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- A prion is an infectious agent that is composed of protein. To date, all such agents that have been discovered propagate by transmitting a mis-folded protein state; the protein itself does not self-replicate and the process is dependent on the presence of the polypeptide in the host organism. The mis-folded form of the prion protein has been implicated in a number of diseases in a variety of mammals, including bovine spongiform encephalopathy (BSE, also known as "mad cow disease") in cattle and Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) in humans. All known prion diseases affect the structure of the brain or other neural tissue, and all are currently untreatable and are always fatal. In general usage, prion refers to the theoretical unit of infection. In scientific notation, PrP refers to the endogenous form of prion protein (PrP), which is found in a multitude of tissues, while PrP refers to the misfolded form of PrP, that is responsible for the formation of amyloid plaques that lead to neurodegeneration. Prions are hypothesized to infect and propagate by refolding abnormally into a structure which is able to convert normal molecules of the protein into the abnormally structured form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi and this has been important in helping to understand mammalian prions. Fungal prions, however, do not appear to cause disease in their hosts and may even confer an evolutionary advantage through a form of protein-based inheritance. The word prion is a compound word derived from the initial letters of the words proteinaceous and infectious, with -on added by analogy to the word virion.
- Prionen (vom engl. Proteinaceous Infectious particle, sowie der Analogie zu Virion) sind Proteine, die im menschlichen oder tierischen Organismus sowohl in normalen (physiologischen) aber auch anormalen, und dann krankmachenden (pathogenen) Strukturen vorliegen können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich. Allerdings konnte dies bislang noch nicht sicher nachgewiesen werden. 2007 ergaben sich neue Zweifel, ob der Gehalt eines Gewebes an pathogenen Prionen in jedem Fall mit dessen Infektiosität korreliert. Pathogene Prionen gelangen entweder durch kontaminierte Nahrung (dieser Infektionsweg ist am wahrscheinlichsten; andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten aber noch nicht ausgeschlossen werden) in den Körper oder es entsteht durch die spontane Umfaltung körpereigener Prione (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit). Grundsätzlich sind pathogene Prione von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten. Sie sind nicht nur von großem wissenschaftlichen Interesse, sondern hatten durch die „BSE-Krise“ und die neue Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit auch starke Auswirkungen auf Gebiete wie Landwirtschaft, Verbraucherschutz, Medizin und Politik. Physiologische (d. h. normale oder apathogene) Prionen haben zu 43 % die Struktur von Alpha-Helices. Die pathogenen Formen jedoch bestehen nur zu 30 % aus Alpha-Helices, zu 43 % bestehen sie aus Beta-Faltblatt-Strukturen. Die Gefahr der pathogenen Prionen besteht nun darin, dass sie in der Lage sind, die physiologischen, nicht pathogenen Prionen in pathogene umzuwandeln. Die normalen Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, wodurch die eben beschriebenen Vorgänge tiefgreifende und schwerwiegende Folgen für den von der pathologischen Prionen(um)bildung betroffenen Organismus haben können (siehe Pathologie und Symptomatik). Neue Forschungsergebnisse um die US-amerikanische Forscherin Susan Lindquist zeigen, dass Prionen eine wichtige Rolle bei der Neurogenese (Entwicklung neuer Nervenzellen im Gehirn) spielen.
- En biologia un prió és una estructura autoreplicativa no associada a cap tipus d'àcid nucleic. Són simples estructures proteiques molt més simples que un virus. La seva replicació es basa en la transmissió a partir de partícules presents d'un hoste infectat a un altre no infectat. La interacció de particules priòniques amb particules presents en l'hoste sà produeix un canvi en l'estructura terciària o tridimensional de la proteïna passant d'una forma sana i amb funció específica dins de les cèl·lules a una forma infectiva. En tots els casos descrits fins a la data s'han descobert en mamífers. La transmissió es produeix per ingestió de visceres o sistema nerviós sense coure d'individus de la mateixa espècie, o per consum entre individus de diferents espècies, tot i que encara no està del tot ben demostrat que aquesta transmissió sigui efectiva, en el cas de l'encefalopatia espongiforme de Creutzfeld-Jacobs. La infecció cursa de diferents etapes produint una neurodegeneració del irreversible
- Prion (někdy označovaný „infekční bílkovina“) je název pro vadnou formu tzv. prionové bílkoviny, vyskytující se v nervových buňkách savců. Platí-li tzv. prionová teorie, jsou priony původci celé řady nemocí CNS lidí i zvířat.
