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- Prionen (vom engl. Proteinaceous Infectious particle, sowie der Analogie zu Virion) sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in normalen, aber auch anomalen, und dann krankmachenden Strukturen vorliegen können. Es handelt sich dabei also nicht um Lebewesen, sondern um organische Gifte mit virusähnlichen Eigenschaften. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich. Allerdings konnte dies bislang noch nicht sicher nachgewiesen werden. 2007 ergaben sich neue Zweifel, ob der Gehalt eines Gewebes an pathogenen Prionen in jedem Fall mit dessen Infektiosität korreliert. Pathogene Prionen gelangen entweder durch kontaminierte Nahrung (dieser Infektionsweg ist am wahrscheinlichsten; andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten aber noch nicht ausgeschlossen werden) in den Körper oder es entsteht durch die spontane Umfaltung körpereigener Prione (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit). Grundsätzlich sind pathogene Prione von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten. Sie sind nicht nur von großem wissenschaftlichen Interesse, sondern hatten durch die „BSE-Krise“ und die neue Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit auch starke Auswirkungen auf Gebiete wie Landwirtschaft, Verbraucherschutz, Medizin und Politik. Physiologische (d. h. normale oder apathogene) Prionen haben zu 43 % die Struktur von Alpha-Helices. Die pathogenen Formen jedoch bestehen nur zu 30 % aus Alpha-Helices, zu 43 % bestehen sie aus Beta-Faltblatt-Strukturen. Die Gefahr der pathogenen Prionen besteht nun darin, dass sie in der Lage sind, die physiologischen, nicht pathogenen Prionen in pathogene umzuwandeln. Die normalen Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, wodurch die eben beschriebenen Vorgänge tiefgreifende und schwerwiegende Folgen für den von der pathologischen Prionen(um)bildung betroffenen Organismus haben können (siehe Pathologie und Symptomatik). Neue Forschungsergebnisse um die US-amerikanische Forscherin Susan Lindquist zeigen, dass Prionen eine wichtige Rolle bei der Neurogenese (Entwicklung neuer Nervenzellen im Gehirn) spielen.
- A prion is an infectious agent composed of protein in a misfolded form. This is in contrast to all other known infectious agents which must contain nucleic acids. The word prion, coined in 1982 by Stanley B. Prusiner, is a portmanteau derived from the words protein and infection. Prions are responsible for the transmissible spongiform encephalopathies in a variety of mammals, including bovine spongiform encephalopathy (BSE, also known as "mad cow disease") in cattle and Creutzfeldt–Jakob disease (CJD) in humans. All known prion diseases affect the structure of the brain or other neural tissue and all are currently untreatable and universally fatal. Prions propagate by transmitting a misfolded protein state. When a prion enters a healthy organism, it induces existing, properly-folded proteins to convert into the disease-associated, prion form; the prion acts as a template to guide the misfolding of more protein into prion form. These newly-formed prions can then go on to convert more proteins themselves, this triggers a chain reaction that produces large amounts of the prion form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. Amyloid aggregates are fibrils, growing at their ends, and replicating when breakage causes two growing ends to become four growing ends. The incubation period of prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with prion replication, which is a balance between the linear growth and the breakage of aggregates. (Note that the propagation of the prion depends on the presence of normally-folded protein in which the prion can induce misfolding; animals which do not express the normal form of the prion protein cannot develop or transmit the disease. ) This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prions come in different strains, each with a slightly different structure, and most of the time, strains breed true. Prion replication is nevertheless subject to occasional epimutation and then natural selection just like other forms of replication. However, the number of possible distinct prion strains is likely far smaller than the number of possible DNA sequences, so evolution takes place within a limited space. All known mammalian prion diseases are caused by the so-called prion protein, PrP. The endogenous, properly-folded, form is denoted PrP (for common or cellular) while the disease-linked, misfolded form is denoted PrP (for Scrapie, after one of the diseases first linked to prions and neurodegeneration. ) The precise structure of the prion is not known, though they can be formed by combining PrP, polyadenylic acid, and lipids in a Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction. Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi, which has been useful in helping to understand mammalian prions. Interestingly, fungal prions do not appear to cause disease in their hosts.
