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- Ubiquitin is a small, highly-conserved regulatory protein that is ubiquitously expressed in eukaryotes. Ubiquitination (or ubiquitylation) refers to the post-translational modification of a protein by the covalent attachment of one or more ubiquitin monomers. The most prominent function of ubiquitin is labeling proteins for proteasomal degradation. Besides this function, ubiquitination also controls the stability, function, and intracellular localization of a wide variety of proteins. The ubiquitylation (or ubiquitination) cascade is started by the E1 enzyme.
- Ubiquitin ist ein Protein, das in allen eukaryotischen Zellen, zu finden ist. Das Protein selbst hat keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle, sondern verändert die Eigenschaften anderer Proteine, an die es reversibel (umkehrbar) gebunden wird. Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen werden dadurch deren Halbwertszeit, Funktion oder Verteilung innerhalb der Zelle (Lokalisation) reguliert. Das Ubiquitin-System ist unter anderem am Protein-Abbau, der Signaltransduktion und der Kontrolle des Zellzyklus beteiligt. Es dient somit der Veränderung bereits translatierter Proteine und kann des Weiteren an der Entstehung verschiedener Krankheiten beteiligt sein. Zusammen mit Proteinen wie Sumo1, Nedd8 und anderen gehört Ubiquitin zur Ubiquitin-Protein-Familie. Jüngste Erkenntnisse deuten darauf hin, dass gewisse Prokaryoten ein zu Ubiquitin analoges Protein besitzen. Für die Erforschung der Grundlagen des Ubiquitin-Systems Anfang der 1980er Jahre wurden Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.
- La ubiquitina és un polipèptid de 76 residus d'aminoàcid (8.56 KDa) altament conservat, present en els eucariotes i absent en els procariotes. El procés de ubiquitinació és la modificació post-traduccional d'una proteïna en la que de forma covalent se li uneixen un o més monòmers de ubiquitina. La principal funció de la ubiquitinació és la de marcar proteïnes per la seva degradació pel proteosoma.
- Ubiquitin či ubikvitin je malý globulární protein o délce 76 aminokyselin, přítomný ve všech eukaryotických buňkách, který reguluje rozklad jiných proteinů v proteazomu, lyzozomu či ve vakuole. V určitých případech však také stimuluje endocytózu, vnitrobuněčný transport a podílí se na udržování struktury chromatinu (ubiquitin se váže se na histony). Ubiquitin se zpravidla připojí na protein, který má být rozložen (degradován), tento proces navázání ubiquitinu se označuje jako ubiquitinace. Váže se glycinem (na svém C-terminálním konci) k lysinu na proteinu určenému k degradaci.
- La ubiquitina (o ubicuitina) es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción. Este proceso se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis. La ubiquitina puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana. La ubiquitina está formada por 76 aminoácidos y tiene una masa molecular de aproximadamente 8,6 kDa. Su estructura está sumamente conservada en el linaje eucariota. Las ubiquitinas del ser humano y de la levadura son idénticas en el 96 %.
- L'ubiquitine est une protéine servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation spécifique et régulée d'ubiquitine sur une protéine cible. Cette modification post-traductionnelle à pour principale fonction la reconnaissance puis la destruction de la protéine marquée par le complexe protéolytique du protéasome.
- L'ubiquitina è una piccola proteina regolatoria, ubiquitaria negli eucarioti. Con il termine di ubiquitinazione ci si riferisce alla modificazione post-traduzionale di una proteina dovuta al legame covalente di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa. L'ubiquitina (originariamente chiamata ubiquitous immunopoietic polypeptide, polipeptide immunopoietico ubiquitario) fu identificata per la prima volta nel 1975 come proteina di funzione ignota presente in tutte le cellule. Le funzioni basilari di tale proteina furono chiarite solo all'inizio degli anni '80 dal lavoro di Aaron Ciechanover, Avram Hershko ed Irwin Rose, per il quale hanno ricevuto il Premio Nobel per la Chimica nel 2004.
- ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっているが、真正細菌には存在しない。古細菌にもユビキチン様タンパクの存在が示唆されている。 標的タンパク質に対するユビキチンの付加はユビキチンシステムと呼ばれ、3つの酵素、ユビキチン活性化酵素 (E1)、ユビキチン結合酵素 (E2)、さらにユビキチン転移酵素(ユビキチンリガーゼ) (E3) によって行われる。標的タンパクのリシンの側鎖のアミノ基 (−NH2) とユビキチンのC末端がアミド結合することでひとつめのユビキチンが付加され、更にそのユビキチンの中のリシンの側鎖に更に次のユビキチンが付加する、といった具合に複数のユビキチンが次々と付加されることがわかっている。ユビキチンにはK6, K11, K29, K48, K63のリシン残基が存在するがそれぞれ役割が異なり、タンパク質の分解に関与するリシン残基はK48である。ユビキチンリガーゼは基質タンパク質のdegronと呼ばれる配列を認識して結合する。Degronの認識にはタンパク質の翻訳後修飾（リン酸化、水酸化、脱アセチル化等）が重要な役割を果たす場合があり、また、どのような修飾がユビキチン化に関与するかはそれぞれの基質によって異なる。例としてレセプターにはリン酸化が、HIF-1αには水酸化がそれぞれ選択的ユビキチン化に必要である。ポリユビキチン化されたタンパク質はプロテアソームと呼ばれる巨大な酵素複合体のプロテアーゼによって分解される（ユビキチン－プロテアソームシステム）。また、一度標的タンパク質に結合してプロテアソームに取り込まれたユビキチンは、脱ユビキチン化酵素（DUB）によって基質から除去され、再利用される。またシグナル伝達やクロマチンの修飾にも用いられる。 ユビキチン化はフォールディングが異常なタンパク質（ミスフォールドタンパク質）や不要になったタンパク質を細胞から除去するためにも重要な役割を持っており、このシステムをタンパク質の品質管理と呼ぶ。新生タンパク質の約30％がミスフォールディングタンパク質であると言われており、まずはじめにこれらのタンパク質をhsp90等の分子シャペロンが修復しようと試みる。修復が不可能なほどタンパク質の構造がひどく壊れていたときには小胞体から細胞質に輸送され、分子シャペロンによって品質管理ユビキチンリガーゼとして働く C-terminus of Hsc-70-interacting protein (CHIP) などへと運ばれた後にユビキチン化を受け、分解される。これらの機構を小胞体関連分解(Endoplasmic Reticulum-associated degradation; ERAD)と呼ぶ。 近年、ユビキチン-プロテアソーム系はMHC class I分子を介した細胞内由来タンパク質のCD8陽性T細胞への提示にも関与していることが明らかとなっている。抗原提示細胞の細胞質中にある、または細胞質中に取り込まれたタンパク質（ペプチド）はユビキチン-プロテアソーム系により短いペプチド断片へと分解された後に、小胞体(ER)上のTAPを介してER内にとりこまれ、ER内のMHC class I分子と会合し、細胞表面に輸送されてT細胞エピトープとして提示される。 また、サイクリン-CDK複合体のユビキチン化は細胞周期の制御に重要な役割を果たしている。この経路を利用して作られた医薬品が抗悪性腫瘍剤ボルテゾミブであり2006年12月に日本国内で発売開始された。 なお、2004年度には「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績により、アーロン・チカノーバー、アーウィン・ローズ 、アブラム・ハーシュコの3人がノーベル化学賞を受賞した。
- Ubikwityna (Ub) jest małocząsteczkowym białkiem obecnym we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec nielizosomalnej proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie, jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja nie następuje nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna jest peptydem występującym u eukariontów w niewielkich strukturach komórkowych zwanych proteasomami. Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizynowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76). Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose, Avram Hershko i Aaron Ciechanover w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.
- A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por organelas chamadas proteassomas. Embora relativamente recentes, estudos mostram que a degradação pelo sistema ubiquitina-proteassoma parece afetar praticamente todos os processos celulares. A sinalização por ubiquitina e suas cadeias tem um papel não proteolítico no transporte pela membrana, na estrutura e transcrição da cromatina, na reparação de DNA e diversas outras vias sinalizadoras. A descoberta do processo de regulação de proteínas por Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose, ganhadores do prêmio Nobel de Química de 2004, feita em uma série de estudos entre 70 e 80, possibilitou a compreensão do controle celular de processos como o ciclo celular, a transcrição gênica, a reparação de DNA e o controle de qualidade das proteínas produzidas. Diferentemente de outras vias proteolíticas, a via da ubiquitina envolve consumo de ATP. A degradação protéica é feita em uma série de etapas que resultam na ubiquitinação da proteína a ser destruída, esse processo permite que a célula elimine proteínas de modo bastante específico e é esta regulação que exige energia.
- Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой консервативный белок, который у эукариот присоединяется к белкам. Убиквитилирование это посттрасляционное присоединение ферментами убиквитин-лигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина влияет на внутриклеточную локализацию и функцию белков. Самым первым открытием стала деградация белков помеченных мультиубиквитиновыми цепями с помощью 26S- протеосомы. Однако система убиквитина вовлечена в такие важные процессы как пролиферация, развитие и дифференцировка клеток, реакция на стресс и патогены, репарация ДНК.