- Los priones o proteínas priónicas son agregados supramoleculares (glucoproteínas) acelulares, patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y transmisibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central, denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Los priones no son seres vivos. El aislamiento de priones a través del seguimiento del nivel de infectividad en las EET demuestra que las partículas infectivas están constituidas total o parcialmente por una forma modificada de la proteína prion. La proteína se expresa en varios tejidos, principalmente en neuronas del SNC, y se une a las membrana celular externa mediante una molécula de glicosil fosfatidil inositol. No se conoce en la actualidad cómo ocurre este cambio de estructura in vivo y cómo es que este cambio conduce a la EET. Los resultados experimentales sugieren que la acción patógena de los priones está muy relacionada con la forma modificada de una proteína natural existente en el organismo que, al entrar en contacto con las proteínas originales, las induce a adoptar la forma anómala del prión, mediante un mecanismo todavía desconocido. Todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteínas sensibles. Teorías más recientes apuntan a que los priones son proteínas modificadas bajo ciertas circunstancias que favorecieron su caída a un nivel energético muy estable al oligomerizarse, lo que las hace insolubles, inmunes a las proteasas y les cambia su conformación tridimensional y les hace tener ese plegamiento anómalo rico en láminas beta. Esta “estabilidad” provoca que dichas proteínas se acumulen en el sistema nervioso, pero se desconoce todavía cómo esta aparición de una nueva estructura provoca enfermedades por acumulación. De hecho, la “infección” con proteínas priónicas se debe a que, al consumirse, empiezan a actuar en el tejido nervioso como núcleos en torno a los cuales más proteínas se desnaturalizan bajo su acción y se acumulan, formando generalmente fibrillas insolubles.
- Prionit (akronyymi sanoista proteinaceous infectious particle, proteiinin kaltainen tarttuvia tauteja aiheuttava osanen) ovat tulehdusta aiheuttavia itseään jäljentäviä valkuaisainerakenteita. Ne ovat rakenteeltaan muuttuneita proteiineja, jotka eivät pilkkoudu valkuaisaineita hajottavilla entsyymeillä kuten normaalisti. Niiden tarkkaa toimintaa ja itsensä kopioinnin mekanismia ei vielä tunneta. Yleisesti kuitenkin hyväksytään, että ne aiheuttavat joukon aikaisemmin tiedettyjä, mutta vähän ymmärrettyjä sairauksia. Prionien tuottamia sairauksia kutsutaan TSE-sairauksiksi (transmissible spongiform encephalopathy, tarttuva sienimäinen aivosairaus). Näitä on lampaan scrapie, joillakin Papua-Uuden-Guinean fore-ihmissyöjäheimon jäsenillä oleva kuru, fataali familiaalinen insomnia sekä hullun lehmän tauti, joka ihmisellä aiheuttaa Creutzfeldt–Jakobin taudin. Kaikki tuhoavat aivokudosta, ovat tappavia ja niille ei ole hoitoa. Hoidon löytymistä vaikeuttaa se, että immuunijärjestelmä ei tunnista prionia vieraaksi organismiksi. Prioniproteiinin esiaste, PrPC-proteiini on osa taudille alttiiden nisäkkäiden genomia. PrPC:n normaalia tehtävä elimistössä ei tunneta. Prionin olemassaoloa esitti ensin 1982 Stanley B. Prusiner UCSF:stä (Kalifornian yliopiston San Franciscon yksikkö). Hän sai lääketieteen Nobelin palkinnon 1997 löydöstään.
- Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou en encore les parasites, est exempt d’acide nucléique comme support de l’information infectieuse. Ce terme fut introduit pour la première fois en 1982 par Stanley Prusiner et correspond à l’acronyme de PROteicaneous INfectious particles (particules protéiques infectieuses). On distingue les prions de mammifères qui infectent l’homme et différentes espèces animales, des prions retrouvés chez les champignons comme par exemple chez Saccharomyces cerevisiae (levure de boulanger). Les prions de mammifères sont les agents causals responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion. Parmi les EST les plus connues, on peut citer chez l’homme, les différentes formes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, l’insomnie fatale familiale (IFF), le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (SGSS), le Kuru et chez l’animal, la tremblante du mouton et de la chèvre, l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), l’encéphalopathie spongiforme féline, l’encéphalopathie spongiforme du vison et le dépérissement chronique du cervidé. L’ensemble de ces maladies se caractérise par une dégénérescence du système nerveux central liée à la propagation ou multiplication des prions chez l’hôte infecté. D'un point de vue anatomo-pathologique, on observe ainsi au niveau de l'encéphale la formation de vacuoles (donnant un aspect spongieux au cerveau, d'ou le nom de spongiforme dans EST), une mort des neurones, une gliose et l'accumulation d'une protéine de l'hôte, la PrPC, sous une conformation anormale (ou mal repliée) alors dénommée PrPSc.
- A prionok fehérje eredetű fertőző ágensek. A gazda fehérjéit képesek magukhoz hasonlóan hibás térszerkezetűvé, így újabb prionná tenni. A prion fertőzést Gajdusek professzor fedezte fel az 1960-as években (kuru). Helyes értelmezését és magának a prionnak a felfedezését Prusiner professzornak köszönhetjük. A tudomány jelenlegi állása szerint prion okozza a szarvasmarhák szivacsos agyvelőelfajulását (BSE), amelyet tévesen (!) kergemarhakórnak neveznek és már macskák esetében is leírták (FSE), a nyércek ún. Aleuti betegségét, a juhok surlókórját (scrapie), az emberi Creutzfeldt-Jakob szindrómát és a Pápua Új-Guineai foré törzs bennszülötteinél honos „nevető halál”-t, a kurut. Ha a hús hevítése nem kellő hőfokon történik, ez a fehérje nem denaturálódik, és továbbra is fertőző marad. Ez történhetett Angliában, mikor surlókórban elhullott juhok teteméből készítettek húslisztet a marháknak, és nem az előírt hőmérsékletre hevítették a húst az eljárás során.
- Prione (dall'inglese prion è il nome attribuito da S.B. Prusiner ad un ipotetico "agente infettivo non convenzionale" di natura proteica, privo di acidi nucleici in quanto resistente a trattamenti in grado di degradarli ma sensibile alle proteasi. Il suo isolamento avvenne grazie alla decennale ricerca dello scienziato americano Stanley B. Prusiner e collaboratori nel campo delle cosiddette "neuropatie spongiformi", malattie nervose degenerative caratterizzate dalla presenza in determinate aree cerebrali di gruppi di neuroni intensamente vacuolizzati e di placche amiloidi "tipo alzheimer" con assenza di ogni reazione infiammatoria. Causa di tali malattie, oltre ai prioni, furono anche ritenuti, da alcuni scienziati, un virino, cioè un acido nucleico avvolto o associato ad una proteina, da altri un "viroide", cioè un virus atipico costituito esclusivamente da un frammento di RNA. Prusiner iniziò ad interessarsi di queste malattie a partire dal 1972 venendo a conoscenza del fatto che già Tikvah Alper e coll. dell'Hammersmith Institute di Londra avevano proposto che l'agente della scrapie potesse essere privo di acidi nucleici. Dal 1974 iniziò un lungo lavoro per la purificazione dell'agente della scrapie da estratti di cervelli di criceti infetti che si concluse nel 1982 con l'annuncio che tale agente risultava essere esclusivamente di natura proteica. Per un certo periodo la comunità scientifica snobbò le ricerche di Prusiner, finché egli nel 1984 scoprì che il gene della proteina prionica era naturalmente presente nel genoma del criceto e di tutti i mammiferi. A differenza di virus e batteri, i prioni rimangono intatti anche dopo una cottura a 680 °F per oltre un'ora, dopo essere stati bombardati con le radiazioni, immersi in formaldeide, varechina e acqua bollente. Il prione sarebbe la forma alterata di una proteina utile presente nei mammiferi, tra cui l'uomo, in tutti gli organi ma in particolare sulle cellule del tessuto nervoso la cui funzione ipotizzata è di facilitare la trasmissione di impulsi nervosi. Secondo