- Un prion o prión (pronunciado /ˈpɾi. ɒn/ o /pɾi. ˈɒ̯n/) es una proteína patógena que tiene alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento. A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos etc... ), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion sólo esta compuesto por aminoácidos. El prion palabra, acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner al investigar una serie de patologías de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central, es un acrónimo inglés derivado de las palabras proteína e infección. Los priones son los responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles en una variedad de mamíferos, incluida la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como "enfermedad de las vacas locas") en el ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos. Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autoreproducibles. Los priones se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano actúa sobre la forma normal del mismo tipo de prion existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas ß. El período de incubación de las enfermedades priónicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de los normalmente proteína plegada en el que los priones pueden inducir plegamiento. Animales que no expresan la forma normal de la proteína priónica no se puede desarrollar o transmitir la enfermedad).
- Prionit (akronyymi sanoista proteinaceous infectious particle, proteiinin kaltainen tarttuvia tauteja aiheuttava osanen) ovat tulehdusta aiheuttavia itseään jäljentäviä valkuaisainerakenteita. Ne ovat rakenteeltaan muuttuneita proteiineja, jotka eivät pilkkoudu valkuaisaineita hajottavilla entsyymeillä kuten normaalisti. Niiden tarkkaa toimintaa ja itsensä kopioinnin mekanismia ei vielä tunneta. Yleisesti kuitenkin hyväksytään, että ne aiheuttavat joukon aikaisemmin tiedettyjä, mutta vähän ymmärrettyjä sairauksia. Prionien tuottamia sairauksia kutsutaan TSE-sairauksiksi (transmissible spongiform encephalopathy, tarttuva sienimäinen aivosairaus). Näitä on lampaan scrapie, joillakin Papua-Uuden-Guinean fore-ihmissyöjäheimon jäsenillä oleva kuru, fataali familiaalinen insomnia (FFI) sekä hullun lehmän tauti, joka ihmisellä aiheuttaa Creutzfeldt–Jakobin taudin (CJD). Kaikki tuhoavat aivokudosta, ovat tappavia ja niille ei ole hoitoa. Hoidon löytymistä vaikeuttaa se, että immuunijärjestelmä ei tunnista prionia vieraaksi organismiksi. Prioniproteiinin esiaste, PrP-proteiini on osa taudille alttiiden nisäkkäiden genomia. PrP:n normaalia tehtävää elimistössä ei tunneta. Prionin olemassaoloa esitti ensin 1982 Stanley B. Prusiner UCSF:stä (Kalifornian yliopiston San Franciscon yksikkö). Hän sai lääketieteen Nobelin palkinnon 1997 löydöstään.
- Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceus Infective ONly particle"=particella infettiva solamente proteica), è il nome attribuito da Stanley B. Prusiner ad un ipotetico "agente infettivo non convenzionale" di natura proteica, ovvero si tratta di un isomero conformazionale di una glicoproteina normalmente espressa. Non essendo un microbo, è privo di acidi nucleici e quindi di un codice genetico. È considerato omologo ad un virus patogeno sebbene le sue proprietà biochimiche si discostino dalla classica definizione di virus, dove l'informazione genetica viene veicolata da acidi nucleici;essi aprono probabilmente il campo ad una nuova classe di agenti biologici. I prioni sono causa di una serie di malattie in una varietà di mammiferi, tra cui l'encefalopatia spongiforme bovina (BSE, nota anche come "malattia della mucca pazza") in bovini e la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD) negli esseri umani. Tutte le malattie da prioni note influenzano la struttura del SNC o di altri elementi neurali dei tessuti, e tutti sono attualmente incurabili e sempre letali. La sua modalità di infezione è data da una particolare catena proteica alfa e beta che attacca ed infetta altre proteine, che a loro volta infetteranno le proteine adiacenti. Studi recenti effettuati da ricercatori tedeschi,hanno portato alla luce meccanismi molto interessanti secondo i quali questi agenti infettivi, responsabili delle suddette malattie sarebbero trasmissibili per via arerea (un minuto di esposizione ad un aerosol con prioni è sufficiente per provocare la malattia). I risultati di questi esperimenti,presentati sulla rivista PLoS Pathogens, si pensa possano rappresentare un punto di partenza per la creazione e sperimentazione di nuove metodologie difensive.