- Ubiquitin är ett litet protein med 76 aminosyror vars huvudsakliga syfte är att "märka" andra intracellulära proteiner som ska brytas ner (till exempel för att de är skadade, eller för att de inte behövs längre). Om ett protein märks snabbt eller långsamt beror på vilken aminosyra den har i sin N-terminala ände, och detta avgör alltså andra proteiners principiella halveringstid. Exempelvis, om ett protein börjar med metionin har det en halveringstid på runt 20 timmar, men om det börjar med arginin har det en halveringstid runt 2 minuter. När ett protein blivit märkt kommer det att brytas ned i en proteosom.
- Убіквітин (від англ. ubiquitous — «присутній всюди») — висококонсервативний малий регуляторний білок, що у великій кількості присутній у всіх клітинах еукаріотів. Цей білок здатний формувати ковалентні зв'язки з іншими білками, де полімерізується з утворенням ізопептидних зв'язків у вигляді груп з кількох молекул убіківтину. Цей процес називається убіквітинюванням, і є формою посттрансляційної модифікації білків. Головною ціллю убіквітинювання є направлення білків до протеасоми для деградації, хоча крім того, убіквітинювання контролює функцію та внутріклітинну локалізацію багатьох білків.
- 泛素（英語:Ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。 泛素标记一个蛋白有以下三个步骤： 泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上，当蛋白上已经存在泛素的时候，结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调节的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。
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- Ubiquitin is a small, highly-conserved regulatory protein that is ubiquitously expressed in eukaryotes. Ubiquitination (or ubiquitylation) refers to the post-translational modification of a protein by the covalent attachment of one or more ubiquitin monomers. The most prominent function of ubiquitin is labeling proteins for proteasomal degradation. Besides this function, ubiquitination also controls the stability, function, and intracellular localization of a wide variety of proteins.
- Ubiquitin ist ein Protein, das in allen eukaryotischen Zellen, zu finden ist. Das Protein selbst hat keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle, sondern verändert die Eigenschaften anderer Proteine, an die es reversibel (umkehrbar) gebunden wird. Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen werden dadurch deren Halbwertszeit, Funktion oder Verteilung innerhalb der Zelle (Lokalisation) reguliert.
- La ubiquitina és un polipèptid de 76 residus d'aminoàcid (8.56 KDa) altament conservat, present en els eucariotes i absent en els procariotes. El procés de ubiquitinació és la modificació post-traduccional d'una proteïna en la que de forma covalent se li uneixen un o més monòmers de ubiquitina. La principal funció de la ubiquitinació és la de marcar proteïnes per la seva degradació pel proteosoma.
- Ubiquitin či ubikvitin je malý globulární protein o délce 76 aminokyselin, přítomný ve všech eukaryotických buňkách, který reguluje rozklad jiných proteinů v proteazomu, lyzozomu či ve vakuole. V určitých případech však také stimuluje endocytózu, vnitrobuněčný transport a podílí se na udržování struktury chromatinu (ubiquitin se váže se na histony).
- La ubiquitina (o ubicuitina) es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción. Este proceso se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis.
- L'ubiquitine est une protéine servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation spécifique et régulée d'ubiquitine sur une protéine cible.
- L'ubiquitina è una piccola proteina regolatoria, ubiquitaria negli eucarioti. Con il termine di ubiquitinazione ci si riferisce alla modificazione post-traduzionale di una proteina dovuta al legame covalente di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa.
- Ubikwityna (Ub) jest małocząsteczkowym białkiem obecnym we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec nielizosomalnej proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie, jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja nie następuje nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem.
- A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por organelas chamadas proteassomas. Embora relativamente recentes, estudos mostram que a degradação pelo sistema ubiquitina-proteassoma parece afetar praticamente todos os processos celulares.
- Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой консервативный белок, который у эукариот присоединяется к белкам.
- Ubiquitin är ett litet protein med 76 aminosyror vars huvudsakliga syfte är att "märka" andra intracellulära proteiner som ska brytas ner (till exempel för att de är skadade, eller för att de inte behövs längre). Om ett protein märks snabbt eller långsamt beror på vilken aminosyra den har i sin N-terminala ände, och detta avgör alltså andra proteiners principiella halveringstid.
- Убіквітин (від англ. ubiquitous — «присутній всюди») — висококонсервативний малий регуляторний білок, що у великій кількості присутній у всіх клітинах еукаріотів.
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