| dbpprop:abstract
|
- Hemoglobin (also spelled haemoglobin and abbreviated Hb or Hgb) is the iron-containing oxygen-transport metalloprotein in the red blood cells of vertebrates, and the tissues of some invertebrates. In mammals, the protein makes up about 97% of the red blood cell’s dry content, and around 35% of the total content (including water). Hemoglobin transports oxygen from the lungs or gills to the rest of the body where it releases the oxygen for cell use. It also has a variety of other roles of gas transport and effect-modulation which vary from species to species, and are quite diverse in some invertebrates. Hemoglobin has an oxygen binding capacity of between 1.36 and 1.37 ml O2 per gram hemoglobin, which increases the total blood oxygen capacity seventyfold. Hemoglobin is found in nonerythroid cells including the A9 dopaminergic neurons in the substantia nigra, macrophages, alveolar cells, and mesangial cells in the kidney. In these tissues, it has a non-oxygen carrying function as an antioxidant and a regulator of iron metabolism.
- Als Hämoglobin (Hb) bezeichnet man den eisenhaltigen roten Blutfarbstoff in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) der Wirbeltiere (und einiger Mollusken sowie weniger Crustaceen und Insekten) und seine Varianten. Es stellt – wie auch das Myoglobin – einen wichtigen Sauerstoff-Transporteur im Körper dar. Das Säuger-Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, wobei jede aus einem eisenhaltigen Protoporphyrin, dem Häm, als prosthetische Gruppe (Nichtproteinanteil) und einem Proteinanteil – dem Globulin – besteht. Die Häm-Gruppe ist außerdem für die rote Farbe des Hämoglobins verantwortlich. Die Struktur des Häms ist der des Chlorophylls, bei dem Magnesium statt Eisen das Zentralatom bildet, sehr ähnlich. Abbauprodukt des Hämoglobins ist das Bilirubin. Es gibt beim Menschen vier leicht verschiedene Hämoglobine, wobei mit Hämoglobin im Allgemeinen der Haupttyp A1 (HbA1 oder auch einfach HbA) bezeichnet wird. Außerdem gibt es noch Hämoglobin A2 (HbA2), sowie die fetalen Hämoglobine HbF und Gower-2. Diese vier Proteinkomplexe unterscheiden sich in den Protein-Untereinheiten, aus denen sie aufgebaut sind: HbA1 besteht aus zwei α- und zwei β-, HbF aus zwei α- und zwei γ-, HbA2 aus zwei α- und zwei δ-, sowie Gower-2 aus zwei α- und zwei ε-Untereinheiten. Mutationen im HBA1-Gen können zu Defekten der α-Untereinheit und diese zu Heinz-Körper-Anämie und zur α-Thalassämie führen. Mutationen im HBB-Gen können die Ursache für Heinz-Körper-Anämie, β-Thalassämie und Sichelzellenanämie werden. Manche Varianten der HBG1/HBG2-Gene können Neugeborenengelbsucht verursachen.
- L'hemoglobina és una heteroproteïna de la sang, de pes molecular 68.000, de color vermell característic, que transporta l'oxigen des dels òrgans respiratoris fins als teixits, en mamífers i altres animals. La formen quatre cadenes polipeptídiques, dues alfa i dues beta, a cadascuna de les quals se'ls uneix un grup hemo. L'hemo conté un àtom de ferro, el qual és capaç d'unir-se de forma reversible a l'oxigen. Per tant, cada hemoglobina és capaç de transportar quatre molècules d'oxigen. Quan l'hemoglobina està unida a l'oxigen, es denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, donant l'aspecte vermell intens característic de la sang arterial. Quan perd l'oxigen, es denomina desoxihemoglobina o hemoglobina reduïda, i presenta el color vermell fosc de la sang venosa (es manifesta clínicament cianosi). L'hemoglobina té una capacitat successiva de facilitar la captació d'O2 quan una molècula d'O2 ja està fixada. Això s'anomena cooperativitat positiva, la qual està present en proteïnes oligomèriques. Reacció pas per pas: Hb + O2 ←→ HbO2 HbO2 + O2 ←→ Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 ←→ Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 ←→ Hb(O2)4 Reacció total: Hb + 4O2 → Hb(O2)4
- Hemoglobin (zkratka Hb) je červený transportní metaloprotein červených krvinek obratlovců a některých dalších živočichů. Hlavní funkcí hemoglobinu je transport kyslíku z plic nebo žaber do tkání a opačným směrem odstraňování oxidu uhličitého z tkání do plic. V aktivních erytrocytech savců hemoglobin tvoří 35 % obsahu. Po vysušení je obsah hemoglobinu v erytrocytech asi 97 %. .
