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- X-ray crystallography is a method of determining the arrangement of atoms within a crystal, in which a beam of X-rays strikes a crystal and diffracts into many specific directions. From the angles and intensities of these diffracted beams, a crystallographer can produce a three-dimensional picture of the density of electrons within the crystal. From this electron density, the mean positions of the atoms in the crystal can be determined, as well as their chemical bonds, their disorder and various other information. Since many materials can form crystals — such as salts, metals, minerals, semiconductors, as well as various inorganic, organic and biological molecules — X-ray crystallography has been fundamental in the development of many scientific fields. In its first decades of use, this method determined the size of atoms, the lengths and types of chemical bonds, and the atomic-scale differences among various materials, especially minerals and alloys. The method also revealed the structure and functioning of many biological molecules, including vitamins, drugs, proteins and nucleic acids such as DNA. X-ray crystallography is still the chief method for characterizing the atomic structure of new materials and in discerning materials that appear similar by other experiments. X-ray crystal structures can also account for unusual electronic or elastic properties of a material, shed light on chemical interactions and processes, or serve as the basis for designing pharmaceuticals against diseases. In an X-ray diffraction measurement, a crystal is mounted on a goniometer and gradually rotated while being bombarded with X-rays, producing a diffraction pattern of regularly spaced spots known as reflections. The two-dimensional images taken at different rotations are converted into a three-dimensional model of the density of electrons within the crystal using the mathematical method of Fourier transforms, combined with chemical data known for the sample. Poor resolution (fuzziness) or even errors may result if the crystals are too small, or not uniform enough in their internal makeup. X-ray crystallography is related to several other methods for determining atomic structures. Similar diffraction patterns can be produced by scattering electrons or neutrons, which are likewise interpreted as a Fourier transform. If single crystals of sufficient size cannot be obtained, various other X-ray methods can be applied to obtain less detailed information; such methods include fiber diffraction, powder diffraction and small-angle X-ray scattering (SAXS). In all these methods, the scattering is elastic; the scattered X-rays have the same wavelength as the incoming X-ray. By contrast, inelastic X-ray scattering methods are useful in studying excitations of the sample, rather than the distribution of its atoms.
- Kristallstrukturanalyse ist die Bestimmung des atomaren Aufbaus eines Kristalls durch Beugung geeigneter Strahlung am Kristallgitter. Sehr häufig wird hierfür monochromatische Röntgenstrahlung verwendet, da sich diese verhältnismäßig einfach als charakteristische Röntgenstrahlung einer Röntgenröhre erzeugen lässt. Hierfür hat sich der Begriff Röntgenstrukturanalyse eingebürgert. Alternativ lassen sich auch Neutronenstrahlen oder Synchrotronstrahlung verwenden. Die Kristallstrukturanalyse mit Elektronenstrahlen ist aufgrund der starken Wechselwirkung zwischen den eingestrahlten Elektronen und dem Kristall besonders schwierig und für Routineuntersuchungen noch nicht ausgereift. Aus dem beobachteten Beugungsmuster kann anschließend die Kristallstruktur berechnet werden. Die Geometrie der Elementarzelle des Kristallgitters kann vollständig anhand der Winkel abgeleitet werden, unter denen die Beugungsmaxima auftreten. Aus der Stärke der Beugungsmaxima kann mittels verschiedener mathematischer Methoden die Anordnung der Atome innerhalb der Elementarzelle berechnet werden. Die hierbei benötigten Rechnungen werden allerdings bereits für mittelgroße Moleküle (ab etwa 10 Nicht-Wasserstoffatomen) so komplex, dass sie ohne Computer nicht durchführbar sind. Die erste Proteinstruktur wurde 1958 auf dem Cambridger Hochleistungscomputer EDSAC von 1949 analysiert, während Forscher bereits 1934 herausfanden, dass das Enzym Pepsin regelmäßige Kristalle bildet. Bei der Kristallstrukturanalyse mittels Röntgen-, Elektronen- oder Synchrotronstrahlung werden streng genommen nicht die Positionen der Atome, sondern wird die Verteilung der Elektronen in der Elementarzelle bestimmt, da diese mit der Strahlung in Wechselwirkung treten. Man erhält also eigentlich eine Elektronendichtekarte, und bei sehr exakten Kristallstrukturanalysen von Molekülen mit leichten Atomen findet man in der