A common motif in the secondary structure of proteins, the alpha helix (α-helix) is a right- or left-handed coiled conformation, resembling a spring, in which every backbone N-H group donates a hydrogen bond to the backbone C=O group of the amino acid four residues earlier (<math>i+4 \rightarrow i hydrogen bonding). This secondary structure is also sometimes called a classic Pauling-Corey-Branson alpha helix (see below).

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  • A common motif in the secondary structure of proteins, the alpha helix (α-helix) is a right- or left-handed coiled conformation, resembling a spring, in which every backbone N-H group donates a hydrogen bond to the backbone C=O group of the amino acid four residues earlier (<math>i+4 \rightarrow i hydrogen bonding). This secondary structure is also sometimes called a classic Pauling-Corey-Branson alpha helix (see below).
  • Die α-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das β-Faltblatt und drei verschiedene Arten von β-Schleifen. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen . Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Aminosäureketten eines Proteins nennt man Random-Coil-Strukturen. Proteine, die innerhalb eines Lebewesens durch den Körper im Zuge der Biosynthese aus den elementaren Bestandteilen wie Aminosäuren und Spurenelementen hergestellt werden, erfüllen in jedem Lebewesen eine bestimmte Funktion. So gibt es Enzyme, die uns die Verdauung ermöglichen, indem sie z. B. durch die Nahrung aufgenommene Proteine spalten und in resorbierbare Stücke zerteilen, oder Antikörper, die uns gegen Infekte schützen. Das bedeutet, dass jedes Protein, das vom Körper hergestellt wird, einem definierten Zweck dient, und dementsprechend selektiv sein muss. Diese Selektivität wird häufig durch entsprechende räumliche Kompatibilität des Proteins und dessen Ziel (Substrat) sichergestellt. Dadurch wird sichergestellt, dass die Vorgänge innerhalb des Lebewesens geordnet ablaufen, ja, überhaupt erst funktionieren können. Um diese Stringenz hinsichtlich der Proteine und deren Substrate zu erreichen, haben sich im Laufe der Evolution einige sogenannte Sekundärstrukturen etabliert. Das bedeutet, dass Proteine, die sich aus einer definierten Reihenfolge von Aminosäuren, der sogenannten Primärstruktur oder auch Aminosäuresequenz, zusammensetzen, sich zu Motiven zusammenfalten, die man immer wieder bei der Analyse von Proteinen unterschiedlichster Herkunft beobachten kann (z. B. α-Helix, β-Faltblatt). Diese Sekundärstrukturen setzen sich dann innerhalb des Proteins, verbunden durch Peptidketten unterschiedlichster Konformation, zu einer Art funktionellen Gruppen zusammen und bilden die räumlich koordinierte Tertiärstruktur. Mit Hilfe dieser Struktur wird die gewünschte Selektivität erzielt i.e. die Proteinaktivität auf ein Substrat oder eine Gruppe von Substraten beschränkt. Der α-Helix fällt dabei eine interessante Bedeutung zu, da sie zu den stabilsten natürlichen Konformationen einer Peptidsequenz gehört und allgegenwärtig (ubiquitär) ist.
  • En les proteïnes, l'hèlix α és el principal motiu de estructura secundària. Va ser postulada primer per Linus Pauling, Robert Corey, i Herman Branson en 1951 basant-se en les estructures cristalogràfiques llavors conegudes de aminoàcids i pèptids i en la predicció de Pauling de la forma planar dels enllaços peptídics.
  • Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury). Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (a to konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dál). Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.
  • En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria. Fue postulada primero por Linus Pauling, Robert Corey, y Herman Branson en 1951 basándose en las estructuras cristalográficas entonces conocidas de aminoácidos y péptidos y en la predicción de Pauling de la forma planar de los enlaces peptídicos.
