Ubiquitin is a small regulatory protein that has been found in almost all tissues of eukaryotic organisms. Among other functions, it directs protein recycling. Ubiquitin family File:Ubiquitin cartoon-2-. png A diagram of ubiquitin. The seven lysine sidechains are shown in orange.

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  • Ubiquitin is a small regulatory protein that has been found in almost all tissues of eukaryotic organisms. Among other functions, it directs protein recycling. Ubiquitin family File:Ubiquitin cartoon-2-. png A diagram of ubiquitin. The seven lysine sidechains are shown in orange. Identifiers Symbol ubiquitin Pfam PF00240 InterPro IPR000626 SCOP 1aar Available PDB structures: 1otrB:6-74 1q0wB:6-74 1wr1A:6-74 1aarB:6-74 2d3gA:6-74 1p3qU:6-74 1wr6E:6-74 1yd8V:6-74 1wrdB:6-74 1e0qA:6-17 1v80A:6-74 1v81A:6-74 1uzxB:6-74 1c3tA:6-74 1nbfC:6-74 1d3zA:6-74 1xd3D:6-74 1yx5B:6-74 1s1qD:6-74 1ubi :6-74 1tbeA:6-74 1f9jB:6-74 1yx6B:6-74 2ayoB:6-74 1ubq :6-74 1fxtB:6-74 1gjzA:6-51 1q5wB:6-74 1g6jA:6-74 2bgfB:6-74 1sifA:6-74 1bt0A:6-74 1r4mJ:6-74 1nddB:6-74 1r4nJ:6-74 2bkrB:6-74 1xt9B:6-74 1hx1B:175-222 1i6zA:226-232 1wx9A:22-89 2bweU:8-75 2bwfA:8-75 1uelA:6-78 1p1aA:6-78 1p9dU:8-78 1p98A:8-78 1qzeA:8-80 1oqyA:8-80 2fazA:6-76 1wy8A:6-76 1iyfA:6-74 1mg8A:6-74 1x1mA:43-94 1yqbA:27-94 1wx7A:27-94 1j8cA:38-103 1wx8A:29-96 1wh3A:439-507 1z2mA:87-154 1we6A:724-780 1we7A:710-786 1zkhA:712-788 1ttnA:157-190 1wgdA:15-89 1u4aA:20-90 1wz0A:21-91 2bzoB:21-91 1wm2A:21-89 1wm3A:21-88 1tgzB:25-95 1y8rF:25-95 1z5sB:25-95 2asqA:25-95 1wywB:25-95 1a5r :25-95 2bf8B:25-95 1l2nA:27-96 1euvB:27-96 Ubiquitin binds to proteins and labels them for destruction. The ubiquitin tag directs proteins to the proteasome, which is a large protein complex in the cell that degrades and recycles unneeded proteins. This discovery won the Nobel Prize for chemistry in 2004. Ubiquitin tags can also direct proteins to other locations in the cell, where they control other protein and cell mechanisms.
  • Ubiquitin ist ein Protein, das in allen eukaryotischen Zellen, zu finden ist. Das Protein selbst hat keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle, sondern verändert die Eigenschaften anderer Proteine, an die es reversibel (umkehrbar) gebunden wird. Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen werden dadurch deren Halbwertszeit, Funktion oder Verteilung innerhalb der Zelle (Lokalisation) reguliert. Das Ubiquitin-System ist unter anderem am Protein-Abbau, der Signaltransduktion und der Kontrolle des Zellzyklus beteiligt. Es dient somit der Veränderung bereits translatierter Proteine und kann des Weiteren an der Entstehung verschiedener Krankheiten beteiligt sein. Zusammen mit Proteinen wie Sumo1, Nedd8 und anderen gehört Ubiquitin zur Ubiquitin-Protein-Familie. Jüngste Erkenntnisse deuten darauf hin, dass gewisse Prokaryoten ein zu Ubiquitin analoges Protein besitzen. Für die Erforschung der Grundlagen des Ubiquitin-Systems Anfang der 1980er Jahre wurden Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.
  • La ubiquitina (o ubicuitina) es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción. Este proceso se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis. La ubiquitina puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana. La ubiquitina está formada por 76 aminoácidos y tiene una masa molecular de aproximadamente 8,6 kDa. Su estructura está sumamente conservada en el linaje eucariota. Las ubiquitinas del ser humano y de la levadura son idénticas en el 96 % (Solo 3 de los 76 residuos difieren entre la ubiquitina de levadura y la humana).
  • L'ubiquitina è una piccola proteina regolatoria, ubiquitaria negli eucarioti. Con il termine di ubiquitinazione ci si riferisce alla modificazione post-traduzionale di una proteina dovuta al legame covalente di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa. L'ubiquitina (originariamente chiamata ubiquitous immunopoietic polypeptide, polipeptide immunopoietico ubiquitario) fu identificata per la prima volta nel 1975 come proteina di funzione ignota presente in tutte le cellule. Le funzioni basilari di tale proteina furono chiarite solo all'inizio degli anni ottanta dal lavoro di Aaron Ciechanover, Avram Hershko ed Irwin Rose, per il quale hanno ricevuto il Premio Nobel per la Chimica nel 2004.
