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Protein folding is the physical process by which a protein chain acquires its native 3-dimensional structure, a conformation that is usually biologically functional, in an expeditious and reproducible manner. It is the physical process by which a polypeptide folds into its characteristic and functional three-dimensional structure from random coil.Each protein exists as an unfolded polypeptide or random coil when translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. This polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by the ribosome, the linear chain begins to fold into its three dimensional structure. Folding occurs even if it has not yet finished translating the

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  • Protein folding
  • تطوي البروتين
  • Proteinfaltung
  • Plegamiento de proteínas
  • Ripiegamento di proteine
  • Repliement des protéines
  • フォールディング
  • Zwijanie białka
  • Eiwitvouwing
  • Enovelamento de proteínas
  • Фолдинг белка
  • 蛋白质折叠
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  • Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen.
  • フォールディング (folding) は、タンパク質が特定の立体構造に折りたたまれる現象をいう。
  • Protein folding is the physical process by which a protein chain acquires its native 3-dimensional structure, a conformation that is usually biologically functional, in an expeditious and reproducible manner. It is the physical process by which a polypeptide folds into its characteristic and functional three-dimensional structure from random coil.Each protein exists as an unfolded polypeptide or random coil when translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. This polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by the ribosome, the linear chain begins to fold into its three dimensional structure. Folding occurs even if it has not yet finished translating the
  • التشابيرونين البروتين الذي يعد اعظم مكونات الأجسام الحية شأنا، لا يزال يحير العلماء بتشكيلاته المذهلة عددا وتنوعا، وهم يلهثون وراء سر هذه التشكيلات لأغراض علمية وصحية واقتصادية شتى. تبدأ الحياة لآلاف البروتينات ـ التي تقوم بوظائف حيوية داخل أجسامنا ـ بتحد. إذ يتعين على البروتين أن يحوّل نفسه، من سلسلة طويلة مرنة وناعمة من الأحماض الأمينية، إلى جزء له شكل محدد، وبه مختلف الالتواءات والانحناءات التي تلزمه لأداء وظيفته في الخلية، وهي ما يطلق عليه (طيّ البروتين) Protein Folding.
  • El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente espontáneo (irreversible) y reproducible por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica. En estos casos, la misma puede ser susceptible de alcanzar estados aberrantes de agregación, que incluyen la formación de apilamientos amiloides causantes de neuropatías, como ocurre con el llamado prion.
  • Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla sintesi proteica che alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un auto-assemblamento intramolecolare dove la proteina è guidata ad assumere una specifica forma attraverso interazioni non covalenti, come legami ad idrogeno, coordinazione di metalli, forze idrofobiche, forze di Van der Waals, interazioni π-π. Cooperatività è una chiave per affrontare il problema del ripiegamento delle proteine, come è stato notato da Ariel Fer
  • Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel.Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la fig
  • Zwijanie białka, nazywane także fałdowaniem białka to proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji.
  • O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica.
  • Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een eiwit verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch proces waarbij een polypeptide vanuit een random coil (een statistische keten) vouwt in haar karakteristieke en functionele driedimensionale eiwitstructuur.
  • В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру (так называемая третичная структура). Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи.
  • 蛋白质折叠是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸,而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列,蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森(1972年的諾貝爾化學獎得主)的研究,蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性,三级结构解体;而當環境回復到原本的狀態時,蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構,不論試驗幾次,蛋白質都僅此一種立體結構,於是Anfinsen提出一個結論:蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要,因為蛋白質的功能取決於其立體結構,而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列,既蛋白質的一級結構;如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構,那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構,研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構,甚至无法得到准确的三维结构。因此,研究蛋白质折叠的过程,可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码(folding code)的过程。
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