- La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000, de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos, ovíparos y otros animales. La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa. La forman cuatro cadenas polipeptídicas a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por: Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe) formando el grupo hemo. Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis). Reacción paso a paso: <math>\mathrm{Hb+O_2 \leftrightarrow HbO_2}</math> <math>\mathrm{HbO_2+O_2 \leftrightarrow Hb(O_2)_2}</math> <math>\mathrm{Hb(O_2)_2+O_2 \leftrightarrow Hb(O_2)_3}</math> <math>\mathrm{Hb(O_2)_3+O_2 \leftrightarrow Hb(O_2)_4}</math> Reacción total: <math>\mathrm{Hb+4\ O_2 \rightarrow Hb(O_2)_4}</math>
- Hemoglobiini eli verenpuna on rautapitoinen happea sitova
- L'hémoglobine est une protéine dont la principale fonction est le transport du dioxygène dans l'organisme humain et chez les autres vertébrés. L'hémoglobine se trouve essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang ce qui leur confère leur couleur rouge. L'hémoglobine est constituée de quatre globines et de quatre molécules d'hème. Le nom d'hémoglobine provient de deux mots: hème et globine. On la symbolise par « Hb ». Une molécule d'hème est constituée d'un ion fer complexé par une porphyrine.
- A hemoglobin a gerincesek esetében, a vérben, a vörösvértestekben található vastartalmú oxigéntranszport metalloprotein. Emlősökben ez a fehérje teszi ki a vörösvértestek szárazanyag-tartalmának körülbelül 97%-át, és a vörösvértestek összes anyagának 35%-át (az összanyag-tartalomba a vizet is beleértve). A hemoglobin szállítja az oxigént a tüdőktől vagy kopoltyúktól a test többi részébe, beleértve az izmokat, ahol leadja az oxigént.
- L'emoglobina è una proteina globulare di struttura quaternaria solubile di colore rosso presente nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, responsabile del trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno. Ognuno dei suoi 4 globuli proteici, detto Globina, ha al suo interno una molecola di protoporfirina che coordina un atomo di ferro (Fe II) posto leggermente al di fuori del piano della molecola, nell'insieme chiamata Gruppo Eme. L'emoglobina (che si indica con il simbolo Hb), viene sintetizzata inizialmente a livello dei proeritroblasti policromatofili, rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'eritrocita maturo. Quando si lega all'ossigeno viene chiamata ossiemoglobina, nlla forma non legata deossiemoglobina. Le alterazioni di origine genetica della struttura primaria della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione che alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di emoglobinopatie.
- ファイル:Hemoglobin. jpg ヘモグロビン ヘモグロビン（hemoglobin）とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に存在する赤血球の中にある蛋白質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムをもっているため赤色を帯びている。 以下では、とくにことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。
- Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van de mens en veel andere dieren voorkomt. Rode bloedcellen zijn vrijwel geheel gevuld met dit eiwit. Het geeft aan bloed de rode kleur. In de rode bloedcellen is hemoglobine verantwoordelijk voor het transport van zuurstof (O2) en koolstofdioxide (CO2) door het bloed. In elke rode bloedcel bevinden zich circa 640 miljoen hemoglobine moleculen. Dit is ongeveer 34% van de inhoud van een normale rode bloedcel. Elke dag wordt 1% van het hemoglobine vernieuwd. Een volwassene heeft 600 - 800 gram hemoglobine, dat ongeveer 2,5 gram ijzer bevat (c.a. 0,3%)
- Hemoglobin (Hb) er et protein som finnes i store mengder i blodet og er en essensiell del av mekanismene som frakter oksygen med blodstrømmen i mennesket og andre vertebrater. Hemoglobinet binder oksygen sterkt i oksygenrike miljø, som i blodårene rundt lungene. I relativt oksygenfattige miljø frigis oksygenet til bruk i cellenes forbrenningssystem. Hemoglobin finnes i store mengder i de røde blodlegemene, og er årsaken til blodets røde farge. Hemoglobinet trenger jern-ion for å binde oksygen. For lavt inntak av jern fører til at de røde blodlegemene får nedsatt evne til å transportere oksygen, og gir symptomer på jernmangel. Hemoglobin er også involvert i noen genetisk betingede sykdommer. Enkelte typer gassforgiftning oppstår fordi gasser som kullos og cyanid binder sterkere til hemoglobin enn oksygen, og slik hindrer oksygen i å bli fraktet med blodstrømmen.
- Hemoglobina, oznaczana też skrótami Hb lub HGB - czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu - przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach. Mutacje genu hemoglobiny prowadzą do chorób dziedzicznych: anemii sierpowatej, talasemii lub rzadkich chorób zwanych hemoglobinopatiami.
