An Entity of Type: Thing, from Named Graph: http://dbpedia.org, within Data Space: dbpedia.org

Helix–coil transition models are formalized techniques in statistical mechanics developed to describe conformations of linear polymers in solution. The models are usually but not exclusively applied to polypeptides as a measure of the relative fraction of the molecule in an alpha helix conformation versus turn or random coil. The main attraction in investigating alpha helix formation is that one encounters many of the features of protein folding but in their simplest version. Most of the helix–coil models contain parameters for the likelihood of helix nucleation from a coil region, and helix propagation along the sequence once nucleated; because polypeptides are directional and have distinct N-terminal and C-terminal ends, propagation parameters may differ in each direction.

Property Value
dbo:abstract
  • نماذج الانتقال الحلزوني - الملف أو Helix–coil transition models هي تقنيات رسمية في الميكانيكا الإحصائية تم تطويرها لوصف مطابقة البوليمرات الخطية في المحلول. عادةً ما يتم تطبيق النماذج ولكن لا يتم تطبيقها حصريًا على البولي ببتيدات كمقياس للجزء النسبي من الجزيء في التشكل اللولبي ألفا مقابل الدوران أو الملف العشوائي. عامل الجذب الرئيسي في التحقيق في تكوين حلزون ألفا هو أن المرء يواجه العديد من سمات طي البروتين ولكن في أبسط نسختها. تحتوي معظم نماذج الملف اللولبي على معلمات لاحتمالية نواة اللولب من منطقة الملف وانتشار اللولب على طول التسلسل بمجرد أن يكون النواة؛ نظرًا لأن بولي ببتيدات اتجاهية ولها نهايات N-terminal و C-terminal مميزة، فقد تختلف معطيات الانتشار في كل اتجاه. الحالتان هما: * الحالة الحلزونية: تتميز بنمط دوار مشترك يتم الاحتفاظ به معًا بواسطة روابط هيدروجينية، (انظر alpha-helix). * حالة الملف: تكتل من التسلسل العشوائي للذرات (انظر الملف العشوائي). تشمل نماذج الانتقال الشائعة نموذج زم - براغ ونموذج ليفسون - رويغ وامتداداتهما وتنوعاتهما. طاقة مضيف عديد ألانين الحلزون في محلول مائي: حيث m عدد البقايا في اللولب. (ar)
  • Helix–coil transition models are formalized techniques in statistical mechanics developed to describe conformations of linear polymers in solution. The models are usually but not exclusively applied to polypeptides as a measure of the relative fraction of the molecule in an alpha helix conformation versus turn or random coil. The main attraction in investigating alpha helix formation is that one encounters many of the features of protein folding but in their simplest version. Most of the helix–coil models contain parameters for the likelihood of helix nucleation from a coil region, and helix propagation along the sequence once nucleated; because polypeptides are directional and have distinct N-terminal and C-terminal ends, propagation parameters may differ in each direction. The two states are * helix state: characterized by a common rotating pattern kept together by hydrogen bonds, (see alpha-helix). * coil state: conglomerate of randomly ordered sequence of atoms (see random coil). Common transition models include the Zimm–Bragg model and the Lifson–Roig model, and their extensions and variations. Energy of host poly-alanine helix in aqueous solution: where m is number of residues in the helix. (en)
  • Los modelos de transición hélice-ovillo son técnicas formalizadas de mecánica estadística desarrolladas para describir las conformaciones de los polímeros lineales en disolución. Los modelos se aplican habitualmente, pero no exclusivamente a los polipéptidos como medida de la fracción relativa de la molécula en conformación de hélice alfa contra la fracción en vuelta o arrollamiento aleatorio. El principal interés para investigar en la formación de las alfa hélices es que se encuentran los principales rasgos del plegamiento de proteínas, pero en la versión más sencilla posible.​ La mayor parte de los modelos hélice-ovillo contienen parámetros para la probabilidad de nucleacilón de la hélice a partir de una región en ovillo y la propagacilón de la hélice por la secuencia una vez nucleada. Dado que los polipéptidos son direccionales y tienen distintos extremos N-terminal y C-terminal, los parámetros de propagación pueden diferir para cada una de las direcciones. Algunos modelos comunes serían el modelo de Zimm-Bragg y el de , y sus extensiones y variaciones. La energía de la hélice hospedadora de poliadenina en solución acuosa es: donde m - es el número de residuos de la hélice.​ (es)
dbo:wikiPageID
  • 8914599 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 2679 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 1123342242 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
dbp:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdfs:comment
  • نماذج الانتقال الحلزوني - الملف أو Helix–coil transition models هي تقنيات رسمية في الميكانيكا الإحصائية تم تطويرها لوصف مطابقة البوليمرات الخطية في المحلول. عادةً ما يتم تطبيق النماذج ولكن لا يتم تطبيقها حصريًا على البولي ببتيدات كمقياس للجزء النسبي من الجزيء في التشكل اللولبي ألفا مقابل الدوران أو الملف العشوائي. عامل الجذب الرئيسي في التحقيق في تكوين حلزون ألفا هو أن المرء يواجه العديد من سمات طي البروتين ولكن في أبسط نسختها. تحتوي معظم نماذج الملف اللولبي على معلمات لاحتمالية نواة اللولب من منطقة الملف وانتشار اللولب على طول التسلسل بمجرد أن يكون النواة؛ نظرًا لأن بولي ببتيدات اتجاهية ولها نهايات N-terminal و C-terminal مميزة، فقد تختلف معطيات الانتشار في كل اتجاه. (ar)
  • Los modelos de transición hélice-ovillo son técnicas formalizadas de mecánica estadística desarrolladas para describir las conformaciones de los polímeros lineales en disolución. Los modelos se aplican habitualmente, pero no exclusivamente a los polipéptidos como medida de la fracción relativa de la molécula en conformación de hélice alfa contra la fracción en vuelta o arrollamiento aleatorio. El principal interés para investigar en la formación de las alfa hélices es que se encuentran los principales rasgos del plegamiento de proteínas, pero en la versión más sencilla posible.​ (es)
  • Helix–coil transition models are formalized techniques in statistical mechanics developed to describe conformations of linear polymers in solution. The models are usually but not exclusively applied to polypeptides as a measure of the relative fraction of the molecule in an alpha helix conformation versus turn or random coil. The main attraction in investigating alpha helix formation is that one encounters many of the features of protein folding but in their simplest version. Most of the helix–coil models contain parameters for the likelihood of helix nucleation from a coil region, and helix propagation along the sequence once nucleated; because polypeptides are directional and have distinct N-terminal and C-terminal ends, propagation parameters may differ in each direction. (en)
rdfs:label
  • نموذج الانتقال الحلزوني - الملف (ar)
  • Modelo de transición hélice-ovillo (es)
  • Helix–coil transition model (en)
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbo:wikiPageRedirects of
is dbo:wikiPageWikiLink of
is rdfs:seeAlso of
is foaf:primaryTopic of
Powered by OpenLink Virtuoso    This material is Open Knowledge     W3C Semantic Web Technology     This material is Open Knowledge    Valid XHTML + RDFa
This content was extracted from Wikipedia and is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License