In proteins, a left-handed polyproline II helix (PPII, poly-Pro II) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 150°) and have trans isomers of their peptide bonds. Similarly, a more compact right-handed polyproline I helix (PPI, poly-Pro I) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 160°) and have cis isomers of their peptide bonds.

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  • In proteins, a left-handed polyproline II helix (PPII, poly-Pro II) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 150°) and have trans isomers of their peptide bonds. Similarly, a more compact right-handed polyproline I helix (PPI, poly-Pro I) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 160°) and have cis isomers of their peptide bonds. Of the twenty common naturally occurring amino acids, only proline is likely to adopt the cis isomer of the peptide bond, specifically the X-Pro peptide bond; steric and electronic factors heavily favor the trans isomer in most other peptide bonds. However, peptide bonds that replace proline with another N-substituted amino acid are also likely to adopt the cis isomer.
  • En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, sólo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medida el isómero trans en la mayoría de los enlaces peptídicos. Sin embargo, los enlaces peptídicos que sustituyen la prolina con otro N-aminoácido sustituto son también susceptibles de adoptar el isómero cis.
  • ポリプロリンヘリックス (Polyproline helix) とは、タンパク質の二次構造の1つで、ポリプロリンIIヘリックスとポリプロリンIヘリックスの総称である。ポリプロリンIIヘリックスは左巻きで、二面角 (φ,ψ) は (-75°,150°) となり、ペプチド結合はトランス型である。よりコンパクトなポリプロリンIヘリックスは右巻きで、二面角 (φ,ψ) の値は (-75°,160°)、ポリペプチド結合はシス型である。プロリンだけが20個ほど繋がったポリペプチドはポリプロリンIヘリックスの構造を取る。
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  • In proteins, a left-handed polyproline II helix (PPII, poly-Pro II) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 150°) and have trans isomers of their peptide bonds. Similarly, a more compact right-handed polyproline I helix (PPI, poly-Pro I) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 160°) and have cis isomers of their peptide bonds.
  • En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos.
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  • Polyproline helix
  • Hélice de poliprolina
  • ポリプロリンヘリックス
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