- プリオン（Template:Lang-en-short; IPA: Template:Ipa Template:Audio）は、タンパク質から成る感染性因子である。現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた（ミスフォールドした）状態を伝達することにより増殖する。但しタンパク質そのものが自己複製することは無く、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症（BSE、狂牛病）や、ヒトのクロイツフェルト＝ヤコブ病（CJD）といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織の構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。一般的用法としてプリオンとは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質（PrP）を指し、他方、PrPは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。 プリオンは仮説によれば、異常にリフォールドしたタンパク質の構造が、正常型構造を有するタンパク質分子を自身と同じ異常型構造に変換する能力を持つことで伝播、感染するとされる。既知の全プリオンはアミロイドと呼ばれる構造体の形成を誘導する。アミロイドとは、タンパク質が重合することで密集したβシートから成る凝集体である。この変形構造は極めて安定で、感染組織に蓄積することにより組織損傷や細胞死を引き起こす。プリオンはこの安定性により化学的変性剤や物理的変性剤による変性処理に耐性を持ち、除去や封じ込めは難しい。 プリオンの様式を示すタンパク質は菌類でもいくつか発見されているが、哺乳類プリオンの理解を助けるモデルとなることから、その重要性が注目されている。しかし、菌類のプリオンは宿主内で疾患に繋がるとは考えられておらず、むしろタンパク質による一種の遺伝的形質を介して進化の過程で有利に働くのではないかと言われている。 プリオン（prion）の語は、「タンパク質性の」を意味するproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectious の頭文字に加えて、ビリオン（virion）との類似から派生して造られた合成語である。
- Prionen (van Proteinaceous infectious particles) zijn deeltjes die ontstaan uit bepaalde eiwitten die normaal onder andere voorkomen in de hersenen. Prionen zijn op een abnormale manier opgevouwen versies hiervan en kunnen in tegenstelling tot het normale eiwit niet meer door eiwitafbrekende-enzymen worden afgebroken. Bovendien hebben ze de eigenschap dat ze bij contact andere moleculen van dit eiwit die nog wel in de normale configuratie verkeren, kunnen bewegen tot het aannemen van de abnormale configuratie. Hierdoor ontstaat een kettingreactie waarbij uiteindelijk alle moleculen van dat eiwit in de cel in de abnormale, niet-functionele configuratie verkeren. Hierdoor gaan aangetaste neuronen uiteindelijk dood, waardoor zieke dieren neurologische verschijnselen gaan vertonen en uiteindelijk ook doodgaan. Of dit het gevolg is van het wegvallen van de werking van het correcte eiwit of van de werking van de foute eiwitten, is nog onzeker. Het normale eiwit PrP wordt gecodeerd door PRNP (het Prion Protein gen), dat bij de mens gelegen is op chromosoom 20 (locus 20p13). Door mutaties van het gen PRNP kunnen er door kleine afwijkingen in de gevormde aminozuren prionen gevormd worden. In deze gevallen kan de ziekte erfelijk zijn. De schapenfokkerij is bezig om de schapen genetisch scrapievrij te maken. Lange tijd zijn de prionziekten een groot raadsel geweest: de ziekten bleken experimenteel overdraagbaar en konden daarom tot de infectieziekten worden gerekend, maar het veroorzakende agens was kleiner dan welke bacterie of welk virus ook. Het exacte werkingsmechanisme is ook nog niet helemaal opgehelderd. In 1997 kreeg Stanley B. Prusiner, die al in 1982 dit mechanisme had voorgesteld, de Nobelprijs geneeskunde voor zijn werk op het gebied van prionen.