il modello più accreditato la PrPc diviene pericolosa in seguito a un mutamento conformazionale, indotto da un prione infettante o da una mutazione genetica spontanea, che la trasforma in PrPres,la quale a sua volta agisce su altre PrPc con una reazione a catena. Le PrPres perdono la loro funzione e tendono ad accumularsi nella sostanza grigia formando le placche amiloidi. La PrPsc differirebbe dalla proteina naturale per la conformazione tridimensionale con lo svolgimento di due o più "alfa eliche" in "foglietti beta". In natura la trasmissione dei prioni può essere sia verticale, che orizzontale . Quest'ultima è spiegata, nella maggior parte dei casi, con il cannibalismo/carnivorismo, mentre è incerta in altri casi . Il problema del "salto di specie" è emerso con i primi casi di BSE nel 1986, ma soprattutto con la "nuova variante del morbo di CJ" a partire dal 1996. Per tutte le sue ricerche, che ancora continuano, Prusiner fu insignito del Premio Nobel per la medicina 1997. I prioni sono estremamente resistenti a tutta una gamma di agenti fisici e chimici, ma risultano sensibili ai seguenti trattamenti drastici con reagenti chimici: ipoclorito di sodio NaClO 2 % per 1 h idrossido di sodio NaOH 2 M in autoclave a 121 °C per 30 min. aldeide formica HCHO 98 % per 1 h I prioni sono attualmente considerati i più probabili agenti delle encefalopatie spongiformi trasmissibili dell'uomo e degli animali di seguito elencate: Uomo Malattia di Creutzfeldt-Jakob nuova variante di MCJ malattia di Gertsmann-Straussler-Scheinker kuru; insonnia familiare fatale Animali scrapie; encefalopatia spongiforme bovina encefalopatia degli ungulati esotici: nyala-kudu encefalopatia trasmissibile del visone malattia del dimagrimento cronico del cervo encefalopatia spongiforme dei felidi
- プリオン（英: prion; IPA: /ˈpriː. ɒn/ ファイル:Loudspeaker. svg 発音（ヘルプ・ファイル））は、タンパク質から成る感染性因子である。現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた（ミスフォールドした）状態を伝達することにより増殖する。但しタンパク質そのものが自己複製することは無く、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症（BSE、狂牛病）や、ヒトのクロイツフェルト＝ヤコブ病（CJD）といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織にの構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。一般的用法としてプリオンとは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質（PrP）を指し、他方、PrPは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。 プリオンは仮説によれば、異常にリフォールドしたタンパク質の構造が、正常型構造を有するタンパク質分子を自身と同じ異常型構造に変換する能力を持つことで伝播、感染するとされる。既知の全プリオンはアミロイドと呼ばれる構造体の形成を誘導する。アミロイドとは、タンパク質が重合することで密集したβシートから成る凝集体である。この変形構造は極めて安定で、感染組織に蓄積することにより組織損傷や細胞死を引き起こす。プリオンはこの安定性により化学的変性剤や物理的変性剤による変性処理に耐性を持ち、除去や封じ込めは難しい。 プリオンの様式を示すタンパク質は菌類でもいくつか発見されているが、哺乳類プリオンの理解を助けるモデルとなることから、その重要性が注目されている。しかし、菌類のプリオンは宿主内で疾患に繋がるとは考えられておらず、むしろタンパク質による一種の遺伝的形質を介して進化の過程で有利に働くのではないかと言われている。 プリオン（prion）の語は、「タンパク質性の」を意味するproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectious の頭文字に加えて、ビリオン（virion）との類似から派生して造られた合成語である。
- Prionen (van Proteinaceous infectious particles) zijn deeltjes die ontstaan uit bepaalde eiwitten die normaal o.a. voorkomen in de hersenen. Prionen zijn op een abnormale manier opgevouwen versies hiervan en kunnen in tegenstelling tot het normale eiwit niet meer door eiwitafbrekende-enzymen (proteasen) worden afgebroken. Bovendien hebben ze de eigenschap dat ze bij contact andere moleculen van dit eiwit die nog wel in de normale configuratie verkeren, kunnen bewegen tot het aannemen van de abnormale configuratie. Hierdoor ontstaat een kettingreactie waarbij uiteindelijk al de moleculen van dat eiwit in de cel in de abnormale, niet-functionele configuratie verkeren. Hierdoor gaan aangetaste neuronen uiteindelijk dood, waardoor zieke dieren neurologische verschijnselen gaan vertonen en uiteindelijk ook doodgaan. Of dit het gevolg is van het wegvallen van de werking van het correcte eiwit of van de werking van de foute eiwitten, is nog onzeker. Het normale eiwit PrP wordt gecodeerd door PRNP (het Prion Protein gen), dat bij de mens gelegen is op chromosoom 20 (locus 20p). Door mutaties van het gen PRNP kunnen er door kleine afwijkingen in de gevormde aminozuren prionen gevormd worden. In deze gevallen kan de ziekte erfelijk zijn. De schapenfokkerij is bezig om de schapen genetisch scrapievrij te maken. Lange tijd zijn de prionziekten een groot raadsel geweest: de ziekten bleken experimenteel overdraagbaar en konden daarom tot de infectieziekten worden gerekend, maar het veroorzakende agens was kleiner dan welke bacterie of welk virus ook. Het exacte werkingsmechanisme is ook nog niet helemaal opgehelderd. In 1997 kreeg Stanley B. Prusiner, die al in 1982 dit mechanisme had voorgesteld, de Nobelprijs geneeskunde voor zijn werk op het gebied van prionen.