  • Alfa-kierre (α-kierre) eli alfa-heliksi (α-heliksi) on beeta-levyjen eli beeta-laskosten ohella proteiinien tärkein sekundaarirakenne. Alfa-kierre on sauvamainen, vain yhdestä polypeptidiketjusta koostuva, proteiinin rakenneosa ja se on proteiinin kierrerakenteista stabiilein.
  • L'hélice alpha est une des deux grandes structures secondaires constituant la structure générale des protéines. Elle est formée par l'enroulement régulier d'une chaîne polypeptidique sur elle-même. Les atomes d'azote et d'oxygène du squelette protéique sont reliés entre eux par des liaisons hydrogènes parallèles à l'axe de l'hélice, l'acide aminé n étant ainsi relié à l'acide aminé n + 4. Un tour d'hélice correspond à 3,6 résidus (d'acides aminés). Les hélices comprennent au minimum 5 résidus et au maximum 40 résidus. Certains acides aminés exercent une influence sur la stabilité de la structure hélicoïdale. La leucine, le tryptophane et la phénylalanine stabilisent l'hélice. En revanche, la valine, l'isoleucine, la tyrosine et des résidus diacides et dibasiques voisins la déstabilisent. La présence de proline dans une chaîne polypeptidique entraîne souvent l'interruption de la structure en hélice alpha. Malgré leur ressemblance avec les hélices alpha, les trois hélices constitutives du collagène sont des hélices d'un type différent, sans liaisons hydrogène intracaténaires. Ces hélices sont des hélices gauches formées par la répulsion des cycles pyrrolidones des nombreux résidus proline de cette molécule.
  • L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere. Le α eliche si formano quando un certo numero di residui amminoacidici consecutivi adottano coppie di angoli di legame (φ, ψ) compresi fra -60° e -45°, che si collocano nel quadrante inferiore sinistro di un grafico di Ramachandran. Lo scheletro del polipeptide (ossia la sequenza di legami Cα–C-N-Cα dei residui) risulta strettamente arrotolato attorno ad un asse centrale immaginario, mentre i gruppi laterali -R dei residui amminoacidici sporgono radialmente all'esterno dell'elica. Ogni giro completo dell'elica corrisponde ad una distanza di 5,4 Å lungo l'asse immaginario, il che implica che vengano coinvolti 3,6 amminoacidi ogni giro. Le α eliche possono essere destrorse o sinistrorse anche se le seconde rappresentano rare eccezioni. Le α eliche sono predominanti nell'α-cheratina e rappresentano circa un quarto della struttura secondaria di tutte le proteine. All'interno dell'α elica ogni legame peptidico partecipa ad un legame idrogeno tra l'idrogeno attaccato all'azoto elettropositivo e l'ossigeno carbonilico del quarto residuo amminoacidico successivo. Dunque ogni giro d'elica è unito a quelli adiacenti da tre o quattro legami idrogeno, il che rende particolarmente stabile la struttura.
  • αヘリックス（Alpha helix）はタンパク質の二次構造の共通モチーフの一つで、バネに似た右巻きらせんの形をしている。骨格となるアミノ酸の全てのアミノ基は4残基離れたカルボキシル基と水素結合を形成している。
  • Bij proteïnen is de α-helix een belangrijk eiwitmotief. Dit motief werd voor het eerst gepostuleerd door Linus Pauling, Robert Corey, en Herman Branson in 1951. Hiervoor baseerden zij zich op de bekende kristalstructuren van de aminozuren en op Pauling’s voorspelling van de vlakke peptidebinding. De aminozuren komen voor in een helixvorm van ongeveer 5 Å breed. Elk aminozuur is verantwoordelijk voor een draaiing van 100° rond de as van de helix, m.a.w. er komen 3,6 aminozuren per draai rond de as voor. Dit komt overeen met een vooruitgang van 1.5 Å (0.15 nm) langs de helixas De dicht opeengepakte α-helix is een zeer stabiel structureel motief omdat er haast geen vrije ruimte is. Bovendien komen er stabiliserende waterstofbruggen voor tussen de N-H groep van het n aminozuur en de C=O van het (n+4) aminozuur. Een helix is normaal gezien geladen: de N-terminus is positief, terwijl de C-terminus negatief geladen is. Deze ladingsopbouw werkt destabiliserend. Aan de N-terminus van de helix komen daarom vaak negatief geladen aminozuren voor. Positief geladen aminozuren, zoals lysine, komen echter minder vaak voor aan de N-terminus. In een schematische voorstelling van eiwitten wordt een α-helix voorgesteld door een gekleurde pijl draaiend rond een centrale as.