- Prioner (PrPc) er smittestoffer bestående kun av proteiner som kan forårsake sykdommer som kugalskap hos storfe og Creutzfeldt-Jakobs sykdom hos mennesker. Prioner er proteiner som omvandles. De krever ikke arvestoff for å gi infeksjoner, som andre smittestoffer. Prioner finnes i kroppen til både mennesker og dyr, og hjelper stamcellene. Men ved genmanipulering kan de forandre strukturen (PrPsc). Den unormale tilstanden smitter til andre celler, og slik kan genfeilen spre seg fra individ til individ. PrPsc tåler UV-stråling, høye temperaturer, og kan ikke brytes ned av enzymer. PrPsc dreper nerveceller og ødelegger vevet i hjernen.
- Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – zakaźne białka, występujące powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźne. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.
- Um Predefinição:PBPE é um agregado supramolecular acelular, composto por proteínas com capacidade de modificar outras proteínas, tornando-as cópias das proteínas que o compõem. Um prião não possui ácido nucleico. São conhecidos treze tipos de priões, das quais três atacam fungos e dez afetam mamíferos; dentre estes, sete têm por alvo a nossa espécie. A palavra "prião" é um aportuguesamento do termo inglês "prion", que por sua vez é um acrónimo das palavras Proteinaceous e Infection. Os priões são causadores de várias doenças, como a encefalopatia espongiforme bovina (vulgarmente conhecida como "doença da vaca louca") e a doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ). Todas as doenças supostamente causadas por príons afetam a estrutura do cérebro ou dos tecidos neurais, não possuem cura e são sempre fatais.
- Не путать с гипотетическими элементарными частицами — преонами Прио́ны (от англ. proteinaceous infectious particles — белковые заразные частицы) — особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»). Прионный белок, обладающий аномальной трёхмерной структурой, способен прямо катализировать структурное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прионный), присоединяясь к белку-мишени и изменяя его конформацию. Как правило, прионное состояние белка характеризуется переходом α-спиралей белка в β-слои. Прионы — единственные организмы размножение которых происходит без участия нуклеиновых кислот.
- Prion, prionprotein, är ett infektiöst partikel, vars extracellulära form enbart innehåller protein. Prion är resistent mot inaktivering och orsakar bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor. Prionsjukdomar beror på att ett protein antar en felaktig form, som därefter kan fungera som en mall för att fortplanta den felaktiga formen till andra proteiner. Till slut kan flera felaktigt veckade proteiner bilda komplex genom att de har gemensamma kontaktytor, varvid risken finns att de bildar en utfällning i cellen. Ett prionprotein kan bildas genom en mutation i den gen som kodar för proteinet, eller genom andra processer i cellen.