- Prioner er proteinliknende smittestoff som kan forårsake sykdommer som kugalskap hos storfe og variant Creutzfeldt-Jakobs sykdom hos mennesker. Sannsynligheten for at norsk avløpsvann og slam skal inneholde smittsomme prioner er svært liten. Prioner er proteiner som plutselig kan bli til sin egen onde tvilling. Til vanlig henger prionene rundt i kroppen til både mennesker og dyr, uten å gjøre en celle fortred. Men ved genmodifikasjon kan de forandre strukturen til uknuselige proteinklumper som dreper nerveceller og gjør hjernen om til en svamp. Og den unormale tilstanden smitter til andre celler og slik kan genfeilen spre seg fra kropp til kropp. Nylig snublet et forskerteam fra Whitehead Institute i Cambridge, Massachusetts over at prionene hjelper stamceller som er under ekstremt stress. Forskerne bestemte seg for å drive stamceller til total utmattelse, som om de var i en person med anemi (anemi betyr at man har færre røde blodlegemer og mindre hemoglobin i blodet enn normalt) eller store blodtap. Cellene ble transplantert inn i mus som hadde fått sin egen benmarg (benmarg er et vev, celle- og blodårerikt bindevev i knoklenes marghule. Marghulen er full av benmargceller og umodne stamceller. Stamcellene gir opphavet til de røde og hvite blodlegemene og blodplatene. Rød benmarg danner røde blodlegemer, blodplater, og hvite blodlegemer. ) ødelagt av stråling. Stamcellene satte i gang med å dele seg for å erstatte den tapte beinmargen, men snart tok forskerne celler ut igjen, og satte dem inn i nye margløse mus. Slik fortsatte forsøket i flere runder. Da viste det seg altså at stamceller som manglet prioner ble utslitt lenge før de andre. Dermed klarte de heller ikke å holde produksjonen av benmarg oppe. Det er et første hint om hva disse prionene driver med, sier Harvey Lodish fra Whitehead Institute. Det er fremdeles temmelig mye vi ikke vet om prionene, påpeker forskerne. Men når vi begynner å få et bilde av hva proteinene vanligvis gjør i kroppen, kan vi kanskje også pønske ut hvorfor de av og til finner på fanteri. Og ikke minst hva vi skal gjøre med følgene.
- Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) - infekcyjne białka, występujące powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźne. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.
- A palavra "prião" vem do acrónimo Proteinácio e Infeccioso e o afixo ão/on em analogia ao termo virião/virion. Os Priões são causadores de várias doenças, como a encefalopatia espongiforme bovina (vulgarmente conhecida como "doença da vaca louca") e a doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ). Todas as doenças supostamente causadas por príons afetam a estrutura do cérebro ou dos tecidos neurais, não possuem cura e são sempre fatais.