Tat Bindungselektronen. Neutronen treten dagegen mit dem Atomkern in Wechselwirkung. Allerdings ist der Unterschied in der Position in den meisten Fällen vernachlässigbar. Eine genaue Beschreibung der Beugungseffekte an Kristallen und deren Interpretation ist im Artikel Röntgenbeugung zu finden. Idealerweise wird die Beugung an einem Einkristall durchgeführt. Häufig ist dies aber nicht möglich, da nicht immer genügend große Einkristalle einer Substanz zur Verfügung stehen. Heutzutage ist es möglich, auch das Beugungsmuster von Kristallpulvern im Rahmen einer Kristallstrukturanalyse auszuwerten. Allerdings geht durch die hierbei auftretende Überlagerung von Beugungsmaxima Information verloren, so dass die Ergebnisse im allgemeinen von geringerer Qualität sind. Neben der eigentlichen kristallographischen Anwendung der Methode, bei welcher der Kristall selber von Interesse ist, wird die Kristallstrukturanalyse auch zur Aufklärung von Molekülstrukturen verwendet. Dies ist heute eine Standardmethode der Chemie und der Biochemie und damit ein Teilgebiet der Strukturbiologie. Hierfür ist allerdings die Kristallisation der Moleküle Voraussetzung, was insbesondere bei Proteinkristallen sehr schwierig sein kann. Durch Kristallisation in Gegenwart von Substraten kann versucht werden, verschiedene metabolische Zustände des Proteins zu erfassen. Ein weiteres Problem hierbei besteht darin, dass die Proteinstruktur sich durch die Kristallisation möglicherweise ändert. Da man von der Struktur auf die Funktion des Proteins sowie auf mögliche Liganden (z. B. Medikamente) schließen möchte, können solche Strukturänderungen problematisch für die Anwendung in Medizin und Forschung sein. Eine konkurrierende Methode zur Strukturbestimmung von Proteinen mittels Röntgenkristallstrukturanalyse stellt die NMR-Spektroskopie dar, die allerdings derzeit nur für Proteine kleiner oder mittlerer Größe verwendet werden kann. Auf dem Gebiet der Kristallstrukturanalyse gab es mehrere Nobelpreise, angefangen bei Max von Laue und Wilhelm Conrad Röntgen, die die Grundlagen legten, über zum Beispiel Dorothy Crowfoot Hodgkin, die viele biologisch relevante Moleküle erstmalig strukturell bestimmte, bis zu Robert Huber und Johann Deisenhofer, die Proteine (unter anderem auch das chlorophyllhaltige Photoreaktionszentrum) als Proteinkristalle untersuchten. Eines der bekanntesten Beispiele für die Strukturaufklärung mittels Röntgenbeugung ist die Entschlüsselung der DNA-Struktur durch James Watson und Francis Crick, deren Modell wesentlich auf Röntgenbeugungsdaten von Maurice Wilkins und Rosalind Franklin beruhte. 1985 wurde Jerome Karle und Herbert A. Hauptman der Nobelpreis für Chemie für deren Beiträge zur Entwicklung der "Direkten Methoden" zur Kristallstrukturanalyse zuerkannt.
- La cristalografía de rayos X es una técnica consistente en hacer pasar un haz de rayos X a través de un cristal de la sustancia sujeta a estudio. El haz se escinde en varias direcciones debido a la simetría de la agrupación de átomos y, por difracción, da lugar a un patrón de intensidades que puede interpretarse según la ubicación de los átomos en el cristal, aplicando la ley de Bragg. Es una de las técnicas que goza de mayor prestigio entre la comunidad científica para dilucidar estructuras cristalinas, debido a su precisión y a la experiencia acumulada durante décadas, elementos que la hacen muy fiable. Sus mayores limitaciones se deben a la necesidad de trabajar con sistemas cristalinos, por lo que no es aplicable a disoluciones, a sistemas biológicos in vivo, a sistemas amorfos o a gases. Es posible trabajar con monocristales o con polvo microcristalino, consiguiéndose diferentes datos en ambos casos. Para la resolución de los parámetros de la celda unidad puede ser suficiente la difracción de rayos X en polvo, mientras que para una dilucidación precisa de las posiciones atómicas es conveniente la difracción de rayos X en monocristal. La cristalografía de rayos X desempeñó un papel esencial en la descripción de la doble hélice de la molécula de ADN. Esta técnica se utiliza ampliamente en la determinación de las estructuras de las proteínas.
- Рентгеноструктýрний анáліз — метод дослідження структури речовини, в основі якого лежить явище дифракції рентгенівського випромінювання на тривимірних кристалічних ґратках.
- X射线晶体学是一门利用X射线来研究晶体中原子排列的学科。更准确地说，利用电子对X射线的散射作用，X射线晶体学可以获得晶体中电子密度的分布情况，再从中分析获得原子的位置信息，即晶体结构。（以下论述以高分子材料的X射线晶体学为主）由于所有的原子都含有电子，并且X射线的波长范围为0.001－10纳米（即0.01－100埃），其波长与成键原子之间的距离（1－2埃附近）可比，因此X射线可用于研究各类分子的结构。但是，到目前为止还不能用X射线对单个的分子成像，因为没有X射线透镜可以聚焦X射线，而且X射线对单个分子的衍射能力非常弱，无法被探测。而晶体（一般为单晶）中含有数量巨大的方位相同的分子，X射线对这些分子的衍射叠加在一起就能够产生足以被探测的信号。从这个意义上说，晶体就是一个X射线的信号放大器。X射线晶体学将X射线与晶体学联系在一起，从而可以对各类晶体结构进行研究，特别是蛋白质晶体结构。
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