  • En α-heliks er en vanlig sekundærstruktur i proteiner. En heliks dannes når ryggraden i en kjede av aminosyrer krøller seg sammen slik at hydrogenbindinger kan dannes mellom bestemte atomer langs ryggraden. Hydrogenbindingene stabiliserer strukturen, som ser ut som en mekanisk fjær (se bilde). Ulike varianter av α-heliksen finnes, men i den vanligste formen går det omtrent 3,6 aminosyrer per runde av heliksen. De aller fleste proteiner har α-helikser, noen proteiner er faktisk bygget opp bare med slike sekundærstrukturer.
  • Helisa alfa to struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju α heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.
  • Alfa-hélice ou α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto polipeptídico está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. A estabilização se dá pela presença das ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro unidades adiante na seqüência linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio. O sentido de giro de uma α-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a esquerda (hélice sinistrorsa). As α-hélices encontradas em proteínas são dextrorsas.
  • Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая амино-группа (-NH 4) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C = 0) аминокислоты, находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородный связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга-Кори-Брэнсона.
  • En alfahelix är den vanligaste formen av sekundärstruktur hos proteiner. I alfahelixar formar sig proteinets polypeptidkedja som en spiraltrappa. Varje varv i spiralen innehåller 3,6 aminosyror.
  • Альфа-спіраль (α-спіраль) — типовий елемент вторинної структури білків, що має форму правозакрученої гвинтової лінії, і якій кожна аміногрупа (-NH4) в каркасі утворює водневий зв'язок з карбонільною групою (-C=0) амінокислоти, що знаходиться на чотири амінокислоти раніше (водневий зв'язок <math>i+4 \rightarrow i</math>). Цей елемент вторинної структури інколи також називається класичною альфа-спіралью Полінга-Корі-Бренсона.
  • α-螺旋是蛋白质的二级结构。它和Β-折叠层一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（Cα-N夹角和Cα-C夹角）。 α-螺旋是右手螺旋。在α-螺旋中，平均每个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键. N--O距离是2.8Α. 这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α-螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。 α-螺旋中，氨基酸的R基团指向外和向下。这样以来就避免了与多肽链的主干部分之间的的位阻影响(steric interference)。螺旋的核心部分紧密结合，原子之间以范德华力联系在一起。 因为其特殊的环状R基团，脯氨酸（Proline）一般不出现在α-螺旋中，而经常出现在α-螺旋的开始处。
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  • A common motif in the secondary structure of proteins, the alpha helix (α-helix) is a right- or left-handed coiled conformation, resembling a spring, in which every backbone N-H group donates a hydrogen bond to the backbone C=O group of the amino acid four residues earlier (<math>i+4 \rightarrow i hydrogen bonding). This secondary structure is also sometimes called a classic Pauling-Corey-Branson alpha helix (see below).
  • Die α-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das β-Faltblatt und drei verschiedene Arten von β-Schleifen. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen . Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Aminosäureketten eines Proteins nennt man Random-Coil-Strukturen.
  • En les proteïnes, l'hèlix α és el principal motiu de estructura secundària. Va ser postulada primer per Linus Pauling, Robert Corey, i Herman Branson en 1951 basant-se en les estructures cristalogràfiques llavors conegudes de aminoàcids i pèptids i en la predicció de Pauling de la forma planar dels enllaços peptídics.
  • Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury). Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (a to konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dál).
  • En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria. Fue postulada primero por Linus Pauling, Robert Corey, y Herman Branson en 1951 basándose en las estructuras cristalográficas entonces conocidas de aminoácidos y péptidos y en la predicción de Pauling de la forma planar de los enlaces peptídicos.
  • Alfa-kierre (α-kierre) eli alfa-heliksi (α-heliksi) on beeta-levyjen eli beeta-laskosten ohella proteiinien tärkein sekundaarirakenne. Alfa-kierre on sauvamainen, vain yhdestä polypeptidiketjusta koostuva, proteiinin rakenneosa ja se on proteiinin kierrerakenteista stabiilein.
  • L'hélice alpha est une des deux grandes structures secondaires constituant la structure générale des protéines. Elle est formée par l'enroulement régulier d'une chaîne polypeptidique sur elle-même. Les atomes d'azote et d'oxygène du squelette protéique sont reliés entre eux par des liaisons hydrogènes parallèles à l'axe de l'hélice, l'acide aminé n étant ainsi relié à l'acide aminé n + 4. Un tour d'hélice correspond à 3,6 résidus (d'acides aminés).
  • L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere. Le α eliche si formano quando un certo numero di residui amminoacidici consecutivi adottano coppie di angoli di legame (φ, ψ) compresi fra -60° e -45°, che si collocano nel quadrante inferiore sinistro di un grafico di Ramachandran.
  • αヘリックス（Alpha helix）はタンパク質の二次構造の共通モチーフの一つで、バネに似た右巻きらせんの形をしている。骨格となるアミノ酸の全てのアミノ基は4残基離れたカルボキシル基と水素結合を形成している。
  • Bij proteïnen is de α-helix een belangrijk eiwitmotief. Dit motief werd voor het eerst gepostuleerd door Linus Pauling, Robert Corey, en Herman Branson in 1951. Hiervoor baseerden zij zich op de bekende kristalstructuren van de aminozuren en op Pauling’s voorspelling van de vlakke peptidebinding. De aminozuren komen voor in een helixvorm van ongeveer 5 Å breed. Elk aminozuur is verantwoordelijk voor een draaiing van 100° rond de as van de helix, m.a.w.
  • En α-heliks er en vanlig sekundærstruktur i proteiner. En heliks dannes når ryggraden i en kjede av aminosyrer krøller seg sammen slik at hydrogenbindinger kan dannes mellom bestemte atomer langs ryggraden. Hydrogenbindingene stabiliserer strukturen, som ser ut som en mekanisk fjær (se bilde). Ulike varianter av α-heliksen finnes, men i den vanligste formen går det omtrent 3,6 aminosyrer per runde av heliksen.
  • Helisa alfa to struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego.
  • Alfa-hélice ou α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto polipeptídico está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. A estabilização se dá pela presença das ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal.
  • En alfahelix är den vanligaste formen av sekundärstruktur hos proteiner. I alfahelixar formar sig proteinets polypeptidkedja som en spiraltrappa. Varje varv i spiralen innehåller 3,6 aminosyror.
  • α-螺旋是蛋白质的二级结构。它和Β-折叠层一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（Cα-N夹角和Cα-C夹角）。 α-螺旋是右手螺旋。在α-螺旋中，平均每个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键. N--O距离是2.8Α.
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  • Alpha helix
  • Α-Helix
  • Hèlix alfa
  • Alfa-helix
  • Hélice alfa
  • Alfa-kierre
  • Hélice alpha
  • Alfa elica
  • Αヘリックス
  • Alfa-helix
  • Alfaheliks
  • Helisa alfa
  • Alfa-hélice
  • Альфа-спираль
  • Alfahelix
  • Альфа-спіраль
  • Α-螺旋
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