- Prionii sunt agenţi infecţioşi nonconvenţionali de natură proteică, lipsiţi de orice tip de acid nucleic, care produc un grup de boli neurodegenerative transmisibile ale animalelor şi omului, numite boli prionice (encefalopatii spongiforme transmisibile). Dintre acestea, cea mai cunoscută este encefalopatia spongiformă bovină (boala vacii nebune), dar există forme de encefalopatie spongiformă şi la alte specii de animale: scrapia (la ovine şi caprine), encefalopatia spongiformă a cervidelor etc. Din categoria bolilor prionice ale omului fac parte: boala Creutzfeldt-Jacob, insomnia fatală familială, boala Kuru, sindromul Alpers (la copil) etc.
- Файл:Amyloid-beta Precursor Protein. png Белок, образующий β-амилоиды — предшественник прионов Не путать с гипотетическими элементарными частицами — преонами Прио́ны (от англ. proteinaceous infectious particles — белковые заразные частицы) — особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»). Прионный белок, обладающий аномальной трёхмерной структурой, способен прямо катализировать структурное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прионный), присоединяясь к белку-мишени и изменяя его конформацию. Как правило, прионное состояние белка характеризуется переходом α-спиралей белка в β-слои.
- Prion, prionprotein, är ett infektuöst protein som är resistent mot inaktivering och orsakar bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor. Prionsjukdomar beror på att ett protein antar en felaktig form, som därefter kan fungera som en mall för att fortplanta den felaktiga formen till andra proteiner. Till slut kan flera felaktigt veckade proteiner bilda komplex genom att de har gemensamma kontaktytor, varvid risken finns att de bildar en utfällning i cellen. Ett prionprotein kan bildas genom en mutation i den gen som kodar för proteinet, eller genom andra processer i cellen.
- Prion kelimesi proteinaceous ve infectious kelimelerinin ilk hecelerinden oluşmuştur. Viral hastalıklarda toksin üretiminden sorumlu, kendi kendini eşleyebilen ve enfekte proteinlerin yapımını sağlayan izole bir proteindir. Ne virüs, ne bakteri olan, sinir sistemi hücrelerinde doğal olarak üretilen normal proteinlerin, değişerek oluşturduğu, izole, bulaşıcı, patojen ve infekte etme yetisine sahip proteinlerdir. İnsanlarda görülen deli dana hastalığı, koyunlarda görülen Scrapie hastalığı bu tür hastalıklardandır.
- Пріони - особливий клас інфекційних агентів, чисто білкових, що не містять нуклеїнових кислот. Викликають важкі захворювання центральної нервової системи у людини і ряду вищих тварин (так звані, «повільні інфекції»).
- 朊毒体（英語：Prion，來自proteinaceous infectious particle，蛋白質感染因子之意）是一類不含核酸而僅由蛋白質構成的可自我複製並具感染性的因子。中文譯名有「蛋白质感染因子」、「蛋白侵染子」、「朊病毒」、「朊病素」、「普列昂」等。 朊毒體具体的活动和复制机制还不是很清楚，但是它们通常被认为是引起某些疾病的原因，這一系列疾病是先前人们了解甚少的传染性海绵状脑病，这些脑病包括羊搔痒症和牛海绵状脑病（也叫“疯牛病”）。这些疾病对脑组织结构的影响都是致命的和不可医治的。
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- A prion is an infectious agent that is composed of protein. To date, all such agents that have been discovered propagate by transmitting a mis-folded protein state; the protein itself does not self-replicate and the process is dependent on the presence of the polypeptide in the host organism.
- Prionen (vom engl. Proteinaceous Infectious particle, sowie der Analogie zu Virion) sind Proteine, die im menschlichen oder tierischen Organismus sowohl in normalen (physiologischen) aber auch anormalen, und dann krankmachenden (pathogenen) Strukturen vorliegen können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich.
- En biologia un prió és una estructura autoreplicativa no associada a cap tipus d'àcid nucleic. Són simples estructures proteiques molt més simples que un virus. La seva replicació es basa en la transmissió a partir de partícules presents d'un hoste infectat a un altre no infectat.
- Prion (někdy označovaný „infekční bílkovina“) je název pro vadnou formu tzv. prionové bílkoviny, vyskytující se v nervových buňkách savců. Platí-li tzv. prionová teorie, jsou priony původci celé řady nemocí CNS lidí i zvířat.
- Los priones o proteínas priónicas son agregados supramoleculares (glucoproteínas) acelulares, patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y transmisibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central, denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Los priones no son seres vivos.