- 朊毒體（Template:Lang-en，Template:Pron-en），又譯為普里朊、蛋白质感染因子、蛋白侵染子、朊病素、普列昂、普利子、普昂蛋白等，是一類不含核酸而僅由蛋白質構成的可自我複製並具感染性的亞病毒因子。普里朊与普通蛋白质不同，经120 ~ 130℃加热4小时，紫外线，离子照射，甲醛消毒，并不能把这种传染因子杀灭，对蛋白酶有抗性，但不能抵抗蛋白质强变性剂，如：苯酚、尿酸。 普里朊具体的活动和复制机制还不是很清楚，但是它们通常被认为是引起某些疾病的原因，這一系列疾病是先前人们了解甚少的传染性海绵状脑病，这些脑病包括羊搔痒症和牛海绵状脑病（也叫“疯牛病”）。这些疾病对脑组织结构的影响都是致命的和不可医治的。
- Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou encore les parasites, est exempt d’acide nucléique comme support de l’information infectieuse. Ce terme fut introduit pour la première fois en 1982 par Stanley Prusiner et correspond à l’acronyme de PRoteinaceous Infectious ONly particle (particule protéique infectieuse). On distingue les prions de mammifères qui infectent l’homme et différentes espèces animales, des prions retrouvés chez les champignons comme par exemple chez Saccharomyces cerevisiae (levure de boulanger). Les prions de mammifères sont les agents causals responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion. Parmi les EST les plus connues, on peut citer chez l’homme, les différentes formes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, l’insomnie fatale familiale (IFF), le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (SGSS), le Kuru et chez l’animal, la tremblante du mouton et de la chèvre, l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), l’encéphalopathie spongiforme féline, l’encéphalopathie spongiforme du vison et le dépérissement chronique du cervidé. L’ensemble de ces maladies se caractérise par une dégénérescence du système nerveux central liée à la propagation ou multiplication des prions chez l’hôte infecté. D'un point de vue anatomo-pathologique, on observe ainsi au niveau de l'encéphale la formation de vacuoles (donnant un aspect spongieux au cerveau, d'où le nom de spongiforme dans EST), une mort des neurones, une gliose et l'accumulation d'une protéine de l'hôte, la PrPC, sous une conformation anormale (ou mal repliée) alors dénommée PrPSc.
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- プリオン（Template:Lang-en-short; IPA: Template:Ipa Template:Audio）は、タンパク質から成る感染性因子である。現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた（ミスフォールドした）状態を伝達することにより増殖する。但しタンパク質そのものが自己複製することは無く、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症（BSE、狂牛病）や、ヒトのクロイツフェルト＝ヤコブ病（CJD）といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織の構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。一般的用法としてプリオンとは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質（PrP）を指し、他方、PrPは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。 プリオンは仮説によれば、異常にリフォールドしたタンパク質の構造が、正常型構造を有するタンパク質分子を自身と同じ異常型構造に変換する能力を持つことで伝播、感染するとされる。既知の全プリオンはアミロイドと呼ばれる構造体の形成を誘導する。アミロイドとは、タンパク質が重合することで密集したβシートから成る凝集体である。この変形構造は極めて安定で、感染組織に蓄積することにより組織損傷や細胞死を引き起こす。プリオンはこの安定性により化学的変性剤や物理的変性剤による変性処理に耐性を持ち、除去や封じ込めは難しい。 プリオンの様式を示すタンパク質は菌類でもいくつか発見されているが、哺乳類プリオンの理解を助けるモデルとなることから、その重要性が注目されている。しかし、菌類のプリオンは宿主内で疾患に繋がるとは考えられておらず、むしろタンパク質による一種の遺伝的形質を介して進化の過程で有利に働くのではないかと言われている。 プリオン（prion）の語は、「タンパク質性の」を意味するproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectious の頭文字に加えて、ビリオン（virion）との類似から派生して造られた合成語である。
- Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – zakaźne białka, występujące powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźne. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.
- 朊毒體（Template:Lang-en，Template:Pron-en），又譯為普里朊、蛋白质感染因子、蛋白侵染子、朊病素、普列昂、普利子、普昂蛋白等，是一類不含核酸而僅由蛋白質構成的可自我複製並具感染性的亞病毒因子。普里朊与普通蛋白质不同，经120 ~ 130℃加热4小时，紫外线，离子照射，甲醛消毒，并不能把这种传染因子杀灭，对蛋白酶有抗性，但不能抵抗蛋白质强变性剂，如：苯酚、尿酸。 普里朊具体的活动和复制机制还不是很清楚，但是它们通常被认为是引起某些疾病的原因，這一系列疾病是先前人们了解甚少的传染性海绵状脑病，这些脑病包括羊搔痒症和牛海绵状脑病（也叫“疯牛病”）。这些疾病对脑组织结构的影响都是致命的和不可医治的。
- Prionen (vom engl. Proteinaceous Infectious particle, sowie der Analogie zu Virion) sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in normalen, aber auch anomalen, und dann krankmachenden Strukturen vorliegen können. Es handelt sich dabei also nicht um Lebewesen, sondern um organische Gifte mit virusähnlichen Eigenschaften.