  • ファイル:Ubiquitin surface. png 上図の分子表面表示 ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっているが、真正細菌には存在しない。古細菌にもユビキチン様タンパクの存在が示唆されている。
  • Ubikwityna (Ub) jest małocząsteczkowym białkiem obecnym we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec nielizosomalnej proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie, jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna jest peptydem występującym u eukariontów w niewielkich strukturach komórkowych zwanych proteasomami. Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizynowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76). Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose, Avram Hershko i Aaron Ciechanover w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.
  • A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por organelas chamadas proteassomas. Embora relativamente recentes, estudos mostram que a degradação pelo sistema ubiquitina-proteassoma parece afetar praticamente todos os processos celulares. A sinalização por ubiquitina e suas cadeias tem um papel não proteolítico no transporte pela membrana, na estrutura e transcrição da cromatina, na reparação de DNA e diversas outras vias sinalizadoras. A descoberta do processo de regulação de proteínas por Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose, ganhadores do prêmio Nobel de Química de 2004, feita em uma série de estudos entre 70 e 80, possibilitou a compreensão do controle celular de processos como o ciclo celular, a transcrição gênica, a reparação de DNA e o controle de qualidade das proteínas produzidas. Diferentemente de outras vias proteolíticas, a via da ubiquitina envolve consumo de ATP. A degradação protéica é feita em uma série de etapas que resultam na ubiquitinação da proteína a ser destruída, esse processo permite que a célula elimine proteínas de modo bastante específico e é esta regulação que exige energia.
  • 泛素（英語:Ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。 泛素标记一个蛋白有以下三个步骤： 泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上，当蛋白上已经存在泛素的时候，结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调节的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。
  • Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой консервативный белок, который у эукариот присоединяется к белкам. Убиквитинирование — это посттрансляционное присоединение ферментами убиквитин-лигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина влияет на внутриклеточную локализацию и функцию белков. Самым первым открытием стала деградация белков, помеченных мультиубиквитиновыми цепями, с помощью 26S-протеосомы. Однако система убиквитина вовлечена и в такие важные процессы, как пролиферация, развитие и дифференцировка клеток, реакция на стресс и патогены, репарация ДНК. В 2004 г Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка».
  • Ubiquitin är ett litet protein med 76 aminosyror vars huvudsakliga syfte är att "märka" andra intracellulära proteiner som ska brytas ner (till exempel för att de är skadade, eller för att de inte behövs längre). Om ett protein märks snabbt eller långsamt beror på vilken aminosyra den har i sin N-terminala ände, och detta avgör alltså andra proteiners principiella halveringstid. Exempelvis, om ett protein börjar med metionin har det en halveringstid på runt 20 timmar, men om det börjar med arginin har det en halveringstid runt 2 minuter. När ett protein blivit märkt kommer det att brytas ned i en proteosom.
  • L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminées servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée). Cette modification post-traductionnelle à pour principale fonction la reconnaissance puis la destruction de la protéine ainsi marquée, par le complexe protéolytique du protéasome.
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  • 泛素（英語:Ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。 泛素标记一个蛋白有以下三个步骤： 泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上，当蛋白上已经存在泛素的时候，结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调节的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。
  • Ubiquitin ist ein Protein, das in allen eukaryotischen Zellen, zu finden ist. Das Protein selbst hat keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle, sondern verändert die Eigenschaften anderer Proteine, an die es reversibel (umkehrbar) gebunden wird. Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen werden dadurch deren Halbwertszeit, Funktion oder Verteilung innerhalb der Zelle (Lokalisation) reguliert.
  • Ubiquitin is a small regulatory protein that has been found in almost all tissues of eukaryotic organisms. Among other functions, it directs protein recycling. Ubiquitin family File:Ubiquitin cartoon-2-. png A diagram of ubiquitin. The seven lysine sidechains are shown in orange.
  • La ubiquitina (o ubicuitina) es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción. Este proceso se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis.
  • L'ubiquitina è una piccola proteina regolatoria, ubiquitaria negli eucarioti. Con il termine di ubiquitinazione ci si riferisce alla modificazione post-traduzionale di una proteina dovuta al legame covalente di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa.
  • Ubikwityna (Ub) jest małocząsteczkowym białkiem obecnym we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec nielizosomalnej proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie, jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem.
  • A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por organelas chamadas proteassomas. Embora relativamente recentes, estudos mostram que a degradação pelo sistema ubiquitina-proteassoma parece afetar praticamente todos os processos celulares.
  • Ubiquitin är ett litet protein med 76 aminosyror vars huvudsakliga syfte är att "märka" andra intracellulära proteiner som ska brytas ner (till exempel för att de är skadade, eller för att de inte behövs längre). Om ett protein märks snabbt eller långsamt beror på vilken aminosyra den har i sin N-terminala ände, och detta avgör alltså andra proteiners principiella halveringstid.
  • Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой консервативный белок, который у эукариот присоединяется к белкам. Убиквитинирование — это посттрансляционное присоединение ферментами убиквитин-лигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина влияет на внутриклеточную локализацию и функцию белков.
  • L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminées servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire.
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