- A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos e que permite o transporte de oxigênio pelo sistema circulatório.
- Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roşu), a tuturor vertebratelor, fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în transportul oxigenului (oxihemoglobină), şi a CO2 (carbohemoglobină). Constituită dintr-o componentă proteică numită globină şi o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunităţi proteice, formate dintr-un lanţ proteic strîns asociat cu grupul hemic. Fiecare lanţ proteic adoptă o conformaţie de alfa helix identică cu globina din alte proteine(mioglobina de ex).
- Файл:Hemoglobin. gif Молекула гемоглобина: 4 субъединицы глобина окрашены в разные цвета Файл:Heme. svg Гем группа Гемоглоби́н — сложный железосодержащий белок животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворен в плазме крови и может присутствовать в других тканях . Главная функция гемоглобина состоит в транспорте дыхательных газов. В капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало, здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови прочнее, чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в геме до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких. Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130—170 г/л, у женщин 120—150 г/л; у детей — 120—140 г/л.
- Hemoglobin, ofta förkortat Hb, är ett protein som hos människan och många andra djur står för syrgastransporten i blodet. I äldre litteratur stavas det ibland hämoglobin. Hemoglobinet transporterar syrgas från lungorna ut till kroppens övriga vävnader såsom musklerna, där hemoglobinet plockar upp avfallsprodukten koldioxid och fraktar den tillbaka till lungorna, där den lämnar kroppen. Namnets hem kommer från hemoglobinets järninnehållande hemgrupp, som binder syrgasmolekylen och ger blodet dess röda färg, och globin syftar på själva proteinet som liksom övriga proteiner i blodet är globulärt, det vill säga mer eller mindre runt till formen. Halten av hemoglobin i blodet kan ses som ett mått på blodets förmåga till syrgastransport, och kallas blodvärde. Det finns flera sjukdomar som orsakas av mutationer i genen för hemoglobin. De vanligaste av dessa är sickle cell-anemi och thalassemi.
- Hemoglobin, kanda solunum organından dokulara oksijen, dokulardan solunum organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. Başlıca sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve türe göre küçük farklılıklarla da olsa kanda belli bir değerin altında bulunmasına anemi, yüksek miktarda bulunmasına ise polisitemi denir. Hemoglobinin prostetik grubu hem, proteiniyse globulindir.
- Гемоглобі́н (від грец. haima — кров і лат. globus — куля) — що складний залізомістячий білок еритроцитів тварин і людини, здатний оборотно зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення до тканин. Головна функція гемоглобіну полягає в транспорті дихальних газів. У капілярах легенів в умовах надлишку кисню останній з'єднується з гемоглобіном. Потоком крові еритроцити, що містять молекули гемоглобіну із зв'язаним киснем, доставляються до органів і тканин, де кисню мало; тут необхідний для протікання окислювальних процесів кисень звільняється із зв'язку з гемоглобіном. Крім того, гемоглобін здатний зв'язувати в тканинах невелику кількість диоксиду вуглецю (CO2) і звільняти його у легенях. Монооксид вуглецю (CO) зв'язується з гемоглобіном крові міцніше, ніж кисень, необоротно утворюючи метгемоглобін (metHb, від мета. і гемоглобін, інакше геміглобін або феррігемоглобін). Таким чином, блокується процеси транспортування кисню. У метгемоглобіні залізо гема знаходиться в комплексі або в тривалентному стані. Метгемоглобін також утворюється в значних кількостях в результаті спадкового захворювання метгемоглобінемії. Нормальним вмістом гемоглобіну в крові людини вважається: у чоловіків 130—170 г/л, у жінок 120—150 г/л; у дітей — 120—140 г/л.
- 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。 人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。 血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。 血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。 由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。 除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。
|
| rdfs:comment
|
- Hemoglobin (also spelled haemoglobin and abbreviated Hb or Hgb) is the iron-containing oxygen-transport metalloprotein in the red blood cells of vertebrates, and the tissues of some invertebrates. In mammals, the protein makes up about 97% of the red blood cell’s dry content, and around 35% of the total content (including water). Hemoglobin transports oxygen from the lungs or gills to the rest of the body where it releases the oxygen for cell use.
- Als Hämoglobin (Hb) bezeichnet man den eisenhaltigen roten Blutfarbstoff in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) der Wirbeltiere (und einiger Mollusken sowie weniger Crustaceen und Insekten) und seine Varianten. Es stellt – wie auch das Myoglobin – einen wichtigen Sauerstoff-Transporteur im Körper dar.
