim també pot catalitzar l'oxidació de l'; raó per la qual a vegades se'l coneix com a hidroxibutirat deshidrogenasa (HBD). Participa en el metabolisme energètic anaeròbic, reduint el piruvat provinent de la glucòlisi per tal de regenerar el NAD+, que en presència de glucosa és el substrat limitant de la via de la glicòlisi. (ca)
- Η γαλακτική αφυδρογονάση, ή γαλακτική δεϋδρογενάση (αγγλ. Lactate Dehydrogenase - LDH) είναι κυτταροπλασματικό ένζυμο που καταλύει την αντιστρεπτή μετατροπή του γαλακτικού οξέος σε πυροσταφυλικό οξύ, εντός του κύκλου της γλυκόλυσης. Το ένζυμο απαντάται σε πολλούς ιστούς, με τις μεγαλύτερες συγκεντρώσεις να εντοπίζονται στο μυοκάρδιο, τους νεφρούς, το ήπαρ και τους σκελετικούς μύες. Σε μικρότερες ποσότητες υπάρχει στα ερυθρά αιμοσφαίρια, το πάγκρεας, τον εγκέφαλο και τους πνεύμονες. (el)
- La lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.27) es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones. Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+. Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del , ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD). (es)
- Lactate dehydrogenase (LDH or LD) is an enzyme found in nearly all living cells. LDH catalyzes the conversion of lactate to pyruvate and back, as it converts NAD+ to NADH and back. A dehydrogenase is an enzyme that transfers a hydride from one molecule to another. LDH exists in four distinct enzyme classes. This article is specifically about the NAD(P)-dependent L-lactate dehydrogenase. Other LDHs act on D-lactate and/or are dependent on cytochrome c: D-lactate dehydrogenase (cytochrome) and L-lactate dehydrogenase (cytochrome). (en)
- Les lactates déshydrogénases (LDH) ou déshydrogénases lactiques sont des enzymes présentes dans une grande diversité d'organismes, aussi bien végétaux qu'animaux. Elles catalysent la conversion du pyruvate en lactate et vice-versa. Plusieurs types de ces enzymes existent, qui diffèrent suivant la nature du cofacteur de la réaction et le stéréoisomère du lactate formé. Le lactate possède en effet deux isomères D et L et il existe des lactates déshydrogénases capables de former soit l'un soit l'autre des produits. (fr)
- Dehidrogenase laktat (bahasa Inggris: lactate dehydrogenase, LDH, LD, EC 1.1.1.27) adalah enzim dehidrogenase dengan . Tipe A dengan berkas genetik LDHA, pada lokasi 11p15.4, dan tipe C dengan berkas genetik LDHC, pada deret 11p15.1, memiliki fungsi katalis pada konversi L-laktat dan NAD menjadi asam piruvat dan NADH, pada lintasan glikolisis. Enzim ini banyak ditemukan pada jaringan otot dengan mutasi genetik yang menyebabkan . (in)
- Lactaatdehydrogenase of melkzuurdehydrogenase (afgekort als LD of LDH) is een enzym dat voorkomt in vrijwel alle levende cellen. Het katalyseert de reversibele reactie tussen pyruvaat naar lactaat, en gebruikt daarbij NAD als co-enzym. Lactaat en pyruvaat zijn belangrijke metabolieten in de suikerstofwisseling, waardoor LDH essentieel is voor de energievoorziening van de cel. (nl)
- Dehydrogenaza mleczanowa (skrót LDH, od ang. lactate dehydrogenase, EC 1.1.1.27) – enzym z klasy oksydoreduktaz, obecny w wątrobie, mięśniach i jelitach. Katalizuje ostatni etap szlaku glikolitycznego – przejście pirogronianu w mleczan i odwrotnie. Cząsteczka LDH jest tetramerem, złożonym z dwóch różnych podjednostek – H ("sercowej") i M ("mięśniowej"), co daje możliwość występowania w postaci pięciu izoenzymów o następującej budowie: (pl)
- Laktatdehydrogenas, även förkortat LDH, LD, är ett enzym som förekommer i olika former, så kallade isoenzymer. LDH som finns i katalyserar omvandlingen av laktat, mjölksyra, till pyruvat, varefter pyruvat används vidare i citronsyracykeln. Det LDH som finns i skelettmuskler katalyserar istället omvandlingen av pyruvat till laktat vid anaeroba förhållanden, det vill säga då det råder syrebrist, till exempel vid långvarig muskelträning. Laktatdehydrogenas används också inom coricykeln då laktatet transporteras till levern, där det återomvandlas till pyruvat i en NADH-beroende reaktion. (sv)
- Лактатдегидрогеназа (L-лактат: NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH. Впервые лактатдегидрогеназа получена из отмытой мышцы в 1909 году, а в 1940 году Штрауб получил её в кристаллическом виде. Коферментом лактатдегидрогеназы является никотинамидадениндинуклеотид, сокращенно NAD. NAD — кофермент динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью. Анализ на ЛДГ входит в биохимический анализ крови.Нормы: (ru)
- Лактатдегідрогеназа (ЛДГ або L-лактат:NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, який бере участь в реакціях гліколізу. Молекулярна маса становить 144 кДа. Лактатдегідрогеназа каталізує перетворення пірувату у лактат, при цьому утворюється НАД. Представлений п'ятьма . Вперше лактатдегідрогеназа була виділена із м'язів Меєргофом в 1909 році, а в 1940 році Штрауб отримав її в кристалічному вигляді. (uk)
|
_1I10.png){kind=link}