- A prion is an infectious agent composed of protein in a misfolded form. This is in contrast to all other known infectious agents which must contain nucleic acids. The word prion, coined in 1982 by Stanley B. Prusiner, is a portmanteau derived from the words protein and infection.
- Un prion o prión (pronunciado /ˈpɾi. ɒn/ o /pɾi. ˈɒ̯n/) es una proteína patógena que tiene alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento. A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos etc... ), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion sólo esta compuesto por aminoácidos. El prion palabra, acuñada en 1982 por Stanley B.
- Prionit (akronyymi sanoista proteinaceous infectious particle, proteiinin kaltainen tarttuvia tauteja aiheuttava osanen) ovat tulehdusta aiheuttavia itseään jäljentäviä valkuaisainerakenteita. Ne ovat rakenteeltaan muuttuneita proteiineja, jotka eivät pilkkoudu valkuaisaineita hajottavilla entsyymeillä kuten normaalisti. Niiden tarkkaa toimintaa ja itsensä kopioinnin mekanismia ei vielä tunneta.
- Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceus Infective ONly particle"=particella infettiva solamente proteica), è il nome attribuito da Stanley B. Prusiner ad un ipotetico "agente infettivo non convenzionale" di natura proteica, ovvero si tratta di un isomero conformazionale di una glicoproteina normalmente espressa. Non essendo un microbo, è privo di acidi nucleici e quindi di un codice genetico.
- Prionen (van Proteinaceous infectious particles) zijn deeltjes die ontstaan uit bepaalde eiwitten die normaal onder andere voorkomen in de hersenen. Prionen zijn op een abnormale manier opgevouwen versies hiervan en kunnen in tegenstelling tot het normale eiwit niet meer door eiwitafbrekende-enzymen worden afgebroken.
- Prioner (PrPc) er smittestoffer bestående kun av proteiner som kan forårsake sykdommer som kugalskap hos storfe og Creutzfeldt-Jakobs sykdom hos mennesker. Prioner er proteiner som omvandles. De krever ikke arvestoff for å gi infeksjoner, som andre smittestoffer. Prioner finnes i kroppen til både mennesker og dyr, og hjelper stamcellene. Men ved genmanipulering kan de forandre strukturen (PrPsc).
- Um Predefinição:PBPE é um agregado supramolecular acelular, composto por proteínas com capacidade de modificar outras proteínas, tornando-as cópias das proteínas que o compõem. Um prião não possui ácido nucleico. São conhecidos treze tipos de priões, das quais três atacam fungos e dez afetam mamíferos; dentre estes, sete têm por alvo a nossa espécie. A palavra "prião" é um aportuguesamento do termo inglês "prion", que por sua vez é um acrónimo das palavras Proteinaceous e Infection.
- Не путать с гипотетическими элементарными частицами — преонами Прио́ны (от англ. proteinaceous infectious particles — белковые заразные частицы) — особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»).
- Prion, prionprotein, är ett infektiöst partikel, vars extracellulära form enbart innehåller protein. Prion är resistent mot inaktivering och orsakar bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor. Prionsjukdomar beror på att ett protein antar en felaktig form, som därefter kan fungera som en mall för att fortplanta den felaktiga formen till andra proteiner.
- Un prion est un type d’agent pathogène de nature protéique (constitué d’une protéine ayant adopté une conformation ou un repliement anormal) qui au contraire des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou encore les parasites, est exempt d’acide nucléique comme support de l’information infectieuse.
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