- Prionit (akronyymi sanoista proteinaceous infectious particle, proteiinin kaltainen tarttuvia tauteja aiheuttava osanen) ovat tulehdusta aiheuttavia itseään jäljentäviä valkuaisainerakenteita. Ne ovat rakenteeltaan muuttuneita proteiineja, jotka eivät pilkkoudu valkuaisaineita hajottavilla entsyymeillä kuten normaalisti. Niiden tarkkaa toimintaa ja itsensä kopioinnin mekanismia ei vielä tunneta.
- Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou en encore les parasites, est exempt d’acide nucléique comme support de l’information infectieuse.
- A prionok fehérje eredetű fertőző ágensek. A gazda fehérjéit képesek magukhoz hasonlóan hibás térszerkezetűvé, így újabb prionná tenni. A prion fertőzést Gajdusek professzor fedezte fel az 1960-as években (kuru). Helyes értelmezését és magának a prionnak a felfedezését Prusiner professzornak köszönhetjük.
- Prione (dall'inglese prion è il nome attribuito da S.B. Prusiner ad un ipotetico "agente infettivo non convenzionale" di natura proteica, privo di acidi nucleici in quanto resistente a trattamenti in grado di degradarli ma sensibile alle proteasi. Il suo isolamento avvenne grazie alla decennale ricerca dello scienziato americano Stanley B.
- プリオン（英: prion; IPA: /ˈpriː. ɒn/ ファイル:Loudspeaker.
- Prionen (van Proteinaceous infectious particles) zijn deeltjes die ontstaan uit bepaalde eiwitten die normaal o.a. voorkomen in de hersenen. Prionen zijn op een abnormale manier opgevouwen versies hiervan en kunnen in tegenstelling tot het normale eiwit niet meer door eiwitafbrekende-enzymen (proteasen) worden afgebroken.
- Prioner er proteinliknende smittestoff som kan forårsake sykdommer som kugalskap hos storfe og variant Creutzfeldt-Jakobs sykdom hos mennesker. Sannsynligheten for at norsk avløpsvann og slam skal inneholde smittsomme prioner er svært liten. Prioner er proteiner som plutselig kan bli til sin egen onde tvilling. Til vanlig henger prionene rundt i kroppen til både mennesker og dyr, uten å gjøre en celle fortred.
- Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) - infekcyjne białka, występujące powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźne. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.
- A palavra "prião" vem do acrónimo Proteinácio e Infeccioso e o afixo ão/on em analogia ao termo virião/virion. Os Priões são causadores de várias doenças, como a encefalopatia espongiforme bovina (vulgarmente conhecida como "doença da vaca louca") e a doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ). Todas as doenças supostamente causadas por príons afetam a estrutura do cérebro ou dos tecidos neurais, não possuem cura e são sempre fatais.
- Prionii sunt agenţi infecţioşi nonconvenţionali de natură proteică, lipsiţi de orice tip de acid nucleic, care produc un grup de boli neurodegenerative transmisibile ale animalelor şi omului, numite boli prionice (encefalopatii spongiforme transmisibile).
- Файл:Amyloid-beta Precursor Protein. png Белок, образующий β-амилоиды — предшественник прионов Не путать с гипотетическими элементарными частицами — преонами Прио́ны (от англ.
- Prion, prionprotein, är ett infektuöst protein som är resistent mot inaktivering och orsakar bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor. Prionsjukdomar beror på att ett protein antar en felaktig form, som därefter kan fungera som en mall för att fortplanta den felaktiga formen till andra proteiner.
- Prion kelimesi proteinaceous ve infectious kelimelerinin ilk hecelerinden oluşmuştur. Viral hastalıklarda toksin üretiminden sorumlu, kendi kendini eşleyebilen ve enfekte proteinlerin yapımını sağlayan izole bir proteindir. Ne virüs, ne bakteri olan, sinir sistemi hücrelerinde doğal olarak üretilen normal proteinlerin, değişerek oluşturduğu, izole, bulaşıcı, patojen ve infekte etme yetisine sahip proteinlerdir.
- Пріони - особливий клас інфекційних агентів, чисто білкових, що не містять нуклеїнових кислот. Викликають важкі захворювання центральної нервової системи у людини і ряду вищих тварин (так звані, «повільні інфекції»).
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