- L'hemoglobina és una heteroproteïna de la sang, de pes molecular 68.000, de color vermell característic, que transporta l'oxigen des dels òrgans respiratoris fins als teixits, en mamífers i altres animals. La formen quatre cadenes polipeptídiques, dues alfa i dues beta, a cadascuna de les quals se'ls uneix un grup hemo. L'hemo conté un àtom de ferro, el qual és capaç d'unir-se de forma reversible a l'oxigen.
- Hemoglobin (zkratka Hb) je červený transportní metaloprotein červených krvinek obratlovců a některých dalších živočichů. Hlavní funkcí hemoglobinu je transport kyslíku z plic nebo žaber do tkání a opačným směrem odstraňování oxidu uhličitého z tkání do plic. V aktivních erytrocytech savců hemoglobin tvoří 35 % obsahu. Po vysušení je obsah hemoglobinu v erytrocytech asi 97 %. .
- La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000, de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos, ovíparos y otros animales. La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
- Hemoglobiini eli verenpuna on rautapitoinen happea sitova
- L'hémoglobine est une protéine dont la principale fonction est le transport du dioxygène dans l'organisme humain et chez les autres vertébrés. L'hémoglobine se trouve essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang ce qui leur confère leur couleur rouge. L'hémoglobine est constituée de quatre globines et de quatre molécules d'hème. Le nom d'hémoglobine provient de deux mots: hème et globine. On la symbolise par « Hb ».
- A hemoglobin a gerincesek esetében, a vérben, a vörösvértestekben található vastartalmú oxigéntranszport metalloprotein. Emlősökben ez a fehérje teszi ki a vörösvértestek szárazanyag-tartalmának körülbelül 97%-át, és a vörösvértestek összes anyagának 35%-át (az összanyag-tartalomba a vizet is beleértve). A hemoglobin szállítja az oxigént a tüdőktől vagy kopoltyúktól a test többi részébe, beleértve az izmokat, ahol leadja az oxigént.
- L'emoglobina è una proteina globulare di struttura quaternaria solubile di colore rosso presente nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, responsabile del trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno.
- ファイル:Hemoglobin.
- Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van de mens en veel andere dieren voorkomt. Rode bloedcellen zijn vrijwel geheel gevuld met dit eiwit. Het geeft aan bloed de rode kleur. In de rode bloedcellen is hemoglobine verantwoordelijk voor het transport van zuurstof (O2) en koolstofdioxide (CO2) door het bloed. In elke rode bloedcel bevinden zich circa 640 miljoen hemoglobine moleculen. Dit is ongeveer 34% van de inhoud van een normale rode bloedcel.
- Hemoglobin (Hb) er et protein som finnes i store mengder i blodet og er en essensiell del av mekanismene som frakter oksygen med blodstrømmen i mennesket og andre vertebrater. Hemoglobinet binder oksygen sterkt i oksygenrike miljø, som i blodårene rundt lungene. I relativt oksygenfattige miljø frigis oksygenet til bruk i cellenes forbrenningssystem. Hemoglobin finnes i store mengder i de røde blodlegemene, og er årsaken til blodets røde farge.
- Hemoglobina, oznaczana też skrótami Hb lub HGB - czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu - przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach. Mutacje genu hemoglobiny prowadzą do chorób dziedzicznych: anemii sierpowatej, talasemii lub rzadkich chorób zwanych hemoglobinopatiami.
- A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos e que permite o transporte de oxigênio pelo sistema circulatório.
- Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roşu), a tuturor vertebratelor, fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în transportul oxigenului (oxihemoglobină), şi a CO2 (carbohemoglobină). Constituită dintr-o componentă proteică numită globină şi o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate.
- Файл:Hemoglobin. gif Молекула гемоглобина: 4 субъединицы глобина окрашены в разные цвета Файл:Heme. svg Гем группа Гемоглоби́н — сложный железосодержащий белок животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.
- Hemoglobin, ofta förkortat Hb, är ett protein som hos människan och många andra djur står för syrgastransporten i blodet. I äldre litteratur stavas det ibland hämoglobin. Hemoglobinet transporterar syrgas från lungorna ut till kroppens övriga vävnader såsom musklerna, där hemoglobinet plockar upp avfallsprodukten koldioxid och fraktar den tillbaka till lungorna, där den lämnar kroppen.
- Hemoglobin, kanda solunum organından dokulara oksijen, dokulardan solunum organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. Başlıca sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve türe göre küçük farklılıklarla da olsa kanda belli bir değerin altında bulunmasına anemi, yüksek miktarda bulunmasına ise polisitemi denir.
- Гемоглобі́н (від грец. haima — кров і лат. globus — куля) — що складний залізомістячий білок еритроцитів тварин і людини, здатний оборотно зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення до тканин. Головна функція гемоглобіну полягає в транспорті дихальних газів.
|
![[RDF Data]](/statics/sw-cube.png)
